cours 9 réticulum endoplasmique et peroxysome Flashcards
les deux types de réticulum endoplasmique et comment peut les observer
en centrifugeant dans un gradient de densité; REL (lisse), RER (rugueux, granuleux)
rôle des deux types de RE
REL s’occupe de la synthèse des lipides (production des membranes)
RER s’occupe des protéines pour la sécrétion
fonctionnement de la formation des lipides
enzyme acyl-transférase dans la membrane du REL, mais son site actif dans le cytoplasme
elle construit les phospholipides à partir de deux acides gras et d’un glycérol phosphaté. Ceux formés s’ajoutent au feuillet externe de la membrane puis des enzymes (scramblases) égalisent les deux couches
ce qui se passe avec les phospholipides après leur formation dans le REL
sont envoyés par transport vésiculaire à d’autres organites membranaires
à la membrane, sont réarrangés par flippases qui hydrolysent ATP pour générer une distribution asymétrique des lipides sur les deux couches
fonctions du peroxysome
oxydation des molécules oganiques
neutralisation du H202
du RE au peroxysome (production et synthèse)
RER produit des protéines membranaires (peroxines) qui migrent vers le REL, ce qui va donner une vésicule précurseur
les autres protéines du peroxysome sont synthétisées dans le cytoplasme et incorporée dans l’organite par les peroxines de façon post-traductionnelle (signal SKL en c-terminal)
les peroxysomes peuvent croitre et se diviser par eux-mêmes
une façon de faire croitre un peroxysome; synthèse de novo
synthèse de novo par fusion hétérotypique de deux vésicules de RE (V1 et V2), puis incorporation post-traductionnelle des protéines
croissance de peroxysomes; fission des peroxysomes existants
réception des vésicules V3 et incorporation post traductionnelle des protéines
une fois peroxysome volumineux, Pes 11 permet allongement, DRP-interaction protein fait la constriction membranaire alors que DRP (dynamin related protein) fait la coupure finale
généralités sur le peroxysome (fonctions, forme, etc.)
fonction dépend des protéines qui y sont importés et peut changer selon le type cellulaire et environnement cellulaire
différents types peuvent coexister dans la même cellule
forme sphérique qui peut s’allonger et dévenir réticulaire selon les besoins
peuvent partager fonctions avec autres organites (communication)
métabolisme des peroxysomes; taux de multiplication
similaire au cycle cellulaire, mais grossissent et se multiplient d’avantage quand en demande
plus de peroxysomes quand plus d’acides gras dans le milieu (modification de l’activité métabolique)
le contrôle se fait au niveau transcriptionnel en réponse aux conditions
métabolisme des peroxysomes; subdivisions
un peroxysome d’origine peut se subdiviser en 2 peroxysomes avec des activités métaboliques différentes
métabolisme des peroxysomes; lucioles
production de bioluminescence se produit dans les peroxysomes des cellules de l’abdomen
trafic vésiculaire; chemin du RE aux mitochondries et chloroplastes
RE vers golgi vers vésicules
ne communique pas directement avec mitochondries et chloroplastes, eux reçoivent leurs lipides par les protéines d’échange de phospholipides (PEPs) qui font le lien entre le RE et les mitochondries et chloroplastes
entrée des protéines dans le RER
protéines doivent passer par le RER et la voie du trafic vésiculaire pour se rendre à son organite
entrée se fait de façon co-traductionnelle et énergie nécessaire au transfert vient du ribosome
acteurs dans l’entrée des protéines dans le RER
peptide signal est une zone hydrophobe de 20 acides aminés en N-terminal qui s’appelle PSIT (peptide signal d’initiation de transfert)
signal peut être suivi d’un site de clivage AXA car signal est souvent coupé de la protéine mature par une peptidase
action de PSIT une fois traduit
lie une poche hydrophobe située dans la particule de reconnaissance du signal (SRP); une GTPase soluble formée de 6 protéines et d’un ARN
quand SRP lie un PSIT, elle bloque la traduction en cours en bloquant le site A du ribosome; site A est le site où ARNt chargé s’installe lors de traduction
ce qui reconnait la SRP liée au PSIT
le récepteur situé à la membrane du RER
quand lié; SRP hydrolyse son GTP ce qui fait relâchement du signal PSIT
aussi translocateurs à la membrane du RER à proximité des récepteurs pour permettre au PSIT et au reste de la protéine d’entrer dans le RER
structure et fonction du translocateur
un complexe protéique appelé Sec61 avec une poche hydrophobe dans sa couture et un bouchon dans le fond
PSIT libéré dans SRP tasse le bouchon pour aller s’installer à la couture et l’ouvrir
alors le reste de la protéine peut se glisser dans le RER au fur et à mesure qu’elle est traduite
mais PSIT reste dans le translocateur
protéine soluble dans RER
entre et leur PSIT sera coupé par une peptidase membranaire qui coupe au niveau du site AXA juste après le PSIT
proteine membranaire dans le RER
vont garder leur PSIT ce qui leur sert d’ancrage à la membrane (alors PSIT est situé plus loin dans la protéine; pas en N-terminal)
production d’une protéine membranaire
à partir de signal; la séquence d’arrêt de transfert (SAT) qui est une séquence da.a hydrophobe
les protéines membranaires avec des hélices alpha hydrophobes (régions PSIT et SAT) sont toutes synthétisées dans le RER et sa membrane
caractéristiques du SAT
ne peut pas traverser le translocateur ni aller dans sa couture (forme non complémentaire puisque le centre est hydrophile et les régions hydrophobes ne peuvent pas le traverser)
donc est relâché directement dans la membrane et l’incorporation de la protéine s’arrête
suite du chemin des protéines une fois dans le RER
vont passer vers golgi via les vésicules, à ce point certaines continuent leur chemin et d’autres retournent vers le RER
structure des protéines qui retournent au RER
doivent posséder en plus du PSIT en N-terminal, un signal de rétention en C-terminal (séquence KDEL pour les protéines solubles et KKXX pour les protéines membranaires)
les protéines entrent par leur tête (N) et sont retenues par leurs pieds (C)
