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PHR 405 Cours 1 et 2! > Début cours 1 > Flashcards

Début cours 1 Flashcards

1
Q

Nommez les rôles (3) du RER

A
  • Site de production des protéines sécrétées et transmembranaire
  • Site de production des protéines résidentes du RE, Golgi, endosomes et lysosomes
  • N-glycosylation des protéines
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Q

Nommez les rôles (7) du REL.

A
  1. Site de sortie du RE : formation de vésicules qui seront transportées au ERGIC et Golgi
  2. Synthèse des phospholipides, cholestérol et lipoprotéines
  3. Stockage et relargage de calcium
  4. Production d’hormones stéroïdiennes dans le cortex surrénalien et glandes endocrines
  5. Production de glucose : métabolisme des hydrates de carbone (hydrolyse du glycogène) dans le foie
  6. Production d’acide chloridrique dans l’estomac
  7. Siège des phénomènes de détoxification (CYP450) : peut doubler sa surface (retour à sa grosseur initiales par la suite) en quelques jours pour détoxifier l’excès d’alcool
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3
Q

Nommez les 3 fonctions de l’appareil de golgi.

A
  1. Maturation des protéines synthétisées dans le RE
  2. Contrôle d’adressage des protéines
  3. Trafic membranaire
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4
Q

Appareil de Golgi

À quoi réfère la maturation des protéines synthétisées dans le RE ?

A

Cela réfère aux modifications post-traductionnelles soit la GLYCOLYSATION

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Q

Appareil de golgi

À quoi réfère le contrôle d’adressage des protéines ?

A

Cela réfère au retour vers le RE, adressage à la membrane plasmique et aux endosomes.

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6
Q

Quelles sont les étapes de la translocation d’une protéine soluble au niveau du RER ?

6 étapes

A
  1. Ribosome attaché à l’ARNm avec un ARNt, création d’une protéine naissante. Le SRP lie le peptide signal sur la protéine naissante et inhibe temporairement la traduction
  2. Le SRP se lie à son récepteur membranaire et permet au ribosome de s’associer à la membrane du RE
  3. Liaison du GTP au SRP et récepteur du SRP, ce qui fait ouvrir le pore (translocon) et insertion du peptide naissant
  4. Le GTP est hydrolysé et le SRP est relâché
  5. La synthèse du polypeptide continue et il transloque dans la lumière interne du RE
  6. La signal peptidase clive le peptide signal et le polypeptide complet est relâché dans la lumière du RE. Le ribosome se détache et le pore se referme.
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7
Q

Quel est le rôle du peptide signal ?

A

Il permet l’adressage de la protéine au RE

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8
Q

Nommez des caractéristiques du peptide signal (3)

A
  • Contient une région hydrophobe entouré d’une région N-terminale chargé + et une région C-termiale neutre, mais polaire contenant la séquence de consensus de clivage
  • Séquence extrêmement variable dans sa composition en acide aminés et sa taille
  • Habituellement clivé de façon co-traductionnelle
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9
Q

Que veux dire SRP ?

A

Particule de reconnaissance du signal

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10
Q

Nommez le rôle de chacune des extrémités du SRP.

A

Une de ses extrémités sert à lier la séquence signal émergent de la protéine en synthèse tandis que l’autre extrémité sert à bloquer le site de liaison du facteur d’élongation – cela induit un arrêt de la traduction

C’est ce qui perment au ribosome de lier la membrane du RE avant de continuer la synthèse protéique.

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11
Q

Vrai ou Faux

Le translocon est un pore qui est bouché par une courte hélice qui se déplace lorsque la chaîne polypeptidique pénètre le pore.

A

Vrai

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12
Q

Qu’est-ce que le translocon peut lier

A
  1. oligosaccharyl transférase
  2. Récepteur SRP
  3. Signal peptidase
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13
Q

Lors de la synthèse protéique, combien de fois le peptide signal est-il reconnu ?

A

2 fois
* reconnu par le SRP
* reconnu par le pore du translocon

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13
Q

Le peptide signal est-il dégradé ou recycler ?

A

Il est rapidement dégradé. C’est le SRP qui est recyclé.

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14
Q

Le signal peptidaser sert à quoi ? Où fait-il son rôle ?

A

Le signal peptidase sert à cliver le peptide signal. Il clive uniquement dans la lumière du RE

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15
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse d’une protéine à 1 domaine TM - peptide signal à une extrémité

A
  1. Ribosome attaché à l’ARNm avec un ARNt, création d’une protéine naissante. Le SRP lie le peptide signal sur la protéine naissante et inhibe temporairement la traduction
  2. Le SRP se lie à son récepteur membranaire et permet au ribosome de s’associer à la membrane du RE
  3. Liaison du GTP au SRP et récepteur du SRP, ce qui fait ouvrir le pore (translocon) et insertion du peptide naissant
  4. Le GTP est hydrolysé et le SRP est relâché
  5. La synthèse du polypeptide continue et il transloque dans la lumière interne du RE
  6. Rencontre de la séquence Stop par le translocon; arrêt de la translocation dans la lumière interne du RE
  7. La signal peptidase clive le peptide signal et le polypeptide complet est relâché. Une partie de retrouve dans la lumière du RE et l’autre dans le cytoplasme.

