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ULaval biologie > cours 3 > Flashcards

cours 3 Flashcards

1
Q

Donnez la structure générale d’un acide aminé

A

-groupement amine primaire (NH2)
-groupement carboxylique (COOH)
-chaîne latérale (R)
-atome d’hydrogène (H)

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Q

Comment est nommé un carbone portant 4 groupements différents ?

A

un carbone asymétrique

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3
Q

Qu’est ce qu’un énantiomère ?

A

Ce sont deux molécules ayant une image miroir non superposable. (ex : D-L)

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4
Q

Comment faire pour déterminer si un acide aminé est de configuration D ou L?

A

règle : COOH en haut et R en bas

SI :
NH2 à droite : D
NH2 à gauche : L

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5
Q

Lorsque des monomères s’associent ensemble pour former des polymères, quelles types de liaison est utilisée?

A

liaison peptidique

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6
Q

Expliquer le principe générale de la liaison peptidique

A

C’est une déshydratation entre le O (du COOH) et des 2 H (du NH2). Donc, on obtient une liaison N-C à la suite de cette déshydratation.

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7
Q

Qu’est-ce qu’un peptide ?

A

C’est une chaîne d’acide aminé

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8
Q

Qu’est-ce qu’une protéines?

A

Plusieurs peptides, soit plusieurs chaînes d’acide aminés.

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9
Q

Expliquer le principe générale du pont disulfure

A

Premièrement, il doit y avoir un groupement thiol (-SH) présent à la fin du radical (R). Cystéine est un exemple d’acide aminé qui comprend un groupement thiol dans son radical. Donc, pont disulfure possible.
Ensuite, déshydratation entre les H. Donc, à la fin on à un lien S-S, ce qui stabilise la structure des protéines.

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10
Q

Qu’est-ce que la stéréochimie ?

A

C’est un arrangement spatiale des atomes en 3D

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11
Q

VRAI ou FAUX ?
Les acides aminés ont tous un activité optique ?

A

FAUX.
En fait, ils ont tous une activité optique sauf 1 : la glycine.

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12
Q

Qu’est-ce qu’une molécule chirale ?

A

C’est une molécule où aucun plan de symétrie n’est possible.

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13
Q

Qu’est-ce qu’un mélange racémique ?

A

c’est une quantité égale d’énantiomères (50-50)

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14
Q

Définissez la projection de Fisher

A

C’est une projection à plat qui nous permet d’identifier si une molécule est de configuration D ou L.

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15
Q

VRAI ou FAUX ?
TOUS les acides aminés sont dérivées des protéines sont de configuration L ?

A

VRAI!

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16
Q

Nommez les 2 types de protéines

A

Protéine de fonction
Protéine de structure

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17
Q

Quels sont les rôles de la protéine de fonction ?

A
  1. transport (contrôle les molécules pouvant entrer ou non)
  2. catalyse (activité enzymatique qui catalyse des réactions essentielles au métabolisme d’une cellule)
  3. Régule l’expression génétique (différentes protéines produites à la suite de la traduction)
    4.Protection (ex : protéines peuvent produire des anticorps)
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18
Q

Quels sont les rôles de protéines de structure ?

A

Aident les tissus et cellules à garder leur forme et intégrité (ex : actine, collagène et kératine)

19
Q

Quels sont les 4 niveaux tridimensionnels d’une protéines ? Définissez en général ces 4 niveaux.

A
  1. Primaire : C’est la séquence des AA qui définie le niveau primaire. Liaisons peptidiques.
  2. Secondaire : La séquence primaire se torsionne, mais tout de même limité par encombrement stérique. 2 types : hélice-alpha et feuillet-beta. Supersecondaire : motif
  3. Tertiaire : repliement global de toutes les structures secondaires ou supersecondaires (3D)
  4. Quaternaire : assemblage de plusieurs chaîne de polypeptides. Liaisons hydrophobes, ponts disulfures, liaisons ioniques.
20
Q

Définissez l’hélice-alpha (forme, type de liaison…)

A

type de structure secondaire, en forme de spirale/hélice, liée par ponts hydrogènes, 1 hélice = 12AA, 3,6 AA/tours.

21
Q

Définissez le feuillet beta (forme, type de liaison, configuration…)

A

liaisons hydrogènes entre AA distants, parallèle (même sens) et antiparallèle (sens opposé).

22
Q

Comment se nomme la structure super secondaire ? Définissez ce type de structure

A

MOTIFS, ce sont deux structures secondaires (hélice et/ou feuillet) combinées ensemble. Ex : alpha-boucle-alpha. Liaisons hydrogènes, hydrophobes, interactions ioniques et autres…

23
Q

La structure tertiaire est possible grâce à quels types de liaisons ?

A
  1. hydrophobes
  2. électrostatiques
  3. ponts disulfure
  4. liaisons peptidiques
24
Q

Quelles sont les fonctions de la structure tertiaire?

