Cours 4 - Protéines des liquides biologiques Flashcards
Vrai ou faux : Le plasma/sérum contient une grande diversité de protéines ayant des fonctions identiques.
Faux. Le plasma/sérum contient une grande diversité de protéines ayant différentes fonctions.
Quels types de dosages sont effectués par le laboratoire de biochimie ?
Le laboratoire de biochimie effectue
- Le dosage des protéines totales,
- De l’albumine,
- Et de plusieurs autres protéines spécifiques (immunoglobulines, transferrine, hormones, etc.).
Donnez trois exemples de protéines spécifiques dosées par le laboratoire de biochimie.
Immunoglobulines, transferrine, et hormones.
Vrai ou faux : Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liaisons ioniques.
Faux. Les protéines sont des polymères d’acides aminés liés par des liens peptidiques covalents.
Quelles sont les deux principales familles de protéines plasmatiques ?
1) Les protéines fibreuses et
2) Les protéines globulaires.
Vrai ou faux : Les protéines fibreuses jouent un rôle important dans le métabolisme.
Faux. Les protéines fibreuses jouent un rôle structurel et constitutif.
Quel rôle principal est associé aux protéines globulaires ?
Elles jouent un rôle important dans le métabolisme.
Associez les exemples suivants à leur catégorie (fibreuses ou globulaires) :
- Collagène
- Hémoglobine
- Troponine
- Enzymes
- Collagène : Fibreuses
- Hémoglobine : Globulaires
- Troponine : Fibreuses
- Enzymes : Globulaires
Quelles protéines sont incluses dans la catégorie des protéines plasmatiques ?
Les protéines plasmatiques sont les protéines retrouvées dans le sang contenant du fibrinogène.
Vrai ou faux : Le sang sérique contient du fibrinogène.
Faux. Le sang sérique est dépourvu de fibrinogène et de plusieurs protéines impliquées dans les mécanismes de coagulation.
Pourquoi est-il nécessaire de choisir du sang plasmatique pour évaluer certaines
Parce que le sang sérique ne contient pas le fibrinogène et d’autres protéines impliquées dans les mécanismes de coagulation, essentielles à l’évaluation.
Quelle est la concentration normale des protéines totales dans le sang ?
Entre 60 et 80 g/L.
Vrai ou faux : L’albumine représente environ 40 % des protéines totales.
Faux. L’albumine représente environ 60 % des protéines totales.
Quelle est la concentration normale de l’albumine dans le sang ?
Entre 35 et 50 g/L.
Où sont principalement synthétisées les protéines plasmatiques ?
Au niveau du foie.
Vrai ou faux : Toutes les immunoglobulines sont synthétisées au niveau du foie.
Faux. Les immunoglobulines (Ig) sont synthétisées par les plasmocytes (globules blancs).
Citez deux protéines synthétisées en grande quantité au niveau du foie.
L’albumine et les protéines de la coagulation.
Quelle structure est responsable de la synthèse des lipoprotéines des chylomicrons ?
L’épithélium intestinal.
Vrai ou faux : Les hormones comme l’insuline et le glucagon sont produites au niveau de l’épithélium intestinal.
Faux. Elles sont produites par les glandes.
Associez les protéines ou hormones suivantes à leur lieu de synthèse :
- Albumine :
- TSH (axe thyroïdien) :
- Immunoglobulines :
- Albumine : Foie
- TSH : Glandes
- Immunoglobulines : Plasmocytes
Quels sont les quatre principaux mécanismes responsables de la variation de la concentration protéique dans le sang ?
1) Les sécrétions après synthèse (foie, plasmocytes, etc.)
2) Les pertes (rénales, intestinales, épithéliales, etc.)
3) La diffusion après un dommage cellulaire (infarctus du myocarde, marathon, dystrophie musculaire, etc.)
4) Le catabolisme (généralement via l’oxydation, principalement au niveau du foie et des reins).
Vrai ou faux : Les pertes protéiques peuvent être uniquement rénales.
Faux. Les pertes peuvent être rénales, intestinales ou épithéliales.
Quelle est l’origine principale des sécrétions protéiques dans le sang ?
Le foie et les plasmocytes.
Vrai ou faux : Le catabolisme protéique se fait principalement via des mécanismes d’oxydation.
Vrai
Quels organes sont les plus impliqués dans le catabolisme des protéines ?
Le foie et les reins.
Vrai ou faux : La pression oncotique est la force qui repousse l’eau à l’extérieur des protéines.