IMPORTANT que le côté posiitf du PS soit vers le cytosol

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16
Q

Quelle est la difféence entre la synthèse d’une protéine à domaine TM avec un peptide signal à une extrémité VS avec un peptide signal interne ?

A

Le peptide signal interne n’a pas de site de clivage et ne sera pas cliver lors du processus. Le peptide signal est aussi appelé signal d’ancrage et joue le rôle de domaine TM. Le reste de la synthèse fonctionne de la même manière que pour les autres.

La topologie de la protéine va varier.

IMPORTANT que le côté posiitf du PS soit vers le cytosol

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17
Q

Quelle est la différence entre une protéine de topologie I et II

A

Ce qui permet de différencier les 2 topologie est le groupement qui se retrouve dans le cytosol. Le peptide signal doit toujours être placé dans la membrane de sorte à avoir sa section positive vers le cytosol.

Topologie type I : extrémité C-terminale dans le cytosol

Topologie type II : extréminté N-terminale dans le cytosol

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18
Q

Vrai ou Faux

Une séquence hydrophobique dans un peptide peut agit en tant que start ou stop transfert.

A

Vrai - selon sa localisation dans le peptide, une séquence hydrophobique peut agit en tant que start ou stop transfert.

19
Q

Vrai ou Faux

Le nombre de région TM peut souvent être défini par le nombre de région hydrophobe.

A

Vrai

20
Q

Dans la glycolisation co-traductionnelle, de quel côté de la membrane se fait l’ajout du bloc précurseur ?

A

L’ajout se fait du côté de la lumière du RE

21
Q

Qu’elle est l’enzyme qui permet l’ajout du bloc précurseur ?

A

L’oligosaccharyl transférase

22
Q

Quels sont les 2 rôles des protéines chaperonnes ?

A
  1. Contrôle du repliement
  2. Contrôle de la sortie du RE
23
Q

Quelles sont les 2 protéines chaperonnes (lectines) et où on les trouves ?

A
  • Calnexine (transmembranaire)
  • Calreticuline (dans la lumière du RE)
24
Q

Quel est le nom de l’enzyme qui permet l’ajout d’un glucose à l’oligosaccharide mal replié et qui permet de maintenir les lectines jusqu’à la bonne conformation du peptide ?

A

Le glucosyl transférase

25
Q

Nommez les étapes/expliquer le fonctionnement du repliement des peptides

A
  1. Au départ, nous avons une protéine non repliée ayant 3 glucoses à au bout d’une chaine du bloc précurseur
  2. Clivage de 2 glucoses → il en reste 1
  3. Rétention dans le RE, la calnexin reconnait le peptide avec 1 glucose exposé → tentative d’un premier bon repliement
  4. Clivage du glucose exposé, cependant toujours mal replié alors attachement du peptide à la glucosyl transférase.
  5. Glucosyl transférase permet l’ajout d’un glucose exposé pour que le peptide refasse un passage, se suivent une nouvelle tentative de repliement.
  6. La boucle liaison, clivage et ajout se reproduit jusqu’à ce que le peptide soit bien replié.
  7. Une fois bien replié, il peut sortir du RE
26
Q

Vrai ou Faux

Toutes les chaperonnes sont des lectines.

A

Faux
Toutes les lectines sont des chaperonnes, mais pas toutes les chaperonnes sont des lectines

27
Q

Expliquer le principe du stress du RE

A

Il y a des senseurs de protéines mal repliées dans la lumière du RE. Lorsque ces senseurs captent une accumulation de protéines mal repliées, cela entraîne ce qu’on appelle le stress du RE. Pour contrer ce stress, une réponse appelé UPR sera déclenchée. Le but de cette réponse est d’augmenter la capacité de repliement des protéines dans la lumière du RE.

28
Q

Stress du RE

Pour augmenter la capacité de repliement des protéines dans le RE, diffrents moyens sont utilisés. Nommez-les.

A
  • Augmentation du nombre de chaperonnes
  • Augmentation des rétrotranslocation (retour vers de cytosol à partir du RE)
  • Augmentation de la dégradation des protéines mal repliées
  • Diminution de la synthèse de nouvelles protéines
  • Réduction des protéines qui entre dans le RE
29
Q

Qu’est-ce que ERAD?

