Cours 1 - Principes de base Flashcards

1
Q

Qu’est-ce qu’une enzyme ?

A

Une enzyme est un catalyseur biologique, en général une protéine, mais parfois un ARN (ribozymes).

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Q

Vrai ou faux :

Une enzyme est toujours une protéine.

A

Faux.

Une enzyme peut être une protéine ou un ARN (ribozymes).

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3
Q

Quel est le rôle principal d’une enzyme dans une réaction chimique ?

A

Accélérer une réaction chimique en diminuant l’énergie de l’état de transition.

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4
Q

Vrai ou faux :

Une enzyme est détruite après avoir catalysé une réaction.

A

Faux. Une enzyme n’est pas détruite ni altérée lors de la réaction.

  • Une enzyme peut faire la réaction plus qu’une fois*
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5
Q

De quoi la fonction d’une enzyme peut-elle dépendre ?

A

Cofacteur:

  • Ions organiques
  • Molécules organique
  • Métallo-organique
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6
Q

Vrai ou faux :

L’intégrité structurelle d’une enzyme est essentielle à sa fonction.

A

VRAI

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7
Q

Quelle est la différence principale entre les enzymes chez E. coli et chez l’humain ?

A

E. coli a un pourcentage significatif de ses gènes (33,5 %) dédiés à des enzymes distinctes,

Alors que chez l’humain, environ 3000 enzymes participent à des voies métaboliques spécifiques (140 voies).

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8
Q

Quelles sont les deux approches principales utilisées pour étudier les enzymes ?

A

1) Approche mécanistique

2) Approche cinétique

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9
Q

Explique la différence entre les deux approches principales utilisées pour étudier les enzymes ?

A

L’approche mécanistique : comment la catalyse a-t-elle lieu au niveau moléculaire.

L’approche cinétique : quelle est la vitesse et l’efficacité de la réaction dans des conditions spécifiques.

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10
Q

Vrai ou faux :

L’approche mécanistique s’intéresse à la vitesse de la réaction enzymatique.

A

Faux. L’approche mécanistique s’intéresse à comment la catalyse a lieu au niveau moléculaire.

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11
Q

Qu’est-ce que l’approche cinétique étudie dans le cadre de l’activité enzymatique ?

A

L’approche cinétique étudie la vitesse et l’efficacité de la réaction enzymatique dans des conditions spécifiques.

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12
Q

Quels sont les outils nécessaires pour comprendre les activités enzymatiques ? (4)

A

1) Bonne compréhension des équations et paramètres enzymatiques
2) Études bio-informatiques
3) Études structurales
4) Détermination de la dynamique des enzymes

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13
Q

Explique le but des études en bio-informatiques pour comprendre les activités enzymatiques.

A

Alignement de séquences pour identifier les acides aminés conservés

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14
Q

Donne des examples des études structurales pour comprendre les activités enzymatiques.

A
  • Cristallographie aux rayons-X ;
  • Cryo-microscopie électronique;
  • Prédictions informatiques (AlphaFold; CAVER pour prédire les tunnels vers le site actif)
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15
Q

Donne des examples des études permettant déterminer la dynamique des enzymes .

A
  • Spectroscopie RMN des protéines ;
  • Cristallographie à température ambiante ;
  • Simulations informatiques de dynamique moléculaire : GROMACS, Rosetta, …
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16
Q

Vrai ou faux :
La cristallographie aux rayons X est utilisée pour étudier la dynamique des enzymes.

A

Faux.

La cristallographie aux rayons X est utilisée pour étudier la structure des enzymes.

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17
Q

Quel outil informatique peut être utilisé pour prédire les tunnels vers le site actif d’une enzyme ?

A

CAVER

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18
Q

Quelle technique peut être utilisée pour étudier les enzymes à température ambiante ?

A

La cristallographie à température ambiante.

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19
Q

Quelle hypothèse Emil Fisher a-t-il proposée en 1894 pour expliquer l’interaction enzyme-substrat ?

A

L’hypothèse « clé-serrure », qui est un modèle rigide d’interaction.

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20
Q

Quelle théorie Daniel Koshland a-t-il proposée dans les années 1960 pour expliquer l’interaction enzyme-substrat ?

A

La théorie de la « complémentarité induite », selon laquelle l’enzyme s’adapte à son substrat.

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21
Q

Qu’est-ce que la théorie de la « complémentarité induite » permet d’expliquer ?

A

Elle explique le pouvoir catalytique et les spécificités démontrées par des enzymes.

= > L’enzyme change de conformation pour s’adapter à son substrat.

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22
Q

Quel est l’état final du complexe enzyme-substrat selon la théorie de la « complémentarité induite » ?

A

Une conformation pleinement active de l’enzyme, et une structure du substrat adaptée à l’état de transition de la réaction.

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23
Q

Quelles sont les trois principales caractéristiques des réactions enzymatiques ?