Faux. La pression oncotique attire l’eau en direction des protéines.
Que se passe-t-il si la pression oncotique diminue ? Donnez un exemple.
Une diminution de la pression oncotique peut entraîner des œdèmes, comme dans le cas du Kwashiorkor.
Associez les fonctions suivantes à un exemple :
- Réparation :
- Défense :
- Métabolisme :
- Réparation : Cascade de la coagulation (ex. : lésion vasculaire)
- Défense : Système immunitaire (ex. : infection)
- Métabolisme : Enzymes, inhibiteurs, hormones (ex. : cycle menstruel)
Qu’est-ce que la pression oncotique ?
La pression oncotique est la force qui attire l’eau en direction des protéines.
Vrai ou faux : La pression oncotique est générée par la présence de solutés comme les électrolytes dans le sang.
Faux. La pression oncotique est générée par la présence de protéines dans le sang.
Que se passe-t-il lorsqu’il y a plus de protéines dans un compartiment sanguin ?
La pression oncotique augmente, attirant davantage d’eau vers ce compartiment.
Associez les protéines suivantes à leur masse moléculaire :
- α2-macroglobuline :
- β-lipoprotéine :
- α2-macroglobuline : 800 kD
- β-lipoprotéine : 2400 kD
Qu’est-ce que le point isoélectrique (pI) d’une protéine ?
Le pI est le pH pour lequel la charge globale de la molécule est nulle, autrement dit, le pH auquel la molécule est électriquement neutre.
Quelle est la plage de pI des protéines plasmatiques ?
Entre 2,7 et 7,3.
Quelle est la demi-vie moyenne des protéines plasmatiques ?
Entre 5 heures et 24 jours.
Quelle est la proportion de sucres présente sur les membranes des protéines plasmatiques ?
Entre 2 % et 45 %.
Quelles sont les deux grandes catégories de méthodes d’analyse des protéines ?
Méthodes quantitatives (mesure de la substance).
Méthodes semi-quantitatives / qualitatives (détermination de la substance).
Vrai ou faux : La méthode colorimétrique est utilisée pour analyser les protéines spécifiques.
Faux. La méthode colorimétrique est utilisée pour analyser les protéines totales et l’albumine.
Quels types de protéines peuvent être analysés par des méthodes immunochimiques ?
Les protéines spécifiques.
Expliquez en quoi consiste l’électrophorèse dans l’analyse des protéines sériques.
L’électrophorèse permet de fractionner les protéines sériques en différents groupes basés sur leur charge électrique et leur poids moléculaire.
Vrai ou faux : L’immunofixation est une méthode qualitative qui complète l’électrophorèse.
Vrai
Quels sont les objectifs du dosage des protéines totales ?
Identifier les hyperprotéinémies (augmentation des protéines) et les hypoprotéinémies (diminution des protéines).
Quels mécanismes peuvent conduire à une hyperprotéinémie ?
- Déshydratation (diminution de l’ingestion d’eau).
- Perte importante de liquide (diarrhée, vomissements, insolation).
- Augmentation de la synthèse (exemple : cancer plasmocytaire entraînant une augmentation des immunoglobulines).
Vrai ou faux : Une augmentation de l’ingestion d’eau peut causer une hyperprotéinémie.
Faux. Une augmentation de l’ingestion d’eau peut provoquer une hypoprotéinémie.
Quels mécanismes sont associés à une hypoprotéinémie ?
- Hémodilution (augmentation de l’eau dans le plasma).
- Malnutrition (anorexie, Kwashiorkor, etc.).
- Diminution de la synthèse (cirrhose hépatique, chimiothérapie).
Quelle méthode est utilisée pour doser les protéines totales de manière rapide et peu coûteuse ?
La méthode de Biuret.
Quels types de protéines réagissent avec les ions cuivre (Cu²⁺) dans la méthode de Biuret ?
Les protéines qui possèdent au moins 4 liaisons peptidiques.
Quelle est la couleur du complexe formé entre les protéines et les ions cuivre dans une solution alcaline ? À quelle longueur d’onde est mesurée la densité optique du complexe formé dans la méthode de Biuret ?
Bleu-violet et 540nm
Vrai ou faux : La méthode de Biuret peut être utilisée pour quantifier des protéines spécifiques comme les immunoglobulines.
Faux. Elle est utilisée pour doser les protéines totales.
Quels sont les objectifs principaux du dosage de l’albumine ?
- Identifier les hyperalbuminémies (augmentation de l’albumine).
