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Enzymologie - Partie 1 > Cours 2 - Types de cinétique > Flashcards

Cours 2 - Types de cinétique Flashcards

1
Q

Quels types d’interactions intermoléculaires peuvent exister entre une protéine et un ligand ? (4)

A
  • Liaisons covalentes.
  • Interactions ioniques (électrostatiques, ion-dipôle, dipôle-dipôle, ponts hydrogène, complexes de transfert de charge).
  • Interactions de type van der Waals.
  • Interactions hydrophobes.
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2
Q

Quelle est la particularité des liaisons covalentes entre une protéine et un ligand ?

A

La formation d’une liaison covalente offre une stabilisation énergétique importante, allant de 40 à 110 kcal/mol.

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3
Q

Quelle est la stabilisation énergétique typique des interactions électrostatiques ?

A

Environ 5 kcal/mol.

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4
Q

Quelle est l’énergie de stabilisation typique des interactions ion-dipôle et dipôle-dipôle ?

A

Environ 1 kcal/mol.

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5
Q

Qu’est-ce qu’un pont d’hydrogène ?

A

C’est une interaction dipôle-dipôle dans laquelle un hydrogène lié à un atome électronégatif (comme N ou O) est partagé avec un autre atome électronégatif.

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6
Q

Quelle est l’énergie de stabilisation typique des ponts d’hydrogène ?

A

Entre 3 et 10 kcal/mol.

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7
Q

Vrai ou faux : Les interactions électrostatiques nécessitent des charges partielles sur les atomes impliqués.

A

Faux. Les interactions électrostatiques impliquent des charges complètes (positives ou négatives).

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8
Q

Quelle est la différence principale entre une interaction ion-dipôle et une interaction dipôle-dipôle ?

A
  • Une interaction ion-dipôle implique une charge complète interagissant avec une charge partielle.
  • Une interaction dipôle-dipôle implique deux charges partielles.
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9
Q

Qu’est-ce qu’un complexe de transfert de charge ?

A

C’est un type d’interaction dipôle-dipôle impliquant les électrons π, souvent présents dans des groupements aromatiques.

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10
Q

Quels groupements aromatiques sont souvent impliqués dans les complexes de transfert de charge ?

A
  • Phénylalanine (Phe).
  • Tyrosine (Tyr).
  • Tryptophane (Trp).
  • Histidine (His).
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11
Q

Quelle est la stabilisation énergétique typique des complexes de transfert de charge ?

A

Inférieure à 3 kcal/mol.

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12
Q

Quelle est la principale cause de stabilisation dans les interactions hydrophobes ?

A

La désolvation, qui entraîne une augmentation de l’entropie.

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13
Q

Quelle est l’énergie typique de stabilisation des interactions hydrophobes ?

A

Environ 0,5 kcal/mol.

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14
Q

Qu’est-ce qu’une interaction de type van der Waals ?

A

C’est une interaction résultant de la formation de dipôles temporaires, induits par le mouvement des électrons dans les nuages électroniques des atomes.

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15
Q

Quels sont les trois types de forces van der Waals mentionnés ?

A

1) Force entre deux dipôles permanents (force de Keesom).
2) Force entre un dipôle permanent et un dipôle induit (force de Debye).
3) Force entre deux dipôles instantanément induits (force de dispersion de London).

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16
Q

Vrai ou faux : Les dipôles permanents sont responsables des interactions hydrophobes.

A

Faux. Les interactions hydrophobes sont dues à la désolvation et non aux dipôles permanents.

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17
Q

Quelle est la différence entre un dipôle permanent et un dipôle induit ?

A
  • Un dipôle permanent est causé par une séparation constante de charge dans une molécule polaire.
  • Un dipôle induit est une séparation temporaire de charge causée par l’influence d’un autre dipôle ou le mouvement des électrons.
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18
Q

Quelles sont les deux forces décrites dans la courbe de Lennard-Jones ?

A
  • Les forces d’attraction (interactions de type van der Waals).
  • Les forces de répulsion (prédominantes à très courte distance).
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19
Q

Quelles sont les trois parties principales du site actif d’une enzyme ?

A
  • Liaison au site actif : Partie qui interagit avec le substrat pour former le produit.
  • Site catalytique : Partie où a lieu la transformation chimique du substrat.
  • Site de reconnaissance ou de spécificité : Partie qui reconnaît spécifiquement le substrat et exclut d’autres molécules.
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20
Q

Pourquoi la structure tridimensionnelle de l’enzyme est-elle importante pour ses propriétés catalytiques ?

A

Parce qu’elle détermine la capacité de l’enzyme à lier le substrat au site actif et à effectuer la catalyse.

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21
Q

Qu’est-ce que le site de reconnaissance ou de spécificité d’une enzyme ?

