Enzimas Flashcards
Enzimas
●Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida.
●Las enzimas son catalizadores muy específicos.
●Las enzimas también son catalizadores estereoespecíficos y de manera típica catalizan reacciones de solo un estereoisometría de un compuesto dado (p. ej., azucares D, mas no L; aminoácidos de L pero no D).
Apoenzima
Parte proteica de la enzima que carece de actividad catalitica
Cofactores
Moléculas pequeñas orgánicas o inorgánicas(Ej iones metálicos) que se unen de forma transitoria a la enzima
Grupo prostético
Componente no proteínico unido fuertemente a la apoenzima.
Su asociación a la apoenzima da lugar a la holoenzima que es la enzima activa.
Coenzima
son de naturaleza orgánica; su presencia en el entorno de la reacción es necesaria para que la enzima pueda tener actividad catalítica.
Nomenclatura y clasificación
Casi todas las enzimas se designan describiendo la reacción catalizada, añadiendo el sufijo -asa.
● Por ejemplo la ureasa cataliza la hidrólisis de la urea, la arginasa cataliza la hidrólisis del aminoácido arginina y la DNA polimerasa cataliza la síntesis del DNA.
●Así, por ejemplo, las deshidrogenasas eliminan átomos de hidrogeno, las proteasas hidrolizan proteínas y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuración.
●Los modificadores pueden preceder o seguir al nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la fuente de la enzima (ribonucleasa pancreática), su regulación (lipasa sensible a hormona) o una característica de su mecanismo de acción (cisteína proteasa).
●Cuando es necesario, se añaden designaciones alfanuméricas para identificar múltiples formas de una enzima (p. ej., RNA polimerasa III; proteína cinasa Cβ).
Creo la nomenclatura de enzimas si ambigüedad
International union of biochemist
Oxidorreductasas
(catalizan oxidaciones y reducciones).
•Glicerol:NAD oxido-reductasa
•Nombre recomendado: Glicerol deshidrogenasa
•Reacción: Glicerol + NAD Dihidroxiacetona + NADH
Transferasas
(catalizan la transferencia de porciones,como grupos amino, metilo, carboxilo, carbinilo, acilo o fosforilo).
ATP: D-hexosa 6-fosfotransferasa
NR: Hexoquinasa
R: ATP + D-hexosa ADP + D-hexosa-6-fosfato
Hidrolasas
(catalizan la división hidrolítica de C—C,C—O, C—N y otros enlaces).
Acetilcolina acetilhidrolasa
NR:Acetilcolinesterasa
R: Acetilcolina + H2O Colina + Acido acetico
Liasas
catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces mediante eliminación de átomo, dejando dobles enlaces sin la participación de agua ni oxidación. Catalizan inclusión de grupos a los doble enlaces.
Malato Hidroliasa
NR: Fumarato hidratasa o Fumarasa
R: Malato Fumarato + H2O
Isomerasas
(catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una molécula).
●B-L-Glucosa-1,6-Fosfomutasa
●NR: B-Fosfoglucomutasa
●R: B-D-Glucosa-1-Fosfato b-D-Glucosa-6-Fosfato
Ligasas
: catalizan la unión de dos moléculas acopladas a la hidrolisis de ATP o compuestos similares. Se hidrolizan compuestos ricos en energia.
•Se incluyen las sintetasas.
●Piruvato: Dióxido de carbono Ligasa
●NR: Piruvato carboxilasa
●R: Piruvato + ATP + HCO3- ADP + Ortofosfato + Oxaloacetato
están unidos íntimamente a la enzima.
Los grupos prosteticos
Metales de los grupos prostéticos
Entre ellos iones compuestos orgánicos como son fosfato de piridoxal, flavina mono nucleótido (FMN), flavina adenina di nucleótido (FAD), pirofosfato de tiamina, biotina (coenzimas), y los iones metálicos de Co, Cu, Mg, Mn y Zn.
●Los metales son los grupos prostéticos mas comunes.
Enzimas unidad a un ion metálico
Metaloenzimas
Cofactores
se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como ATP.
Por ende, al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable, para que ocurra catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
Cofactores más comunes
Los cofactores mas comunes también son iones metálicos.
•Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones metálicos sirven como grupos prostéticos.
Coenzimas
Para llevar a cabo su acción catalítica, muchas enzimas necesitan moléculas de naturaleza orgánica y bajo peso molecular, llamadas coenzimas. Las coenzimas actúan como transportadores de grupos reciclables, llevando sustratos desde su generación hasta su utilización.
•Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivados de
Vitamina b
Sitio activo
El sitio activo es la región de una enzima donde se une el sustrato para llevar a cabo una reacción química.
Y esto lo razonó Fisher
Mecanismo de catalisis
Catálisis por proximidad
•Para que las moléculas reaccionen, deben acercarse hasta ubicarse dentro de la distancia formadora de enlace de otra.
Catálisis por estiramiento
•En el caso de enzimas que catalizan reacciones que implican la ruptura de uniones covalentes, por lo general la enzima une a sus sustratos en una conformación ligeramente desfavorable para el enlace que se va a romper.
Catálisis por tensión
•Un cambio en la conformación de la molécula de la enzima puede dar lugar a un complejo enzima-sustrato en estado tenso, lo que a su vez facilita que este complejo pase al estado de transición
Catálisis covalente
•Este tipo de catalisis implica la formación de un enlace covalente
inestable entre un grupo nucleofilo de la cadena lateral de un aminoácido del sitio activo de la enzima y su sustrato
Iso enzima
SON FORMAS DE ENZIMA DISTINTAS QUE CATALIZAN LA MISMA REACCIÓN.
CINETICA ENZIMATICA
•La cinética enzimática es el campo de la bioquímica que se encarga de la medición cuantitativa de los índices de reacciones catalizadas por enzimas, y del estudio sistemático de factores que afectan estos índices.
•Estudia la velocidad del cambio del estado inicial de los reactantes y producto a su estado final y los factores que la modifican.
•La cinética de las reacciones químicas implica la colisión entre las partículas.
