cours5 Flashcards
quels sont les 3 types de cytosquelette et quelles sont leurs sous-unites
microfilament: actine
filament intermediaire: proteines fibrillaires
microtubule: tubuline
entre les 3 types de cytosquelette, lequel est le plus gros
microtubule
quelles sont les 2 types d’actine
actine-F: filamenteuse
actine-G: globulaire
ou se retrouve principalement l’actine-F?
dans le cortex cellulaire
entre l’actine-G et l’actine-F, lequel est un monomere et lequel est un polymere
G: monomere
F: polymere
quel est la role de l’actine
maintenir la forme de la cellule en soutenant la membrane plasmique, qui se trouve au-dessus du cortex
vrai ou faux?
les filaments d’actine sont stables
faux, les filaments d’actine sont dynamiques
de quoi depend la longueur des filaments d’actine
du type de cellule, du cycle cellulaire, du deplacement de la cellule, de la pression exercee, etc
pourquoi dit-on que l’actine-G est polarisee
elle a deux extremites, un + et un -
dans quelle extremite de l’actine-G trouve-t-on une fente pour loger une molecule d’ATP
extremite -
de quel cote du filament d’actine s’allonge-t-il le plus rapidement
les coté +
vrai ou faux?
l’extremite + du filament d’actine correspond au coté - du dernier monomere ajouté a cette extreminite, alors que l’extremité - du filament correspond au coté + du dernier monomere ajouté a cette extremite
faux,
l’extremite + du filament d’actine correspond au coté + du dernier monomere ajouté a cette extreminite, alors que l’extremité - du filament correspond au coté - du dernier monomere ajouté a cette extremite
pourquoi l’allongement du cote + du filament d’actine se fait plus rapidement que du cote -
ca prend moins d’energie pour polymeriser le cote + que le cote -
explique en detail le processus de la creation d’un filament d’actine
- actine-G avec ATP (non hydrolysé)
- polymerisation, actine-G fait une chaine avec d’autres actine-G
- apres qlq liaisons, le 1er actine-G va hydrolyser son ATP en ADP
- donc, coté + recoit les nouveaux actine-G et vont hydrolyser ATP apres les vieux actine-G
- actine-G (+) avec ATP sont plus stables que actine-G avec ADP (-), car cote + a moins d’É que coté - (+ d’É = + instable)
- instable = depolymerisation
de quel cote s’effectue la depolymerisation plus facilement
coté -
qu’est ce que le complexe ARP2/ARP3
actin-related-protein: compose de 7 proteines et permet a un nouveau filament de se former rapidement (nucleation)
vrai ou faux?
la branche fille du complexe ARP2/ARP3 devient la nouvellement branche mère et recommence la nucleation
faux,
la nouvelle branche se detache et il est reutilise ailleurs
quelle est la fonction de la depolymerisation des filaments d’actine
ca permet a la cellule de changer la forme de son reseau d’actine
la production de quelle molecule favorise le processus de depolymerisation
cytochalasine B (cytB)
quelles sont les 2 facons pour une cellule normale (sans cytochalasine) de depolymeriser son reseau d’actine
- diminuer la concentration intracellulaire d’actine G
- utiliser des proteines qui vont empecher la polymerisation ou promouvoir la depolymerisation (gelsoline, thymosine) ou destabiliser la structure de l’actine F (cofiline)
quel est l’effet de la cofiline sur l’actine-F
il crée une torsion du filament et finit par le fracturer
quelles sont les 2 proteines qui peuvent se lier a l’actine-G et quel effet ont-elles sur celle ci
profiline: polymerisation
thymosine: depolymerisation
dans quelle situation est-il plus favorable de controler l’expression des proteines qui aident a la polymerisation ou a la depolymerisation
quand le reseau d’actine doit etre modifie rapidement, mais qu’il est difficile de modifier rapidement la concentration de l’actine-G intracellulaire
sous quelle forme retrouve-t-on l’actine lorsqu’elle se retrouve dans le cortex cellulaire
sous forme de filament regroupe en filet
lorsque l’actine ne se retrouve pas dans le cortex cellulaire, sous quelle forme retrouve-t-on l’actine F
elle forme des faisceaux qui participe a la formation des jonctions intercellulaires des epitheliums et dans l’ancrage a la MEC
l’actine est la proteine principale de quelle type de cellule et quelle est sa fonction
myocyte: permet contraction musculaire
quel est le role de l’actine dans les jonctions adherentes des cellules epitheliales
les filaments d’actine sont lies a des proteiens adaptatrices, qui, a leur tour, se lient a des proteines transmembranaires, les cadherines. ces dernieres sont auto-complementaires et en s’unissant elles lient les cellules voisines
quel est le role de l’actine dans les fibroblastes
les fibroblastes sont ancres a la MEC par les integrines, qui lient indirectement les filaments d’actine
(l’integrine relie MEC au cytosquelette d’actine a l’interieur de la cellule)
vrai ou faux?
