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Biochimie > Cours 2 - Protéines: Structures et fonctions > Flashcards

Cours 2 - Protéines: Structures et fonctions Flashcards

1
Q

Rôles des protéines de fonction ?

A
  • Catalyse
  • Transport (lipide, oxygène)
  • Régulation de l’expression génique
  • Protection
  • …
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2
Q

Rôles des protéines de structure ?

A

Aident les tissus et les cellules à garder leur intégrité.

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3
Q

Qu’est ce que établit la fonction des protéines ?

A

La structure (entre autres)

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4
Q

liaison entre AA dans la structure primaire ?

A

liens peptidiques

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5
Q

Quelle est la conséquence de mutation dans l’ADN ?

A

Modification de la structure promaire des protéines.

Si ces mutations sont bénéfiques, elle seront propagées, si non, est seront éliminés (sinon maladie génétique).

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6
Q

Qu’est ce que l’hémoglobine?

A

Protéines tétramère (4 chaînes peptidiques) qui transporte l’O2 et le CO2 dans le sans. Protéine mutée plus de 500 fois

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7
Q

Comment l’anémie flaciforme affecte les érythrocytes ?

A

Polymérisation (agglomération) des molécules d’hémoglobine ce qui change la forme des cellules.
Diminution de l’irrigation dans les capillaires.
Cycle de vie des érythrocytes passe de 120 à 60 jours.

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8
Q

Décrire le lien peptidique et ses particularités.

A

Double liaison partielle causée par la délocalisation d’un doublet d’électron entre le CO et le NH.

La majorité des liens peptidique ont une conformation trans.

Carbones alpha du côté opposé du lien peptidique.

Liaison rigide, mais un peu de rotation possible.

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9
Q

Squelette peptidique ?

A

Seulement les atomes participant aux liens peptidiques.

Les chaînes latérale ne sont pas inclues dans celui-ci.

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10
Q

Quelles sont les deux formes de la structure secondaire ?

A

Hélice alpha (chaque hélice contien en moyenne 12 AA, et 3,6 AA par tour)

Feuillet bêta: soit configuration parallèle ou antiparallèle

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11
Q

Hélice alpha et feuillet bêta stabilisés par quel force ?

A

Ponts hydrogènes

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12
Q

Comment nomme-t’on les connexions entres plusieurs portions de la même chaînes ?

A

Des boucles et des coudes.

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13
Q

Superstructure secondaire ?

A

Combinaison particulière de structures secondaires. Le motif peut constituer une signature pour une fonction précise.

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14
Q

Qu’est ce qui définie la structure tertiaire?

A

Arrangement 3D de tous les AA de la protéine. Repliement global de toutes les structures secondaires et superstructures.

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15
Q

Comment la structure tertiaire est-elle stabilisée ?

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Liaisons hydrogènes
  • Ponts disulfures
  • Liaisons peptidiques
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16
Q

Protéines de plus de 200 AA forment des…

A

Domaines (repliements au sein de la chaîne) qui exercent des fonction indépendantes comme l’activité enxymatique, le pore membranaire et les interations moléculaire.

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17
Q

Décrire structure quaternaire.

A

Protéine globulaire multimérique: assemblage de plusieurs chaînes de polypeptides.

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18
Q

Qu’est-ce qui confère à la protéine sa fonction et son activité.

A

Le repliement, un processus complexe. Celle mal repliées sont habituellement dégradées (sinon, accumulation et implication dans diverses maladies)

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19
Q

Stabilisation structure quaternaire ?

A
  • Liaisons hydrophobes
  • Ponts disulfures
  • Stabilisation par des ions (calium, zinc)
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20
Q

Protéines fibreuses sont-elle solubles dans l’eau ?

A

Non, à l’inverse des protéines globulaires.

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21
Q

Rôle protéine fibreuse?

A

Maintient de l’intégrité tissulairem. Constituants de la matrice extracellulaire.
Structure sec caractéristique qui provient d’une structure primaire particulière.

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22
Q

Protéine la plus abondante et infos sur elle ?

A

Collagène (25% du corps).
Structure primaire:
30 % glycine
15-30 % proline/hydroxyproline

Structure secondaire:
Hélice plus compactée (3AA/tour)

Structure tertiaire:
Association de 3 hélices

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23
Q

Quelle protéine est caractérisée par des répétions en heptades ?

A

Kératine, qui est un composant du cytosquelette.

