Cours#3 Flashcards
V ou F organite présent dans les cellules Procaryote
Faux seulement eucaryote
Cytoplasme
Le cytoplasme est le compartiment intracellulaire situé entre la membrane plasmique et le noyau dans les cellules eucaryotes
Fonction du cytoplasme
- Métabolisme :
• Le cytosol est le site de nombreuses voies métaboliques
(glycolyse, gluconéogenèse et une partie de la respiration cellulaire en absence d’oxygène (fermentation)). - Synthèse protéique :
• Pour les protéines qui ont une activité cytosolique
(récepteurs ou enzymes cytosoliques…) et les protéines nucléaires. - Voies de signalisation :
• Lieu ou se déroule les cascades de signalisation (contient
différent type d’enzymes comme les kinases et les phosphatases et les substances second messager). - Trafic intracellulaire :
• Milieu où les vésicules et autres structures (organites) se
déplacent guidées par le cytosquelette.
Structure du noyau cellulaire
Enveloppe Nucléaire :
• Composée deux membranes de bicouches lipidiques. Cette enveloppe est
perforée par des structures appelées pores nucléaires, qui régulent le transport des molécules entre le noyau et le cytoplasme.
Nucléoplasme :
• Contenu visqueux du noyau, similaire au cytoplasme. Chromatine :
• L’ADN condensée ou relâchée par des protéines nommés histones pour réguler
l’expression des gènes.
Nucléole :
• Structure non membranaire présente dans le noyau où la synthèse et
l’assemblage des sous-unités ribosomales ont lieu (Généralement il s ’a g i t de la Minneapolis, MN
région plus sombre quand on observe un noyau).
Ou est la couche laminaire dans le noyau
Dans La membrane interne :
Qu’est ce que la couche laminaire
Structure dense de filaments protéiques située à la face interne de l’enveloppe nucléaire des cellules eucaryotes.
Elle est composée principalement de lamine
À quoi sert la couche laminaire
Support structural :
• Contribue à maintenir la forme et la taille du noyau contre les
contraintes mécaniques (Protection du matériel génétique).
Organisation de la chromatine :
• Ancre certaines régions de la chromatine à l’enveloppe
nucléaire (Régulation de l’expression).
Rôle dans la signalisation nucléocytoplasmique :
• Échafaudage pour des protéines impliquées dans des voies de
signalisation (Expression génique, réparation de l’ADN, régulation du cycle cellulaire…).
Que permet le transport de molécules entre le noyau et le cytoplasme.
Less pores nucléaire
Structure du port nucléaire
• Chaque pore nucléaire est composé de plus d’une trentaine de
protéines différentes, appelées nucléoporines.
• Ces nucléoporines sont organisées en sous-complexes qui
forment la structure annulaire du pore, les filaments
cytoplasmique et le “panier” nucléaire.
Fonction des pores nucléaires
Transport sélectif et bidirectionnel :
Les molécules plus grandes, comme les protéines et l’ARN, nécessitent des signaux de localisation nucléaire ou cytoplasmique pour être transportées à travers le pore.
Régulation de la signalisation et de l’expression génique :
certains facteurs de transcription et régulateurs peuvent interagir
directement avec les nucléoporine
Définition chromatine
Complexe d’ADN, de protéines et d’ARN qui constitue la
structure des chromosomes à l’intérieur du noyau.
Permet de condenser l’ADN afin qu’il puisse tenir dans le
noyau.
Permet également de donner l’accès aux enzymes
nécessaires pour la transcription, la réparation de l’ADN, et
la réplication.
Quels sont les 5 types d’histones
Histones du coeur (H2A, H2B, H3, H4) : autour desquels l’ADN
est enroulé (2 de chaque).
Histone de liaison (H1) : Cette protéine est externe au noyau
d’histones et aide à sceller l’ADN autour de cet octamère,
stabilisant la structure.
Comment l’ADN est compacté grace au histone
Octamère de protéines chargées positivement, qui facilitent
la compaction de l’ADN (chargé négativement) en formant un complexe ADN-histone.
Ces 9 protéines et l’ADN (environ 147 paires de bases) enroulé forme le nucléosome (plus petites unités structurales de la chromatine).