A

C’est la partie du site actif qui permet de reconnaître spécifiquement le substrat grâce à des acides aminés spécifiques, tout en excluant d’autres molécules.

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22
Q

Quels sont les types de catalyse enzymatique mentionnés ?

A
  • Par proximité (augmentation de la concentration effective) et orientation.
  • Par réaction acide-base générale (échange de protons, ponts hydrogène).
  • Par modification covalente (nucléophile, électrophile).
  • Par distorsion (déstabilisation du complexe enzyme-substrat).
  • Par stabilisation de l’état de transition.
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23
Q

Qu’est-ce que la catalyse par proximité ?

A

C’est un mécanisme dans lequel l’enzyme rapproche les réactifs au sein du site actif et les oriente par rapport au groupe catalytique, augmentant ainsi leur concentration effective.

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24
Q

Comment l’enzyme augmente-t-elle la concentration effective des réactifs dans la catalyse par proximité ?

A

En rapprochant les réactifs l’un de l’autre au sein du site actif.

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25
Q

Quelle est la différence entre une catalyse par acide ou base spécifique et une catalyse par acide ou base générale ?

A
  • Catalyse spécifique : Le solvant (eau) fournit
    𝐻+ ou 𝑂𝐻−, et la vitesse de réaction dépend directement du pH.
  • Catalyse générale : Tout groupement capable de donner ou accepter un proton agit comme catalyseur, et la vitesse dépend de la concentration de ces groupes acide ou basique.
26
Q

Vrai ou faux : Dans la catalyse générale, seule l’eau peut agir comme source de
𝐻+ ou 𝑂𝐻−.

A

Faux. Tout groupement capable de donner ou accepter un proton peut agir comme catalyseur.

27
Q

Vrai ou faux : La catalyse spécifique dépend uniquement des propriétés de l’enzyme.

A

Faux. Elle dépend du pH et de l’équilibre chimique rapide du solvant.

28
Q

Qu’est-ce que la catalyse covalente ?

A

C’est un mécanisme dans lequel une liaison covalente temporaire s’établit entre l’enzyme et un réactif (complexe enzyme-substrat E⋅S) au cours de la réaction.

29
Q

Que doit-il se passer pour que l’enzyme revienne à son état libre ?

A

La liaison covalente formée avec le substrat doit être rompue.

30
Q

Pourquoi est-il important que la liaison covalente soit rompue après la catalyse ?

A

Pour permettre à l’enzyme de revenir à son état libre (𝐸) et de lier une nouvelle molécule de substrat.

31
Q

Quels types de réactions peuvent impliquer une catalyse covalente ?

A

Des réactions nécessitant une activation temporaire du substrat ou une stabilisation d’intermédiaires réactionnels.

32
Q

Pourquoi la catalyse covalente est-elle efficace ?

A

Parce qu’elle permet une stabilisation temporaire du substrat ou d’intermédiaires réactionnels, facilitant la progression de la réaction.

33
Q

Qu’est-ce que la catalyse par distorsion ?

A

C’est un mécanisme où la liaison d’un substrat à une enzyme provoque une distorsion du substrat, rendant le complexe 𝐸⋅𝑆 moins stable et rapprochant sa structure de celle de l’état de transition.

34
Q

Quel est l’effet principal de la distorsion du substrat dans la catalyse enzymatique ?

A

Elle diminue l’énergie d’activation, ce qui accélère la vitesse de la réaction.

35
Q

Pourquoi le complexe E⋅S devient-il moins stable lors de la distorsion ?

A

Parce que la déformation du substrat induite par l’enzyme augmente son énergie libre, le préparant à atteindre l’état de transition.

36
Q

Comment la distorsion du substrat contribue-t-elle à la catalyse enzymatique ?

A

En augmentant l’instabilité du complexe E⋅S et en facilitant la transition vers l’état de transition.

37
Q

Quel est le rôle de l’énergie libre (ΔG) dans la catalyse par distorsion ?

A

Elle est réduite, ce qui diminue l’énergie nécessaire pour atteindre l’état de transition.

38
Q

Quel est le rôle du site actif dans la catalyse par stabilisation de l’état de transition ?

A

Le site actif est complémentaire à l’état de transition de la réaction (E⋅S ‡), stabilisant le substrat (𝑆‡) et réduisant ainsi la barrière d’activation.

39
Q

Comment les interactions enzymatiques augmentent-elles la vitesse de réaction catalysée ?

A

En favorisant la liaison préférentielle du substrat à l’état de transition, ce qui augmente sa concentration (E⋅S ‡).

40
Q

Pourquoi la stabilisation de l’état de transition est-elle importante pour l’efficacité de la catalyse enzymatique ?

