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PHA 1013 Biochimie > Cours (3) Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Cours (3) Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

Est-ce que les acides aminés peuvent être emmagasinés?

A

Non

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2
Q

Comment sont obtenus les acides aminés? (3)

A

Par l’alimentation Biosynthèse (anabolisme) Dégradation (catabolisme) des protéines

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3
Q

D’où provient la source la plus importante d’azote?

A

De notre alimentation (diète)

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4
Q

La catabolisme des acides aminés fait partie du ________ du nitrogène.

A

Métabolisme

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Q

L’azote quitte le corps sous quelles formes (3) ?

A

Sous forme d’urée, d’ammoniac et de d’autres composés du métabolisme des acides aminés.

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6
Q

Quelles sont les sources des acides aminés?

A
  • Dégradation des protéines - Alimentation - Synthèse d’acides aminés non-essentiels
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7
Q

Les acides aminés sont utilisés pour faire quoi?

A
  • Synthèse de protéines - Former des précurseurs de composés contenant de l’azote - Être transformé en glucose, glycogène, acides gras et corps cétoniques.
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8
Q

Vrai ou faux : Les protéines du corps sont continuellement renouvelées?

A

Vrai

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9
Q

Vrai ou faux : La quantité de protéine n’est pas maintenue constante dans le corps.

A

Faux. La quantité de protéine est maintenue constante dans le corps.

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10
Q

Le niveau protéique intracellulaire est déterminé par… (2)

A

Rythme de synthèse Rythme de dégradation

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11
Q

Quelle masse de protéines sont dégradées et re-synthétisées chaque jours?

A

300 à 400g

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12
Q

Vrai ou faux : Ce n’est pas toutes les protéines qui ont une demi-vie.

A

Faux. Toutes les protéines ont une demi-vie.

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13
Q

Que signifie une courte/longue durée de demi-vie pour une protéine?

A

Courte = hautement régulée Longue = très stable

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14
Q

Quels sont les deux systèmes responsables de la dégradation des protéines?

A
  • Protéasome - Dégradation lysosomale
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15
Q

Le protéasome est régulé par _____

A

L’ubiquitine

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16
Q

Est-ce que les deux systèmes responsables de la dégradation des protéines sont dépendants de l’ATP?

A

Oui

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17
Q

Le protéasome dégrade principalement ____

A

Les protéines cytologiques

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18
Q

La dégradation lysosomales dégrade principalement ____ et ____

A

Les protéines extracellulaires Les protéines à la surface de la membrane plasmique

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19
Q

Quel est le pH à l’intérieur des lysosomes?

A

4,5 < pH < 5,5

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20
Q

Les lysosomes sont issus de quels endroits? (2)

A

-Appareil de Golgi -RE

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21
Q

La membrane des lysosomes est riche en ___ (3)

A
  1. Pompes à proton 2. Protéine LAMP 3. Phosphatases acides
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22
Q

Vrai ou faux : Les lysosomes contiennent des hydrolases.

A

Vrais

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23
Q

Quels sont les deux types de digestion effectuées par les lysosomes?

A

Hétérophagie Autophagie

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24
Q

Qu’est-ce que l’hétérophagie?

A

Dégradation de composés exogènes (fusion avec les endosomes).

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25
Q

Qu’est-ce que l’autophagie?

A

Renouvellement des composés cellulaires (fusion avec un autophagosome pour former un autophagolysosome).

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26
Q

QSJ : Protéine régulatrice trouvée dans presque tous les tissus?

A

Ubiquitine

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27
Q

L’ubiquitine est activée par combien d’étapes enzymatiques?

A

trois

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28
Q

Vrai ou faux : L’ubiquitine peut être dégradée par les protéasomes.

A

Faux. L’ubiquitine ne peut pas être dégradée par les protéasomes.

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29
Q

De combien d’acides aminés est formé l’ubiquitine?

A

76 acides aminés

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30
Q

Par quoi est influencé les temps de demi-vie des protéines?

A

Par la nature du résidus N-terminal

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31
Q

La sérine ou la méthionine signifie un long ou court temps de demi-vie?

A

Long

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32
Q

L’aspartate ou l’arginine signifie un long ou court temps de demi-vie?

A

Court

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33
Q

Vrai ou faux : La séquence d’acide aminé donne un indice sur le temps de demi-vie.

A

Vrai

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34
Q

Vrai ou faux : L’urée est la forme majoritaire d’excrétion des acides aminés.

A

Vrai

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35
Q

L’urée est produite dans le foie et transportée via ___ vers ____ pour être excrétée sous forme d’urine.

A

le sang les reins

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36
Q

Combien de % de l’urée diffuse du sang vers l’intestin où elle est clivée en CO2 et en NH3 par les bactéries?