V ou F Le code génétique complet est présent dans chaque cellule d’un organisme eucaryote qui possède un noyau.
V
V ou faux Toutefois, l’ensemble du matériel génétique est disponible pour la transcription à tout moment ou pour toutes les cellules.
F, n’est pas disponible
Que fait l’acétylation des histones
Neutralise les charges positives des histones,
diminuant ainsi leur affinité pour l’ADN chargé négativement.
Comment se fait la méthylation dès histones
Méthylation: Recrute des protéines effectrices. Selon l’endroit,
cette modification peu réguler positivement et négativement la
transcription.
Modifications associées à la répression transcriptionnelle :
Compaction accrue de la chromatine qui empêche
l’accès à la machinerie transcriptionnelle.
• Méthylation.
• SUMOylation.
Modifications associées à la réponse aux dommages de l’ADN et à la réparation :
Indique les sites de dommages à l ’A D N et régule la
réponse spécifique.
• Phosphorylation : Indique les bris dans l ’A D N .
• Ubiquitination: Facilite le recrutement de la machinerie
décondenser la de réparation de l ’A D N .
Est ce que le nucléole est délimité par une membrane ?
Non
Trois structure principale du nucléole
• Centre fibrillaire : où la transcription de l’ADN en ARNr
précurseur a lieu.
• Partie fibrillaire dense : impliquée dans la maturation et la
modification de l ’A R N r.
• Partie granuleuse : où les sous-unités ribosomiques sont
finalement assemblées.
Fonction des nucléoles
Biogenèse des ribosomes : Le nucléole joue un rôle essentiel dans la production et l’assemblage des sous-unités ribosomiques.
• La transcription de l’ADN en ARN ribosomique (ARNr)
précurseur.
• La modification et la maturation de cet ARNr précurseur en
molécules de ARNr matures.
• L’assemblage des molécules de ARNr avec des protéines
ribosomiques pour former les sous-unités pré-ribosomiques
avant d ’ê t re exporter dans le cytosol.
Rôle dans la réponse au stress cellulaire : Outre son rôle principal dans la biogenèse des ribosomes, des études récentes suggèrent que le nucléole pourrait également être impliqué dans diverses réponses au stress cellulaire.
Structure du ribosome
Composés de deux sous-unités, la grande (60S) et la petite (40S).
- ARN ribosomique (ARNr) :
• Rôle structurale.
• Interaction avec des facteurs de traduction et les ARNt.
• Catalyseur (Ribozymes) dans la formation des liaisons
peptidiques des a.a. - Protéines ribosomiques :
. Rôle dans la stabilité structurale.
. Interaction avec l’ARNm.
Fonction du ribosome
Machinerie essentielle à la traduction de l’ARNm en protéines.
Site A (aminoacyl) : Point d’entrée pour un nouvel ARNt chargé d’un acide aminé déterminer par l’anticodon correspondant au codon de l’ARNm.
Site P (peptidyl) : Les a.a. sont ajoutés à la chaîne polypeptidique en croissance. La formation du lien peptidique est catalysée par le centre peptidyl transférase du ribosome, régi par l’ARNr.
Site E (exit) : l’ARNt déchargé se déplace vers le site E, d’où il sort du ribosome pour être recyclé et à nouveau chargé d’un acide aminé.
Ou sont les ribosome libres ?
Dispersés dans le cytoplasme
Ou sont les ribosome liés?
Attachés au réticulum endoplasmique rugueux (RER) et sont impliqués dans la synthèse de protéines destinées à être sécrétées hors de la cellule, incorporées dans la membrane cellulaire ou envoyées vers les lysosomes
Composants clés du système endomembranaire :
• Réticulum Endoplasmique (RE) :
• RE rugueux
• RE lisse
• Appareil de Golgi.
• Vésicules de Transport
• Endosomes
-Lysosomes
• Peroxisome
V ou faux les rétiuculum endoplasmique est en continuité directe avec la membrane externe de l’enveloppe nucléaire.
