enzimas Flashcards
catalisis
processo que aumenta a velocidade das reações quimicas
importancias das enzimas
reações metabólicas intracelulares
diagnóstico
exito ou fracasso terapeutico
alvos dos farmacos
quais os dois tipos de biomoleculas que as enzimas podem ser?
proteinas
ácido nucleico
o que é uma enzima conjugada?
enzima que necessita estar formada por aa unidos a um cofator (grupo quimico adicional)
os cofatores podem ser:
organico e inorganicos
as enzimas formadas por ác. nucleicos também são chamadas de:
ribozima
segundo as reações que catalizam, se classificam em:
oxidorreductasa
hidrolasa
liasa
ligasa
transferasa
isomerasa
função das oxirreductasa:
transferencias de eletrons
função das hidrolasas:
hidrólisis
função das liasas:
formar enlaces dobles
função das ligasas:
formar enlaces simple
função da trasferasa:
transferencia de grupos funcionais
função da isomerasa:
transferencia de grupos quimicos formando isomeros
principal caracteristica das enzimas:
especificidade
o que é o sustrato?
é o elemento que depois de transformado resulta em produto
como se chamam as fases de relação de E+S e E+P?
estado basal
o que é a energia de ativação?
é a quantidade minima de energia necessária p/ transformação de sustrato em produto.
tipos de inibidores enzimáticos:
reversiveis e irreversiveis
tipo de inibidor onde a molécula pode se separar retomando as funções da enzimas:
regulador reversivel
tipo de inibidor onde a enzima perde sua função, levando a degradação:
regulador irreversivel
tipo de inibidor enzimáticos reversiveis:
competitivos
acompetitivos
mistos
apoenzima:
parte proteica da enzima que ainda não se uniu ao cofator (inativa)
holoenzima:
enzima unida ao cofator, cataliticamente ativa
cofator:
grupo quimico adicional que se une a apoenzima, formando a holoenzima
inibidor competitivo:
que compete com o sustrato pelo unico sitio ativo da enzima.
inibidor acompetitivo:
a enzima possui dois ou mais sitios ativos e o inibidor se une durante o processo de transição
inibidor misto:
a enzima possui dois ou mais sitios ativos e o inibidor pode se unir tanto no estado basal quanto na fase de transição
mecanismos de regulação enzimáticas:
modulação alostérica
modificações covalentes
rutura proteolitica
o que são enzimas alostéricas?
são aquelas que quando se unem ao seu efetor mudam de forma
enzima alostérica homotrópica:
onde o sustrato e o modulador são a mesma molécula
enzima alostérica heterotrópica:
quando o sustrato e o modulador são diferentes
modulação alostérica:
por meio de moduladores em enzimas alostéricas, podem ser ativadores ou inibidores
modificações covalentes:
realizadas pela união de grupos quimicos diferentes por enlace simples, em enzimas não alostéricas
rutura proteolitica:
quebra de proteinas ue cumprem qualquer função menos catalisis, para ativar a molécula.
isozimas:
a mesma enzima, com as mesmas funções, mas com seus aa dispostos de diferentes formas.
enzimas que ajudam a diagnosticar IAM:
aspartato transferasa (AST)
alanina aminotransferasa (ALT)
lactato desidrogenasa (LDH)
creatina quinasa
troponina C cardiaca
enzima associada ao figado:
fosfatasa alcalina
enzima que ajuda no diagnóstico pancreático:
a-amilasa.
subunidades da creatina quinasa:
musculares (M)
cerebrais (B)
quantas horas depois do inicio do IAM a CK-MB começa a aparecer?
2h
quantas horas após o inicio do IAM a CK-MB atinge o seu pico?
12-24h
quantas horas após o inicio do IAM a troponina T começa a aparecer?
4-10h
