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Proteinas > Enzimas > Flashcards

Enzimas Flashcards

1
Q

¿Qué son las enzimas?

A

Las enzimas son proteínas especializadas en acelerar el inicio y desarrollo de las reacciones químicas que ocurren en nuestro organismo. (BIOCATALIZADORA)

Esto lo hace a través de la disminución de la energía necesaria para que los reactantes se transformen en productos. (ENERGÍA DE ACTIVACIÓN).

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2
Q

¿Cómo es una reacción con una enzima?

A
  • Gasta menos energia para comenzar un proceso (aprox la mitad)
  • Baja el tiempo de reaccion de los reactantes
  • El proceso se realiza a mayor velocidad (+ producto en - tiempo)
  • Produce la misma cantidad de energia que una reaccion sin enzima
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3
Q

Cual es la estructura enzimatica?

A

APOENZIMA (Enzima no activa) + COFACTOR (Elemento no proteico - Usualmente elementos de la tabla periodica) = HOLOENZIMA (enzima actival/funcional)

Luego HOLOENZIMA + SUSTRATO (Molecula reactante) en una zona especifica llamada sitio activo.

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4
Q

¿Que es una apoenzima?

A

Enzima sin unir y inactiva.

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5
Q

¿Que es una holoenzima?

A

Apoenzima + cofactor = funcional

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6
Q

¿Que le otorga el cofactor a la enzima?

A

La particularidad (como el radical de un aminoacido)

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7
Q

¿Que es el sitio activo de una enzima?

A

Lugar donde la enzima se une al sustrato y lo cataboliza (rompe en mas productos).

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8
Q

¿Cuantos y cuales son los tipos de modelos de accion enzimatica?

A

Existen principalmente dos modelos

  • Mecanismo llave cerradura
  • Modelo ajuste inducido
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9
Q

¿De que consiste el modelo de llave cerradura?

A

El sitio activo de la enzima tiene la misma forma que el sustrato, por lo que encajan perfectamente. Entones la enzima no es universal, es especifica para ese sustrato. Rompe los enlaces del sustrato quimicamente.

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10
Q

Describe el proceso que ocurre entre la union y separacion de enzimas y sustratos:

A
  1. La enzima se une al sustrato en el sitio activo.
  2. Se forma el complejo Enzimasustrato
  3. El sustrasto se separa de la enzima en forma de productos
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11
Q

¿De que consiste el modelo ajuste inducido?

A

La enzima presenta DOS lugares activos, que no tienen la forma del sustrato. Por lo tanto el sustrato se trata de insertar a la enzima y se deforma al igual que la enzima, que esta tratando de adaptarse al sustrato. Luego se liberan los productos.

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12
Q

¿Que modelo de accion enzimatica tiene una reaccion mas rapida, el de llave cerradura o ajuste inducido?

A

Modelo llave cerradura

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13
Q

¿Cuales son los tipos de reacciones enzimatica?

A
  • Reacciones normales
  • Reacciones con inhibidores: Inhibidor competitivo y inhibidor no competitivo
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14
Q

¿Cuales son las reacciones enziamticas normales?

A

Las de llave cerradura y ajuste inducido sin presencia de inhibidor.

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15
Q

¿Que son los inhibidores?

A

Moleculas.

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16
Q

¿De que se tratan las reacciones enzimaticas con inhibidores?

A

Debido a que el cuerpo no necesita tener un exceso de reacciones enzimaticas, existen inhibidores para frenar estas reacciones.
Existen los inhibidores activos y pasivos.

17
Q

¿De que consiste la reaccion enzimatia con un inhibidor competitivo?

A

Esta es una reaccion de inhibidor activa, siendo el inhibidor producido por el cuerpo.
Este tiene una forma similar al sitio activo, al unirse (si llega primero que la enzima = competencia) realiza el bloqueo de la accion del sustrato (La union del sustrato esta bloqueada)

18
Q

¿Que pasa si un sustrato llega antes que un inhibidor competitvo a la enzima?

