Daria Addition Eucaryote Flashcards
Les quatre règnes des cellules eucaryotes sont les suivants :
Unicellulaire :
1. Protistes
Pluricellulaire :
2) Mycètes (champignons) : il existe aussi des unicellulaires (levures)
3) Plantes
4) Animaux
La différence entre nucleoplasme est cytoplasm
La principale différence entre le nucléoplasme et le cytoplasme est que le nucléoplasme est le liquide contenu à l’intérieur du noyau, entourant l’ADN et les nucléoles, tandis que le cytoplasme est le liquide présent à l’extérieur du noyau, englobant les organites cellulaires.
Le cytosol est
la composante liquide du cytoplasme des cellules, à l’exclusion des organites et des autres composants insolubles.
Le cytoplasme est
une substance liquide qui remplit l’intérieur d’une cellule, entre la membrane cellulaire et le noyau (dans les cellules eucaryotes). Il se compose de :
1. Cytosol
2. Organites
3. Éléments du cytosquelette
L’ectoplasme est
la zone périphérique du cytoplasme, située sous la membrane plasmique (région corticale). Il est pauvre en organites mais riche en cytosquelette.
L’endoplasme est
la région interne du cytoplasme, riche en organites.
2 zone de cytoplasme
1) l’ectolasme
2) l’endoplasme
Révision
Que retenez-vous de l’ADN des procaryotes ?
Chez les procaryotes, l’ADN, l’ARN et les ribosomes se trouvent dans le cytoplasme. La transcription et la traduction ont lieu dans le cytoplasme et sont presque simultanées.
L’enveloppe nucléaire est constituée de
deux membranes, appelées membrane nucléaire interne et membrane nucléaire externe. Chacune est une bicouche lipidique typique (deux couches de phosphoglycérolipides) contenant des protéines intégrées.
Un pore nucléaire est
une ouverture dans l’enveloppe nucléaire qui permet les échanges entre le noyau et le cytoplasme.
Points clés :
• Il est formé par un complexe de protéines appelé le complexe du pore nucléaire. • Il contrôle le passage de molécules : • Entrée : Protéines nécessaires au noyau (ex. enzymes, histones). • Sortie : ARN messagers (ARNm) et sous-unités ribosomiques.
Le complexe du pore nucléaire (CPN) est constitué de deux anneaux protéiques octogonaux, appelés :
- L’anneau intranucléaire : situé du côté de la membrane interne, à l’intérieur du noyau.
- L’anneau cytosolique : situé du côté de la membrane externe, vers le cytoplasme.
Ils sont connectés entre eux par des colonnes protéiques, qui stabilisent la structure.
Le filament protéique dans le pore nucléaire
guide les macromolécules qui traversent le pore nucléaire, en assurant leur transport sélectif entre le noyau et le cytoplasme. Ce système garantit que seules les molécules autorisées, comme les ARN et les protéines spécifiques, passent à travers le pore.
Le transport à travers le pore nucléaire se fait de deux façons :
- Passif par diffusion : Diffusion libre des petites molécules
- Actif : Passage des macromolécules (protéines, ARN, histones) régulé par des signaux spécifiques et nécessitant de l’énergie (ATP).
Qu’est-ce qu’une protéine possède pour le transport actif ?
Une protéine destinée au noyau possède une séquence signal spécifique, appelée séquence de localisation nucléaire (SLN), riche en arginine et lysine, qui permet son transport actif à travers le pore nucléaire.
Étapes du transport par les pores nucléaires :
- Protéine CARGO :
La protéine nouvellement traduite dans le cytoplasme sur les ribosomes est appelée CARGO.- Interaction avec l’importine :
La séquence de localisation nucléaire (SLN) de cette protéine se lie à une protéine réceptrice appelée récepteur d’importation nucléaire (importine) dans le cytosol. - Transport à travers le pore :
L’importine se fixe aux filaments du pore nucléaire et glisse le long des filaments reliant les deux anneaux protéiques (anneau cytosolique et intranucléaire). - La protéine CARGO est libérée dans le nucléoplasme après son passage.
- Interaction avec l’importine :
Pour le transport inverse (exportation) :
La protéine possède une séquence d’exportation nucléaire (SEN). Ce processus s’effectue grâce à un récepteur spécifique appelé exportine.
