cours 3 - enzyme et coenzyme Flashcards

1
Q

C’est quoi les trois façon d’augmenter la vitesse d’une reaction?

A
  1. augmenter la température ou la pression
  2. augmenter la concentration des réactifs
  3. l’utilisation de catalyseur
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Q

Qu’est ce qu’une enzyme?

A

Un catalyseur biologique

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3
Q

Chimiquement parlant, de quoi s’agit l’énergie d’activation?

A

l’énergie d’activation provient du fait que les molécules doivent s’orienter correctement pour former l’intermédiaire. Donc, pour favoriser les contacts entre molécules, il faut favoriser leur mouvement (chaleur).

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4
Q

Que fait le catalyseur?

A

Il réduit la barrière énergétique. Le catalyseur ne change pas la différence d’énergie entre les réactifs et produits mais il diminue l’énergie d’activation requise pour former l’intermédiaire.

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5
Q

Donne et explique moi un exemple de catalysation chimique.

A

l’hydrogénation de l’éthylène. La surface métallique interagit avec les carbones de l’éthylène et avec l’hydrogène. Ces interactions favorisent grandement le contacts productifs entre les substrats ce qui diminue l’énergie d’activation.

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6
Q

Il existe deux types enzymes naturels, lequels?

A
  1. Enzyme protéique
  2. Enzyme ribnucléique
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7
Q

Les enzymes forment un complex avec leur substrat. Qu’elle(s) est/sont les types de liaisons qui forment la liaison.

A

Des liaisons non-covalente

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8
Q

Que donne la structure 3D de l’enzyme?

A

Une grande spécificité. Donc, c’est la structure 3D de l’enzyme qui donne sa fonction.

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9
Q

How much faster can a reaction take place with the use of an enzyme?

A

108 à 1017 fois plus rapide.

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10
Q

Que veut dire le mot spontané?

A

Qui se produit de soi-même, sans avoir été provoqué.

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11
Q

Autre que la biochimie, nomme deux autres domaine ou les enzymes sont utilisées.

A

Dans le domaine du lavage (lessive) et dans le domaine du papier.

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12
Q

Donne un exemple d’enzyme utilisé dans la lessive et explique.

A

La lipase par example, qui est une enzyme qui dégrade les lipides. Elle est utilisé dans la lessive pour dégrader le gras.

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13
Q

Qu’elle est le pourcentage des lessives qui contiennent des enzymes?

A

90%

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14
Q

D’écrit le graphique d’une réaction reversible d’un point de vue des concentrations.

A

Au debut, il va y avoir que des réactifs et aucun produit. Cependant, il y a un moment ou on va avoir l’impression que la réaction est fini mais c’est simplement le fait que la réactions a atteint son équilibre. Cela ne veut pas dire qu’il y a la même concentration de réactifs que de produit. NON!.

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15
Q

La vitesse d’une réaction décrit quoi spécifiquement?

A

La diminution des réactifs et l’augmentation des produits

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16
Q

Lorsque V1=V2 cela signifie quoi?

A

Que la réaction est en équilibre

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17
Q

La constante de réaction décrit quoi?

A

Elles décrivent la proportion de produit et de réactifs à l’équilibre.

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18
Q

La vitesse initial dépend strictement de quoi?

A

De la concentration des réactifs

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19
Q

Comment on calcule l’ordre d’une réaction?

A

On addition le nombre devant chaque molécule de réactif.

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20
Q

Qu’elle est l’ordre de cette réaction?
CH4 + 2O2 –> CO2 + H2O

A

L’ordre de réaction est de 3.

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21
Q

La vitesse de réaction est proportionnelle à quoi?

A

À la concentration des substrats ou réactif

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22
Q

Qu’elle est la formule pour calculer la vitesse de réaction de gauche à droite?

A

V1= K1 [A]^j[B]^m

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23
Q

qu’elle est la formule pour la constante d’équilibre Ke?

A

Ke = [C]^x[D]^y/[A]^j[B]^m
Donc, produit sur réactif

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24
Q

c’est quoi un substrat?

A

Une substance qui est soumise a une réaction enzymatique réversible

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25
Q

Nomme toutes les proportion de [S] et de [P] à l’équilibre.

A

[P]/[S] = K2/K1 = Ke

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26
Q

Qu’est ce qu’un complex enzyme substrat (ES)?

A

Le complex enzyme substrat est quand les substrats de fixe de façon non-covalente du site actif de l’enzyme

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27
Q

La vitesse de réaction enzymatique:

A

V = DELTA P/ DELTA S (mol/s)

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28
Q

Si l’énergie des substrats est plus élevé que l’énergie des produits, cela favorise quelle reaction? K1 ou K-1?

A

K1

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29
Q

En quoi la formation du ES favorise la diminution de l’énergie d’activation?

