cours 3 Flashcards
Donnez la structure générale d’un acide aminé
-groupement amine primaire (NH2)
-groupement carboxylique (COOH)
-chaîne latérale (R)
-atome d’hydrogène (H)
Comment est nommé un carbone portant 4 groupements différents ?
un carbone asymétrique
Qu’est ce qu’un énantiomère ?
Ce sont deux molécules ayant une image miroir non superposable. (ex : D-L)
Comment faire pour déterminer si un acide aminé est de configuration D ou L?
règle : COOH en haut et R en bas
SI :
NH2 à droite : D
NH2 à gauche : L
Lorsque des monomères s’associent ensemble pour former des polymères, quelles types de liaison est utilisée?
liaison peptidique
Expliquer le principe générale de la liaison peptidique
C’est une déshydratation entre le O (du COOH) et des 2 H (du NH2). Donc, on obtient une liaison N-C à la suite de cette déshydratation.
Qu’est-ce qu’un peptide ?
C’est une chaîne d’acide aminé
Qu’est-ce qu’une protéines?
Plusieurs peptides, soit plusieurs chaînes d’acide aminés.
Expliquer le principe générale du pont disulfure
Premièrement, il doit y avoir un groupement thiol (-SH) présent à la fin du radical (R). Cystéine est un exemple d’acide aminé qui comprend un groupement thiol dans son radical. Donc, pont disulfure possible.
Ensuite, déshydratation entre les H. Donc, à la fin on à un lien S-S, ce qui stabilise la structure des protéines.
Qu’est-ce que la stéréochimie ?
C’est un arrangement spatiale des atomes en 3D
VRAI ou FAUX ?
Les acides aminés ont tous un activité optique ?
FAUX.
En fait, ils ont tous une activité optique sauf 1 : la glycine.
Qu’est-ce qu’une molécule chirale ?
C’est une molécule où aucun plan de symétrie n’est possible.
Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?
c’est une quantité égale d’énantiomères (50-50)
Définissez la projection de Fisher
C’est une projection à plat qui nous permet d’identifier si une molécule est de configuration D ou L.
VRAI ou FAUX ?
TOUS les acides aminés sont dérivées des protéines sont de configuration L ?
VRAI!
Nommez les 2 types de protéines
Protéine de fonction
Protéine de structure
Quels sont les rôles de la protéine de fonction ?
- transport (contrôle les molécules pouvant entrer ou non)
- catalyse (activité enzymatique qui catalyse des réactions essentielles au métabolisme d’une cellule)
- Régule l’expression génétique (différentes protéines produites à la suite de la traduction)
4.Protection (ex : protéines peuvent produire des anticorps)
Quels sont les rôles de protéines de structure ?
Aident les tissus et cellules à garder leur forme et intégrité (ex : actine, collagène et kératine)
Quels sont les 4 niveaux tridimensionnels d’une protéines ? Définissez en général ces 4 niveaux.
- Primaire : C’est la séquence des AA qui définie le niveau primaire. Liaisons peptidiques.
- Secondaire : La séquence primaire se torsionne, mais tout de même limité par encombrement stérique. 2 types : hélice-alpha et feuillet-beta. Supersecondaire : motif
- Tertiaire : repliement global de toutes les structures secondaires ou supersecondaires (3D)
- Quaternaire : assemblage de plusieurs chaîne de polypeptides. Liaisons hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques.
Définissez l’hélice-alpha (forme, type de liaison…)
type de structure secondaire, en forme de spirale/hélice, liée par ponts hydrogènes, 1 hélice = 12AA, 3,6 AA/tours.
Définissez le feuillet beta (forme, type de liaison, configuration…)
liaisons hydrogènes entre AA distants, parallèle (même sens) et antiparallèle (sens opposé).
Comment se nomme la structure super secondaire ? Définissez ce type de structure
MOTIFS, ce sont deux structures secondaires (hélice et/ou feuillet) combinées ensemble. Ex : alpha-boucle-alpha. Liaisons hydrogènes, hydrophobes, interactions ioniques et autres…
La structure tertiaire est possible grâce à quels types de liaisons ?
- hydrophobes
- électrostatiques
- ponts disulfure
- liaisons peptidiques
Quelles sont les fonctions de la structure tertiaire?