Précision :
L’exportine et l’importine ne font pas partie intégrante du complexe du pore nucléaire (CPN).
Que se passe-t-il dans la pars fibrosa du nucléole ?
- C’est l’endroit où les copies du gène 45S sont transcrites en ARNr. L’ARNr est le type d’ARN le plus abondant dans les cellules. Cela donne un aspect fibreux à cette région.
Les 4 parties principales du nucléole sont :
- Pars chromosome :
• partie parschromosomique en periferique , continue avec le cromatine de reste de noyau.- Pars fibrosa (PF)
- Pars granulosa (PG) :
• Zone où les pré-ARNr maturés s’assemblent avec des protéines pour former les sous-unités ribosomiques. - Pars amorpha :
entre les autre partie
Ces parties travaillent ensemble pour produire et assembler les ribosomes, essentiels pour la synthèse des protéines.
Comment l’ARNr est-il lié aux ribosomes ?
ARNr (ARN ribosomal) and protéines ribosomales constituent ensemble les ribosomes. Voici comment cela fonctionne :
1. ARN ribosomal (ARNr) :
• C’est l’élément principal du ribosome, représentant environ 60% de sa masse.
• Il joue un rôle structural (soutenant la forme du ribosome) et fonctionnel (catalysant la formation des liaisons peptidiques entre les acides aminés).
2. Protéines ribosomales :
• Elles représentent environ 40% de la masse du ribosome.
• Elles aident à stabiliser la structure de l’ARNr et participent à l’assemblage et au fonctionnement du ribosome.
Composition du ribosome :
• Les ribosomes sont composés de deux sous-unités : • Une grande sous-unité (par exemple, 60S chez les eucaryotes) contenant des ARNr (28S, 5.8S, 5S(seule transcrite hors de nucléole ) et des protéines. • Une petite sous-unité (par exemple, 40S chez les eucaryotes) contenant l’ARNr 18S et des protéines.
En résumé, ARNr et protéines ribosomales s’assemblent pour former les ribosomes, qui sont responsables de la traduction des ARNm en protéines.
Synthèse of ribosomal protéine
Composée de 80 protéines qui :
1. Sont codées à l’extérieur du nucléole par des ARNm qui passent du noyau au cytosol.
2. Pour sortir, elles s’associent à des protéines portant une SEN (Séquence d’Exportation Nucléaire) qui se lient aux exportines.
3. Les ARNm vont sur des ribosomes libres dans le cytoplasme et sont traduits en protéines.
4. Une fois les protéines ribosomales synthétisées, elles sont transportées de retour vers le noyau via les pores nucléaires.
5. Le réimport est guidé par une SLN (Séquence de Localisation Nucléaire) qui se lie à une importine.
6. Ces protéines vont dans la pars granulosa du nucléole, où elles se combinent avec l’ARNr pour former les sous-unités ribosomiques.
Amplification - Augmentation du nombre de copies d’un gène ou de son produit existe:
Pré-transcriptionnelle
Augmentation du nombre de copies d’un gène avant la transcription.
• Exemple : Amplification des gènes d’ARNr pour répondre à une forte demande.
Amplification Transcriptionnelle
Une copie d’un gène est transcrite en plusieurs molécules d’ARNm, augmentant ainsi la quantité d’ARNm disponible pour produire une protéine spécifique.
Amplification Traductionnelle
Chaque molécule d’ARNm est traduite en plusieurs exemplaires de la même protéine, grâce à plusieurs ribosomes organisés en polysomes dans le cytoplasme.
Chromosome
est constitué d’une seule molécule d’ADN bicaténaire associée à des protéines histones, permettant de compacter et de protéger l’ADN.
chromatine
l’ensemble des chromosomes d’une cellule, sous forme décondensée dans le noyau. Elle est composée d’ADN et de protéines (principalement des histones).
Routage des protéines dans la cellule
Les protéines synthétisées sur les ribosomes sont dirigées vers leur lieu de fonctionnement en fonction de leur destination :
1. Protéines destinées au cytosol :
Certaines protéines restent dans le cytoplasme et ne sont pas incorporées dans un organite.
