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Biocell > Adressage et trafic intracellulaire > Flashcards

Adressage et trafic intracellulaire Flashcards

1
Q

Qu’est-ce que l’adressage?

A

mécanismes biochimiques permettant le tri des protéines de leur lieu de synthèse vers leur destination intracellulaire ou extracellulaire de fonctionnement

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2
Q

Comment les protéines néosynthétisées sont dirigées vers leur(s) compartiment(s) de destination fonctionnel(s)?

A

Grâce à des motifs signaux servant d’adresse

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3
Q

Qu’est-ce qu’un peptide signal?

A

un motif constituée de quelques aa définissant une séquence linéaire d’adressage

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4
Q

Que sont les patch signal ou signal d’adressage?

A

motif constistué de plusieurs séquence d’acides aminés définissant un signal conformationnel d’adressage

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5
Q

De quoi dépend le signal d’adressage?

A

de modifications post-traductionnelles, notamment de l’ajout de sucre à la protéine

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6
Q

Mécanismes de transport

A
  • à travers un pore
  • translocation membranaire
  • transport vésiculaire
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7
Q

Transport à travers un pore

A

concerne le transport du noyau vers le cytosol et inversement. La protéine reste dans un système cytosoluble.

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8
Q

Translocation membranaire

A

du cytosol vers la membrane d’un compartiment membranaire.

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9
Q

Transport vésiculaire

A

concerne la façon dont une protéine va être capable de passer d’un compartiment membranaire à un autre sans continuité entre les deux compartiments.

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10
Q

Qu’est-ce que le réticulum endoplasmique?

A

gros compartiment membranaire disséminé dans toute la cellule.

  • structure lamellaires membranaires (RER)
  • tubulaire (REG)
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11
Q

Rôle RER

A

synthèse des protéines (1/3), modifications post-traductionnelles très importantes

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12
Q

Rôle REL

A
  • biosynthèse des lipides membranaires (phospholipdes, sphingolipides)
  • détoxification
  • stockage du Ca2+ intracellulaire
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13
Q

Complexe translocon (structure, rôle)

A
  • plusieurs protéines entouré d’autres protéines comme des peptides, coeur hydrphobe dans lequel va passer la chaîne peptique en élongation
  • clive des protéines, libère les chaines hydrophobe dans la lumière du RE
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14
Q

Particularité des protéines qui ont pour destination le RE

A

possèdent une petite séquence signal au niveau N-ter reconnue par le complexe/particule de reconnaissance du signal SRP.

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15
Q

Fonctionnement reconnaissance par SRP

A
  • changement de conformation
  • bloque l’élongation du ribosome
  • SRP se lie au récepteur lié au translocon: présente la protéine
  • hydrolyse de GTP
  • changement de conformation -> dissociation du récepteur
  • reprise de l’élongation
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16
Q

Peptidase

A

clive le peptide signal dans le translocon pour libérer la protéine mature dans le RE

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17
Q

Rôle protéines chaperonnes (BiP)

A

protéines du RE, permettent le repli de la protéine (structure tertiaire)

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18
Q

HSP

A

Heat shock protein, protéines synthétisées lors d’un stress thermique, augmentation de la température

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19
Q

Fonctionnement des protéines chaperonnes

A

-hydrolyse de l’ATP par la ATPase activating factor
-adenine exchange factor
Ce sont des co-chaperonnes

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20
Q

Orientation de la protéine dans la membrane

A

orientation acquise définitive, la position des aa dicte l’orientation de la protéine dans la membrane
+ cytoplamsique
- luminal

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21
Q

Protéines à plusieurs domaines transmembranaires

A

alternance start and stop signals. boucle tantôt intracellulaire tantôt extracellulaire.