A
  • activité enzymatique (structure permettant de former un site actif)
    -pore membranaire (qui permet le passage contrôlé des molécules)
    -interaction moléculaire (permet reconnaissance moléculaire, formation de site de liaison….)
25
Q

Quelles sont les liaisons qui permettent la structure quaternaire ?

A

-hydrophobes
-ponts disulfure
-par des ions

26
Q

Quelles sont les fonctions de la structure quaternaire ?

A
  1. stabiliser et renforcer la fonction de la protéine
  2. Un peu semblable à celles de la structure tertiaire.
27
Q

Quelles sont les caractéristiques des protéines de structure ?

A

Elles sont insolubles dans l’eau, constituant de la matrice extracellulaire (ex: collagène et kératine)

28
Q

Quelle protéine de structure est la plus abondante dans le corps humain?

A

Le collagène

29
Q

Quelles sont les propriétés/caractéristiques des enzymes ?

A

-Sont produites dans l’organisme pour favoriser les réactions chimiques
-Leur structure reste inchangée après la réaction
- Agisse de façon très SELECTIVE (principe clé-serrure)
-Existe des milliers d’enzymes

30
Q

Quel est le rôle principal d’une enzyme ?

A

Accélérer la vitesse de réaction (106 à 1012)

31
Q

Qu’est-ce qu’un co-substrat ?

A

C’est une sorte de co-facteur qui s’associe à l’enzyme de façon INTERMÉDIAIRE. Il est regénéré par la catalyse d’une autre enzyme qui ne fait pas partie du cyle.

32
Q

Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique ?

A

C’est une sorte de co-facteur qui est associé à l’enzyme de façon PERMANENTE par une liaison covalente. Il donne un groupement fonctionnel au substrat. Sa régénération nécessite une étape supplémentaire, mais aucune enzyme en plus.

33
Q

Quels sont les trois facteurs influençant les réactions enzymatiques?

A
  1. La concentration du substrat. (+ concentration est élevée, + c’est rapide et vice-versa)
  2. La température (35 à 40 degré est optimal, mais en haut de 40 degrés, dénaturation de l’enzyme = mauvais)
  3. Le PH (certaines enzymes sont plus rapides ou plus lentes en milieu acide, parfois peu même dénaturer l’enzyme)
34
Q

Que signifie le paramètre Km ?

A

C’est la constante de Michaelis qui montre à quel point l’enzyme aime son substrat.
Km élevé = enzyme n’a pas une grande affinité avec son substrat.
Km bas = enzyme à une grande affinité avec son substrat

35
Q

Quels sont les deux types de mécanismes réactionnels et leurs caractéristiques ?

A

Réaction séquentielle =
- ordonnée : ordre spécifique, si cette ordre n’est pas suivie, alors ça ne fonctionne pas
-aléatoire : aucune ordre spécifique

Réaction ping-pong : implique une modification de l’enzyme, les 2 substrats ne se rencontrent jamais.

36
Q

Quels sont les deux types de mécanismes d’inhibition enzymatique?

A

Inhibition compétitive (direct sur site actif) et inhibition non compétitif (sur enzyme, mais pas sur site actif)

37
Q

Quel est l’influence de l’inhibition compétitive et non compétitive sur les paramètres suivants ?
1. Kmax
2. Km

A
  1. compétitif : inchangé
    N-compétitif : diminue
  2. compétitif : augmente
    N-compétitif : inchangé
38
Q

Que fait un effecteur inhibiteur vs un effecteur activateur ?

A

inhibiteur : inactive l’enzyme
Activateur : active l’enzyme

39
Q

Que fait un effecteur sur l’activité enzymatique ?

A

Il se lie de façon covalente à un site de régulation de l’enzyme (pas sur site actif) et régule l’enzyme. Modifie l’affinité (Km) ou même l’efficacité de l’enzyme

40
Q

VRAI ou FAUX ?
Lorsqu’un effecteur joue son rôle (soit de rendre le complexe ES actif ou inactif), il y a possibilité de revenir en arrière. C’est réversible

A

FAUX!!!
impossible de revenir en arrière, c’est irréversible.

41
Q

Qu’est-ce que le processus de régulation par modification covalente ?

A

C’est l’ajout (phosphorylation) ou la soustraction (déphosphorylation) d’un groupement phosphate

42
Q

La phosphorylation et ;a déphosphorylation utilisent quelle protéine?

A

Phosphorylation = kinase et utilise l’ATP comme donneur de phosphate
Déphosphorylation = phosphatase et hydrolyse la liaison phosphate

43
Q

VRAI ou FAUX ?
La structure du co-enzyme reste inchangée par la réaction enzymatique

A

FAUX, le coenzyme doit être regénéré.

44
Q

VRAI ou FAUX?
Le Km et le Kmax sont des constantes propres à chaque enzyme ?

A

VRAI

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