- activité enzymatique (structure permettant de former un site actif)
-pore membranaire (qui permet le passage contrôlé des molécules)
-interaction moléculaire (permet reconnaissance moléculaire, formation de site de liaison….)
Quelles sont les liaisons qui permettent la structure quaternaire ?
-hydrophobes
-ponts disulfure
-par des ions
Quelles sont les fonctions de la structure quaternaire ?
- stabiliser et renforcer la fonction de la protéine
- Un peu semblable à celles de la structure tertiaire.
Quelles sont les caractéristiques des protéines de structure ?
Elles sont insolubles dans l’eau, constituant de la matrice extracellulaire (ex: collagène et kératine)
Quelle protéine de structure est la plus abondante dans le corps humain?
Le collagène
Quelles sont les propriétés/caractéristiques des enzymes ?
-Sont produites dans l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
-Leur structure reste inchangée après la réaction
- Agisse de façon très SELECTIVE (principe clé-serrure)
-Existe des milliers d’enzymes
Quel est le rôle principal d’une enzyme ?
Accélérer la vitesse de réaction (106 à 1012)
Qu’est-ce qu’un co-substrat ?
C’est une sorte de co-facteur qui s’associe à l’enzyme de façon INTERMÉDIAIRE. Il est regénéré par la catalyse d’une autre enzyme qui ne fait pas partie du cyle.
Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?
C’est une sorte de co-facteur qui est associé à l’enzyme de façon PERMANENTE par une liaison covalente. Il donne un groupement fonctionnel au substrat. Sa régénération nécessite une étape supplémentaire, mais aucune enzyme en plus.
Quels sont les trois facteurs influençant les réactions enzymatiques?
- La concentration du substrat. (+ concentration est élevée, + c’est rapide et vice-versa)
- La température (35 à 40 degré est optimal, mais en haut de 40 degrés, dénaturation de l’enzyme = mauvais)
- Le PH (certaines enzymes sont plus rapides ou plus lentes en milieu acide, parfois peu même dénaturer l’enzyme)
Que signifie le paramètre Km ?
C’est la constante de Michaelis qui montre à quel point l’enzyme aime son substrat.
Km élevé = enzyme n’a pas une grande affinité avec son substrat.
Km bas = enzyme à une grande affinité avec son substrat
Quels sont les deux types de mécanismes réactionnels et leurs caractéristiques ?
Réaction séquentielle =
- ordonnée : ordre spécifique, si cette ordre n’est pas suivie, alors ça ne fonctionne pas
-aléatoire : aucune ordre spécifique
Réaction ping-pong : implique une modification de l’enzyme, les 2 substrats ne se rencontrent jamais.
Quels sont les deux types de mécanismes d’inhibition enzymatique?
Inhibition compétitive (direct sur site actif) et inhibition non compétitif (sur enzyme, mais pas sur site actif)
Quel est l’influence de l’inhibition compétitive et non compétitive sur les paramètres suivants ?
1. Kmax
2. Km
- compétitif : inchangé
N-compétitif : diminue - compétitif : augmente
N-compétitif : inchangé
Que fait un effecteur inhibiteur vs un effecteur activateur ?
inhibiteur : inactive l’enzyme
Activateur : active l’enzyme
Que fait un effecteur sur l’activité enzymatique ?
Il se lie de façon covalente à un site de régulation de l’enzyme (pas sur site actif) et régule l’enzyme. Modifie l’affinité (Km) ou même l’efficacité de l’enzyme
VRAI ou FAUX ?
Lorsqu’un effecteur joue son rôle (soit de rendre le complexe ES actif ou inactif), il y a possibilité de revenir en arrière. C’est réversible
FAUX!!!
impossible de revenir en arrière, c’est irréversible.
Qu’est-ce que le processus de régulation par modification covalente ?
C’est l’ajout (phosphorylation) ou la soustraction (déphosphorylation) d’un groupement phosphate
La phosphorylation et ;a déphosphorylation utilisent quelle protéine?
Phosphorylation = kinase et utilise l’ATP comme donneur de phosphate
Déphosphorylation = phosphatase et hydrolyse la liaison phosphate
VRAI ou FAUX ?
La structure du co-enzyme reste inchangée par la réaction enzymatique
FAUX, le coenzyme doit être regénéré.
VRAI ou FAUX?
Le Km et le Kmax sont des constantes propres à chaque enzyme ?
VRAI
