Cours 9 : Naissance et mort des protéines

Question 1

En quoi consiste la transcription?

Answer 1

Prendre un des deux brins d’ADN et le traduire en ARN tout en gardant un sens

Question 2

Qu’est-ce que le code génétique doit utiliser pour spécifier 21 a.a. et pourquoi?

Answer 2

Des triplets de nucléotides car des doublets ne seraient pas assez (il n’y aurait pas assez de combinaisons pour coder les 21 a.a.)

Question 3

Durant la traduction, quelles sont les 4 étapes de l’élongation?

Answer 3

1) Une molécule aminoacyl-ARNt se lit au site A vacant du ribosome
2) Une nouvelle liaison peptidique est formée entre les a.a. situés sur le site P et le site A du ribosome
3) La grande sous-unité fait une translocation en portant son ARNm sur une distance de 3 nt à travers le ribosome. L’ARNt sans a.a. est éjecté du site E
4) La petite sous-unité fait une translocation en portant son ARNm sur une distance de 3 nt à travers le ribosome. L’ARNt sans a.a. est éjecté du site E

Question 4

Quelle est la seule différence significative de structure entre les ARNt-aminoacyl?

Answer 4

La séquence anti-codon et l’a.a.

Question 5

Est-ce que la formation de chaque liaison peptidique est énergétiquement favorable ou défavorable? Pourquoi?

Answer 5

Favorable car l’extrémité C-terminale a été activée par la liaison covalente d’une molécule d’ARNt

Question 6

Qu’arrive-t-il lors de la liaison entre l’ARNt et l’a.a.?

Answer 6

La cellule dépense de l’énergie (2 liaisons phosphate sur l’ATP) = paye le prix de la formation de liaison peptidique

Question 7

Combien d’ATP la cellule dépense pour l’ajout de chaque a.a.?

Answer 7

4

Question 8

Quelles sont les 3 actions faite par les ARNr lors de la traduction?

Answer 8

1) Forment les sites de liaison des ARNt
2) Font correspondre les ARNt aux codons de l’ARNm
3) Créent le site actif de l’enzyme peptidyl transférase, qui lie les a.a. entre eux

Question 9

De quoi est composée la composante granuleuse?

Answer 9

De sous-unités de ribosomes immatures

Question 10

Où sont importées les protéines ribosomales synthétisées dans le cytoplasme?

Answer 10

Dans le nucléole pour l’assemblage des sous-unités ribosomales

Question 11

Que se passe-t-il lors de l’initiation de la traduction?

Answer 11

La petite sous-unité du ribosome se lie en premier à l’ARNm et ce déplace jusqu’à ce qu’elle trouve le codon start

Question 12

Lors de la terminaison de la traduction, quel facteur lie un codon STOP dans le site A du ribosome?

Answer 12

Facteur de relâche (comme un ARNt mais ne porte aucun a.a. donc quand il va se mettre on ne pourra plus allonger la chaîne)

Question 13

Lors de la traduction, quelles sont les deux étapes de la terminaison?

Answer 13

1) Hydrolyse du bout C de la chaîne polypeptidique

2) Dissociation du complexe ribosomal (les deux sous-unités ne seront plus liées ensemble)

Question 14

Qu’est-ce que des polyribosomes?

Answer 14

Des grands assemblages cytoplasmiques constitués de plusieurs ribosomes espacés de 80 nt le long d’une seule molécule d’ARNm

Question 15

Pendant leur synthèse, que peuvent faire toutes les protéines?

Answer 15

Se replier spontanément (cette conformation sera finale pour certaines des protéines)

Question 16

Dans le cytoplasme, pourquoi les protéines maturent (conformation finale) cachent leurs chaînes latérales hydrophobes à l’intérieur?

Answer 16

Pour éviter le contact avec l’eau

Question 17

La conformation de la protéine dépend de quoi?

Answer 17

De l’équilibre entre liaisons non-covalentes (stabilisent) et agitation thermique (désordre)

Question 18

Qu’arrive-t-il si une protéine ne peut pas trouver seule sa conformation stable?

Answer 18

Elle risque de former des globules fondus (état intermédiaire)

Question 19

Est-ce que le globule fondu est une forme stable de conformation? Pourquoi?

Answer 19

Non car il se forme au fur et à mesure que la protéine sort du ribosome (c,est un “piège énergétique”

Question 20

Que peut-il se passer avec les régions hydrophobes des globules fondus?

Answer 20

ça rend le dangereux car le globule fondu pourrait s’agréger car il est non-fonctionnel car il n’est pas dans la bonne conformation

Question 21

Comment sont appelées la plupart des chaperones?

Answer 21

Heat-sock protéines (hsp)

Question 22

Comment sont produites les hsp?

Answer 22

Quand la cellule est exposée à une température élevée (production en grand nombre) (plus grande probabilité pour les protéines d’avoir une mauvaise conformation)

Question 23

Que font les chaperones hsp70?

Answer 23

Elles se fixent à la protéine pendant la synthèse, recouvrant les surfaces hydrophobes exposées
Elles relâchent la protéine une fois sa synthèse terminée, pour lui donner une chance de se re-conformer

Question 24

Que font les chaperones hsp60?

Answer 24

Elles enferment la protéine immature après sa synthèse

La re-conformation se passe à l’intérieur du complexe hsp

Question 25

Que se passe-t-il si malgré le travail des chaperones (hsp60 et hsp70) la protéine n’est toujours pas bien conformée (par exemple, il y a eu une mutation dans le gène codant la protéine)?

Answer 25

S’il y a une mutation, la protéine ne pourra jamais avoir la bonne conformation

Question 26

Que fait le protéasome?

Answer 26

Il prend les protéines marquées par des chaînes d’ubitiquine les qui ne peuvent pas être bien repliées malgré le travail des chaperones et les dégrade

Question 27

Avec quoi le protéasome est en compétition?

Answer 27

Avec les chaperones pour les protéines mal repliées car plus une protéine reste longtemps dans son état mal repliée, plus elle a des chances d’être dégradée

Question 28

Quelles sont les grandeurs de vitesses de régulation de la production de protéines?

Answer 28

vitesse de repliement spontané d’une protéine > vitesse d’action des chaperones > vitesse de la digestion par le protéasome

Question 29

Que détermine la relation entre les vitesses?

Answer 29

la quantité de protéines dégradées et la proportion de protéines correctement”mal repliées