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Biokk > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

Por qué están formadas las enzimas?

A

Secuencias de aminoácidos

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2
Q

Tipos de aminoácidos en la actividad enzimática

A

No esenciales: no intervienen en el proceso catalítico
Estructurales: permite la estructura tridimensional, no interviene en la actividad catalítica
De unión: estabiliza a los sustratos para la avtividad correcta de la enzima
Catalítica: lleva a cavo la función enzimática

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3
Q

Cual es el factor limitante de la velocidad de reacción?

A

La frecuencia a la que la enzima interacciona con su sustrato. Está limitadada por la difusión del sustrato. Su velocidad depende de las concentraciones de la enzima y el sustrato

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4
Q

Dónde se lleva a cabo la reacción de catálisis

A

En el sitio activo de la enzima

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5
Q

Modelo de llave-cerradura

A

Cada enzima se une a un único tipo de sustrato, ya que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias

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6
Q

Modelo de acoplamiento inducido

A

es una estructura más flexible que se acopla al sustrato

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7
Q

Velocidad Máxima

A

Número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. Se express como micromoles de producto formado por minuto

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8
Q

Curva de cinética enzimática

A

La mayoría de las enzimas presentan un comportamiento similar a la cinética de Michaelis-Menten, la gráfica muestra la velocidad inicial de la reacción contra la concentración de sustrato

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9
Q

La velocidad máxima depende de

A

De la enzima ya que se ha llegado al punto máximo de sustrato

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10
Q

Qué factores externos regulan la actividad enzimática?

A

pH
Temperatura

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11
Q

Temperatura común donde la velocidad de reacción es máxima

A

40º, si sube mucho se desnaturaliza

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12
Q

Factores internos que regulan la actividad enzimática

A

Concentración de sustrato: la vmax se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
La constante de velocidad

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13
Q

Fórmula de reacción catalizada por enzimas

A

E+S=ES->E+P

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14
Q

Tres fases de la cinética enzimàtica

A

Primer orden: concentración baja de sustrato. V es directamente proporcional a la concentración de sustrato
Orden cero: concentración alta de sustrato. La v de reacción se hace independiente de la concentración de sustrato
Cinética mixta: concentraciones de sustrato intermedias, la velocidad del proceso deja de ser lineal

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15
Q

Reacción de primer orden

A

Cuando S es menor que Km, la v es proporcional a S

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16
Q

Reacción de orden cero

A

Cuando S es mayor a Km, la velocidad es constante e igual a la Vmax. V de reacción independiente de la concentración de sustrato

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17
Q

Reacción de 2° orden

A

Cuando P depende de la concentración de 2 sustratos, A y B

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18
Q

Quienes proponen el modelo michaelis menten

A

Leonor michaelis y maude menten

19
Q

Modelo michaelis menten

A

Combina de manera reversible con sus sustratos para formar el complejo ES que genera el producto P de forma irreversible dejando libre la enzima E

20
Q

El comolejo ES es medible?

A

Todavía no es cuantificable, pero se puede medir la concentración total de la enzima y la concentración de la enzima libre

21
Q

Qué describe la ecuación michaelis menten

A

La velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato

22
Q

Estado estacionario

A

Ocurre cuando la velocidad de formación del complejo ES es igual a la velocidad de su rompimiento

23
Q

Velocidad inicial

A

Se mide tan pronto se mezcla enzima y sustrato

24
Q

Km pequeña o reducida

A

Alta afinidad de la enzima por su sustrato (la enzima y el sustrato reaccionan rápidamente)

25
Q

Km elevada o grande

A

Baja afinidad de la Enzima por el sustrato, requiere una mayor concentración de S para saturar la mitad de la enzima disponible

26
Q

Gráfica de Lineweaver Burk

A

Permite conocer el valor exacto del volumen máximo y Km

27
Q

Inhibidor

A

Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima

28
Q

Los enlaces no reversibles son

A

Covalentes

29
Q

Los enlaces entre los inhibidores reversibles y la enzima son

A

No covalentes

30
Q

Tipos de inhibición reversible

A

Competitiva y no competitiva

31
Q

Inhibición competitiva

A

Compite por el sitio activo de la enzima en el sustrato

32
Q

Qué son las enzimas?

A

Biopolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida como la conocemos. Aceleran las reacciones quñimicas al disminuir la energía de activación

33
Q

Características de las enzimas

A

Velocidad de reacción, especifidad en la reacción, poseen capacidad de regulación, condiciones de reacción menos extremas

34
Q

Respecto a la velocidad de reacción

A

Aceleran la reacción, no alteran la KEQ o energía libre de la reacción. La velocidad depende de la energía de activación

35
Q

Cómo se designa el nombre a las enzimas?

A

Nombre recomendado para uso habitual
Nombre sistemático que identifica la reacción
Número de clasificación

36
Q

Clasificación de enzimas

A

Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas

37
Q

Efecto sobre Km y Vmax en la inhibición competitiva

A

Vmax: el efecto se revierte al aumentar la (S)
Km: Incrementa la Km. Aumenta la cantidad necesaria de S para alcanzar la Vmax

38
Q

Efecto de la inhibición no competitiva en Km y Vmax

A

Vmax: aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición
Km: No interfiere con la afinidad de la enzima por el sustrato, se muestra la misma Km

39
Q

Qué es un inhibidor no competitivo?

A

Se unen en un sitio distinto al del sustrato

40
Q

Qué es una enzima alostérica?

A

Es un oligómero, su actividad biológica se altera al modificar la conformación de su estructura cuaternaria. Presenta múltiples sitios activos y presentan “unión cooperativa”

41
Q

Qué son los efectores?

A

Moléculas que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo. Pueden alterar Km y Vmax

42
Q

Tipos de efectores

A

Homótropos y heterótropos

43
Q

Efectores homótropos

A

Cuando el sustrato actúa como el efector, mejora las propiedades catalíticas de otros sitios de unión al sustrato

44
Q

Efectores Heterótropos

A

Se refiere a cualquier otra molécula que no sea sustrato (retroalimentación)

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