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Msk Exam 2 > Cours 3 > Flashcards

Cours 3 Flashcards

1
Q

Nommer des pathologies associées au tissu conjonctif?.

A

l’artériosclérose, les maladies pulmonaires obstructives chroniques,
l’arthrose, l’ostéoporose, maladies de la peau et même le cancer

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2
Q

Comparer le tissu conjonctif avec le tissu musculaire :

A

– Tissu conjonctif
• Peu vascularisé
• Faible activité métabolique
• Capacité de guérison moins élevée
– Tissu musculaire
• Très bien vascularisé
• Haute activité métabolique
• Capacité de guérison élevée

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3
Q

Quels sont les 2 types de tissus conjonctifs?

A

Lâche et dense

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4
Q

Comment differencie-t-on les tissus conjonctifs lâches des denses?

A

Lâche : plus de cellules que de fibres de collagène
Dense : plus de fibres de collagène que de cellules

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5
Q

Quels sont les tissus conjonctifs denses réguliers?

A

– Tendon
– Ligament

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6
Q

Quels sont les tissus conjonctifs denses irréguliers?

A

– Capsule articulaire
– Fascia/aponévrose
– Derme

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7
Q

Quels sont les tissus conjonctifs spécialisés?

A

– Tissu adipeux (réserve d’énergie)
– Tissu hématopoïétique (formation du sang)
– Os (structure minéralisée; fonction mécanique)
– Cartilage (structure non-minéralisée; fonction mécanique)

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8
Q

Que retrouve-t-on dans le tissu hématopoïétique?

A

• Lymphoïde (Lymphocytes B et T)
• Myéloïde (Éosinophiles, neutrophiles, macrophages, plaquettes, globules
rouges)

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9
Q

Quelles sont les fonctions mécaniques du tissu conjonctif?

A

– Support et distribution des charges (ex. os, cartilage)
– Transmission des forces (ex. tendon)
– Lien mobile (ex. cartilage)
– Maintien de l’intégrité structurale (ex. ligament)

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10
Q

Quelles sont les fonctions physiologiques du tissu conjonctif?

A

– Réserve énergétique (ex. tissu adipeux)
– Protection (ex. système immunitaire)
– Transport d’oxygène

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11
Q

Quelles sont les cellules qui composent le tissus conjonctifs?

A

– Fibroblaste, chondroblaste, ostéoblaste, odontoblaste
– Macrophage, mastocyte, lymphocyte B, adipocyte

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12
Q

De quoi se compose la matrice extracellulaire?

A

Substance fondamentale (remplie les espaces entre les fibres et les cellules

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13
Q

Que retrouve-t-on dans la substance fondamentale?

A

• Glycoaminoglycanes (GAGs) et protéoglycanes
• Glycoprotéine (ex. laminine, fibronectine)
• Eau, minéraux

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14
Q

Quelles sont les fibres protéiques contenues dans la matrice?

A

• Fibres de collagène (résistance)
• Fibres élastiques (élasticité)
• Fibres réticulaires (soutien aux organes)

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15
Q

Quelles sont les fonctions de la matrice?

A

• Fournir un support et un ancrage aux cellules
• Contrôler et déterminer le comportement des cellules (différentiation, adhésion, migration)
• Fournir un support matériel pour l’organisation tissulaire (croissance, réparation, et maintien de la structure)
• Permettre les échanges de métabolites (ions, eau, etc…)

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16
Q

Quel est la principale glycoaminoglycane?

A

Acide hyaluronique

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17
Q

L’acide hyaluronique est-elle impliquée dans la formation de proteoglycanes?

A

Non mais celles-ci se lient sur l’acide hyaluronique

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18
Q

Nommer d’autres gag :

A

Kératane sulfate, chondroïtine sulfate, dermatane sulfate, héparane sulfate

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19
Q

Quelles sont les différences entre l’acide hyaluronique et les autres gag?

A

L’acide hyaluronique n’est pas sulfatée et elle n’est pas liée à une protéine

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20
Q

Comment sont lies les gag à la protéine?

A

Liaison covalente

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21
Q

Quels groupements possèdent les gag qui leurs permettent de créer des liaisons électrocovalentes?

A

Hydroxyl, carboxyl et sulfate

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22
Q

Ou retrouve-t-on l’acide hyaluronique?

A

Fluide synovial, cartilage, humeur vitreuse, tissus conjonctifs

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23
Q

Ou retrouve-t-on la kératine sulfate?

A

Cornée, cartilage, nucléus pulposus

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24
Q

Ou retrouve-t-on la chondroitine sulfate?

A

Cornée, cartilage, os, artères

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25
Q

Ou retrouve-t-on la dermatane sulfate?

A

Peau, sang, vaisseaux, valve cardiaque

26
Q

Ou retrouve-t-on l’héparine?

A

Poumon, foie,

27
Q

Ou retrouve-t-on l’héparine sulfate?

A

Lame basale, poumon, artères

28
Q

Comment nomme-t-on le complexe formé par le gag et la protéine?

A

Proteoglycane

29
Q

Quels sont les rôles des gag?

A

• Donnent une perméabilité tissulaire
• Assurent une viscosité tissulaire
• Procurent un élément hydrostatique de résistance à la compression
• Occupent l’espace entre les cellules et le collagène.

30
Q

Quelles sont les autres caractéristiques des gag?

A

• Forment un réseau de mailles
• Sont fortement hydrophiles
– GAGs sont chargés négativement et attirent des cations créant ainsi une pression osmotique
• Interagissent avec les fibres de collagène

31
Q

Quels sont les rôles des proteoglycanes?

