Enzimas

Question 1

Toda enzima e uma proteína

Answer 1

De forma geral sim, mas existe uma excessão, um grupo de RNA que tem atividades catalíticas, as ribosimas

Question 2

Descreva a equação geral de uma reação enzimática

Answer 2

E + S = ES = EP = E+P

Question 3

As estruturas protéicas primaria, secundaria, terciária e quaternária das enzimas sao essenciais para a atividade catalítica.

Answer 3

Verdadeiro, pois caso a enzima sofra desnaturação,dissociação, ou seja degradada pode alterar a atividade catalítica

Question 4

O que um cofator e uma coenzima

Answer 4

São íons ou moléculas orgânicas que se associam a enzima sendo necessárias para que elas exercem seu papel

Question 5

O que e grupo prostético

Answer 5

É a ligação firme entre uma coenzima com o cofator

Question 6

O que e uma holoenzima

Answer 6

E uma enzima completa, junto com sua coenzima e|ou moléculas

Question 7

O que e o sitio ativo de uma enzima

Answer 7

E a região especifica para ligação da enzima com o substrato

Question 8

Para ser aceito como substrato deve ter o que

Answer 8

Deve ter uma forma complementar a do sitio ativo e conter grupos químicos capazes de estabelecer muitas ligações fracas.

Question 9

Quais sao as ligações fracos

Answer 9

Ligações de hidrogênio, hidrofóbicas, interações iônicas

Question 10

O que e ajuste induzido

Answer 10

E o fato da enzima moldar-se ao substrato

Question 11

O que e o sitio alostérico de uma enzima

Answer 11

E quando uma enzima sofre alterações conformacionais que pode alterar as propriedades catalíticas ou as ligações

Question 12

Classificação das enzimas

Answer 12

Oxiredutases - transferência de elétrons
Transferase - transferência de grupos
Hidrolases - reações de hidrolise
Liases - clivagens, ligações de eliminação, rompimento das ligações
Isomerases - transferência de grupos na mesma molécula
Ligases - formação de ligações por reações de cond

Question 13

Características das enzimas

Answer 13

São catalisadores biológicos, aumentam a velocidade da reação, diminuem a energia de ativação e não deslocam o equilíbrio.

Question 14

Estratégia para aumentar a velocidade de uma reação enzimática

Answer 14

Aumentar a temperatura e a concentração dos reagente, diminuir a energia de ativação

Question 15

Fatores que afetam a atividade enzimática

Answer 15

Temperatura
Ph
Concentração da enzima
Concentração do substrato

Question 16

Pq o aumento da temperatura pode contribuir para uma maior atividade enzimática

Answer 16

A temperatura elevada aumenta a agitação das moléculas, contribuindo para que a enzima encontre o substrato e assim tenha maiores chances de colisão

Question 17

Quanto maior a concentração do substrato, maior será a velocidade da reação

Answer 17

Falso, quando maior a concentração do substrato, menor a velocidade da reação pois chega um momento que as enzimas saturam

Question 18

Inibidores alostericos

Answer 18

Que desempenham um papel importante

Question 19

Inibidores irreversíveis

Answer 19

Reagem com as enzimas levando a inativação praticamente definitiva. Exemplo aspirina e penicilina

Question 20

Inibidores reversíveis competitivos

Answer 20

Competitivo - competem com o substrato pelo centro ativo da enzima. Apresentam configuração espacial semelhante ao substrato e por isso sao capazes de ligar-se ao complexo

Question 21

Inibição incompetitiva

Answer 21

Ligação do inibidor apenas ao complexo enzima substrato ES, originando um complexo enzima-substrato- inibidor ESI. O complexo ESI e inativo

Question 22

Inibicao mista

Answer 22

O inibidor se liga a uma região da enzima diferente do sitio ativo, sem interferir na ligação do substrato ao sitio catalítico. • Uma vez ligado o substrato ao sítio ativo da enzima, ele também não impede a ligação do inibidor. O inibidor pode se ligar tanto a enzima livre [E] quanto ao complexo enzima- substrato [ES], formando o complexo [ESI].
• O complexo [ESI] é cataliticamente inativo, ou seja, o substrato não vai ser transformado no produto da reaçã