A

20%

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37
Q

QSJ : Permet la formation d’une liaison entre les résidus glycine de l’ubiquitine et les résidus lysine de la protéine cible

A

Ubiquitine ligase

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38
Q

Comment on peut détecter les protéines qui devront être dégradées par le protéasome?

A

Elles sont marquées à l’ubiquitine, c’est comme ça que le protéasome va les reconnaître

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39
Q

QSJ : Complexe protéique dont la principale fonctione est de dégrader les liens peptidiques

A

Protéasome

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40
Q

À quoi ressemble un protéasome

A

Complexe en forme de tonneau dont le centre est séparé du cytosol

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41
Q

À quoi servent les coiffes que nous retrouvons sur les protéasomes? (3)

A

Regule l’entrée des protéines

Fixent les protéines

Déplient les protéines

42
Q

Les coiffes contiennent combient d’ATPase?

A

6

43
Q

Les anneaux intérieures du protéasome sont composées de quoi?

A

des enzymes responsable de la dégradation

44
Q

La dégradation des protéines effectuée par le protéasome est catalysée par quoi?

A

Protéases

45
Q

Qu’est-ce qu’on observe à la sortie du protéasome

A

Petits peptides (fragments de 7-8 acides aminés)

46
Q

À l’aide d’un schéma expliquer comment un protéasome fonctionne.

A
47
Q

Vrai ou faux : Comme l’ubiquitine n’est pas dégradée par le protéasome, elle pourra être recyclée.

A

Vrai

48
Q

Comment s’appele le processus de marquage des protéines par l’ubiquitine

A

ubiquitinylation

49
Q

Vrai ou faux : On retrouve 30 000 protéasomes par cellules

A

Vrai

50
Q

Vrai ou faux : La dégradation des protéines se fait aléatoirement

A

Faux

51
Q

Pourquoi les protéines alimentaires ne sont pas directement absorbées par le corps?

A

Car elles sont trop grosses

52
Q

Les enzymes ____ sont responsables de la dégradation des protéines

A

protéolytiques

53
Q

Les enzymes protéolytiques responsables de la dégradation des protéines sont sécrétées par quels organes? (3)

A

Estomac

Pancréas

Intestin grêle

54
Q

L’HCl est sécrété par quel organe?

A

Estomac

55
Q

L’HCl rend le ___ ___ très acide

A

liquide gastrique

56
Q

Quel effet le pH de l’estomac à sur les protéines?

A

Dénaturation des protéines à cause du pH très acide

57
Q

Quelle enzyme est activée par le pH acide de l’estomac?

A

Pepsine

58
Q

La pepsine est acitvée par quoi?

A

pH acide de l’estomac

59
Q

Que fait la pepsine?

A

Dégrade les protéines en acides aminés libres et en longs fragments peptidiques

60
Q

À partir d’un schéma, décrire le chemin qu’emprunte les protéines alimentaires.

A
61
Q

Lors de la digestion des protéines alimentaires, les longs peptides produits dans l’estomac poursuivent leur dégradation dans l’intestin grêle par l’intermédiaire des ___ ___

A

protéases pancréatiques

62
Q

Qu’est-ce qu’on va observer sur l’absorption des protéines si on a une diminution du nombre de sécrétions pancréatiques

A

Diminution d’absorption des protéines

63
Q

Combien de transports sont impliqués pour l’absorption des acides aminés et des petits peptides par les entérocytes

A

deux

64
Q

Où les peptides sont dégradés en acide aminé libre? Et par quelle enzyme?

A

Dans le cytosol

Peptidase intracellulaire

65
Q

Quels sont les deux types de transport observés pour l’absorption des acides aminés et des petits peptides par les entérocytes?

A

Pour les Di/Tri peptides : Symport grâce au gradient de H+

Pour les acices aminés libre : Symport grâce au gradient de Na+

66
Q

À partir d’un schéma, décrire les deux transports (acides aminés libres et petits peptides) qui permettent l’absorption de ceux-ci.

A
67
Q

(Après les transports symport) Les acides aminés sont relachés où? Et quel type de transport est utilisé? Est-ce que ce type de transport nécessite de l’ATP?

A

Veine porte

Diffusion facilitée (transport passif)

Non, pas besoin d’ATP

68
Q

Lorsque les acides aminés librent arrivent dans la veine porte, ils vont où par la suite?

A

Les acides aminés ont deux choix :

  1. Foie pour être métabolisé
  2. Circulation sanguine
69
Q

Vrai ou faux : La concentration intracellulaire en acides aminés est beacoup plus importante que la concentration extracellulaire

A

Vrai

70
Q

Quel type de transport permet aux acides aminés d’entrer dans les cellules?