les filaments intermediaires sont polaires
faux,
ils sont non polaires. ils sont construits avec des modules de construction (tetrameres) aux extremites identiques
est ce que les filaments intermediaires sont stables ou dynamiques
stables, car il y a des liens entre les tetrameres sur le long et sur les cotes
quels sont les 4 types de FI
- lamines nucleaires (dans le noyau)
- neurofilaments ( dans l’axone)
- vimentines (tissu conjonctif, adipocytes)
- keratines (cellules epitheliales)
vrai ou faux?
les FI cytoplasmiques se trouvent chez toutes les cellules eucaryotes et les FI nucleaires se trouvent seulement chez les cellules animales
faux,
FI nucleaire: toutes les cellules eucaryotes
FI cytoplasmiques: seulement cellules animales
quelle est la fonction des FI
participe a la formation des epitheliums en liant les cellules ensemble via les desmosomes et ils stabilisent les epitheliums en liant le tissu conjonctif sous-jacent via les hemisdesmosomes
a quelle proteine se lie les FI dans le cas des desmosomes et dans le cas des hemidesmosomes
desmosomes: cadherines
hemisdesmosomes: integrines
qu’est ce que les lamines nucleaires et quelles sont leurs fonctions
presentes dans toutes les cellules eucaryotes, elles forment un reseau dense dans le noyau juste sous l’enveloppe nucleaire. elle regulent la replication de l’ADN, le cycle cellulaire et l’roganisation de la chromatine
quelle est la composition d’un microtubule
13 protofilaments “polaires” qui possede des extremites + et - avec des vitesses de polumerisation differentes.
- protofilament est une suite de module de tubuline ɑ et β
- tubulines sont liees a GTP
- β hydrolyse sont GTP en GDP apres l’assemblage en protofilament
vrai ou faux?
in vitro, la polymerisation et la depolymerisation de l’actine F et des microtubules suivent les memes regles energetiques
vrai
in vivo, de quel cote se ferait la depolymerisation chez les MT
extremite + lorsque le microtubule a arrete de croitre et que cette region a bien hydrolyse les GTP.
pourquoi la depolymerisation ne se fait pas du coté - chez les microtubules in vivo
car ils sont lies au MTOC (centre organisateur des microtubules)
quel est l’effet du taxol sur le dynamisme des microtubules
taxol empeche la depolymerisation (fige les MT), ce qui empeche les cellules de completer la mitose
de quel type de cytosquelette font parti les cils et les flagelles
MT
qu’est-ce qu’un axoneme de MT
9 doublets de MT qui sont disposes autour d’une paire de MT centrale
nomme les 3 moteurs proteiques
myosine, kinesine, dyneine
les moteur proteiques “marchent” sur quels filaments du cytosquelette
actine-F et MT
quelle est la fonction des moteurs proteiques
permettent le mouvement des organites, vesicules et des autres filaments
quels sont les 3 principes des moteurs proteiques
- coordination entre un changement de conformation, cause par l’hydrolyse d’ATP, et une liaison reversible au filament
- la specificite des moteurs: myosine sur actine; dyneine et kinesine sur MT
- direction du moteur: myosine et kinesine vont vers le + et dyneine va vers le -
quelle est la fonction de la myosine sur l’actine
contraction musculaire
transport vesiculaire et des organites
quelle est la fonction de la kinesine sur MT
transport vesiculaire
mvt des chromosomes mitotiques
quelle est la fonction de la dyneine sur MT
transport vesiculaire
mvt des chromosomes mitotiques
mvt du flagelle
quelles sont 3 choses que les moteurs proteiques ont en commun
- tous les moteurs lient le cytosquelette grace a leurs tetes globulaires
- ils necessitent l’hydrolyse d’ATP (activite ATPase)
- l’hydrolyse d’ATP permet un changement de conformation, ce qui fait avancer le moteur sur le cytosquelette
