Digestion Absorcion Y Transporte De Proteinas Flashcards
Que se obtiene principalmente de las proteínas
Aa
De donde pueden provenir los aa
Degradación de proteínas endógenas
Proteinas exógenas
Como se degradan las proteínas endógenas
- Se unen a la ubiquitina que la transporta al proteosoma.
- El proteosoma reconoce a la ubiquitina
- Se libera la ubiquitina y se introduce a la célula la proteína para degradarla y obtener los aa
Que es el proteosoma
Complejo multi enzimático que reconoce la ubiquitina que se une a las proteínas endógenas para su degradación y obtención de aa
Cual puede ser el fin de los aa
Eliminarlos
Convertirlo en neurotransmisores u hormonas
Formar nuevas proteínas
Cual es la cantidad de proteínas que debemos ingerir diariamente
Exógenas 70-100 g
Endógenas 35-200 g
Cual es la cantidad de proteínas que debemos de eliminar diariamente
6-12 g
Como comienza la digestión de las proteínas
El ph ácido del estómago desnaturaliza a las proteínas y facilita la acción de las proteasas para su degradación.
Que es un zimogeno
Enzima inactiva
En qué estado se encuentran las proteasas antes de la degradación de las proteínas
En forma de zimogenos (inactivas)
Como se activan las proteasas
Ph ácido ej pepsinogeno pasa a pepsina en el estómago
Activación enzimática ej tripsinogeno pasa a tripsina -> duodeno
Características de los zimogenos
Mayor peso molecular que estando activas ya que al activarse pierden parte de sus aa
Que es una proteasas
Enzima hidrolítica que participan en la digestión de proteínas mediante la ruptura de enlaces peptidicos
Tipos de enzimas peptidasas
Enzimas endopeptidasas ( rompen enlaces interno): pepsina, tripsina, quimiotripsina y elastasa
Enzimas exopeptidasas (rompen enlaces externos): carbopeptidasas (eliminan el extremo c terminal), aminopeptidasas (eliminan el extremo N terminal): tripeptidasas y dipeptidasas
Que tipos de enzimas actúan en el estómago y en el intestino
En en estómago endopeptidasas
En el intestino exo y endopeptidasas
Fases de la digestión de las proteínas
Fase gástrica, pancreatica ( intestino) e intestinal
Explica las fases de la digestión de las proteínas
Fase gastrica: las proteínas exógenas llegan al estómago y gracias al pH ácido (producido por el HCL liberado por las células parietales) se desnaturalizan. Esta desnaturalización facilita la degradación de proteínas en oligopeptidos por la acción de las endopeptidasas en concreto por el pepsinogeno que es liberado por las células principales de la mucosa gastrica y que a su vez gracias al pH pasan de zimogenos ( pepsinogeno) a pepsina (activa)
Fase pancreatica (no se da en el páncreas sino en el intestino pero participan las enzimas pancreatica): los oligopeptidos se dirigen al duodeno y actúan sobre las células endocrinas intestinales.
Estas células libera la colecistoquinina (CCK):
- Por un lado la CCK, actúa sobre la células epitelial de la mucosa intestinal haciendo que esta libere la enteropeptidasa
- Por otro lado la CCK, actúa sobre las células pancreaticas provocando que estas liberen el tripsinogeno.
Este tripsinogeno es convertido en tripsina por la acción de la enteropeptidasa.
A su vez esta tripsina es la activadora del resto de zimogenos como la quimiotripsina y carboxipeptidas. Todas estas activaciones se producen por la rotura proteolitics en posición 6
Finalmente obtenemos oligopeptidos, dipeptidos y tripeptidos
Fase intestinal:
1. Actúan sobre los oligopeptidos, dipeptidos y trioepetidos las aminopeptidasas ( exopeptidasas) que son enzimas asociadas a la mb del enterocito.
2. Una vez desagradados a dipeptidos, tripeptidos y aa libres tienen que entrar al enterocito.
2.1. Los dipeptidos y tri pasan al enterocito a través de un transportador dependiente de la concentración de protones. Dentro del enterocito se hidrolízanos de nuevo a aa libres gracias a en pepetidasas.
2.2. Los aa libres entran al enterocito por un transportador dependiente de sodio, entra el aa con sodio y este último sale del enterocito por una bomba de sodio- potásio.
3. Una vez tenemos los aa libres salen a la sangre mediante difusión facilitada por acción de transportadores independientes de sodio.
Recordar que al enterocito pueden entrar aa libres, di y tripeptidos pero a la sangre solo pueden pasar aa libres
Que es el ciclo de meisner
Tipo de transporte de aa neutros por las mb plasmaticas al interior de los tejidos sobre todo al hígado y riñón. En este transporte se introduce en la célula una molécula que es transformada químicamente y se obtiene otra diferente
Que elementos intervienen principalmente en el ciclo de meisner
Glutation y gamaglutamiltranferasa (GGT)
Explica el ciclo de meisner
En este proceso de produce la degradación del glutation que es un tripeptidos formado por la glicina, glutamato y cisteina
1. Se elimina el enlace peptidico y se separada el glutamato de la glutation obteniendo cisteinilglicina.
2. La GGT introduce en el hepatocito un aa neutro (glutamine, metionina, asparagina y alanina) para transferirle el glutamato que ha sido eliminado del glutation.
3. El aa neutro se une al glutamato catalizada por gamaglutamiltranferasa formando un dipeptidos
4. Este dipeptido es degradado a su vez por la enzima glutamil carbonilla transferida (GCT) liberándose el aa y el glutamato
5. El glutation que se ha perdido se tiene que sintetizar de nuevo por tanto se une la cisteina al glutamato obteniendo gammaglutamilcisteina mediante la acción de la enzima gammaglutamilcisteina sintetasa
5. Está gammaglutamilcisteina se una a la glicina por acción se la glutation sintetasa y obtenemos el glutation
Que función tiene el glutation y que puede indicar una alteración de la GGT
El glutation es muy importante a nivel intracelular porque actúa como un antioxidante permitiendo que la hemoglobina se mantenga en estado ferroso
La GGT puede alterarse en diferentes situaciones:
1. Lesión hepatica aguda los cambios en ella son paralelos a la aminopeptidasa -> actuar como marcador de enfermedad hepatica
2. Por ingesta alta de alcohol aumenta entre un 30-90% sin que exista alteración hepatica
3. Colestasis
Patologías asociadas a la digestión de proteínas
Celiaquia: enfermedad inmune caracterizada por al sensibilidad de los enterocito al gluten (gliadina y glutenina, presente estas proteínas en el trigo y la cebada). La interacción del gluten con el epitelio intestinal daña las Microvellosidades del intestino delgado.
Enfermadles derivadas de la alteración en el transporte o absorción de aa:
- enfermedad de hartnup: afecta al transporte o absorción de aa nuestros y aromáticos y sobre todo al triptofano
- cistinuria: no se absorbe la cisteina la cual va a ser expulsada por al orina
Que es el balance nitrogenado y que tipos existen
Se trata de la relación entre el nitrógeno ingerido y eliminado.
Puede ser:
- positivo: se pierden proteínas por la existencia de un problema renal. Ej sd nefrotico
- negativo: aumenta la absorción de proteínas. Ej: durante el crecimiento
Indica las moléculas que producen los siguientes aa:
Histidine
Tirosina
Triptofano
Glutamato
Glicina
Histidine: histamina
Tirosina: tirosina, catecolaminas y melanina
Triptofano: serotonins
Glutamato: GABA y glutation
Glicina: porfirina