A

Parce qu’elle réduit l’énergie d’activation, facilitant la progression de la réaction.

41
Q

Comment le pH peut-il influencer la liaison du substrat à l’enzyme (S⋅E) ?

A

En modifiant l’état d’ionisation des résidus ou des charges sur le substrat et le site actif, favorisant ou inhibant la formation du complexe.

42
Q

Pourquoi un pH incorrect peut-il inactiver une enzyme ?

A

Parce qu’il peut empêcher la formation de ponts hydrogène, le transfert de protons, ou altérer la nucléophilie et l’électrophilie des groupements nécessaires à la catalyse.

43
Q

Dans quel sens une augmentation du pH peut-elle affecter l’équilibre de la réaction de la phosphocréatine ?

A

Une augmentation du pH favorise la synthèse de phosphocréatine en réduisant la concentration de
𝐻+ , influençant l’équilibre réactionnel. (Modification de l’équilibre d’une réaction).

44
Q

Comment la vitesse maximale (𝑉𝑚𝑎𝑥) d’une enzyme dépend-elle du pH ?

A

La dépendance est complexe et suit souvent un profil d’activité en forme de cloche.

45
Q

Quels acides aminés ont un pKa d’environ 4 ?

A

Aspartate (ASP/D) et Glutamate (GLU/E).

46
Q

Quel acide aminé possède une fonction ayant un pKa de 6 ?

A

Histidine (HIS/H).

47
Q

Quel acide aminé a un pKa d’environ 8 ?

A

Cystéine (CYS/C).

48
Q

Quels acides aminés ont un pKa d’environ 10 ?

A

Tyrosine (TYR/Y) et Lysine (LYS/K).

49
Q

Quel acide aminé a un pKa d’environ 12 ?

A

Arginine (ARG/R).

50
Q

Comment un pont salin entre un résidu Asp et une Lys influence-t-il leurs pKa respectifs ?

A

La charge négative de l’Asp est stabilisée par la charge positive de la Lys, augmentant le pKa de l’Asp et rendant son déprotonement plus difficile, tandis que le pKa de la Lys diminue.

51
Q

Pourquoi un groupement ammonium est-il moins basique dans une région hydrophobe que dans une région polaire ?

A

Parce que la charge est plus difficile à stabiliser dans une région hydrophobe que sa forme neutre correspondante, ce qui diminue le 𝑝𝐾𝑎.

52
Q

Que se passe-t-il lorsque deux groupements voisins portant la même charge sont proches (distance ~3-4 Å) ?

A

Les deux charges se déstabilisent mutuellement, rendant une des deux Lys neutre et diminuant son 𝑝𝐾𝑎, facilitant sa déprotonation.

53
Q

Pourquoi n’est-il pas toujours possible d’observer un profil complet pH-activité expérimentalement ? (2)

A
  • Certains groupements ionisables nécessaires à la catalyse peuvent être absents.
  • L’enzyme peut ne pas être soluble à certaines valeurs de pH.
54
Q

Quel est l’impact des acides aminés à la surface de la protéine, non impliqués dans la réaction, sur l’activité enzymatique ?

A

Ils n’affectent pas directement la réactivité, mais peuvent influencer la solubilité de l’enzyme, entraînant une dénaturation ou une insolubilité.

55
Q

Pourquoi les 𝑝𝐾𝑎 des groupements à la surface d’une enzyme sont-ils proches des valeurs attendues ?

A

Parce que ces groupements sont exposés au solvant (eau), ce qui les stabilise dans leur état ionisé habituel.

56
Q

Pourquoi l’effet du pH sur la vitesse catalytique d’une enzyme peut-il être complexe ?

A

Parce que le pH influence l’état d’ionisation des chaînes latérales, ce qui modifie soit la liaison au substrat (𝐾𝑀), soit la réactivité de l’enzyme (𝑉max).

57
Q

Que reflètent les changements dans V’max/K’M?

A

Ils reflètent l’état d’ionisation de l’enzyme libre (
𝐸) et/ou du complexe enzyme-substrat (
𝐸⋅𝑆).

58
Q

Que peuvent révéler les pKa des acides aminés sur le site actif d’une enzyme ?

A

Ils fournissent des indices sur l’identité des acides aminés et leur rôle dans la réaction catalytique.

59
Q

Comment une variation de KM peut-elle être liée au 𝑝𝐾𝑎 d’un acide aminé ?

A

Une variation de KM peut indiquer l’identité d’un acide aminé impliqué dans l’interaction de l’enzyme avec le substrat.

60
Q

Que signifie une variation de Vmax en lien avec un pKa?

A

Elle peut révéler l’identité d’un acide aminé impliqué dans le mécanisme catalytique de l’enzyme.

Enzymologie - Partie 1 (3 decks)

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