cours 9 réticulum endoplasmique et peroxysome Flashcards

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1
Q

les deux types de réticulum endoplasmique et comment peut les observer

A

en centrifugeant dans un gradient de densité; REL (lisse), RER (rugueux, granuleux)

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2
Q

rôle des deux types de RE

A

REL s’occupe de la synthèse des lipides (production des membranes)
RER s’occupe des protéines pour la sécrétion

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3
Q

fonctionnement de la formation des lipides

A

enzyme acyl-transférase dans la membrane du REL, mais son site actif dans le cytoplasme

elle construit les phospholipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté. Ceux formés s’ajoutent au feuillet externe de la membrane puis des enzymes (scramblases) égalisent les deux couches

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4
Q

ce qui se passe avec les phospholipides après leur formation dans le REL

A

sont envoyés par transport vésiculaire à d’autres organites membranaires
à la membrane, sont réarrangés par flippases qui hydrolysent ATP pour générer une distribution asymétrique des lipides sur les deux couches

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5
Q

fonctions du peroxysome

A

oxydation des molécules oganiques
neutralisation du H202

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6
Q

du RE au peroxysome (production et synthèse)

A

RER produit des protéines membranaires (peroxines) qui migrent vers le REL, ce qui va donner une vésicule précurseur

les autres protéines du peroxysome sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporée dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle (signal SKL en c-terminal)

les peroxysomes peuvent croitre et se diviser par eux-mêmes

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7
Q

une façon de faire croitre un peroxysome; synthèse de novo

A

synthèse de novo par fusion hétérotypique de deux vésicules de RE (V1 et V2), puis incorporation post-traductionnelle des protéines

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8
Q

croissance de peroxysomes; fission des peroxysomes existants

A

réception des vésicules V3 et incorporation post traductionnelle des protéines
une fois peroxysome volumineux, Pes 11 permet allongement, DRP-interaction protein fait la constriction membranaire alors que DRP (dynamin related protein) fait la coupure finale

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9
Q

généralités sur le peroxysome (fonctions, forme, etc.)

A

fonction dépend des protéines qui y sont importés et peut changer selon le type cellulaire et environnement cellulaire

différents types peuvent coexister dans la même cellule

forme sphérique qui peut s’allonger et dévenir réticulaire selon les besoins

peuvent partager fonctions avec autres organites (communication)

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10
Q

métabolisme des peroxysomes; taux de multiplication

A

similaire au cycle cellulaire, mais grossissent et se multiplient d’avantage quand en demande

plus de peroxysomes quand plus d’acides gras dans le milieu (modification de l’activité métabolique)

le contrôle se fait au niveau transcriptionnel en réponse aux conditions

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11
Q

métabolisme des peroxysomes; subdivisions

A

un peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes avec des activités métaboliques différentes

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12
Q

métabolisme des peroxysomes; lucioles

A

production de bioluminescence se produit dans les peroxysomes des cellules de l’abdomen

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13
Q

trafic vésiculaire; chemin du RE aux mitochondries et chloroplastes

A

RE vers golgi vers vésicules
ne communique pas directement avec mitochondries et chloroplastes, eux reçoivent leurs lipides par les protéines d’échange de phospholipides (PEPs) qui font le lien entre le RE et les mitochondries et chloroplastes

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14
Q

entrée des protéines dans le RER

A

protéines doivent passer par le RER et la voie du trafic vésiculaire pour se rendre à son organite

entrée se fait de façon co-traductionnelle et énergie nécessaire au transfert vient du ribosome

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15
Q

acteurs dans l’entrée des protéines dans le RER

A

peptide signal est une zone hydrophobe de 20 acides aminés en N-terminal qui s’appelle PSIT (peptide signal d’initiation de transfert)

signal peut être suivi d’un site de clivage AXA car signal est souvent coupé de la protéine mature par une peptidase

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16
Q

action de PSIT une fois traduit

A

lie une poche hydrophobe située dans la particule de reconnaissance du signal (SRP); une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN

quand SRP lie un PSIT, elle bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome; site A est le site où ARNt chargé s’installe lors de traduction