- Identifier les hypoalbuminémies (diminution de l’albumine).
- Identifier les néphropathies.
- Évaluer d’autres substances ou molécules qui se lient à l’albumine.
Quels mécanismes peuvent conduire à une hyperalbuminémie ?
- Déshydratation.
- Augmentation de la transfusion d’albumine.
Associez les mécanismes suivants à une hypoalbuminémie ou une hyperalbuminémie :
Malnutrition :
Déshydratation :
Cirrhose hépatique :
- Malnutrition : Hypoalbuminémie.
- Déshydratation : Hyperalbuminémie.
- Cirrhose hépatique : Hypoalbuminémie.
Quels sont les mécanismes responsables des hypoalbuminémies ?
- Malnutrition (anorexie, Kwashiorkor, etc.).
- Diminution de la synthèse (exemple : cirrhose hépatique).
- Maladies inflammatoires et infections.
Quelle méthode est utilisée pour le dosage de l’albumine?
La méthode au bromocrésol vert ou pourpre.
Comment fonctionne la méthode au bromocrésol pour doser l’albumine ?
Elle repose sur l’adsorption spécifique par l’albumine de colorants anioniques à un pH déterminé.
- Bromocrésol vert : pH 4,2.
- Bromocrésol pourpre : pH 5,2.
Pourquoi la méthode au bromocrésol est-elle efficace pour doser l’albumine ?
Parce qu’elle permet une liaison spécifique entre l’albumine et le colorant, dont l’intensité colorimétrique est proportionnelle à la concentration d’albumine.
Quels sont les objectifs principaux du dosage des protéines spécifiques ?
Identifier différentes pathologies ou conditions, telles que :
- Évaluation d’un état inflammatoire aigu ou chronique.
- Différenciation entre hémolyse in vitro et in vivo.
- Distinction entre anémie ferriprive et inflammatoire.
- Évaluation de la fonction rénale ou hépatique.
- Identification des gammapathies monoclonales (augmentation de la sécrétion d’immunoglobulines).
Vrai ou faux : Le dosage des protéines spécifiques peut différencier entre une anémie ferriprive et une anémie inflammatoire.
Vrai
Comment fonctionne la méthode immunologique pour doser une protéine d’intérêt ?
Un anticorps (Ac) spécifique reconnaît et se complexera avec l’antigène (Ag) de la protéine cible pour former un complexe Ac-Ag.
Citez trois méthodes permettant de mesurer le complexe Ac-Ag.
- Néphélométrie.
- Turbidimétrie.
- Essai immunoenzymatique (ELISA).
Quelle est la différence principale entre la néphélométrie et la turbidimétrie ?
- La néphélométrie mesure l’intensité de la lumière dispersée (réfléchie) par le complexe Ag-Ac à un angle de 30°, 70°, ou 90°.
- La turbidimétrie mesure l’intensité de la lumière transmise (non absorbée) à un angle de 180°.
Quelles sont les trois zones identifiées dans le graphique pour le dosage des protéines spécifiques ?
- Zone d’excès en anticorps (pas de précipitation).
- Zone d’équivalence (précipitation).
- Zone d’excès en antigène (pas de précipitation).
Quel est le phénomène observé dans la zone d’excès en antigène, et pourquoi est-il problématique ?
Le phénomène est appelé effet prozone ou effet crochet. Il est problématique car il peut masquer la présence de l’antigène, entraînant des résultats non concordants avec la clinique.
Sur quel principe repose l’essai immunoenzymatique (ELISA) ?
L’ELISA repose sur le principe selon lequel l’antigène (Ag), qui est la protéine à doser, est capté par un premier anticorps (Ac) de capture fixé sur une paroi solide et révélé par un deuxième anticorps couplé à une enzyme.
Quel est l’objectif principal du fractionnement des protéines sériques ?
Obtenir un profil général des différentes classes de protéines dans le sérum.
Quelles sont les deux techniques principales utilisées pour identifier les protéines lors du fractionnement ?
- Les techniques électrophorétiques.
- Les techniques chromatographiques.
Vrai ou faux : L’électrophorèse sur gel d’agarose est une méthode précise pour identifier les variations mineures des protéines.
Faux. Cette méthode est grossière, mais elle permet de refléter les variations pathologiques des principales protéines d’intérêt clinique.
En combien de fractions les protéines sériques sont-elles séparées sur le gel ?
En 6 fractions.
Albumine.
α₁-globulines.
α₂-globulines.
β₁-globulines.
β₂-globulines.
γ-globulines.