Est-ce que ce type de transport nécessite de l’ATP? Pourquoi?

A

Transport actif

Oui, car on est contre le gradient

71
Q

Vrai ou faux : Il existe au moins 7 systèmes de transports pour les acides aminés. De plus, certains transports sont spécifiques à certains acides aminés.

A

Vrai

72
Q

À quoi sert le groupement NH2 des acides aminés?

A

Prévient leur dégradation

73
Q

Quelle étape est nécessaire pour pouvoir effectuer le catabolisme des acides aminés?

A

Clivage NH2

74
Q

Quelle est la première étape du catabolisme des acides aminés (nom de la réaction + qu’est-ce qui se produit).

Cette réaction est catalysée par quelle enzyme?

Où on retrouve cette enzyme?

A

Transamination

Transfert du groupement amine de l’acide aminé vers l’a-cétoglutarate, donc on forme le glutamate

Transaminase

Cytosol + Mitochondrie de tous les tissus

75
Q

Est-ce que les transamidases sont spécifiques à certains acides aminés?

A

Oui spécifique à un ou quelques acides aminés

76
Q

Quel groupement les transaminases doivent avoir?

A

pyridoxal-phosphate

77
Q

Les transaminases ont un groupement pyridoxal-phosphate, elles agissent comme __

A

coenzyme

78
Q

Pyridoxal phosphate = dérivé ___

A

vitamine B6

79
Q

Vrai ou faux : On peut doser l’activité de la transaminase

A

Vrai

80
Q

Vrai ou faux : La concentration normale des transaminases dans le sang est assez élevée

A

Faux.

[transaminase] élevée = anormal

[transaminase] faible = normal

81
Q

Vrai ou faux : Un trauma physique ou une maladie peut augmenter la lyse cellulaire et faire augmenter les niveaux de transaminases plasmatiques

A

Vrai

82
Q

La désamination oxydative des acides aminés est catalysée par quelle enzyme?

Qu’est-ce qui est libéré suite à cette réaction?

Dans quels organes ces réactions s’effectuent en majeure partie?

A

Glutamate déshydrogénase

Groupement amine NH3 (ammoniaque libre) + a-cétoglutarate

Foie + Reins

83
Q

Quel est le seul acide aminé qui peut subir la désamination oxydative?

A

Glutamate

84
Q

La glutamate déshydrogénase peut utiliser ___ ou ___ comme coenzyme pour effectuer la désamination oxydative

A

NAD+

NADP+

85
Q

Régulateur allostérique de la glutamate déshydrogénase

  • ___ inhibiteur de la glutamate déshydrogénase
  • ___ activateur de la glutamate déshydrogénase
A
  • GTP
  • ATP
86
Q

L’ammoniaque produit dans les tissus périphériques sera acheminée où? Et elle sera convertie en quoi?

A

Foie

Urée

87
Q

Vrai ou faux : L’ammoniac est un composé toxique

A

Vrai

88
Q

Comme l’ammoniac est toxique, pour se rendre au foie, elle devra utilisé un mécanisme non toxique.

Donner deux mécanismes.

A
  1. Formation glutamine
  2. Transamination du pyruvate pour former l’alanine (cycle glucose-alanine)
89
Q

Vrai ou faux : L’urée représente jusqu’à 90% des composés contenant de l’azote dans l’urine

A

Vrai

90
Q

Où est produite l’urée?

A

Foie

91
Q

Donner la réaction qui à partir de l’ammoniac, on forme de l’urée. Est-ce que cette réaction nécessite de l’ATP?

A

NH3 + HCO3- + aspartate –> Urée + Fumarate

Oui 3 ATP

92
Q

Le cycle de l’urée est composé de combien de réactions?

A

5

93
Q

Lors du cycle de l’urée, est-ce que certaines réactions se produisent dans la mitochondrie? Si oui, quelles réactions?

A

Oui

Réaction 1 et 2

94
Q

Nommer les 5 réactions du cycle de l’urée

A
  1. Formation carbamyl-P
  2. Formation citrulline
  3. Synthèse arginosuccinate
  4. Clivage arginosuccinate
  5. Clivage arginine
95
Q

Quelles étapes du cycle de l’urée nécessite de l’ATP?

A

Réactions 1 et 3

96
Q

Décrire en détail les 5 réactions du cycle de l’urée

A
97
Q

Quelle est l’étape limitante du cycle de l’urée? Pourquoi?

A

Première étape, car elle demande beaucoup d’énergie

98
Q

Dans les reins l’urées est ___ et ___ dans l’urine

A

filtrée

excrétée

99
Q

Vrai ou faux : L’urée est excrétée en partie dans les fèces sous forme d’allantoïne

A

Vrai

100
Q
A

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