Digestion Absorcion Y Transporte De Proteinas

Question 1

Que se obtiene principalmente de las proteínas

Answer 1

Aa

Question 2

De donde pueden provenir los aa

Answer 2

Degradación de proteínas endógenas
Proteinas exógenas

Question 3

Como se degradan las proteínas endógenas

Answer 3

1. Se unen a la ubiquitina que la transporta al proteosoma.
2. El proteosoma reconoce a la ubiquitina
3. Se libera la ubiquitina y se introduce a la célula la proteína para degradarla y obtener los aa

Question 4

Que es el proteosoma

Answer 4

Complejo multi enzimático que reconoce la ubiquitina que se une a las proteínas endógenas para su degradación y obtención de aa

Question 5

Cual puede ser el fin de los aa

Answer 5

Eliminarlos
Convertirlo en neurotransmisores u hormonas
Formar nuevas proteínas

Question 6

Cual es la cantidad de proteínas que debemos ingerir diariamente

Answer 6

Exógenas 70-100 g
Endógenas 35-200 g

Question 7

Cual es la cantidad de proteínas que debemos de eliminar diariamente

Answer 7

6-12 g

Question 8

Como comienza la digestión de las proteínas

Answer 8

El ph ácido del estómago desnaturaliza a las proteínas y facilita la acción de las proteasas para su degradación.

Question 9

Que es un zimogeno

Answer 9

Enzima inactiva

Question 10

En qué estado se encuentran las proteasas antes de la degradación de las proteínas

Answer 10

En forma de zimogenos (inactivas)

Question 11

Como se activan las proteasas

Answer 11

Ph ácido ej pepsinogeno pasa a pepsina en el estómago
Activación enzimática ej tripsinogeno pasa a tripsina -> duodeno

Question 12

Características de los zimogenos

Answer 12

Mayor peso molecular que estando activas ya que al activarse pierden parte de sus aa

Question 13

Que es una proteasas

Answer 13

Enzima hidrolítica que participan en la digestión de proteínas mediante la ruptura de enlaces peptidicos

Question 14

Tipos de enzimas peptidasas

Answer 14

Enzimas endopeptidasas ( rompen enlaces interno): pepsina, tripsina, quimiotripsina y elastasa
Enzimas exopeptidasas (rompen enlaces externos): carbopeptidasas (eliminan el extremo c terminal), aminopeptidasas (eliminan el extremo N terminal): tripeptidasas y dipeptidasas

Question 15

Que tipos de enzimas actúan en el estómago y en el intestino

Answer 15

En en estómago endopeptidasas
En el intestino exo y endopeptidasas

Question 16

Fases de la digestión de las proteínas

Answer 16

Fase gástrica, pancreatica ( intestino) e intestinal

Question 17

Explica las fases de la digestión de las proteínas

Answer 17

Fase gastrica: las proteínas exógenas llegan al estómago y gracias al pH ácido (producido por el HCL liberado por las células parietales) se desnaturalizan. Esta desnaturalización facilita la degradación de proteínas en oligopeptidos por la acción de las endopeptidasas en concreto por el pepsinogeno que es liberado por las células principales de la mucosa gastrica y que a su vez gracias al pH pasan de zimogenos ( pepsinogeno) a pepsina (activa)

Fase pancreatica (no se da en el páncreas sino en el intestino pero participan las enzimas pancreatica): los oligopeptidos se dirigen al duodeno y actúan sobre las células endocrinas intestinales.
Estas células libera la colecistoquinina (CCK):
- Por un lado la CCK, actúa sobre la células epitelial de la mucosa intestinal haciendo que esta libere la enteropeptidasa
- Por otro lado la CCK, actúa sobre las células pancreaticas provocando que estas liberen el tripsinogeno.
Este tripsinogeno es convertido en tripsina por la acción de la enteropeptidasa.
A su vez esta tripsina es la activadora del resto de zimogenos como la quimiotripsina y carboxipeptidas. Todas estas activaciones se producen por la rotura proteolitics en posición 6
Finalmente obtenemos oligopeptidos, dipeptidos y tripeptidos

Fase intestinal:
1. Actúan sobre los oligopeptidos, dipeptidos y trioepetidos las aminopeptidasas ( exopeptidasas) que son enzimas asociadas a la mb del enterocito.
2. Una vez desagradados a dipeptidos, tripeptidos y aa libres tienen que entrar al enterocito.
2.1. Los dipeptidos y tri pasan al enterocito a través de un transportador dependiente de la concentración de protones. Dentro del enterocito se hidrolízanos de nuevo a aa libres gracias a en pepetidasas.
2.2. Los aa libres entran al enterocito por un transportador dependiente de sodio, entra el aa con sodio y este último sale del enterocito por una bomba de sodio- potásio.
3. Una vez tenemos los aa libres salen a la sangre mediante difusión facilitada por acción de transportadores independientes de sodio.