A

A) Augmentation significative des vitesses réactionnelles.

B) Spécificité réactionnelle grâce à la reconnaissance du substrat.

C) Régulation en fonction des conditions environnementales.

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24
Q

Quelles sont les trois types de spécificité des enzymes?

A
  • Spécificité envers un type de groupement chimique simple.
  • Spécificité envers un groupement chimique plus complexe.
  • Spécificité absolue ou presque absolue pour une molécule définie.
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25
Q

Qu’est-ce que la stéréospécificité dans les réactions enzymatiques ?

A

La capacité d’une enzyme à catalyser des réactions impliquant uniquement une configuration stéréospécifique, dictée par l’accessibilité du substrat et du cofacteur dans le site actif.

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26
Q

Qu’est-ce que la prochiralité ?

A

La prochiralité correspond à la propriété d’un centre achiral de pouvoir devenir un centre asymétrique (chiral) par une réaction chimique.

27
Q

Quelle est la différence entre la stéréospécificité et la prochiralité ?

A
  • La stéréospécificité concerne la reconnaissance de configurations stéréospécifiques par une enzyme dans une réaction.
  • La prochiralité décrit un centre achiral qui peut devenir chiral après une modification chimique.
28
Q

Vrai ou faux : La prochiralité concerne uniquement les molécules chirales.

A

Faux. La prochiralité concerne des centres achiraux qui peuvent devenir chiraux après une réaction.

29
Q

Qu’est-ce que la régulation de l’activité enzymatique ?

A

La régulation de l’activité enzymatique consiste en l’augmentation ou la diminution de l’activité catalytique d’une enzyme par différents mécanismes.

30
Q

Quels sont les mécanismes qui régulent l’activité enzymatique ?

A

1) Interaction avec des macromolécules.
2) Disponibilité de cofacteurs.
3) Rétroaction et allostérie.
4) Différents types d’inhibition par des petites molécules.
5) Modifications covalentes, comme la phosphorylation.

31
Q

Quels sont les deux types principaux de cofacteurs enzymatiques ?

A

1) Les ions métalliques.
2) Les molécules organiques.

32
Q

Les ions métalliques sont essentiels à l’activité de nombreuses enzymes, et leur présence peut être affectée par des agents de __________.

A

Chélation

33
Q

Quelle est la différence entre une holoenzyme et une apoenzyme ?

A
  • Une holoenzyme contient un cofacteur ou un groupement prosthétique.
  • Une apoenzyme est une enzyme sans cofacteur.
34
Q

Que sont les groupements prosthétiques ?

A

Ce sont des cofacteurs liés fortement, de manière covalente ou non, à l’enzyme, comme le groupement hème dans certaines enzymes.

35
Q

Quelle est la principale distinction entre un cofacteur et un coenzyme ?

A
  • Les cofacteurs peuvent être inorganiques (ions métalliques) ou organiques, tandis que les coenzymes sont toujours organiques.
  • Les coenzymes sont une forme spécifique de cofacteurs.
36
Q

Vrai ou faux : Les coenzymes sont toujours fortement liées aux enzymes.

A

Faux. Les coenzymes sont généralement moins fortement liées aux enzymes.

37
Q

Qu’est-ce qu’un isozyme ?

A

Un isozyme (ou isoenzyme) est une enzyme ayant une séquence en acides aminés différente, mais qui catalyse la même réaction chimique.

  • Les isozymes proviennent souvent d’une même séquence génétique ancestrale et présentent des paramètres cinétiques ou des propriétés de régulation différents.
38
Q

Vrai ou faux : Tous les isozymes ont la même séquence en acides aminés.

A

Faux. Les isozymes ont des séquences en acides aminés différentes.

39
Q

Qu’est-ce que la rétro-inhibition ?

A

La rétro-inhibition est un mécanisme dans lequel le produit final d’une voie biosynthétique inhibe l’activité de la première enzyme de cette voie, permettant ainsi la conservation d’énergie et de ressources.

40
Q

Vrai ou faux : La rétro-inhibition agit en inhibant la dernière enzyme d’une voie biosynthétique.

A

Faux. La rétro-inhibition agit en inhibant la première enzyme de la voie.

41
Q

Dans la rétro-inhibition, le __________ final inhibe l’enzyme initiale de la voie.

A

Produit

42
Q

Qu’est-ce que l’état stationnaire dans une réaction enzymatique ?

A

L’état stationnaire est une condition où la vitesse réactionnelle varie très peu au cours du temps. Les concentrations d’enzyme libre (E) et d’enzyme liée au substrat (E·S) restent pratiquement constantes.

43
Q

Pourquoi mesure-t-on généralement les vitesses enzymatiques à l’état stationnaire ?

A

Parce que cela simplifie l’expression de la vitesse de réaction, facilitant son étude.

44
Q

Qu’est-ce que la cinétique de saturation ?