A
  1. Il rapproche les substrats et les positionnent favorablement
  2. il crée un intermédiaire métastable (diminue E)
  3. Stabilise les états transitionnels
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30
Q

Qu’elle est l’état stationnaire?

A

Au début de la réaction, comme on a seulement des substrats dans le tube à essai, la réaction de gauche à droite est la seul réaction qui peut avoir lieu. . Lorsqu’il va y avoir plus de produit, la réaction va atteindre un plateau puisque la vitesse de gauche à droite sera égale à celle de droite à gauche.

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31
Q

Pourquoi en laboratoire on mesure souvent la vitesse initial (V0).

A

Puisque la vitesse 0 est a l’état stationnaire, la vitesse est linéaire donc facile à mesurer

32
Q

Explique relation entre la vitesse de réaction et la concentration d’enzyme si la concentration en substrat est non limitante.

A

Plus la concentration d’enzyme est élevé, plus la vitesse réactionnel augmente. Donc, [E] est proportionnel à V

33
Q

Explique la relation entre la vitesse de réaction et la concentration de substrat si la concentration en enzyme est limitée.

A

Initialement, lorsqu’on augmente la concentration du substrat, la vitesse augmente très rapidement. Mais, la vitesse va atteindre un plateau à un moment donné. Une vitesse maximale. C’est expliqué par le fait que les enzymes vont être saturé en substrat ce qui rend la concentration d’enzyme un paramètre limitant.

34
Q

Qu’elle est la condition experimentale pour mesurer la concentration d’enzyme au laboratoire? (formula)

A

v= k[E]

35
Q

Il y a deux types de façon d’utilisé v=k[E] dans la capsule clinique. Lesquelles?

A
  1. pour déterminer la concentration d’enzyme comme dans l’exemple de la creatine kinase.
  2. mesurer le nombre de substrat comme dans le cas du cholesterol.
36
Q

Pour déterminer la concentration d’enzyme, qu’elle est la relation entre les concentrations d’enzyme et de substrat?

A
  1. [S]»»[E].
    Tu mets beaucoup de substrat par rapport à l’enzyme. À un moment, il va y avoir une saturation du substrat sur l’enzyme (vitesse maximal) ce qui te laisse identifier la concentration d’enzyme.
    pseudo rapport 1 par rapport a l’enzyme (v = k[E])
37
Q

Pour déterminer la concentration de substrat, qu’elle est la relation entre les concentrations d’enzyme et de substrat?

A

[E]»»[S]
tu mets beaucoup d’enzyme ce qui va rentre le substrat le parametre limitant.
Pseudo rapport 1 par rapport au substrat
(v=k[S])

38
Q

Que se passe-t-il lorsque a la variation du [ES] lorsqu’ il y a beaucoup plus de substrat que d’enzyme.

A

La variation reste stable. Donc, la concentration d’[ES] ne change pas tant que la concentration de substrat diminue.

39
Q

dans la formule E + S ⇌ ES → E + P,
quelle étape est l’étape limitante si [s] n’est pas limitante?

Explique pourquoi?

A

ES → E + P

La raison est que le ES reste constant tant que le nombre de substrat est beaucoup plus élevé que le nombre d’enzyme, la variation d’[ES] reste constante. Donc, la vitesse de la réaction globale peut etre evaluer par
V = K2 [ES]

40
Q

C’est quoi la constante catalytique?

A

nombre d’événement catalytic par seconde par site actif

41
Q

un kcat de 10^7 représente quoi?

A

10 million de molecule transformé par seconde

42
Q

qu’elle est l’équation de michaelis-menten?

A

V= Kcat [Enzyme] [S] / (Km + [S])

43
Q

un Km faible signifie quoi?

A

ca signifie que l’enzyme est efficace pour de faible [s]

44
Q

que signifie le km?

A

L’affinité d’une enzyme pour son ou ses substrats

45
Q

Si quelqu’un s’intoxique au méthanol , comment est ce que administrer de l’éthanol peut aider le patient.
Info donné: L’enzyme a une affinité de 1mM pour l’éthanol et 20mM pour le méthanol.

A

Puisque l’ADH a une meilleur affinité pour l’éthanol que le méthanol, la transformation du méthanol en produit toxique sera retardé.

46
Q

Le pH influence la vitesse de réaction de trois manières.

A
  1. il influence la liaison entre le substrat et l’enzyme
  2. il peut ioniser le substrat
  3. Influence l’activité catalytique de l’enzyme
47
Q

Qu’elle est le pH optimal des enzymes?

A

Tout dépend d’où se trouve l’enzyme (Estomac vs muscle cardiaque)

48
Q

Malgré un changement de pH, est ce que la protéine respecte quand même l’équation michaelis-menten?