Recordar que al enterocito pueden entrar aa libres, di y tripeptidos pero a la sangre solo pueden pasar aa libres

Question 18

Que es el ciclo de meisner

Answer 18

Tipo de transporte de aa neutros por las mb plasmaticas al interior de los tejidos sobre todo al hígado y riñón. En este transporte se introduce en la célula una molécula que es transformada químicamente y se obtiene otra diferente

Question 19

Que elementos intervienen principalmente en el ciclo de meisner

Answer 19

Glutation y gamaglutamiltranferasa (GGT)

Question 20

Explica el ciclo de meisner

Answer 20

En este proceso de produce la degradación del glutation que es un tripeptidos formado por la glicina, glutamato y cisteina
1. Se elimina el enlace peptidico y se separada el glutamato de la glutation obteniendo cisteinilglicina.
2. La GGT introduce en el hepatocito un aa neutro (glutamine, metionina, asparagina y alanina) para transferirle el glutamato que ha sido eliminado del glutation.
3. El aa neutro se une al glutamato catalizada por gamaglutamiltranferasa formando un dipeptidos
4. Este dipeptido es degradado a su vez por la enzima glutamil carbonilla transferida (GCT) liberándose el aa y el glutamato
5. El glutation que se ha perdido se tiene que sintetizar de nuevo por tanto se une la cisteina al glutamato obteniendo gammaglutamilcisteina mediante la acción de la enzima gammaglutamilcisteina sintetasa
5. Está gammaglutamilcisteina se una a la glicina por acción se la glutation sintetasa y obtenemos el glutation

Question 21

Que función tiene el glutation y que puede indicar una alteración de la GGT

Answer 21

El glutation es muy importante a nivel intracelular porque actúa como un antioxidante permitiendo que la hemoglobina se mantenga en estado ferroso
La GGT puede alterarse en diferentes situaciones:
1. Lesión hepatica aguda los cambios en ella son paralelos a la aminopeptidasa -> actuar como marcador de enfermedad hepatica
2. Por ingesta alta de alcohol aumenta entre un 30-90% sin que exista alteración hepatica
3. Colestasis

Question 22

Patologías asociadas a la digestión de proteínas

Answer 22

Celiaquia: enfermedad inmune caracterizada por al sensibilidad de los enterocito al gluten (gliadina y glutenina, presente estas proteínas en el trigo y la cebada). La interacción del gluten con el epitelio intestinal daña las Microvellosidades del intestino delgado.
Enfermadles derivadas de la alteración en el transporte o absorción de aa:
- enfermedad de hartnup: afecta al transporte o absorción de aa nuestros y aromáticos y sobre todo al triptofano
- cistinuria: no se absorbe la cisteina la cual va a ser expulsada por al orina

Question 23

Que es el balance nitrogenado y que tipos existen

Answer 23

Se trata de la relación entre el nitrógeno ingerido y eliminado.
Puede ser:
- positivo: se pierden proteínas por la existencia de un problema renal. Ej sd nefrotico
- negativo: aumenta la absorción de proteínas. Ej: durante el crecimiento

Question 24

Indica las moléculas que producen los siguientes aa:
Histidine
Tirosina
Triptofano
Glutamato
Glicina

Answer 24

Histidine: histamina
Tirosina: tirosina, catecolaminas y melanina
Triptofano: serotonins
Glutamato: GABA y glutation
Glicina: porfirina

Question 25

De qué son precursores los aa

Answer 25

Neurotransmisores y hormonas

Question 26

Funciones de los aa

Answer 26

Cetogénicos ya que sintetizan cuerpos cetonicos
Fuente de energía
Estructurales para las proteínas
Precursores de neurotransmisores y hormonas

Question 27

De donde deriva la melanina
Que enzima interviene
Que función tiene
Que obtenemos de su catabolismo

Answer 27

Deriva de la torisina de los melanosomas de los melanocitos
Tirosinasa
Función protectora
Obtenemos feomelanina (pigmentos amarillos) y eumelanina (pigmentos oscuros)

Question 28

Como se genera la melanina

Answer 28

1. La radiación UV activa a la p53 estimulando la secreción de la proteína precursores de la hormona estimularte de los melanocitos (alfa-MSH)
2. La alfa-MSH se une al receptor MCR1 que a su vez esta unido a una proteína G
3. La proteína G se activa y actúa sobre la adenilato ciclasa (AC) que va a aumentar la producción de AMPc
4. El AMPc activa a la proteína quinasa A
5. La PKA fosforita a diferentes factores de transcripción como a la proteína CREB
6. Estos factores de transcripción se unen a las regiones promotoras del gen TIROSINASA
   7 la Tirosinasa es la enzima que cataliza la reacción para generar la eumelanina y feomelanina

Question 29

Por qué será generado el albinismo

Answer 29

Alteración genética en la enzima Tirosinasa