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22
Q

Mécanisme spécifique d’intégration des protéines ancrées à la membrane du RE par l’extrémité C-terminale

A 
ancrage de protéines
possédant un domaine C-ter hydrophobe
ne pouvant pas être reconnu par la SRP
(ex: protéines SNARE)
-ribosomes soubles
-Get3 ATPase
-Get1-Get2 
-changement de conformation (hydrolyse de l'ATP)
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23
Q

Principe de la N-glycosylation

A

ajout d’oligosaccharides liés à des résidus asparagine (N-linked) dans la lumière du REG

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24
Q

Rôle de la N-glycosylation

A
  • adressage des protéines
  • repliement des protéines
  • fonction des protéines (interactions avec autres molécules)
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25
Q

Motif de N-glycosylation

A

Nterm…-Asn-X-Ser ou Thr-…Cterm

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26
Q

Fonctionnement N-glycosylation

A
  • ajout de sucre par l’oligosaccahryl transférase récupéré sur le dolichol en clivant la liaison anhydre
  • association au résidu d’Asn
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27
Q

Que permet l’élagage de molécules de glucose

A
  • contrôle qualité via le complexe calnexine/caltréculin

- repliement (si elles sont mal repliées elles sont dégradées par le protéasome)

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28
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination et son rôle?

A

protéines mal repliées passent dans le sens inverse dans le translocon
on ajoute sur certains résidus de lysine l’ubiquitine -> signal d’adressage vers le protéasome
peut aussi influencer l’endocytose: dégradation ou recyclage

29
Q

Glypiation

A

ajout d’un Glycosylphosphatidylinositol (GPI) en position C- terminale de la protéine : l’ancre GPI

30
Q

Protéines à ancre GPI (lieu de synthèse, localisation, rôles)

A

GPI synthétisé à la surface du RE

  • présentes chez tous les eucaryotes
  • Incorporées majoritairement dans les radeaux lipidiques
  • Grande diversité de structure -> pouvoir antigénique
  • Rôle dans l’adressage de protéines spécifiques: Pôle apical dans les cellules épithéliales - Axones dans les cellules neuronales.
31
Q

Radeaux lipidiques

A

chaines d’AG saturé + enrichit en cholestérol et sphingolipide

32
Q

Maturation des protéines, lieu d’assemblage des complexes multi-chaînes

A
  • ponts disulfures (PDI)
  • repliement des protéines

L’assemblage des complexes multi-chaînes s’effectue dans le RE.

33
Q

Principes généraux du transport vésiculaire

A
  1. Sélection des cargos biologiques
  2. Concentration du cargo
  3. Bourgeonnement membranaire
  4. Libération de la vésicule
  5. Transport vésiculaire
  6. Ciblage vers le compartiment cible
  7. Fusion membranaire
34
Q

Sélection et concentration des cargos

A

reconnaissance spécifique entre les protéines cargos et des protéines récepteurs associées à des complexes protéiques formant un
« manteau » autour des vésicules issus du compartiment de départ

35
Q

Bourgeonnement membranaire et libération de la vésicule

A

Départ de la vésicule et dissociation des protéines du manteau permettant le démasquage des protéines impliquées dans la spécificité de reconnaissance avec le compartiment d’arrivée

36
Q

Ciblage du compartiment cible et fusion membranaire

A

Reconnaissance spécifique de chaque type de vésicules par des complexes protéiques situés en surface des vésicules et des compartiments membranaires cibles et permettant le rapprochement et la fusion des membranes

37
Q

Types de vésicules mantelées

A
  • clathrine
  • COP I
  • COP II
38
Q

Clathrine (rôle et structure)

A

-bourgeonnement des vésicules
-triskélion (3 chaînes lourdes et 3 légères)
maillage caractéristique

39
Q

COP I

A

vésicules émises au niveau du golgi qui peuvent avoir différentes destinations

40
Q

COP II

A

permettent la formation de vésicules du RE vers le Golgi

41
Q

Les sGTPases (rôle)

A

Arf: rôle dans la formation du manteau (Arf2 spécifique du Golgi)
Rab: reconnaissance et fusion du manteau

42
Q

GDI (nom, rôles)

A

GDP différenciation inhibitor
inhibiteur des petites GTPases
-masque le site d’interaction de Arf avec la membrane
-force la molécule à rester inactive

43
Q

Sar1 (activation, rôle, inhibition)

A
  • activée par GEF pour s’associer à la membrane
  • recrute des protéines comme COP II pour être la première couche du manteau
  • inhibée par sa GAP ce qui induit la dissociation du manteau
44
Q

Dynamine

A
  • serpentin autour du col de la vésicule
  • lie et hydrolyse GTP
  • ferme le col de la vésicule
45
Q

Qui est impliqué dans la fusion de la vésicule au compartiment?