A

Se produce la reaccion normal.

19
Q

¿De que consiste la reaccion enzimatica con un inhibidor no competitivo?

A

Este es un inhibidor pasivo que anda libremente por el organismo. La enzima tiene un espacio determinado (Diferente al sitio activo) para que esta molécula se ancle.

Por lo tanto, el sustrato se puede unir a la enzima pero la reaccion esta bloqueada.
El sustrato puede intentar separarse y unirse a otra enzima.

20
Q

¿Que son los factores de inactivación de una enzima y cuales son?

A 
Los factores de inactivacion desactivan enzimas o las desnaturaliza proteinas/enzimas.
Puede ser por:
-Temperatura-
-pH
-Concentración molecular
21
Q

¿Que es desnaturalizar una proteina/enzima?

A

Que estas pierdan su funcionalidad y rompan su estructura.
Las estructuras secundarias, terciarias y quaternarias se vuelven estructuras primarias.
Las estructura primarias se rompen en aminoacidos sueltos.

22
Q

¿En que consiste la inactivacion de enzimas en base a la tempratura?

A 
La temperatura optima del cuerpo y para la enzima es de 35-37 °C.
Cuando aumenta la temperatura (38-39°C) colapsa la cantidad del complejo enzima-sustrato, osea que no se unen correctamente en el sitio activo.
En exceso (+40°C) se desnaturaliza la Apoenzima.
23
Q

¿Que es el complejo enzima-sustrato?

A

Enzima + sustrato + cofactor

24
Q

¿En que consiste la inactivación de enzimas en base al ph?

A

El pH del cuerpo es diferente dependiendo de la zona y las enzimas presentes, pero el normal es aproximadamente de 7.7

Cambios drasticos (ph arriba de 8) afectan el sitio de union de la enzima con su sustrato y dificulta la formacion del complejo enzima-sustrato.
En exceso ( 9 hacia arriba) se desnaturaliza la Apoenzima.
25
Q

¿La enzima necesita ph para funcionar?

A

No, es solo el ambiente que las rodea

26
Q

¿Pueden las enzimas sobrevivir condiciones extremas?

A

Si, pero muy pocas

27
Q

¿En que consiste la inactivacion de enzimas en base a la concentracion molecular?

A

A mayor concentracion de enzimas, hay una mayor reaccion (biocatalizadoras: + rapida, - energia).

Pero cuando hay mayor concentracion de sustratos, hay una mayor reaccion hasta la saturacion de complejos Enzimatico-Sustrato.
Esto genera que luego de ocuparse todas las enzimas, y catabolizen el sustrato y se usen, no quedaran mas enzimas para degradar mas sustratos.

28
Q

¿Todas las enzimas biocatalizan?

A

Si, pero no todas afectan las mismas zonas

29
Q

¿Cuales son las clasificaciones funcionales de las enzimas?

A
  • Oxidorreductasas
  • Transferasas
  • Hidrolasas
  • Liasas
  • Ligasas
30
Q

¿Cuales son las enzimas Oxidorreductasas?

A

Transfieren electrones de un sustrato (Pierde -e entonces se Oxida) a otro sustrato (Gana -e entonces se reduce).
Estan presentes por ejemplo en reacciones Redox.

31
Q

¿Cuales son las enzimas Transferasas?

A

Catabolizan o facilitan la transferencia de un grupo funcional (grupo quimico) de un sustrato a otro.
Un ejemplo es la forsforilacion del ADP en ATP en la Glucolisis.

32
Q

¿Cuales son las enzimas Hidrolasas?

A

Añaden H2O para romper enlaces en los polimeros (hidrolisis)

33
Q

¿Cuales son las enzimas liasas?

A

Retiran grupos funcionales y/o rompen enlances.

34
Q

¿Cuales son las enzimas ligasas?

A

Agregan grupos funcionales y/o forman enlances

Proteinas (2 decks)

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