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Biocell > Cytosquelette > Flashcards

Cytosquelette Flashcards

1
Q

Cytosquelette

A

charpente de la cellule, permet le soutien, la forme de la cellule peut varier. Extrêmement dynamique. Déplacement, transport, organisation intracellulaire.

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2
Q

Microfilaments d’actine

A

8nm, assemblage de 2 protofilaments formés par la polymérisation d’une protéine globulaire liant l’ATP.

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3
Q

Microtubules de tubuline

A

25nm, assemblage de 13 protofilaments formés par la polymérisation d’une protéine globulaire hétérodimérique liant le GTP.

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4
Q

Filaments intermédiaires

A

environ 10nm, assemblage de protéines fibreuses

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5
Q

Protusion

A

force de poussée en avant, formation de filopodes ou de laméllipodes

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6
Q

Rétraction

A

actines contractiles: fibres de stress.

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7
Q

Actine (gamme de concentration intracellulaire)

A

le filament d’actine est polarisé. La concentration critique est de 50-200 μM, elle est plus faible du côté où l’élongation est la plus rapide:

  • en dessous de cette concentration: plus de dépolymérisation que de polymérisation
  • au dessus de cette concentration: plus de polymérisation que de dépolymérisation.
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8
Q

Profiline (notion de facteur d’ échange)

A

favorise l’interaction du monomère avec le filament. La profiline présente 3 rôles:
-séquestration de l’actine quand les filaments sont coiffés
-facteur d’échange: recharge de l’actine-G/ADP en actine-G/ATP
-promoteur de polymérisation: en présence du réservoir, actine ATP/Thymosine ß-4 et quand les extrémités sont libres par un mécanisme de diminution de la valeur de la concentration critique à 0,007 μM (au lieu de 0,2)
Elle n’est pas associée de façon figée aux filaments.

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9
Q

Thymosine

A

piège les monomères pour empêcher l’interaction et l’association en filaments d’actine.

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10
Q

Cofiline

A

ou ADF pour « actin depolymerizing factor » permet d’accélérer la dépolymérisation. Il est incorporé au niveau de l’extrémité plus du filament. Son association permet de détortionner les monomères et ainsi favoriser leur dissociation. Il travaille avec la profiline. Les monomères peuvent ainsi être recyclés pour être réutilisés. Ce facteur permet un dynamique de renouvellement plus rapide.

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11
Q

Protéines de coiffe (capping proteins)

A

se positionne sur les extrémités + bloquant ainsi l’association

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12
Q

Gelsoline

A

peut se lier sur les côtés du filament, le casser pour obtenir de nombreux petits filaments, elle est notamment utilisée pour lors de l’agrégation plaquettaire. Cela favorise la croissance rapide des filaments en libérant de nouvelles extrémités. Elle est inhibée par l’augmentation du lipide PI(4,5) à la membrane.

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13
Q

Protéines de pontage

A

protéines organisatrices de l’arrangement des filaments d’actine. On en distingue plusieurs:

  • la fimbrine
  • l’alpha-actinine
  • la filamine
  • la spectrine
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14
Q

Fimbrine

A

monomère qui rapproche les filaments permettant leur alignement

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15
Q

Alpha-actinine

A

dimère qui permet d’éloigner les filaments afin de les organiser de façon antiparallèle. Permet notamment à ce que la mysosine s’enchâsse entre les filaments. Pontage de réseau 2D des filaments.

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16
Q

Filamine

A

dimère qui induit un croisement des filaments d’actine. On la retrouve au niveau du cortex cytosquelettique sous la membrane (rôle de soutien de la membrane).

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17
Q

Spectrine

A

tétramère qui permet de séparer les filaments d’actine en venant s’ancrer sur ceux- ci.

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18
Q

Protéines d’ancrage (ERM)

A

permettent aux filaments d’actine d’interagir avec les constituants de la membrane permettant ainsi des mouvements de poussée et de traction. Elles font le lien entre les lipides de la membrane et le cytosquelette d’actine.

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19
Q

Ezrine

A

interagit avec le PIP2 et l’actine du cytosquelette, elle passe d’une forme inactive à active par la phosphorylation d’une thréonine en C-ter via PIP2.

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20
Q

Arp2/3 (facteurs de nucléation)

A

-organisation branchée du réseau d’actine au niveau des lamellipodes
-élongation des filaments d’actine: fonction de nucléation.
On la retrouve au bout du lamellipode de la cellule en migration
-mime les nucléons d’actine (actine G), permettant le passage à une phase d’élongation très rapide lorsqu’il s’associe au filament d’actine.

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21
Q

N-WASP

A

homologue de Act A (Listeria)

  • formation des comètes d’actine
  • coopère avec Arp2/3 pour nucléer les filaments d’actine
22
Q

WAVE/SCAR

A

WASP family Verprolin Homologous Protein, induit la formation d’actine branchée par le complexe Arp2/3, formation des lamellipodes, motilité cellulaire

23
Q

Petites GTPases (small GTPases)

A

hydrolase qui catalyse GTP + H2O ⇌ GDP + Pi, la
forme couplée au GTP est considérée active.
Ce sont des interrupteurs moléculaires. Elles peuvent fonctionner de manière autonome.