A

Non, l’équation d’ michaelis-menten fonctionne à un pH donné puisque Vmax et Km change selon le pH.

49
Q

Qu’elles sont les conséquences de l’augmentation de température sur la vitesse d’une réaction enzymatique?

A
  1. l’augmentation de la vitesse de réaction
  2. dénaturation de l’enzyme.
50
Q

Qu’elle est l’optimal pour avoir la vitesse maximum en changeant la température?

A

le croisement des courbes d’augmentation de la vitesse de réaction et de la dénaturation de l’enzyme.

51
Q

Qu’elle est la température optimal pour les enzyme humaines?

A

37 degré C.

52
Q

Qu’elle est la température optimal pour les enzyme archaebactéries?

A

72 degré C, ce qui explique leur stabilité durant des grands changements de température.

53
Q

Qu’elle est la définition d’un site actif?

A

cavité ou crevasse permettant la liaison du (des) substrat(s) de la réaction où
les chaînes latérales de quelques résidus(a.a.) vont participer à la réaction chimique.

54
Q

Qu’elle est la définition d’un ligand?

A

petite molécule se liant à une protéine par des interactions non covalente.

55
Q

Qu’elle est la définition d’un inhibiteur?

A

toute substance capable d’empêcher ou diminuer la réaction enzymatique
(au site actif ou ailleurs, réversiblement ou pas)

56
Q

Qu’elle est la définition d’un site allostérique?

A

site de l’enzyme autre que le site actif ou peuvent se fixer réversiblement des molécules capables de moduler la vitesse de réaction

57
Q

Que font les oxydoréductases?

A

ils enlèvent ou ajoutent un électron ou un hydrogène

58
Q

Que font les transférases?

A

Il transfère un groupe chimique entre deux substrats

59
Q

Que font les isomérases?

A

réaction de changement structural chimique ou optique

60
Q

Que font les ligases?

A

Ils ajoutent deux substrats ensemble. demande de l’énergie

61
Q

Explique sur une feuille de papier la rx non catalysé, acide catalysé ansis que base catalysé de la transformation de ketone a enol

A

voir diapo 36

62
Q

Il existe 3 types de proteases.
lesquelles sont-ils?

A
  1. chymotripsine
  2. trypsine
  3. elastase
63
Q

Pourquoi existe-il 3 types de proteases pour détruire la liaison peptidique?

A

Puisque chaque a.a a une taille, pochette et natures de forces différent.

64
Q

la chymotrypsine détruit qu’elle a.a.?

A

PHE, TYR, TRP (aromatique)

65
Q

la trypsine détruit qu’elle a.a.?

A

LYS, ARG mais pas HIS (dibasique)

66
Q

l’ élastase détruit qu’elle a.a.?

A

GLY, ALA (petit, non polaire)

67
Q

nomme les 2 branche de régulation enzymatique.

A
  1. augmentation ou diminution de la synthèse protéique
  2. augmentation ou diminution de la dégradation protéique
68
Q

ll existe 5 types de mode de régulation enzymatique. Nommes-les.

A
  1. Changement de conformation de l’enzyme
  2. Modification protéique
  3. Clivage protéique
  4. Association avec des inhibiteurs
  5. Association ou disponibilité des cofacteurs
69
Q

Classe la modification covalente, modification allostérique et la synthèse ou dégradation de l’enzyme du plus rapide au plus lent.

A

modification allostérique, modification covalente, synthèse ou dégradation de l’enzyme,

70
Q

Nomme 3 types de modification covalente de l’enzyme.

A
  1. phosphorylation
  2. methylation
  3. acétylation
71
Q

Pourquoi les protéases sont très sensible
(danger pour la cellule). Explique pourquoi?
Explique aussi comment la cellule gère cette sensibilité

A

Le protéases sont des enzymes capable de casser les liens peptidiques. Cela dit, elle sont aussi capable de casser les enzymes qui les ont créer. C’est une arme a double tranchant.
Pour éviter cela, les protéases vont être former de form inactive appeler proenzyme ou zymogène.

72
Q

Comment les proenzymes ou zyomgène sont activés?

A

Par bris de liaison covalente.

73
Q

Qu’est ce qu’un effecteur allostérique?

A

Un effecteur allostérique c’est lorsqu’il y a un petite molécule qui se lie à un autre endroit que le site d’activation ou le ligand qui change la fonction catalytique de l’enzyme.

74
Q

Qu’est ce qu’une régulation inhibitrice?

A

deux types:
1. competitive: un substart autre que lui désirer va se metter au site d’activation ce qui emperhcera le substrat désirer de se lier.
2. non-competitive. une petit molécule va s’attacher au site allostérique qui changer la structure 3D du site d’activation ce qui emperchera au substrat de se lier.

75
Q

Les enzymes allostérique se retrouvent o

A