Cours 2 - Structure Secondaire Flashcards
Quelle est la fonction principale des protéines dans une cellule ?
Elles assurent diverses fonctions biologiques comme le transport, la catalyse enzymatique, et la structure.
Pourquoi la conformation d’une protéine est-elle importante ?
Parce qu’elle détermine sa fonction biologique
Quels sont les principaux types de protéines et un exemple pour chaque ? (4)
• Enzymes (ex : trypsine)
• Protéines de transport (ex : hémoglobine)
• Protéines structurales (ex : collagène)
• Protéines de réserve (ex : ovalbumine)
Quels facteurs influencent la conformation d’une protéine ? (5)
Séquence en acides aminés,
angles phi (φ) et psi (ψ),
ponts disulfure,
interactions non covalentes,
et effet hydrophobe.
Quels sont les deux angles de torsion principaux des protéines ?
L’angle phi (φ) et l’angle psi (ψ).
L’angle phi et psi sont formé autour de quel liaison
Phi = Calpha-N
Psi= Calpha et Cprime
Quelle est la conséquence du plan amide
Planéité du lien peptidique = La chaîne n’a que 2 possibilités de rotation et que le trajet complet du squelette peptidique est connu dès qu’on connais les angles psi et phi
Pourquoi certaines valeurs de φ et ψ ne sont-elles pas permises ? (3)
À cause de l’encombrement stérique,
des interactions non covalentes et des différences d’énergie entre conformation décalées et écipsées
Que représente un diagramme de Ramachandran ?
les valeurs permises des angles φ et ψ dans une protéine.
Que représente les points violets dans le diagramme de Ramachandran
Cela indiquent les valeurs d’Angles mesurées sur 1000 résidus dans 8 protéines.
Quel est l’exception avec les résidus de glycine dans le diagramme de Ramachandran
Elles sont exclus, car un plus grand nombre de possibilités sont permises
Quelle est la structure de base d’une hélice α ?
Une structure enroulée stabilisée par des liaisons hydrogène entre le C=O du résidu n et le N-H du résidu n+4.
Combien de résidus par tour contient une hélice α ?
Environ 3,6 résidus par tour.
Pourquoi l’hélice α est-elle stable ?
Grâce aux liaisons hydrogène régulières et aux interactions hydrophobes des chaînes latérales.
Quelle est la longueur d’un résidu dans l’axe de l’hélice ?
1,5 Å (0,15 nm)
Quel est le pas d’une hélice α ?
0,54 nm (3,6 × 0,15 nm)
Quels acides aminés favorisent la formation d’une hélice α ?
Ala, Glu, Leu, Met.
Quels acides aminés défavorisent la formation d’une hélice α ?
Pro (cause une rupture) et Gly (trop flexible). Tyr et Ser.
Comment la structure de la proline empêche-t-elle la formation d’une hélice α ?
Son cycle rigide empêche la formation de liaisons hydrogène.
Quelles sont l’orientation de la chaînes latéraless et est-ce qu’elles interfèrent avec la structure hélicoïdale dans l’hélice alpha
Elles sont orientées vers l’extérieur et n’interfèrent pas directement avec la structure hélicoïdale
Quel résidus ne suit pas la conformation de base de la chaîne latérale de l’hélice alpha
Le résidus proline
Qu’est-ce qu’une roue hélicoïdale ?
Une représentation où les acides aminés sont disposés selon leur position dans l’hélice.
Quel est l’effet du moment dipolaire dans une hélice α ?
L’extrémité N-terminale est légèrement positive et l’extrémité C-terminale est légèrement négative.
Quel symbole peut-on utiliser pour désigner une hélice alpha
Héice 3,613
Comment sont inscrit les résidus d’acides aminés sur la roue hélicoïdale
À partir de l’extrémité amide, ils sont inscrits à chaque 100° autour de la roue.
Pourquoi une hélice α peut-elle être amphiphile ?
Parce qu’elle peut avoir une face hydrophobe et une face hydrophile selon l’orientation des chaînes latérales. (Démontrée par la roue hélicoïdale)
Quelle groupe ne forment pas de ponts H dans une hélice alpha
Les 4 premiers groupes N-H et les 4 derniers groupes C=O
Vrai ou Faux
Plus du 2/3 des acides aminés participent aux ponts H dans les hélices alpha
Faux
Ils ne participent pas entièrement
Comment est positionné les chaînes latérales du premier tour de l’hélice et c’est quoi son but
Les vecteurs Calpha-beta sont orientés vers l’extrmité amide, dans le de contribuer à la coiffe de l’hélice
Qu’est-ce qu’une hélice 3₁₀ ?
Une hélice plus étroite que l’hélice α, stabilisée par des liaisons hydrogène n → n+3.
Où se retrouve les liens H dans une hélice 3₁₀
Entre C=0 du résidu n et N-H du résidu n+3
Quelle est le problème avec l’orientation des chaînes latérales chez l’hélice 3₁₀
L’orientation des chaînes latérales cause certaines interférences stériques
Quels sont les composantes de l’extrimité N-term et C-term qui font des liens H
-N-term = groupes N-H et groupes accepteurs des chaînes latérales des résidus
-C-term = groupes C=O et groupes N-H du squelettes des résidus suivant dans la chaîne
Quel est le rôle des motifs de coiffe dans les hélices ?
