Enzimas Flashcards
Por qué están formadas las enzimas?
Secuencias de aminoácidos
Tipos de aminoácidos en la actividad enzimática
No esenciales: no intervienen en el proceso catalítico
Estructurales: permite la estructura tridimensional, no interviene en la actividad catalítica
De unión: estabiliza a los sustratos para la avtividad correcta de la enzima
Catalítica: lleva a cavo la función enzimática
Cual es el factor limitante de la velocidad de reacción?
La frecuencia a la que la enzima interacciona con su sustrato. Está limitadada por la difusión del sustrato. Su velocidad depende de las concentraciones de la enzima y el sustrato
Dónde se lleva a cabo la reacción de catálisis
En el sitio activo de la enzima
Modelo de llave-cerradura
Cada enzima se une a un único tipo de sustrato, ya que el sitio activo y el sustrato poseen estructuras complementarias
Modelo de acoplamiento inducido
es una estructura más flexible que se acopla al sustrato
Velocidad Máxima
Número de moléculas de sustrato que se convierte en producto por unidad de tiempo. Se express como micromoles de producto formado por minuto
Curva de cinética enzimática
La mayoría de las enzimas presentan un comportamiento similar a la cinética de Michaelis-Menten, la gráfica muestra la velocidad inicial de la reacción contra la concentración de sustrato
La velocidad máxima depende de
De la enzima ya que se ha llegado al punto máximo de sustrato
Qué factores externos regulan la actividad enzimática?
pH
Temperatura
Temperatura común donde la velocidad de reacción es máxima
40º, si sube mucho se desnaturaliza
Factores internos que regulan la actividad enzimática
Concentración de sustrato: la vmax se alcanza cuando toda la enzima está ocupada por el sustrato
La constante de velocidad
Fórmula de reacción catalizada por enzimas
E+S=ES->E+P
Tres fases de la cinética enzimàtica
Primer orden: concentración baja de sustrato. V es directamente proporcional a la concentración de sustrato
Orden cero: concentración alta de sustrato. La v de reacción se hace independiente de la concentración de sustrato
Cinética mixta: concentraciones de sustrato intermedias, la velocidad del proceso deja de ser lineal
Reacción de primer orden
Cuando S es menor que Km, la v es proporcional a S
Reacción de orden cero
Cuando S es mayor a Km, la velocidad es constante e igual a la Vmax. V de reacción independiente de la concentración de sustrato
Reacción de 2° orden
Cuando P depende de la concentración de 2 sustratos, A y B
Quienes proponen el modelo michaelis menten
Leonor michaelis y maude menten
Modelo michaelis menten
Combina de manera reversible con sus sustratos para formar el complejo ES que genera el producto P de forma irreversible dejando libre la enzima E
El comolejo ES es medible?
Todavía no es cuantificable, pero se puede medir la concentración total de la enzima y la concentración de la enzima libre
Qué describe la ecuación michaelis menten
La velocidad de la reacción varía con respecto de la concentración de sustrato
Estado estacionario
Ocurre cuando la velocidad de formación del complejo ES es igual a la velocidad de su rompimiento
Velocidad inicial
Se mide tan pronto se mezcla enzima y sustrato
Km pequeña o reducida
Alta afinidad de la enzima por su sustrato (la enzima y el sustrato reaccionan rápidamente)
Km elevada o grande
Baja afinidad de la Enzima por el sustrato, requiere una mayor concentración de S para saturar la mitad de la enzima disponible
Gráfica de Lineweaver Burk
Permite conocer el valor exacto del volumen máximo y Km
Inhibidor
Cualquier sustancia que disminuya la acción catalítica de una enzima
Los enlaces no reversibles son
Covalentes
Los enlaces entre los inhibidores reversibles y la enzima son
No covalentes
Tipos de inhibición reversible
Competitiva y no competitiva
Inhibición competitiva
Compite por el sitio activo de la enzima en el sustrato
Qué son las enzimas?
Biopolímeros que catalizan las reacciones químicas y hacen posible la vida como la conocemos. Aceleran las reacciones quñimicas al disminuir la energía de activación
Características de las enzimas
Velocidad de reacción, especifidad en la reacción, poseen capacidad de regulación, condiciones de reacción menos extremas
Respecto a la velocidad de reacción
Aceleran la reacción, no alteran la KEQ o energía libre de la reacción. La velocidad depende de la energía de activación
Cómo se designa el nombre a las enzimas?
Nombre recomendado para uso habitual
Nombre sistemático que identifica la reacción
Número de clasificación
Clasificación de enzimas
Oxidorreductasas
Transferasas
Hidrolasas
Liasas
Isomerasas
Ligasas
Efecto sobre Km y Vmax en la inhibición competitiva
Vmax: el efecto se revierte al aumentar la (S)
Km: Incrementa la Km. Aumenta la cantidad necesaria de S para alcanzar la Vmax
Efecto de la inhibición no competitiva en Km y Vmax
Vmax: aunque aumente el sustrato, no cambiará el efecto de inhibición
Km: No interfiere con la afinidad de la enzima por el sustrato, se muestra la misma Km
Qué es un inhibidor no competitivo?
Se unen en un sitio distinto al del sustrato
Qué es una enzima alostérica?
Es un oligómero, su actividad biológica se altera al modificar la conformación de su estructura cuaternaria. Presenta múltiples sitios activos y presentan “unión cooperativa”
Qué son los efectores?
Moléculas que se unen de modo no covalente en un sitio distinto al sitio activo. Pueden alterar Km y Vmax
Tipos de efectores
Homótropos y heterótropos
Efectores homótropos
Cuando el sustrato actúa como el efector, mejora las propiedades catalíticas de otros sitios de unión al sustrato
Efectores Heterótropos
Se refiere a cualquier otra molécula que no sea sustrato (retroalimentación)