17
Q

ce qui reconnait la SRP liée au PSIT

A

le récepteur situé à la membrane du RER
quand lié; SRP hydrolyse son GTP ce qui fait relâchement du signal PSIT

aussi translocateurs à la membrane du RER à proximité des récepteurs pour permettre au PSIT et au reste de la protéine d’entrer dans le RER

18
Q

structure et fonction du translocateur

A

un complexe protéique appelé Sec61 avec une poche hydrophobe dans sa couture et un bouchon dans le fond

PSIT libéré dans SRP tasse le bouchon pour aller s’installer à la couture et l’ouvrir
alors le reste de la protéine peut se glisser dans le RER au fur et à mesure qu’elle est traduite
mais PSIT reste dans le translocateur

19
Q

protéine soluble dans RER

A

entre et leur PSIT sera coupé par une peptidase membranaire qui coupe au niveau du site AXA juste après le PSIT

20
Q

proteine membranaire dans le RER

A

vont garder leur PSIT ce qui leur sert d’ancrage à la membrane (alors PSIT est situé plus loin dans la protéine; pas en N-terminal)

21
Q

production d’une protéine membranaire

A

à partir de signal; la séquence d’arrêt de transfert (SAT) qui est une séquence da.a hydrophobe

les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes (régions PSIT et SAT) sont toutes synthétisées dans le RER et sa membrane

22
Q

caractéristiques du SAT

A

ne peut pas traverser le translocateur ni aller dans sa couture (forme non complémentaire puisque le centre est hydrophile et les régions hydrophobes ne peuvent pas le traverser)

donc est relâché directement dans la membrane et l’incorporation de la protéine s’arrête

23
Q

suite du chemin des protéines une fois dans le RER

A

vont passer vers golgi via les vésicules, à ce point certaines continuent leur chemin et d’autres retournent vers le RER

24
Q

structure des protéines qui retournent au RER

A

doivent posséder en plus du PSIT en N-terminal, un signal de rétention en C-terminal (séquence KDEL pour les protéines solubles et KKXX pour les protéines membranaires)

les protéines entrent par leur tête (N) et sont retenues par leurs pieds (C)

25
Q

protéines synthétisées dans le RER doivent pouvoir résister à l’environnement extérieur; rôle du disulfide isomérase

A

catalyse la formation ou la rupture de ponts disulfures
s’assure que les liens S-S soient bien faits avant la sortie de la protéine

26
Q

protéines synthétisées dans le RER doivent pouvoir résister à l’environnement extérieur; rôle d’une ancre lipidique de GPI

A

glycosyl phosphatidyl inositol
peut être ajoutée sur les protéines par le complexe enzymatique transmidase, alors les protéines GPI se retrouvent dans les radeaux lipidiques et peuvent être libérées par une phospholipase

27
Q

protéines synthétisées dans le RER doivent pouvoir résister à l’environnement extérieur; rôle des sucres

A

une oligosaccharide transférase membranaire ajoute une unité préformée de sucre sur le résidu asparagine (Asn doit faire partie du motif N-X-S/T)
l’unité de sucre ajouté est toujours la même (oligo de 14 sucres)
durant la maturation de la protéine (RER et Golgi) l’unité ajoutée sera modifiée et taillée pour finir avec un modèle de base à 5 sucres (2 NAG et 3 mannoses)

28
Q

protéines synthétisées dans le RER doivent pouvoir résister à l’environnement extérieur; modification des sucres

A

permet un contrôle qualité

les deux glucoses terminaux sont enlevés à la fin de la traduction et les différentes chaperonnes vérifient la forme de la protéine; si prot ok, le dernier glucose est clivé et elle sort du RE
; si elle est mal repliée, le glucosyl transferase lui ajoute un glucose et la protéine doit repasser par les chaperonnes qui vont la plier correctement

29
Q

le voyage des protéines à partir du RER

A

compartiments cellulaires entourés par une membrane sont liés par le trafic vésiculaire. vésicules transportent les protéines à l’aide de moteurs protéiques et éléments du cytosquelette polaires (microtubules et actine F)

vésicules se forment par bourgeonnement et une fois rendu, fusionne avec la membrane du compartiment cible