A

La cinétique de saturation décrit la relation entre la vitesse d’une réaction enzymatique et la concentration de substrat. À haute concentration de substrat ([S]), la vitesse atteint une valeur limite appelée vitesse maximale (Vmax).

45
Q

Que se passe-t-il lorsque [S] est suffisamment élevée ?

A

La vitesse de réaction atteint une valeur asymptotique ou limite appelée Vmax, où l’enzyme est saturée par le substrat.

46
Q

Qu’est-ce que Vmax ?

A

Vmax est la vitesse maximale atteinte par une réaction enzymatique lorsque l’enzyme est saturée par le substrat.

47
Q

Comment se comporte la vitesse de réaction à de faibles concentrations de substrat ?

A

La vitesse augmente de manière linéaire avec l’augmentation de la concentration de substrat ([S]).

48
Q

Que signifie le paramètre Km dans la cinétique enzymatique ?

A

Km représente la concentration de substrat à laquelle la vitesse de réaction atteint la moitié de sa valeur maximale (Vmax).

49
Q

Lorsque [S] est faible, la relation entre [S] et la vitesse est hyperbolique.

A

Faux. La relation est linéaire à faible concentration de substrat.

50
Q

Quelle condition est nécessaire pour simplifier l’étude des réactions enzymatiques ?

A

La concentration de l’enzyme doit être négligeable par rapport à celle du substrat, soit 100 à 1000 fois moindre.

51
Q

Pourquoi la concentration de l’enzyme doit-elle être négligeable par rapport à celle du substrat ?

A

Cela permet d’observer les effets catalytiques de l’enzyme sans être limités par sa concentration.

52
Q

À saturation, que se passe-t-il avec la concentration de substrat ?

A

Le substrat est suffisamment abondant pour convertir tout l’enzyme en complexe enzyme-substrat (E·S).

53
Q

Quelle étape devient limitante dans une réaction enzymatique à saturation ?

A

La conversion du complexe enzyme-substrat (E·S) en produit (P).

54
Q

Pourquoi mesure-t-on la vitesse initiale d’une réaction enzymatique ?

A

Pour s’assurer que le changement de la concentration de substrat libre soit linéaire avec le temps et qu’il n’y ait pas d’accumulation substantielle de produit pouvant interférer avec l’activité enzymatique.

55
Q

Quelles sont les conditions nécessaires pour mesurer la vitesse initiale ?

A
  • La concentration de substrat [S] n’est pas limitante.
  • La concentration d’enzyme est négligeable par rapport à celle du substrat.
  • L’accumulation de produit est minimale.
56
Q

Quels sont les concepts importants qui simplifient l’analyse pour les réactions enzymatiques?

A
  • Concept 1 (État stationnaire)
  • Concept 2 (Cinétique de saturation)
  • Concept 3 (Concentration de l’enzyme)
  • Concept 4 (Mesure de la vitesse initiale)
57
Q

Qu’est-ce que la constante 𝐾𝑀 représente dans une réaction enzymatique ?

A

La constante 𝐾𝑀 est une constante de dissociation apparente du substrat, représentant la concentration de substrat nécessaire pour atteindre la moitié de la vitesse maximale (𝑉𝑚𝑎𝑥).

58
Q

Vrai ou faux : 𝐾𝑀 et 𝐾𝑆 sont interchangeables.

A

Faux.
𝐾𝑀 ne doit pas être confondu avec 𝐾𝑆, car 𝐾𝑀 inclut des événements de liaison non-productifs.

59
Q

Que signifie une valeur de 𝐾𝑀 faible ?

A

Une faible valeur de 𝐾𝑀 indique une forte affinité de l’enzyme pour son substrat.

60
Q

Qu’est-ce que l’enzymologie ?

A

L’enzymologie est l’étude fondamentale du fonctionnement des enzymes, généralement sous leur forme purifiée (in vitro), en analysant leurs aspects cinétiques, mécanistiques et structuraux.

61
Q

Qu’est-ce que la biologie synthétique ?

A

La biologie synthétique est une étude appliquée des enzymes visant à modifier des systèmes biologiques (souvent des microorganismes) pour créer de nouvelles voies de biosynthèse et produire des composés spécifiques (in vivo).

62
Q

Qu’est-ce que la biocatalyse ?

A

La biocatalyse est une étude appliquée qui utilise des enzymes naturelles ou modifiées pour accélérer des réactions chimiques, souvent dans le cadre de la chimie verte, à l’extérieur du milieu naturel.

63
Q

Quel est l’objectif principal de la biocatalyse ?

A

Rendre les synthèses chimiques moins nocives, en utilisant des enzymes naturelles ou modifiées dans un cadre de chimie verte.

64
Q

Pourquoi la biologie synthétique est-elle utile pour les biosynthèses ?

A

Elle permet de modifier des microorganismes vivants (in vivo) pour créer de nouvelles voies de biosynthèse et produire des composés spécifiques.