Cours 3 Flashcards

1
Q

Nommer des pathologies associées au tissu conjonctif?.

A

l’artériosclérose, les maladies pulmonaires obstructives chroniques,
l’arthrose, l’ostéoporose, maladies de la peau et même le cancer

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2
Q

Comparer le tissu conjonctif avec le tissu musculaire :

A

– Tissu conjonctif
• Peu vascularisé
• Faible activité métabolique
• Capacité de guérison moins élevée
– Tissu musculaire
• Très bien vascularisé
• Haute activité métabolique
• Capacité de guérison élevée

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3
Q

Quels sont les 2 types de tissus conjonctifs?

A

Lâche et dense

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4
Q

Comment differencie-t-on les tissus conjonctifs lâches des denses?

A

Lâche : plus de cellules que de fibres de collagène
Dense : plus de fibres de collagène que de cellules

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5
Q

Quels sont les tissus conjonctifs denses réguliers?

A

– Tendon
– Ligament

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6
Q

Quels sont les tissus conjonctifs denses irréguliers?

A

– Capsule articulaire
– Fascia/aponévrose
– Derme

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7
Q

Quels sont les tissus conjonctifs spécialisés?

A

– Tissu adipeux (réserve d’énergie)
– Tissu hématopoïétique (formation du sang)
– Os (structure minéralisée; fonction mécanique)
– Cartilage (structure non-minéralisée; fonction mécanique)

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8
Q

Que retrouve-t-on dans le tissu hématopoïétique?

A

• Lymphoïde (Lymphocytes B et T)
• Myéloïde (Éosinophiles, neutrophiles, macrophages, plaquettes, globules
rouges)

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9
Q

Quelles sont les fonctions mécaniques du tissu conjonctif?

A

– Support et distribution des charges (ex. os, cartilage)
– Transmission des forces (ex. tendon)
– Lien mobile (ex. cartilage)
– Maintien de l’intégrité structurale (ex. ligament)

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10
Q

Quelles sont les fonctions physiologiques du tissu conjonctif?

A

– Réserve énergétique (ex. tissu adipeux)
– Protection (ex. système immunitaire)
– Transport d’oxygène

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11
Q

Quelles sont les cellules qui composent le tissus conjonctifs?

A

– Fibroblaste, chondroblaste, ostéoblaste, odontoblaste
– Macrophage, mastocyte, lymphocyte B, adipocyte

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12
Q

De quoi se compose la matrice extracellulaire?

A

Substance fondamentale (remplie les espaces entre les fibres et les cellules

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13
Q

Que retrouve-t-on dans la substance fondamentale?

A

• Glycoaminoglycanes (GAGs) et protéoglycanes
• Glycoprotéine (ex. laminine, fibronectine)
• Eau, minéraux

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14
Q

Quelles sont les fibres protéiques contenues dans la matrice?

A

• Fibres de collagène (résistance)
• Fibres élastiques (élasticité)
• Fibres réticulaires (soutien aux organes)

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15
Q

Quelles sont les fonctions de la matrice?

A

• Fournir un support et un ancrage aux cellules
• Contrôler et déterminer le comportement des cellules (différentiation, adhésion, migration)
• Fournir un support matériel pour l’organisation tissulaire (croissance, réparation, et maintien de la structure)
• Permettre les échanges de métabolites (ions, eau, etc…)

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16
Q

Quel est la principale glycoaminoglycane?

A

Acide hyaluronique

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17
Q

L’acide hyaluronique est-elle impliquée dans la formation de proteoglycanes?

A

Non mais celles-ci se lient sur l’acide hyaluronique

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18
Q

Nommer d’autres gag :

A

Kératane sulfate, chondroïtine sulfate, dermatane sulfate, héparane sulfate

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19
Q

Quelles sont les différences entre l’acide hyaluronique et les autres gag?

A

L’acide hyaluronique n’est pas sulfatée et elle n’est pas liée à une protéine

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20
Q

Comment sont lies les gag à la protéine?

A

Liaison covalente

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21
Q

Quels groupements possèdent les gag qui leurs permettent de créer des liaisons électrocovalentes?

A

Hydroxyl, carboxyl et sulfate

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22
Q

Ou retrouve-t-on l’acide hyaluronique?

A

Fluide synovial, cartilage, humeur vitreuse, tissus conjonctifs

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23
Q

Ou retrouve-t-on la kératine sulfate?

A

Cornée, cartilage, nucléus pulposus

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24
Q

Ou retrouve-t-on la chondroitine sulfate?

