Cours 3 - Structure Tertiaire Flashcards
Nommer les principales méthodes pour l’étude structurale des protéines (3)
-Cristalographie de rayon X
-Résonance magnétique nucléaire
-Cryo-microscopie électronique
Quelle méthode est adaptée aux protéines en solution et permet d’étudier leur dynamique
RMN
Quelle technique est idéale pour les grandes protéines et les complexes protéiques (> 100 kDa)
Cryo-microscopie électronique
Quel est le principal avantage de la cristallographie aux rayons X
Une résolution atomique élevée (1-3 A)
Quel est l’avantage principale de la cryo-micrsocopie électronique sur la cristallograpghie
Elle permet d’étudier des structures en conditions natives sans cristallisation
Quel est le principe général du repliement des protéines (Principe de base 1)
Les protéines se replient pour atteindre un état thermodynamiquement stable (deltaG minimal)
Quelles est l’état de repliement des structure secondaires
-Hélice alpha et feuillets beta empaquetés les uns contre les autres
Principe de base 3 (Coeur hydrophobe)
-Plupart des résidus polaires se retrouvent sur la surface et interagissent avec milieu aqueux
-Plupart des résidus hydrophobes se retrouvent à l’intérieur et interagissent les une avec les autres
À quelle fréquences que les structures secondaire se forment
-Se forment autant que possible
Quelle est la longueur des structures secondaires
-Segments de squelette peptidique entre les éléments de structure sont courts et direct
Qu’est-ce qu’une boucle aléatoire (boucle)
Segment de la chaine qui ne forme pas de structure secondaire régulière ( hélice a, feuillet b)
Est-ce qu’une boucle aléatoire est réellement aléatoire?
Non, adopte une conformation définies et stables
Quelle est la densité de l’empaquetage d’une protéine globulaire et son problème
-La densité de l’empaquetage est entre 0,72-0,77
-Environ 25% du volume de la protéine est vide
Quelle est la forme et l’utilité de l’espace vide de la protéine globulaire
-Généralement sous la forme de toutes peties cavités
-Permet la flexibilité des protéines et contribuer à la dynamique des protéines
Pourquoi les segments sont très flexibles et désordonnées
Ils ont un rôle dans les interactions moléculaires
Vrai ou Faux
Tous les éléments et domaines sont soumis à des mouvements d’amplitudes et de durées semblables
Faux
Les durées sont variables entre plusieurs éléments et domaines
De quel sens les chaines peptidiques composées d’acides aminés lévogyres (L) ont tendance à tourner
Vers la droite
Qu’est-ce que la classification des protéines globulaires par “Couches de Segment”
L’empaquetage des structures secondaires en couches définies par des segments de squelette peptidique
Comment sont organisées les couches dans une protéine globulaire
Les hélices a et feuillets b sont empaquetés en couches successives, avec les résidus hydrophobes enfouis entre elles.
Pourquoi les résidus hydrophiles se retrouvent ils à la surface des protéines globulaires
Pour intéragir avec le milieux aqueux et stabiliser la protéine dans son environnement biologique
Quelle est la manière la plus simple d’empaqueter des hélices
Les réunir de façon antiparallèle avec de courtes boucles
Quelle est la structure des protéines à hélices a Antiparallèles
Faisceau à 4 hélices et une légère torsion à gauche de ces faisceaux
Donner un exemple de protéines à hélice a Antiparallèle
Les globines; hémoglobine et myoglobines
Quelle est la structure des globines
2 couches d’hélices, l’une perpendiculaire à l’autre
Comment sont répartis les résidus hydrophobes dans un feuillet b parallèle
Ils sont sur les 2 côtés du feuillet, nécessitant un coeur hydrophobe
Donner un exemple de protéine à feuillet b parallèle à 2 couches
Tonneau b parallèle à 8 brins (tonneau a/b)
Vrai ou Faux
Pour la formation du tonneau a/b, il faut au moins 200 résidus, environ 160 résidus qu’on retrouves dans les boucles qui relient les brins et hélices
Faux
160 résidus qui contribuent à la formation des 8 brins et 8 hélices, les autres formes les boucles qui relient les brins et les hélices
Comment sont répartis les fonctions enzymatique des tonneaux a/b
Tous les domaines connus en tonneau a/b ont des fonctions enzymatiques associés au domaine du tonneau
Comment est constitué le site actif des enzyme des tonneau a/b
Le site actif est formé par des boucles situés à l’une des extrémités su tonneau
Comment est-ce que les boucles au site actif affecte l’activité du site actif
Les boucles créent une séparation des résidus responsables de l’activité et ceux qui rendent la stabilité structurelle
Nommer une protéine à feuillet b parallèle à 5 brins
Le feuillet b parallèle à double enroulement (3 couches)
Où est-ce qu’on retrouve les résidus hydrophobe su les feuillets b anti
Ils sont sur 1 seule des 2 faces
Quelles est la structure minimale d’une protéine à feuillet b antip
Une structure à 2 couches, avec plusieurs possibilités
Nommer des exemples de structures de protéine à feuillets b antip
-Structures en tonneau b
-Feuillets recouverts par des hélices sur 1 face seulement
Quelles sont les particularités des protéines à métal ou riche en ponts disulfure (3)
- Petites (- de 100 résidus)
-Conformation fortement influencée par haute teneur en ligand métallique ou ponts disulfure - Instable si métaux ou ponts disulfure éliminés
C’est quoi SCOP
C’est une base de données de classification de structure de protéines
Quels sont les niveaux hiérarchiques de SCOP
Classe, Repliement, Superfamille, Famille et Espèce
Pourquoi le coeur hydrophobe de la plupart des protéine globulaires est-il essentiellement constitués d’hélice a et feuillets b
Dans la but de neutraliser les groupes polaires du squelette (N-H , C=O) dans le coeur hydrophobe de la protéine
Est-il possible de prédire la structure secondaire en toute confiance
Non, bien qu’il soit établi que certains résidus stabilisent les hélices a ou feuillets b
Quand est-il possible de prédire la structure secondaire en toute confiance
-Les hélices transmembranaires
-Structures superhélicoïdales à 2 faisceaux
C’est quoi une séquence caméléon
Des séquences qui peuvent adopter plus d’une structure secondaire selon le contexte
Pourquoi est-il difficile de prédire la structure tertiaire
La difficulté à prédire la structure secondaire limite la prédiction de la structure tertiaire
Comment est-il possible de dériver un nombre limité de repliement possibles à partir d’une structure secondaire connue
Parce que les règles d’empaquetage de strucutres secondaires sont relativement bien connues
Comment est-ce que 2 protéines font pour être considérées comme homologues
-Elles possèdent des acides aminés identiques dans un nombre significatifs de positions dans la séquence (25-30% au plus)
Vrai ou Faux
Les protéines homologues ont une structure similaire et les fonctions sont toujours les même
Faux
Dans la plupart des cas il y a une similarité de fonction
Comment est-il possible de présire la strucutre tridimensionel d’une protéine inconnu à partir de sa protéine homologue
Si la structure de la protéine homologue est conuue, il est possible de prédire une structure tridimensionnel sur la base de l’alignement des séquences
Comment est la qualité des modèles basés sur une protéine homologue
Plus qu’il y a d’identité de séquences entre les deux protéines, plus le modèle est précis