A

• Servent de sites d’attache à certains
facteurs de croissance
• Jouent un rôle dans l’assemblage des fibres de collagène (ex. décorine)

32
Q

Qu’est-ce que la décorine?

A

corps protéique contenant une série d’acides aminées leucine (leucine-rich proteoglycan) conjuguée à la la dermatane sulfate.

33
Q

Quel est le rôle de la décorine?

A

se lie au collagène de type I et joue un rôle dans l’assemblage de la matrice (fibrillogenèse)

34
Q

Qu’est-ce qui est engendré par la délétion de la décorine?

A

désorganisation des fibres de collagène et une fragilité de la peau

35
Q

Nommer les glycoprotéines importantes :

A

• Laminine, fibronectine
• Intégrine, dystroglycane
• Taline, vinculine, dystrophine

36
Q

À quoi servent la laminine et la fibronectine?

A

connectent la matrice extracellulaire (collagène, héparane sulfate) aux protéines transmembranaires (intégrine, dystroglycane)

37
Q

À quoi servent la Taline, vinculine, dystrophine?

A

Protéines intracellulaire qui interagissent avec
l’actine

38
Q

Quels sont les rôles des glycoprotéines?

A

• Adhérence (stabilisation)
• Migration cellulaire
• Transduction des signaux et transmission de la force

39
Q

Qu’est-ce que le RGD?

A

séquence d’acides aminés suivante: arginine (R), glycine (G), acide aspartique (D)

40
Q

À quoi sert le RGD?

A

permet la liaison de la laminine et la fibronectine aux intégrines

41
Q

De quelle forme est la laminine?

A

cruciforme et composée de trois isoformes (alpha, beta, gamma)

42
Q

Que peut causer une mutation de la laminine?

A

dystrophie musculaire

43
Q

Quelle est l’unité de base des fibres élastiques?

A

Tropoélastine

44
Q

Qu’est-ce qui entoure la tropoélastine?

A

Fibrilline (glycoprotéine) qui forme des microfibrilles

45
Q

Quelles sont les caractéristiques des fibres élastiques?

A

– Les fibres élastiques sont stabilisées par des ponts de “MAGP” (microfibril-associated glycoprotein)
– Sont des fibres jaunes
– Forment un réseau irrégulier
– S’allonge de 100 à 150% de leur longueur

46
Q

Quelles sont les étapes de la synthèse des fibres élastiques?

A

Les fibroblastes relâchent de la fibrilline, de la tropoelastine et des MAGP.
Les composantes forment des liaisons covalentes
Elles deviennent des fibres élastiques immatures avant de devenir mature

47
Q

Par quoi sont produite les fibres de collagène type I?

A

Fibroblaste
Ostéoblaste
Odontoblaste

48
Q

Par quoi sont produite les fibres de collagène type II?

A

Chondroblaste

49
Q

Par quoi sont produite les fibres de collagène type III?

A

Fibroblaste cellule réticulaire, cellule de Schwann, hépatocyte

50
Q

Ou sont localisée les fibres de collagène de type I?

A

Derme, os, tendon, ligament fibrocartilage

51
Q

Ou sont localisée les fibres de collagène de type II?

A

Cartilage hyalin et Élastique

52
Q

Ou sont localisée les fibres de collagène de type III?

A

sytème lymphatique et cardiovasculaire, poumon, muscles Tissus blessés

53
Q

Quelle est la fonction des fibres de collagène de type I?

A

Résiste à la tension

54
Q

Quelle est la fonction des fibres de collagène de type II?

A

Résiste à la tension

55
Q

Quelle est la fonction des fibres de collagène de type III?

A

Support structural
Collagène de remplissage

56
Q

De quoi sont composées les fibres de collagène?

A

Formée de 3 acides aminées
• Glycine 33% (axe de rotation pour l’enroulement des 3 chaînes alpha)
• Proline 12%
• Hydroxyproline 10%

57
Q

Quelles sont les caractéristiques des fibres de collagène?

A

– Hydroxylée et glycosylée
– Synthétisée par plusieurs cellules
– Flexible
– Très peu extensible
– D’une longueur de 300 nm
– D’un diamètre de 1,5 nm
– Apparence striée en microscopie électronique
– Structure dense et compact

58
Q

Comment fonctionne la synthèse des fibres de collagène?

A

• Événement intracellulaire
– ARN messager codant pour les différents types de chaîne a
– Synthèse du préprocollagène (synthèse protéique)
• Réticulum endoplasmique
– Hydroxylation de la proline et lysine par la prolyl et lysyl hydroxylase)
• Réticulum endoplasmique et requiert la vitamine C
– Glycosylation (attachement de groupement sucré)
• Réticulum endoplasmique et appareil de Golgi
– Formation de procollagène
• Triple hélice
– Guidée par les segments distaux (propeptides)
– Sécrétion de procollagène
• Exocytose

• Événement extracellulaire
– Clivage du procollagène par l’enzyme peptidase
– Conversion du procollagène en tropocollagène
– Assemblage des tropocollagènes> formation de microfibrilles> fibrilles>fibres> faisceaux de collagène

59
Q

A quoi servent les bouts peptidiques?

A

• Guident la formation de la triple hélice
• Préviennent la formation intracellulaire de collagène. Le collagène demeure donc sous une forme soluble dans la cellule.

60
Q

Questce qu’une carence en vitamine c peut entraîner?

A

diminution de l’hydroxylation de la proline, une inhibition de la formation en hélice et une dégradation du collagène

61
Q

Qu’est-ce que la lysyl oxydase?

A

enzymes impliquées dans la formation de liaisons intra et intermoléculaires

Msk Exam 2 (5 decks)

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