A

Cornée, cartilage, os, artères

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25
Ou retrouve-t-on la dermatane sulfate?
Peau, sang, vaisseaux, valve cardiaque
26
Ou retrouve-t-on l'héparine?
Poumon, foie,
27
Ou retrouve-t-on l'héparine sulfate?
Lame basale, poumon, artères
28
Comment nomme-t-on le complexe formé par le gag et la protéine?
Proteoglycane
29
Quels sont les rôles des gag?
• Donnent une perméabilité tissulaire • Assurent une viscosité tissulaire • Procurent un élément hydrostatique de résistance à la compression • Occupent l’espace entre les cellules et le collagène.
30
Quelles sont les autres caractéristiques des gag?
• Forment un réseau de mailles • Sont fortement hydrophiles – GAGs sont chargés négativement et attirent des cations créant ainsi une pression osmotique • Interagissent avec les fibres de collagène
31
Quels sont les rôles des proteoglycanes?
• Servent de sites d’attache à certains facteurs de croissance • Jouent un rôle dans l’assemblage des fibres de collagène (ex. décorine)
32
Qu'est-ce que la décorine?
corps protéique contenant une série d’acides aminées leucine (leucine-rich proteoglycan) conjuguée à la la dermatane sulfate.
33
Quel est le rôle de la décorine?
se lie au collagène de type I et joue un rôle dans l’assemblage de la matrice (fibrillogenèse)
34
Qu'est-ce qui est engendré par la délétion de la décorine?
désorganisation des fibres de collagène et une fragilité de la peau
35
Nommer les glycoprotéines importantes :
• Laminine, fibronectine • Intégrine, dystroglycane • Taline, vinculine, dystrophine
36
À quoi servent la laminine et la fibronectine?
connectent la matrice extracellulaire (collagène, héparane sulfate) aux protéines transmembranaires (intégrine, dystroglycane)
37
À quoi servent la Taline, vinculine, dystrophine?
Protéines intracellulaire qui interagissent avec l’actine
38
Quels sont les rôles des glycoprotéines?
• Adhérence (stabilisation) • Migration cellulaire • Transduction des signaux et transmission de la force
39
Qu'est-ce que le RGD?
séquence d’acides aminés suivante: arginine (R), glycine (G), acide aspartique (D)
40
À quoi sert le RGD?
permet la liaison de la laminine et la fibronectine aux intégrines
41
De quelle forme est la laminine?
cruciforme et composée de trois isoformes (alpha, beta, gamma)
42
Que peut causer une mutation de la laminine?
dystrophie musculaire
43
Quelle est l'unité de base des fibres élastiques?
Tropoélastine
44
Qu'est-ce qui entoure la tropoélastine?
Fibrilline (glycoprotéine) qui forme des microfibrilles
45
Quelles sont les caractéristiques des fibres élastiques?
– Les fibres élastiques sont stabilisées par des ponts de “MAGP” (microfibril-associated glycoprotein) – Sont des fibres jaunes – Forment un réseau irrégulier – S’allonge de 100 à 150% de leur longueur
46
Quelles sont les étapes de la synthèse des fibres élastiques?
Les fibroblastes relâchent de la fibrilline, de la tropoelastine et des MAGP. Les composantes forment des liaisons covalentes Elles deviennent des fibres élastiques immatures avant de devenir mature
47
Par quoi sont produite les fibres de collagène type I?
Fibroblaste Ostéoblaste Odontoblaste
48
Par quoi sont produite les fibres de collagène type II?
Chondroblaste
49
Par quoi sont produite les fibres de collagène type III?
Fibroblaste cellule réticulaire, cellule de Schwann, hépatocyte
50
Ou sont localisée les fibres de collagène de type I?
Derme, os, tendon, ligament fibrocartilage
51
Ou sont localisée les fibres de collagène de type II?
Cartilage hyalin et Élastique
52
Ou sont localisée les fibres de collagène de type III?
sytème lymphatique et cardiovasculaire, poumon, muscles Tissus blessés
53
Quelle est la fonction des fibres de collagène de type I?
Résiste à la tension
54
Quelle est la fonction des fibres de collagène de type II?
Résiste à la tension
55
Quelle est la fonction des fibres de collagène de type III?
Support structural Collagène de remplissage
56
De quoi sont composées les fibres de collagène?
Formée de 3 acides aminées • Glycine 33% (axe de rotation pour l’enroulement des 3 chaînes alpha) • Proline 12% • Hydroxyproline 10%
57
Quelles sont les caractéristiques des fibres de collagène?
– Hydroxylée et glycosylée – Synthétisée par plusieurs cellules – Flexible – Très peu extensible – D’une longueur de 300 nm – D’un diamètre de 1,5 nm – Apparence striée en microscopie électronique – Structure dense et compact
58
Comment fonctionne la synthèse des fibres de collagène?
• Événement intracellulaire – ARN messager codant pour les différents types de chaîne a – Synthèse du préprocollagène (synthèse protéique) • Réticulum endoplasmique – Hydroxylation de la proline et lysine par la prolyl et lysyl hydroxylase) • Réticulum endoplasmique et requiert la vitamine C – Glycosylation (attachement de groupement sucré) • Réticulum endoplasmique et appareil de Golgi – Formation de procollagène • Triple hélice – Guidée par les segments distaux (propeptides) – Sécrétion de procollagène • Exocytose • Événement extracellulaire – Clivage du procollagène par l’enzyme peptidase – Conversion du procollagène en tropocollagène – Assemblage des tropocollagènes> formation de microfibrilles> fibrilles>fibres> faisceaux de collagène
59
A quoi servent les bouts peptidiques?
• Guident la formation de la triple hélice • Préviennent la formation intracellulaire de collagène. Le collagène demeure donc sous une forme soluble dans la cellule.
60
Questce qu'une carence en vitamine c peut entraîner?
diminution de l’hydroxylation de la proline, une inhibition de la formation en hélice et une dégradation du collagène
61
Qu'est-ce que la lysyl oxydase?
enzymes impliquées dans la formation de liaisons intra et intermoléculaires