Enzimas Flashcards
Enzimas
●Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida.
●Las enzimas son catalizadores muy específicos.
●Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de solo un estereoisometría de un compuesto dado (p. ej., azucares D, mas no L; aminoácidos de L pero no D).
Apoenzima
Parte proteica de la enzima que carece de actividad catalitica
Cofactores
Moléculas pequeñas orgánicas o inorgánicas(Ej iones metálicos) que se unen de forma transitoria a la enzima
Grupo prostético
Componente no proteínico unido fuertemente a la apoenzima.
Su asociación a la apoenzima da lugar a la holoenzima que es la enzima activa.
Coenzima
son de naturaleza orgánica; su presencia en el entorno de la reacción es necesaria para que la enzima pueda tener actividad catalítica.
Nomenclatura y clasificación
Casi todas las enzimas se designan describiendo la reacción catalizada, añadiendo el sufijo -asa.
● Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, la arginasa cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina y la DNA polimerasa cataliza la síntesis del DNA.
●Así, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan átomos de hidrogeno, las proteasas hidrolizan proteínas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuración.
●Los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa pancreática), su regulación (lipasa sensible a hormona) o una característica de su mecanismo de acción (cisteína proteasa).
●Cuando es necesario, se añaden designaciones alfanuméricas para identificar múltiples formas de una enzima (p. ej., RNA polimerasa III; proteína cinasa Cβ).
Creo la nomenclatura de enzimas si ambigüedad
International union of biochemist
Oxidorreductasas
(catalizan oxidaciones y reducciones).
•Glicerol:NAD oxido-reductasa
•Nombre recomendado: Glicerol deshidrogenasa
•Reacción: Glicerol + NAD Dihidroxiacetona + NADH
Transferasas
(catalizan la transferencia de porciones,como grupos amino, metilo, carboxilo, carbinilo, acilo o fosforilo).
ATP: D-hexosa 6-fosfotransferasa
NR: Hexoquinasa
R: ATP + D-hexosa ADP + D-hexosa-6-fosfato
Hidrolasas
(catalizan la división hidrolítica de C—C,C—O, C—N y otros enlaces).
Acetilcolina acetilhidrolasa
NR:Acetilcolinesterasa
R: Acetilcolina + H2O Colina + Acido acetico
Liasas
catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces sin la participación de agua ni oxidación. Catalizan inclusión de grupos a los doble enlaces.
Malato Hidroliasa
NR: Fumarato hidratasa o Fumarasa
R: Malato Fumarato + H2O
Isomerasas
(catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula).
●B-L-Glucosa-1,6-Fosfomutasa
●NR: B-Fosfoglucomutasa
●R: B-D-Glucosa-1-Fosfato b-D-Glucosa-6-Fosfato
Ligasas
: catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrolisis de ATP o compuestos similares. Se hidrolizan compuestos ricos en energia.
•Se incluyen las sintetasas.
●Piruvato: Dióxido de carbono Ligasa
●NR: Piruvato carboxilasa
●R: Piruvato + ATP + HCO3- ADP + Ortofosfato + Oxaloacetato
están unidos íntimamente a la enzima.
Los grupos prosteticos
Metales de los grupos prostéticos
Entre ellos iones compuestos orgánicos como son fosfato de piridoxal, flavina mono nucleótido (FMN), flavina adenina di nucleótido (FAD), pirofosfato de tiamina, biotina (coenzimas), y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn.
●Los metales son los grupos prostéticos mas comunes.
Enzimas unidad a un ion metálico
Metaloenzimas
Cofactores
se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP.
Por ende, al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable, para que ocurra catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
Cofactores más comunes
Los cofactores mas comunes también son iones metálicos.
•Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones metálicos sirven como grupos prostéticos.
Coenzimas
Para llevar a cabo su acción catalítica, muchas enzimas necesitan moléculas de naturaleza orgánica y bajo peso molecular, llamadas coenzimas. Las coenzimas actúan como transportadores de grupos reciclables, llevando sustratos desde su generación hasta su utilización.
•Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de
Vitamina b
Sitio activo
El sitio activo es la región de una enzima donde se une el sustrato para llevar a cabo una reacción química.
Y esto lo razonó Fisher
Mecanismo de catalisis
Catálisis por proximidad
•Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra.
Catálisis por estiramiento
•En el caso de enzimas que catalizan reacciones que implican la ruptura de uniones covalentes, por lo general la enzima une a sus sustratos en una conformación ligeramente desfavorable para el enlace que se va a romper.
Catálisis por tensión
•Un cambio en la conformación de la molécula de la enzima puede dar lugar a un complejo enzima-sustrato en estado tenso, lo que a su vez facilita que este complejo pase al estado de transición
Catálisis covalente
•Este tipo de catalisis implica la formación de un enlace covalente
inestable entre un grupo nucleofilo de la cadena lateral de un aminoácido del sitio activo de la enzima y su sustrato
Iso enzima
SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS QUE CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN.
CINETICA ENZIMATICA
•La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemático de factores que afectan estos índices.
•Estudia la velocidad del cambio del estado inicial de los reactantes y producto a su estado final y los factores que la modifican.
•La cinética de las reacciones químicas implica la colisión entre las partículas.
Teoría cinetica
También llamada la teoría de la colición de cinética química declara que para que dos moléculas reaccionen, deben: 1) aproximarse dentro de la distancia formadora de enlace de la otra, o “chocar”, y 2) poseer suficiente energía cinética para vencer la barrera de energía para alcanzar el estado de transición.
• Por ende, resulta que cualquier cosa que aumente la frecuencia o energía de colisión entre sustratos aumentara el índice de la reacción en la cual participan.
•La velocidad de una reacción enzimática viene dada por el cambio en la concentración del sustrato o del producto en función del tiempo.
•En un momento dado de la reacción no aumenta la cantidad de producto formado, es decir la velocidad de la reacción disminuye a partir de cierto momento llegando a igualarse a cero y en ese punto se dice que la reacción ha alcanzado el equilibrio.
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD DE LA REACCION
Temperatura
Ph
Concentración de reactivo
Ecuación de Michaelis Menten
E n 1903 Henri propuso una ecuación para la velocidad de las reacciones químicas.
•Modificada en 1913 por Michaelis-Menten y completada por Briggs y Haldane en 1925.
•Explica el comportamiento cinético de la mayoría de las enzimas
Inhibición enzimatica
Disminuye la velocidad de reacción por interferencia en la formación o disociación del complejo E-S, causada por moléculas llamadas inhibidores.
Inhibición competitiva
Caracterizada por un inhibidor estructuralmente similar al sustrato, compitiendo por el sitio activo y formando un complejo E-I en lugar de E-S. Ejemplo: malonato inhibiendo la succinato deshidrogenasa.
Inhibición no competitiva
El inhibidor, sin relación estructural con el sustrato, se une a un sitio diferente en la enzima, pudiendo unirse a la enzima sola o al complejo enzima-sustrato, manteniendo la afinidad por el sustrato pero impidiendo la formación del producto.
Inhibición a competitiva
Reversible y distinta de las formas competitivas y no competitivas, donde el inhibidor se une solo al complejo enzima-sustrato, formando un complejo terminal sin transformación del sustrato en producto.
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
•Las enzimas alostéricas son aquellas que, además del centro activo mediante el cual interactúan con el sustrato, poseen otro centro de unión llamado centro alostérico mediante el cual interactúan con otra molécula denominada efector o modulador
Reacciones de ping-pong
•El termino “ping-pong” aplica a mecanismos en los cuales uno o mas productos son liberados desde la enzima antes de que se hayan añadido todos los sustratos.
•Las reacciones de ping-pong comprenden catálisis covalente y una forma transitoria, modificada, de la enzima.
• Las reacciones Bi-Bi de ping-pong son reacciones de doble desplazamiento.
• El grupo que se transfiere primero es desplazado del sustrato A por la enzima para formar productos P y una forma modificada de la enzima (F).