Ils ont un rôle important dans le repliement des protéines parce qu’ils stabilisent les hélices
Quelle autre interaction peut-on retrouver entre les résidus non polaires de l’hélice et les résidus de la boucle adjacente
Interactions hydrophobes
Nommer les composantes des motifs de coiffe (3)
- Hélices = avec résidus C et N
- Boucles = relie les 2 hélices ensemble
-Ccap,Ncap = Résidus de la coiffe qui délimite l’hélice et la boucle
Où est-ce qu’on retrouve le capping box
À l’extrémité amide de l’hélice (Ser67 -Glu70)
Où est-ce qu’on retrouve le motif de schellman
À l’extrémité carboxylique de l’hélice
Quelles sont les interactions qu’on peut retrouver dans le capping box et dans le motif de schellman (2)
Liens H et hydrophobe
Quelle est la particularité conformationnel avec les motifs de schellman
Doit prendre une conformation d’hélice gauche et est généralement une Gly
Comment est-ce que la coiffe peut contribuer à la formation de la structure tertiaire
Il peut servir à relier les structures secondaires
Quelle liaison permet d’assembler les hélices alpha dans un motif superhélicoïdal
Par des liaisons hydrophobes entre 2 résidus non polaire “a,d”
Comment est formé le motif superhélicoïdal
2,3 ou 4 hélices à droite enroulées l’une autour de l’autre pour former une superhélice gauche
Quelle est la séquence répétitive des motif hélicoïdaux
(abcdefg)n où e et g forme des liens ioniques
Pouruqoi est-ce que le nombre de résidus par tour d’hélice diminue à 3,5
Pour permettre les intéractions régulières entre les chaines latérales hydrophobes en “a,d”
Nommer un exemple de motif superhélicoidal à 2 hélices
Leucine zipper = Résidus Leu remplace en position “d” dans séquence répétitive
Où retrouve-t-on les leucine zipper
Dans les protéines de liaison à l’ADN, lors de la dimérisation et liaison de l’ADN
Donner les propriétés possible d’un motif superhélicoïdal à 4 hélices (4)
- Résidus à l’intérieur de la structure sont hydrophobes
-Résidus à l’extérieur de la structure sont hydrophile
-Hélices adjacents peuvent être antiparallèles
-2 Paires d’hélices parallèles adjacent
Quel est le liens former entre les brins des feuillets beta plissés
Liens H
Comment sont positionné les chaines latérales dans les feuillets beta plissés
Perpendiculaires au plan du feuillet et se retrouve successivement en haut et en bas du feuillet
Quelle est la différences entre les liens H dans les feuillets beta parallèles et antiparallèles
Anti = Liens H perpendiculaires aux brins et linéaires et l’espace entre elles alterne de mince à large
Para = Liens H pas parfaitement perpendiculaires aux brins, mais régulièrement espacées
Vrai ou Faux
Les feuillets antiparallèles ont une très grande taille, ils contiennent rarement moins de 5 brins
Faux,
Les feuillets anti peuvent contenir que 2 brins, ce sont les feuillets parallèles qui ont une taille importante
Quelle feuillet à une valeurs d’angle phi et psi faible
Feuillets parallèles
Qu’est-ce qu’une courbure beta
Un résidu supplémentaire dans une des 2 chaines qui provoque une courbure
Les courbure beta sont présent chez quel feuillet
Une irrégulairiré dans un brin beta, qu’on retrouve souvent dans les feuillets anti.
Vrai ou Faux
On retrouve seulement une torsion à droite des brins beta chez les feuillets anti
Faux
Qu’ils soient parallèles, anti ou mixte les feuillets beta ont souvent une torsion à droite
Qu’est-ce qu’un tour beta (Boucle beta)
Une courte boucle reliant deux brins beta antiparallèles
Quels acides aminés sont souvent présents dans les tours beta
-Proline (Rigidité)
-Glycine (flexibilité)
Pourquoi il y a t-il des tour beta et quels sont les types possibles
Elles facilitent la formation des feuillets anti
Type 1 et 2 avec des angles de torsion différents
Nommer 2 types de connexions des brins adjacents dans les feuillets beta
-Épingle à cheveux
-Enjambement de pas à droite
Quel est l’inconvénient avec la connexion par enjambement de pas à droite
Elle contient souvent une hélice alpha qui intéragir avec les brins beta ce qui offre une stabilisation plus difficile
Qu’est-ce qu’une clé grecque
Motif de 4 brins beta antiparallèles, ressemblant aux motif grec antique
Quelles sont les préférences en acides aminés des feuillets beta
- Résidus aromatiques et ceux branché en beta sont préférés dans tous les systèmes
-Gly et Pro sont les moins préférés dans tous les systèmes
Quels sont les 2 types de paires qu’on retrouve dans les préférences d’interactions dans les résidus dans les feuillets anti.
- Paire rapprochée (entre les liens H les plus rapprochées)
-Paire éloignée (entre les liens H les plus éloignées)
Dans une paire rapprochée, quelle est l’angle de torsion que les chaines latérales doivent adopter
Des angles de torsion non favorables
Quelles sont les paires préférées dans aux sites rapprochées
- Liens ioniques
- Gly-Aromatique
- Val-Aromatique
- Aromatique- Aromatique
Quel lien retrouve-t-on entre un Aromatique-Val
Lien de Van der Waals
Dans une paire éloignée, quelle est l’angle de torsion que les chaines latérales doivent adopter
Des angles de torsion favorables
Quelles sont les paires préférées dans aux sites éloignées
- Liens ionique
2.Cys-Cys
3.Aromatique-Pro (Van der Waals)
4.Thr-Thr (liens H)
5.Val-Val (van der Waals)
Quel lien retrouve-t-on entre Cys-Cys
Pont disulfure
