Enzimas Flashcards
Toda enzima e uma proteína
De forma geral sim, mas existe uma excessão, um grupo de RNA que tem atividades catalíticas, as ribosimas
Descreva a equação geral de uma reação enzimática
E + S = ES = EP = E+P
As estruturas protéicas primaria, secundaria, terciária e quaternária das enzimas sao essenciais para a atividade catalítica.
Verdadeiro, pois caso a enzima sofra desnaturação,dissociação, ou seja degradada pode alterar a atividade catalítica
O que um cofator e uma coenzima
São íons ou moléculas orgânicas que se associam a enzima sendo necessárias para que elas exercem seu papel
O que e grupo prostético
É a ligação firme entre uma coenzima com o cofator
O que e uma holoenzima
E uma enzima completa, junto com sua coenzima e|ou moléculas
O que e o sitio ativo de uma enzima
E a região especifica para ligação da enzima com o substrato
Para ser aceito como substrato deve ter o que
Deve ter uma forma complementar a do sitio ativo e conter grupos químicos capazes de estabelecer muitas ligações fracas.
Quais sao as ligações fracos
Ligações de hidrogênio, hidrofóbicas, interações iônicas
O que e ajuste induzido
E o fato da enzima moldar-se ao substrato
O que e o sitio alostérico de uma enzima
E quando uma enzima sofre alterações conformacionais que pode alterar as propriedades catalíticas ou as ligações
Classificação das enzimas
Oxiredutases - transferência de elétrons
Transferase - transferência de grupos
Hidrolases - reações de hidrolise
Liases - clivagens, ligações de eliminação, rompimento das ligações
Isomerases - transferência de grupos na mesma molécula
Ligases - formação de ligações por reações de cond
Características das enzimas
São catalisadores biológicos, aumentam a velocidade da reação, diminuem a energia de ativação e não deslocam o equilíbrio.
Estratégia para aumentar a velocidade de uma reação enzimática
Aumentar a temperatura e a concentração dos reagente, diminuir a energia de ativação
Fatores que afetam a atividade enzimática
Temperatura
Ph
Concentração da enzima
Concentração do substrato
Pq o aumento da temperatura pode contribuir para uma maior atividade enzimática
A temperatura elevada aumenta a agitação das moléculas, contribuindo para que a enzima encontre o substrato e assim tenha maiores chances de colisão
Quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação
Falso, quando maior a concentração do substrato, menor a velocidade da reação pois chega um momento que as enzimas saturam
Inibidores alostericos
Que desempenham um papel importante
Inibidores irreversíveis
Reagem com as enzimas levando a inativação praticamente definitiva. Exemplo aspirina e penicilina
Inibidores reversíveis competitivos
Competitivo - competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Apresentam configuração espacial semelhante ao substrato e por isso sao capazes de ligar-se ao complexo
Inibição incompetitiva
Ligação do inibidor apenas ao complexo enzima substrato ES, originando um complexo enzima-substrato- inibidor ESI. O complexo ESI e inativo
Inibicao mista
O inibidor se liga a uma região da enzima diferente do sitio ativo, sem interferir na ligação do substrato ao sitio catalítico. • Uma vez ligado o substrato ao sítio ativo da enzima, ele também não impede a ligação do inibidor. O inibidor pode se ligar tanto a enzima livre [E] quanto ao complexo enzima- substrato [ES], formando o complexo [ESI].
• O complexo [ESI] é cataliticamente inativo, ou seja, o substrato não vai ser transformado no produto da reaçã
