Cours 1 - Principes de base Flashcards
Qu’est-ce qu’une enzyme ?
Une enzyme est un catalyseur biologique, en général une protéine, mais parfois un ARN (ribozymes).
Vrai ou faux :
Une enzyme est toujours une protéine.
Faux.
Une enzyme peut être une protéine ou un ARN (ribozymes).
Quel est le rôle principal d’une enzyme dans une réaction chimique ?
Accélérer une réaction chimique en diminuant l’énergie de l’état de transition.
Vrai ou faux :
Une enzyme est détruite après avoir catalysé une réaction.
Faux. Une enzyme n’est pas détruite ni altérée lors de la réaction.
- Une enzyme peut faire la réaction plus qu’une fois*
De quoi la fonction d’une enzyme peut-elle dépendre ?
Cofacteur:
- Ions organiques
- Molécules organique
- Métallo-organique
Vrai ou faux :
L’intégrité structurelle d’une enzyme est essentielle à sa fonction.
VRAI
Quelle est la différence principale entre les enzymes chez E. coli et chez l’humain ?
E. coli a un pourcentage significatif de ses gènes (33,5 %) dédiés à des enzymes distinctes,
Alors que chez l’humain, environ 3000 enzymes participent à des voies métaboliques spécifiques (140 voies).
Quelles sont les deux approches principales utilisées pour étudier les enzymes ?
1) Approche mécanistique
2) Approche cinétique
Explique la différence entre les deux approches principales utilisées pour étudier les enzymes ?
L’approche mécanistique : comment la catalyse a-t-elle lieu au niveau moléculaire.
L’approche cinétique : quelle est la vitesse et l’efficacité de la réaction dans des conditions spécifiques.
Vrai ou faux :
L’approche mécanistique s’intéresse à la vitesse de la réaction enzymatique.
Faux. L’approche mécanistique s’intéresse à comment la catalyse a lieu au niveau moléculaire.
Qu’est-ce que l’approche cinétique étudie dans le cadre de l’activité enzymatique ?
L’approche cinétique étudie la vitesse et l’efficacité de la réaction enzymatique dans des conditions spécifiques.
Quels sont les outils nécessaires pour comprendre les activités enzymatiques ? (4)
1) Bonne compréhension des équations et paramètres enzymatiques
2) Études bio-informatiques
3) Études structurales
4) Détermination de la dynamique des enzymes
Explique le but des études en bio-informatiques pour comprendre les activités enzymatiques.
Alignement de séquences pour identifier les acides aminés conservés
Donne des examples des études structurales pour comprendre les activités enzymatiques.
- Cristallographie aux rayons-X ;
- Cryo-microscopie électronique;
- Prédictions informatiques (AlphaFold; CAVER pour prédire les tunnels vers le site actif)
Donne des examples des études permettant déterminer la dynamique des enzymes .
- Spectroscopie RMN des protéines ;
- Cristallographie à température ambiante ;
- Simulations informatiques de dynamique moléculaire : GROMACS, Rosetta, …
Vrai ou faux :
La cristallographie aux rayons X est utilisée pour étudier la dynamique des enzymes.
Faux.
La cristallographie aux rayons X est utilisée pour étudier la structure des enzymes.
Quel outil informatique peut être utilisé pour prédire les tunnels vers le site actif d’une enzyme ?
CAVER
Quelle technique peut être utilisée pour étudier les enzymes à température ambiante ?
La cristallographie à température ambiante.
Quelle hypothèse Emil Fisher a-t-il proposée en 1894 pour expliquer l’interaction enzyme-substrat ?
L’hypothèse « clé-serrure », qui est un modèle rigide d’interaction.
Quelle théorie Daniel Koshland a-t-il proposée dans les années 1960 pour expliquer l’interaction enzyme-substrat ?
La théorie de la « complémentarité induite », selon laquelle l’enzyme s’adapte à son substrat.
Qu’est-ce que la théorie de la « complémentarité induite » permet d’expliquer ?
Elle explique le pouvoir catalytique et les spécificités démontrées par des enzymes.
= > L’enzyme change de conformation pour s’adapter à son substrat.
Quel est l’état final du complexe enzyme-substrat selon la théorie de la « complémentarité induite » ?
Une conformation pleinement active de l’enzyme, et une structure du substrat adaptée à l’état de transition de la réaction.
Quelles sont les trois principales caractéristiques des réactions enzymatiques ?
A) Augmentation significative des vitesses réactionnelles.
B) Spécificité réactionnelle grâce à la reconnaissance du substrat.
C) Régulation en fonction des conditions environnementales.
Quelles sont les trois types de spécificité des enzymes?
- Spécificité envers un type de groupement chimique simple.
- Spécificité envers un groupement chimique plus complexe.
- Spécificité absolue ou presque absolue pour une molécule définie.
Qu’est-ce que la stéréospécificité dans les réactions enzymatiques ?
La capacité d’une enzyme à catalyser des réactions impliquant uniquement une configuration stéréospécifique, dictée par l’accessibilité du substrat et du cofacteur dans le site actif.