Dire le nom et c’est quoi; pas les étapes

A

ERAD = ER Associated Degradation (dégradation associé au réticulum endoplasmique)
C’est une “méthode” d’élimination des protéines mal repliées.

Rétrotranslocation (via translocon) de la lumière du RE vers le cytoplasme où elles sont déglycosylées, ubiquitinées et dégradées par le protéasome

29
Q

Comment fonctionne ERAD ?

A

Dans la lumière du RE, un protéine mal repliée sera reconnue par une chaperonne. Ce complexe sera reconnu par la machinerie de rétrotranslocation. La protéine mal repliée retourne dans le cytosol. Rendu dans le cytosol une enzyme, la N-glycanase, vient retirer les sucres présents sur le peptide. Par la suite, des ubiquitines viennent se lier à la protéine mal repliée. Cela “guide” le peptide jusqu’au protéasome, soit un complexe qui dégrade les protéines.

30
Q

Que veut dire RCG et de quoi il s’agit ?

A

RCG = réseau cis-golgien
Il s’agit de la surface d’entrée au Golgi des protéines

31
Q

Que veut dire RTG et de quoi il s’agit ?

A

RTG = réseau trans-golgien
Il s’agit de la surface de sortie des protéines du golgi

32
Q

Qu’est-ce que le motif KDEL ?

A

Il s’agit d’un motif de reconnaissance des protéines solubles résidente au RE.

33
Q

Expliquer le mécanisme de retour au RE des protéines solubles.

A
  1. Protéine s’échappe du RE, présente le motif de retour KDEL (protéine soluble)
  2. Récepteur KDEL reconnaît cette séquence dans la citerne cis-golgi ou au ERGIC
  3. Permet au retour au RE via l’incorporation dans les vésicules COP I

Même principe pour les protéines TM, sauf que c’est un motif différent qui se trouve dans la région cytoplasmique des protéines TM (récepteur différent aussi).

34
Q

Vrai ou Faux

Une glycosylation altérée (structure et niveau) n’est pas une caractéristique universelle des cellules cancéreuses.

A

Faux, c’est une caractéristique universelle des cellules cancéreuses

35
Q

La N-glycosylation est-elle co- ou post- traductionnelle ?

A

Elle est cotraductionnelle

36
Q

La O-glycosylation est-elle co ou post traductionnelle ?

A

Elle est post-traductionnelle

37
Q

Où la lieu la N-glycosylation ?

A

Dans le RE

38
Q

Où a lieu la O-glycosylation ?

A

Dans l’appareil de Golgi

39
Q

Dite pourquoi la glycosylation est importante.

A
  1. Maturation/repliement : aide à la solubilité; prévient l’agrégation
  2. Glyco-code : reconnaissance du bloc précurseur par des chaperonnes (lectines), transport RE-Golgi et triage au niveau du TGN
  3. Augmente la résistance à la digestion protéique, infection par pathogène : Les chaînes de sucres étant peu flexibles, rigides et chargée → limite l’approche de d’autres protéines → limite accumulation de d’autres bactéries
  4. Modifie les propriétés antigéniques d’une protéine : Protéines de l’enveloppe virale hautement glycosylées → pas reconnues par le système immunitaire.
  5. Module la signalisation et la spécificité des récepteurs membranaires : exemple; la glycosylation du récepteur Notch dans certaines cellules change son affinité pour certains ligands.
  6. Adhésion cellulaire, interaction cellule-cellule (ex : lectines)
40
Q

Qu’est-ce qui fait la grande différence entre le transport vésiculair et la maturation citernale ?

A

La grande différence entre ces 2 modèles de transport intra-golgien est la capacité aux citernes à “bouger”. Dans le transport vésiculaire, les citernes sont statiques. Dans la maturation citernale, les citernes sont dynamiques.

41
Q

Nommez les étapes du transport vésiculaires

A
  1. Les protéines se trouvent dans le compartiment qu’on appelle le compartiment donneur. Elles subissent un triage, car le processus est sélectif.
  2. Bourgeonnement : un bourgeon se forme peu à peu dans la membrane du compartiment donneur avec les protéines sélectionnées à l’intérieur
  3. Reconnaissance : la vésicule est formée et se déplace jusqu’au compartiment accepteur qu’elle va reconnaitre. La vésicule va fusionner avec la membrane du compartiment accepteur et va y libérer les protéines.
42
Q

Le bourgeonnement du compartiement donneur est possible grâce aux :

A

aux manteaux COP I et COP II

43
Q

La reconnaissance et la fusion au compartiment accepteur est possible grâce à :

A

la machinerie SNARE

44
Q

Il y a différents manteaux qui permettent le triage et le bourgeonnement. Nommez-les (3)

A
  1. COP I
  2. COP II
  3. Clathrine

PHR 405 Cours 1 et 2! (4 decks)

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