2. Protéines destinées au noyau, aux chloroplastes ou aux mitochondries :
Ces protéines sont traduites sur des polysomes libres dans le cytosol. Leur incorporation dans l’organite cible se fait post-traductionnellement, c’est-à-dire après la fin de leur synthèse.
3. Protéines destinées au réticulum endoplasmique (RE), à l’appareil de Golgi ou à la membrane plasmique :
Ces protéines sont traduites sur des ribosomes attachés à la membrane du REG. Leur incorporation dans l’organite ou leur transport se fait co-traductionnellement, c’est-à-dire qu’elles pénètrent dans le RE pendant leur synthèse.
Le réticulum endoplasmique granulaire (REG) est
une structure membranaire présente dans les cellules eucaryotes. C’est ensemble de saccules membranaire portant de ribosome . Il joue un rôle crucial dans la synthèse et le traitement des protéines.
Caractéristiques
• Apparence : Le REG apparaît rugueux sous microscope électronique en raison de la présence de ribosomes attachés à sa surface externe. • Structure : Il est constitué d’un réseau de membranes formant des sacs aplatis appelés citernes, connectés au réticulum endoplasmique lisse (REL) et à l’enveloppe nucléaire.
Fonctions
1. Synthèse des protéines : • Les ribosomes fixés au REG fabriquent des protéines destinées à être **sécrétées hors de la cellule**, intégrées dans les membranes ou transportées vers les lysosomes. 2. Repliement et modification des protéines : • Les protéines nouvellement synthétisées entrent dans la lumière du REG, où elles sont repliées correctement et subissent des modifications post-traductionnelles (par exemple, glycosylation). 3. Transport : • Les protéines sont emballées dans des vésicules et envoyées à l’appareil de Golgi pour des modifications ultérieures et la distribution vers leurs destinations finales.
Rôle dans la cellule
Le REG est essentiel pour assurer le bon fonctionnement des cellules, en particulier celles qui produisent de grandes quantités de protéines (comme les cellules sécrétoires, par exemple dans le pancréas ou les glandes salivaires).
Chez les eucaryotes, la sécrétion s’effectue par exocytose:
une vésicule cytoplasmique contenant des protéines fusionne avec la membrane plasmique, libérant ainsi les protéines vers l’extérieur. Ce processus implique le réticulum endoplasmique granulaire (REG) et le complexe de Golgi.
La sécrétion commence par la traduction des protéines et suit les étapes suivantes :
- Le transcrit d’ARNm
• L’ARNm est transcrit dans le noyau, puis passe dans le cytosol où il s’associe à un ribosome.- Début de la traduction
• La traduction de la protéine débute sur le ribosome libre dans le cytosol. - Signal pour les protéines sécrétées ou membranaires
• Les protéines destinées à la sécrétion, aux membranes, au réticulum endoplasmique (REG) lui-même ou au complexe de Golgi possèdent un signal spécifique constitué d’acides aminés, appelé PSIT (Peptide Signal d’Initiation de Transfert).
• Ce signal PSIT permet au ribosome de se fixer à un site spécifique sur la membrane du REG, initiant ainsi la translocation de la protéine en cours de synthèse vers la lumière du REG.
- Début de la traduction
The PSIT (Peptide Signal d’Initiation de Transfert), also known as the signal peptide, serves as
a molecular “address tag” that directs a protein to the correct cellular destination during its synthesis.
Sécrétion cellulaire
- Une particule de reconnaissance du signal (PRS) se lie à la séquence PSIT et arrête temporairement la traduction.
- La PRS se fixe à un récepteur sur la membrane du REG.
- Cette interaction ouvre un canal protéique, permettant à la protéine de pénétrer dans la lumière du REG au fur et à mesure qu’elle est traduite (pendant l’élongation).
- Le PSIT est ensuite retiré par une enzyme appelée peptidase du signal.
- La protéine adopte alors sa structure finale (tertiaire).
Ce processus est appelé incorporation co-traductionnelle
Les 3 types de protéines traitées par le REG (la plupart sont des glycoprotéines)
- Protéines sécrétées ou membranaires :
• Elles passent dans la lumière du REG, puis sont dirigées vers le Golgi (exemple : insuline).- Protéines enchâssées dans la membrane du REG :
• Elles possèdent une séquence spéciale (SAT) qui arrête leur insertion dans le REG, laissant une partie de la protéine enchâssée dans la membrane. - Protéines fonctionnelles dans le REG :
• Elles sont entièrement incorporées dans la lumière du REG et possèdent une séquence spécifique (KDEL) qui empêche leur transport vers le Golgi.