V
A quoi est du la rugosité de RER
Présence de ribosome attaché
Fonction réticulum endoplasmique lisse -
Synthèse lipidique et production de lipoprotéines :
Produis des acides gras à partir de l’acide gras
Produit des phospholipides (Membrane
cellulaire)
• Produit des triglycérides (Entrepôt d’énergie à
long terme)
Produit du cholestérol qui peut par la suite être modifié
pour produire :
• Les hormones stéroïdiennes (Gonades et glandes
surrénales)
Corticostéroïdes acide biliaire
Chylomicrons
VLDL
LDL
HDL
- La biotransformation ou détoxification:
- Relâche du glucose dans la circulation sanguine:
REL contient qui contient la glucose-6-
phosphatase (G6P —-> Glucose)
- Entrepôt de calcium : sur toiture dans les cellules musculaire
Le réticulum endoplasmique rugueux
- Synthèse, signalisation et translocation des
protéines dans le RER. - Synthèse des protéines membranaires.
- Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le
RER.
- Formation de liaisons disulfure: Essentiel pour la stabilité de la structure tridimensionnel de la protéine
- N-Glycosylation : Ajout de groupements glucidiques spécifiques sur une asparagine (a.a.) d’une protéine. - Pliage des protéines dans le RER.
-ajoute une chaîne oligosaccharidique
- Les protéines chaperons du RER, comme la calnexine et La calréticuline, reconnaissent et se lient à cette chaîne glucidique et facilitent le bon repliement de la protéine, évitant des conformations incorrectes. - Contrôle qualité des protéines dans le RER.
-glycosyltransferase (GT) vérifie la conformité de la
protéine. - Exportation des protéines vers l’appareil de
Golgi.
-encapsulées dans des vésicules qui bourgeonnent à partir de la
membrane du RER.
-Ces vésicules sont recouvertes d’un complexe
protéique, nommé COPII, qui sert de signal de
destination des vésicules vers l’appareil de Golgi,
où elles fusionneront avec la membrane du Golgi
pour relâcher leur contenu à l’intérieur de ce
nouveau compartiment.
Structure appareil de golgi
Série de sac aplatis
• le réseau cis-Golgi Trans
- Centre de tri des protéines entrantes.
• le Golgi médian ou citerne de Golgi
-Constitue la plus grande portion du Golgi.
- Maturation et modification des protéines.
• le réseau trans-Golgi
-C’est à ce niveau que les protéines et les lipides Cis sont triés et emballés pour être envoyés vers leur destination finale.
Golgi est polarisé, avec une face “cis” (du côté du
RE) où les produits arrivent et une face “trans” d’où
ils sont expédiés vers leurs destinations finales.
Le réticulum endoplasmique rugueux - Fonctions
- Synthèse, signalisation et translocation des
protéines dans le RER. - Synthèse des protéines membranaires.
- Modifications post-traductionnelles (MPT) dans le
RER.
• Formation de liaisons disulfure
• N-Glycosylation - Pliage des protéines dans le RER.
- Contrôle qualité des protéines dans le RER.
- Exportation des protéines vers l’appareil de
Golgi
Fcontion de l’appareil de golgi
-Modifications Biochimiques Finales:
- Élagage des oligosaccharides liés en N.
- O-glycolysation.
- Phosphorylation
- Récupération des protéines :
- Déterminer la destination des protéines active
Il est le centre de tri de la cellule
Que sont les lysosome
etits organites membranaires
digestifs de la cellule animal qui contient plus de 50
types d’enzymes hydrolytiques produites par le RER.
dégrader n’importe qu’elle macromolécule biologique.
Lysosome primaire vs secondaire
Primaire : Nouvelles vésicules formées à partir du complexe de Golgi.
Secondaire : Il s ’a g i t du produit de la fusion d’un lysosome primaire avec un endosome ou un phagosome.
Fonction des lysosomes
- Dégradation endocytique (Hétérophagie):
- Autophagie : c défectueuse
- Rôle dans la mort cellulaire:
- Exocytose:
Structure du peroxyzome
Il s ’a g i t d’un organite membraneux
contiennent de nombreuses oxydases
Ces organites se forme de novo via le bourgeonnement du REL par l’action de protéines nommés peroxines.
Le peroxysome - Fonctions
- Détoxification :
- Oxydation des acides gras : l’oxydation des
acides gras à très longue chaîne - Biosynthèse des lipides :
- Protection contre le stress oxydatif :