24
Q

Rho

A

GTPase

  • développement des organites
  • dynamique du cytosquelette
  • motilité cellulaire
  • d’autres fonctions cellulaires communes.
25
Q

Rac

A

sous-famille de Rho, promeut la formation de replis membranaires

26
Q

Cdc42

A

sous-famille Rho, induit la formation des filopodes, structure riche en actine

27
Q

Rôles myosine II

A 
dans les cellules musculaires -rôle essentiel dans la contraction des muscles (squelettique, cardiaque et lisse)
Dans les cellules non musculaires
-motilité cellulaire
-migration
-adhésion,
-division cellulaire...
28
Q

Fonctionnement myosine II

A

C’est au niveau de la tête de myosine (tête S1) que se situe l’activité ATPasique et le site de liaison à l’actine qui augmente fortement cette activité.
Ce sont des filaments épais, ils s’oligomérisent, permettant de raccourcir la longueur du sarcomère car elles veulent s’accrocher à l’extrémité + du filament d’actine = contraction

29
Q

PI(4,5)P2 (lipide membranaire)

A

régule le branchement, la polymérisation et l’organisation de l’actine fiamenteuse (F-actin) par une liaison directe aux protéines régulatrices de l’actine F

30
Q

Drogues affectant l’actine

A
  • phalloïdine
  • lactrunculin
  • cytochalasine D
31
Q

Phalloïdine

A
  • couplée à un fluorochrome est surtout utilisée pour visualiser les filaments d’actine
  • inhibe la dépolymérisation en les liant afin de les stabiliser
32
Q

Lactrunculin

A

séquestration des monomères

33
Q

Cytochalasine D

A

coiffe les extrémités + empêchant la polymérisation et favorisant la
dépolymérisation

34
Q

Alpha/bêta-tubuline

A

2 protéines qui s’associent de manière covalente, hétérodimère de tubuline, pour former les protofilaments qui composent les microtubules. L’alpha est liée au GTP (extrémité -), ß est liée au GTP et favorise son hydrolyse en GDP

35
Q

Gamma-TURC gamma-Tubulin Ring Complex

A

-nucléation des microtubules, forme un nucléon permettant d’associer les dimères alpha-bêta. Le nucléon est la racine sur laquelle s’associent les dimères pour former les protofilaments.
Tous les microtubules émergent de la surface du centrosome, ils sont accrochés par leur extrémité -.
-coiffe l’extrémité - pour éviter la dépolarisation éventuelle, le microtubule s’allonge et se raccourci au niveau de l’extrémité +

36
Q

MTOC/Centre organisateur des microtubules

A

centrosome, composé de 2 centrioles perpendiculaires l’un à l’autre, eux-mêmes composés de microtubules. 9 triplets de microtubules et dans un matrice fibreuse qui constitue le centrosome (matériel péricentriolaire). Lors de la duplication, la cellule fille va hériter d’un des centrioles plus un nouveau centriole. Cette duplication se produit au cours de la phase S du cycle cellulaire

37
Q

MAP

A

microtubular-associated proteins, elles régulent la formation des microtubules en favorisant leur stabilisation et leur déstabilisation

38
Q

Dynéines et kinésines

A

fonctionnent en dimère. Elles possèdent deux chaines polypeptidiques avec un domaine moteur qui lie l’ATP, puis elles se prolongent permettant l’homodimérisation et ainsi une association d’un complexe protéique permettant le transport d’un cargo.

39
Q

Dynéine

A

moteur moléculaire qui se déplace de l’extrémité + vers l’extrémité -. Elle déplace des cargos de la périphérie vers le centrosome (avec adrénaline)

40
Q

Kinésine

A

moteur moléculaire qui se déplace de l’extrémité - vers l’extrémité +. Elle transporte des cargos vers la périphérie (avec IMBX)

41
Q

Drogues affectant les microtubules

A
  • taxol

- nocodazole

42
Q

Taxol

A

-désorganise les microtubules
-les stabilise fortement, il empêche leur dynamique, il n’y a plus de sous-unités de libre: système figé.
Retrouvé au niveau de cellules en mitoses ou des cellules tumorales

43
Q

Nocodazole

A
  • se lie aux sous-unités pour empêcher leur polymérisation
  • provoque indirectement la dépolymérisation des microtubules en se fixant sur l’arginine de la ß-tubuline et ainsi bloque le développement des cellules en phase M de la mitose
44
Q

Filaments intermédiaires

A
  • protéines fibreuses et non globulaires
  • assemblage des protéines spontané (pas associé au GTP ou à l’ATP)
  • pas polarisés
  • assemblage d’un type de protéine selon le type cellulaire
45
Q

Lamines

A

la lamina nucléaire, son assemblage est régulé par phosphorylation/déphosphorylation qui contrôle l’assemblage de l’enveloppe nucléaire

46
Q

MPF

A

« mitotic promoting factor » est un complexe protéique qui possède une activité sérine/ thréonine kinase.
Son activation induit la phosphorylation donc le désassemblage des lamines lors de l’entrée en mitose

47
Q

Kératines

A

composent le tissu épithélial

-formation des téguments

48
Q

Vimentine

A

dans les fibroblastes, rôle important dans le soutien et l’ancrage de la position des organites dans le cytoplasme

49
Q

Neurofilaments

A

dans les neurones, organisés en super enroulement « coiled coil » (alternance périodique de résidus hydrophiles et hydrophobes), élément de soutien

50
Q

Plectine

A

Protéine de liaison qui lie les différents éléments du cytosquelette.

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