- Protéines enchâssées dans la membrane du REG :
Le REG est un site clé pour..
la synthèse et le tri des protéines, utilisant des signaux spécifiques pour déterminer où chaque protéine ira et comment elle fonctionnera.
La glycosylation des protéines est…
Les caractéristiques principales de la glycosylarion sont …
La glycosylation des protéines est un processus essentiel dans lequel des sucres (oligosaccharides) sont ajoutés aux protéines pendant leur synthèse (durant l’élongation). Ce processus concerne spécifiquement les protéines membranaires et sécrétées, dont la majorité sont traduites sur le REG.
Caractéristiques principales :
1. Les oligosaccharides sont ajoutés le long de la chaîne d’acides aminés et non à une extrémité. 2. La composition des oligosaccharides (le type et le nombre de monomères) dépend de la protéine cible.
Comment fonctionne la glycosylation ?
1) Formation des oligosaccharides
• Les oligosaccharides sont pré-assemblés sur un lipide appelé dolichol, un lipide membranaire du REG synthétisé dans le REL.
•dolichol est insérés dans la membrane du REG.
2) Transfert sur les protéines
• Dans la lumière du REG, une enzyme appelée glycosyltransférase détache l’oligosaccharide du dolichol et le transfère sur la chaîne polypeptidique en cours de synthèse.
3) Modifications ultérieures
• Les oligosaccharides subissent des modifications supplémentaires dans le complexe de Golgi, où leur structure finale est déterminée.
Rôles et avantages de la glycosylation
- Protection de la membrane
• Rôle similaire au peptidoglycane dans les cellules procaryotes.
• Contrairement au peptidoglycane, cette protection permet des processus dynamiques comme l’exocytose et l’endocytose.- Adhérence cellulaire
• Les chaînes de sucre facilitent l’adhérence intercellulaire, aidant les cellules à se fixer les unes aux autres.
- Adhérence cellulaire
Complexe de Golgi
Le complexe de Golgi est un organite clé qui joue un rôle central dans la modification, le tri et la distribution des protéines et glycoprotéines. Le REG est situé à proximité du Golgi, facilitant le transfert des protéines entre ces deux organites.
Structure du complexe de Golgi
• Le complexe de Golgi est composé d’un ou plusieurs golgiosomes connectés par des tubules.
• Chaque golgiosome est un empilement de membranes légèrement courbées.
Les deux faces principales :
1. Face cis (convexe) :
• Orientée vers le noyau et le REG.
• Reçoit les protéines venant du REG pour leur modification.
2. Face trans (concave) :
• Orientée vers la membrane plasmique.
• C’est à partir de cette face que les protéines modifiées sont exportées vers leur destination finale.
Rôle principal du complexe de Golgi
Modification et tri des protéines
A) Modification des protéines
1. Les glycoprotéines quittent le REG dans des vésicules de transition.
2. Ces vésicules fusionnent avec le réseau cis-golgien, et les protéines progressent à travers les saccules du Golgi.
3. Pendant leur passage, des enzymes glycosyltransférases modifient les oligosaccharides en ajoutant ou retirant des molécules (dans la région terminale des oligosaccharides).
• Ces modifications confèrent une adresse spécifique aux protéines, déterminant leur destination.
B) Tri et distribution des protéines
1. Dans la région trans-golgienne, les protéines sont triées en fonction de leur adresse.
2. Elles sont ensuite emballées dans des vésicules de sécrétion dirigées vers leur destination finale :
• Exocytose : Les vésicules fusionnent avec la membrane plasmique et libèrent leur contenu à l’extérieur de la cellule.
• Endosomes : Les vésicules contenant des hydrolases acides sont dirigées vers les endosomes pour des fonctions internes (par exemple, la dégradation).
Types de sécrétion
-
Sécrétion constitutive
• Se produit en continu et sans régulation (pas de système de contrôle).