A
  • RAB

- SNARES

46
Q

Étape de docking

A

fixation d’un Rab-GTP su réa vésicule à son récepteur sur la membrane receveuse

47
Q

Les SNARES (noms, rôle, devenir)

A

-v-SNARE (vésicule)
-t-SNARE (trimériques sur le compartiment cible)
s’associent pour générer une force nécessaire pour accoler les 2 feuillets pour la fusion de la vésicule.
-elles se séparent grâce à l’hydrolyse de l’ATP pour être recyclées

48
Q

Comment assurer la spécificité du transport?

A

-isoformes de Rab et des snares différents selon les compartiments
Rab peut être utilisé comme marqueur pour localiser une protéine

49
Q

Golgi (rôle)

A

maturation des compartiments (citernes), échanges vésiculaires entre les compartiments

50
Q

Golgi (composition)

A
  • réseau cis
  • réseau médian
  • réseau transgolgien
51
Q

Golgi (fonctions)

A

-Carrefour d’adressage des protéines de la voie de sécrétion
-maturation des chaînes de N-glycosylation et O-glycosylation ;
- Sulfoconjugaison : ajout de groupement sulfate sur des glycoprotéines, protéoglycanes
et GAG ;
- Synthèse des sphingolipes ;
- Flux vésiculaire : flux rétrograde (COP I), flux vectoriel permanent et sécrétion régulée

52
Q

Transport rétrograde (motif, fonctionnement)

A

protéines qui retourne au RE

  • motif: KDEL (soluble) et KKXX (membranaire)
  • clustering
  • manteau de COP I
53
Q

O-glycosylation (rôle, fonctionnement)

A 
sur un thréonine
maturation de l'oligosaccahride 
-Man +GlcNac
\+Gal +NANA
synthèse des protéoglycanes
54
Q

Sécrétion constitutive

A

sécrétion permanente, composés de la MEC

voie par défaut

55
Q

Sécrétion régulée

A

soumis à la stimulation des cellules par d’autres signaux extracellulaires
clarine dépendant

56
Q

Rôle des phosphinositides dans le trafic intracellulaire

A
  • phagocytose
  • endocytose
  • exocytose
  • trafic vésiculaire
57
Q

Interactions des phosphoinositides

A

Domaines d’interaction protéiques spécifiques pour chaque PtdIns
mais peuvent aussi interagir avec d’autres

58
Q

Types d’endocytoses

A
  • phagocytose

- pinocytose

59
Q

Phagocytose

A

particules de grande taille, protusion membranaire qui va englober la bactérie, synthèse de PI pour promouvoir l’élongation de l’actine

60
Q

Compartiments acides de la cellule

A
  • lysosome

- endosome

61
Q

Lysosome (rôles, localisation, pathologies)

A

-dégradation des constituants cellulaires
-enzymes : adressage M6P
-spécialisation vacuole chez les plantes mélanosomes
granules LTc
-pathologies spécifiques:
surcharge: amiante, goutte… pathogènes: blocage acidification

62
Q

Endosome (rôles, localisation)

A
  • hétérogènes
  • vésiculaires
  • MVB -> exosomes
  • tri et recyclage protéines membranaires
  • préparation digestion cellulaire
63
Q

Système ESCRT

A

invagination de vésicules à l’intérieur des endosomes conduisant à la formation des corps multivésiculaires (MVB), abcission cellulaire, bourgeonnement viral

64
Q

Mutation du récepteur au LDL

A
  • augmentation du taux de cholestérol sanguin
  • apparition de plaques d’athérome
  • accidents cardio-vasculaires
65
Q

NPC (nuclear pore complex)

A
  • deux anneaux centraux: cytologique et nucléoplasmique
  • anneau nucléoplasmique (déporté plus petit)
  • transporteur central
  • huits bras radiares (x2= 16)
  • 16 filaments: 8 cytologiques + 8 de cage
66
Q

Fonctions de transport des pores nucléaires

A
  • passif: canaux latéraux, diffusion facilitée

- actif: transporteur central, grosses molécules

67
Q

Transport à travers le transporteur central

A

mécanisme actif, hydrolyse du GTP (importines et exportines)

Interaction avec les domaines FG des NUP spécifiques

68
Q

Quel signal reconnaissent les importines?

A

NLS

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