cours 3 Flashcards
Donnez la structure générale d’un acide aminé
-groupement amine primaire (NH2)
-groupement carboxylique (COOH)
-chaîne latérale (R)
-atome d’hydrogène (H)
Comment est nommé un carbone portant 4 groupements différents ?
un carbone asymétrique
Qu’est ce qu’un énantiomère ?
Ce sont deux molécules ayant une image miroir non superposable. (ex : D-L)
Comment faire pour déterminer si un acide aminé est de configuration D ou L?
règle : COOH en haut et R en bas
SI :
NH2 à droite : D
NH2 à gauche : L
Lorsque des monomères s’associent ensemble pour former des polymères, quelles types de liaison est utilisée?
liaison peptidique
Expliquer le principe générale de la liaison peptidique
C’est une déshydratation entre le O (du COOH) et des 2 H (du NH2). Donc, on obtient une liaison N-C à la suite de cette déshydratation.
Qu’est-ce qu’un peptide ?
C’est une chaîne d’acide aminé
Qu’est-ce qu’une protéines?
Plusieurs peptides, soit plusieurs chaînes d’acide aminés.
Expliquer le principe générale du pont disulfure
Premièrement, il doit y avoir un groupement thiol (-SH) présent à la fin du radical (R). Cystéine est un exemple d’acide aminé qui comprend un groupement thiol dans son radical. Donc, pont disulfure possible.
Ensuite, déshydratation entre les H. Donc, à la fin on à un lien S-S, ce qui stabilise la structure des protéines.
Qu’est-ce que la stéréochimie ?
C’est un arrangement spatiale des atomes en 3D
VRAI ou FAUX ?
Les acides aminés ont tous un activité optique ?
FAUX.
En fait, ils ont tous une activité optique sauf 1 : la glycine.
Qu’est-ce qu’une molécule chirale ?
C’est une molécule où aucun plan de symétrie n’est possible.
Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?
c’est une quantité égale d’énantiomères (50-50)
Définissez la projection de Fisher
C’est une projection à plat qui nous permet d’identifier si une molécule est de configuration D ou L.
VRAI ou FAUX ?
TOUS les acides aminés sont dérivées des protéines sont de configuration L ?
VRAI!
Nommez les 2 types de protéines
Protéine de fonction
Protéine de structure
Quels sont les rôles de la protéine de fonction ?
- transport (contrôle les molécules pouvant entrer ou non)
- catalyse (activité enzymatique qui catalyse des réactions essentielles au métabolisme d’une cellule)
- Régule l’expression génétique (différentes protéines produites à la suite de la traduction)
4.Protection (ex : protéines peuvent produire des anticorps)
Quels sont les rôles de protéines de structure ?
Aident les tissus et cellules à garder leur forme et intégrité (ex : actine, collagène et kératine)
Quels sont les 4 niveaux tridimensionnels d’une protéines ? Définissez en général ces 4 niveaux.
- Primaire : C’est la séquence des AA qui définie le niveau primaire. Liaisons peptidiques.
- Secondaire : La séquence primaire se torsionne, mais tout de même limité par encombrement stérique. 2 types : hélice-alpha et feuillet-beta. Supersecondaire : motif
- Tertiaire : repliement global de toutes les structures secondaires ou supersecondaires (3D)
- Quaternaire : assemblage de plusieurs chaîne de polypeptides. Liaisons hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques.
Définissez l’hélice-alpha (forme, type de liaison…)
type de structure secondaire, en forme de spirale/hélice, liée par ponts hydrogènes, 1 hélice = 12AA, 3,6 AA/tours.
Définissez le feuillet beta (forme, type de liaison, configuration…)
liaisons hydrogènes entre AA distants, parallèle (même sens) et antiparallèle (sens opposé).
Comment se nomme la structure super secondaire ? Définissez ce type de structure
MOTIFS, ce sont deux structures secondaires (hélice et/ou feuillet) combinées ensemble. Ex : alpha-boucle-alpha. Liaisons hydrogènes, hydrophobes, interactions ioniques et autres…
La structure tertiaire est possible grâce à quels types de liaisons ?
- hydrophobes
- électrostatiques
- ponts disulfure
- liaisons peptidiques
Quelles sont les fonctions de la structure tertiaire?
- activité enzymatique (structure permettant de former un site actif)
-pore membranaire (qui permet le passage contrôlé des molécules)
-interaction moléculaire (permet reconnaissance moléculaire, formation de site de liaison….)