• Tous les eucaryotes utilisent ce mode par défaut pour renouveler la membrane plasmique ainsi que pour libérer certaines protéines.-
Sécrétion contrôlée
• Dépend de signaux spécifiques (hormonaux, nerveux, etc.).
• Les vésicules de sécrétion attendent un signal pour fusionner avec la membrane plasmique et libérer leur contenu.
-
Sécrétion contrôlée
Les protéines membranaires
- Protéines intrinsèques :
• Soit intégrées dans la membrane, traversant tout ou partie de celle-ci.
• Soit ancrées à l’une des feuillets de la membrane.- Protéines extrinsèques :
• Reliées à des protéines intrinsèques, soit sur la face intracellulaire (dans le cytoplasme), soit sur la face extracellulaire de la membrane.
- Protéines extrinsèques :
Пероксисомы
Пероксисомы — это маленькие мембранные органеллы, присутствующие в клетках эукариот. Они участвуют в различных биохимических процессах, связанных с окислением, и играют важную роль в защите клетки от вредных веществ.
Основные функции пероксисом:
1. Окисление органических веществ: • Пероксисомы содержат ферменты (например, оксидазы), которые участвуют в окислении жирных кислот и аминокислот. • В процессе окисления образуется перекись водорода (). 2. Разложение перекиси водорода: • Перекись водорода () токсична для клетки. Пероксисомы содержат фермент каталазу, который превращает  в воду и кислород:  3. Метаболизм жирных кислот: • Длинноцепочечные жирные кислоты окисляются в пероксисомах до более коротких цепей, которые затем поступают в митохондрии для дальнейшей переработки. 4. Детоксикация: • Пероксисомы участвуют в нейтрализации токсичных веществ, таких как этанол и другие метаболические продукты. 5. Биосинтез: • Участвуют в синтезе некоторых липидов, например, плазмалогенов, которые важны для работы нервной системы.
Структура:
• Пероксисомы окружены одной мембраной. • Внутри содержатся ферменты, участвующие в окислительных процессах. • Образуются из эндоплазматического ретикулума или из уже существующих пероксисом.
Отличия от других органелл:
1. Отличие от лизосом: • Лизосомы разрушают макромолекулы с помощью гидролитических ферментов, а пероксисомы используют окисление. 2. Отличие от митохондрий: • Пероксисомы не производят АТФ, но участвуют в процессах окисления и детоксикации.
Итог: Пероксисомы — это органеллы, которые защищают клетку от токсичных продуктов обмена веществ, участвуют в окислении жирных кислот и синтезе определённых липидов.
Chaperon
Protein de citosol qui garde les protein linear .
Who has cholesterol in their membrane plasmique ?
Cholesterol is primarily found in the plasma membranes of eukaryotic cells, particularly in animal cells. Here’s a breakdown:
- Animal Cells:• High Cholesterol Content: Cholesterol is abundant in the plasma membrane of animal cells, making up about 20-25% of the lipid composition.
• Role:
• Membrane fluidity: Cholesterol helps maintain the proper balance between fluidity and rigidity of the membrane, especially in changing temperatures.
• Stability: It prevents the membrane from becoming too fluid or too rigid.
• Barrier: Cholesterol reduces the permeability of the membrane to small, water-soluble molecules. - Plant Cells:• Low Cholesterol Content: Plant cell membranes contain very little cholesterol. Instead, they have phytosterols, which serve a similar function.
- Prokaryotic Cells (Bacteria):• No Cholesterol: Most bacteria lack cholesterol in their membranes. Instead, they use other lipids, such as hopanoids, to maintain membrane stability.
• Exception: Some bacteria (e.g., Mycoplasma) incorporate cholesterol from their environment because they lack a rigid cell wall. - Organelles with Cholesterol:• Cholesterol is also present in the membranes of some intracellular organelles in animal cells, such as the Golgi apparatus and endosomes, but at lower levels than in the plasma membrane.
• The mitochondrial membrane has very low cholesterol content.
In Summary:
• High cholesterol: Found in animal cell membranes. • Little or no cholesterol: Found in plant cell membranes (phytosterols replace cholesterol) and most prokaryotic membranes. • Cholesterol is crucial for maintaining membrane integrity and functionality in animal cells.