2 hélices droites enroulé l’une autour de l’autre = super hélice gauche.

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24
Q

Rôle des enzymes?

A

Transformer les molécules.

Accélèrent la vitesse d’une réaction.

Grande spécificité

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25
Q

Comment se caractérise la spécificité enzymatique ?

A

Enzymes spécifiques dans la liaison avec le substrat, dans la réaction.

Complémentarité électronique et géométrique dans le complexe enzyme-substrat

26
Q

Qu’est-ce qu’un holoenzyme?

A

Enzyme qui requiert un cofacteur (organique ou inorganique). Quand elle n’a pas son cofacteur, on l’appelle apoenzyme (inactive)

27
Q

Quelles sont les deux grandes classes de cofacteurs ?

A

Ion métalliques, qui oriente le subtrat en effectuant une compensation de charge.

Coenzymes

28
Q

La structure chimique des … est modifié par la réaction enzymatique à laquelle ils particiment. Pour complèter la réaction, le … doit reprendre sa … initiale.

A

Coenzymes, coenzyme, forme

29
Q

Deux classes de coenzymes ?

A

Co-substrats et groupement prosthétiques

30
Q

Co-substrat associé de façon … à l’enzyme

A

transitoire

31
Q

Grpt prosthétique associé de façon … à l’enzyme

A

Permanente.

Liaison covalente.
Le retour à la forme initiale nécessite une étape supplémentaire à la réaction enzymatique.

32
Q

Qu’est-ce qu’un proenzyme ?

A

Enzyme inactive qui sera activée suite à un stimulus. Avantage de pouvoir être stocké dans l’organisme sous sa forme inactive.

33
Q

Définition isoenzymes.

A

2 enzymes qui catalysent la même réaction, mais ont des séquences d’AA différentes et des paramètres cinétiques propres

34
Q

Qu’est ce que la cinétique enzymatique?

A

Étude de la relation entre la vitesse d’une réaction et les concentrations des réactifs et des produits. S’intéresse aux élément influencant la vitesse.

Caratérise l’efficacité d’une enzyme.

35
Q

Température et pH en cinétique ?

A

Optimale: 35 - 40. Si plus haut : dénaturation.
pH: affecte la vitesse réactionnelle et la dénaturation

36
Q

Constante de michaelis ?

A

Reflète l’affinité de l’enzyme pour son substrat.

  • Si Km est peti: grande affinité
  • Si Km est grand: faible affinité.

Correspond à la concentration de substrat lorsque la vitesse est la motié de la Vmax.

37
Q

Est ce que la cinétique enzymatique permet de définir le mécanisme réactionnel ?

A

NON

38
Q

Définition réaction séquentielle ordonnée

A

Liaison du premier substrat est requise pour la liaison du deuxième

39
Q

Définition réaction séquentielle aléatoire

A

Les 2 sites de liaisons pour les substrat sont disponibles simultanément sur l’enzyme. Il n’y a pas d’ordre prédéterminé.

40
Q

Définition réaction ping-pong

A

Réaction qui implique une modification de l’enzyme. Les deux substrats ne se rencontrent jamais a la surface de l’enzyme

41
Q

Explique les 2 modes d’actions d’un inhibiteur.

A

Empêche la formation du complexe ES

Empêche la séparation de l’enzyme et du produit

42
Q

Définition inhibition compétitive

A

L’ihhibiteur présente une ressemblance structurale avec le substrat et bloque le site actif (compétition entre les deux).

43
Q

Levée d’inhibition possible pour la compétitive ?

A

Oui, si on augmente la concentration en substrat.

44
Q

Inhibition compétitive.
Effet sur la Vmax ?
Effet sur le Km ?

A

Ne modifie pas la Vmax, mais modifie l’affinité de l’enzyme pour son substrat (Km augmente).

45
Q

Définition inhibition non compétitive.

A

L’inhibiteur et le substrat se lient sur des sites différents. Il peut se lier à l’enzyme seul ou au complexe ES, ce qui l’empêche de libérer le produit.

46
Q

Inhibition non-compétitive.
Effet sur la Vmax ?
Effet sur le Km ?

A

Modifie la Vmax à la baisse mais pas le Km.

De plus, il n’y a pas de levée d’enzyme possible.

47
Q

La régulation de l’activité enzymatique se fait à l’aide d’un … qui se lie de façon … au site de régulation de l’enzyme.

A

Effecteur, Covalente.

La présence d’un effecteur allostérique peut modifier l’affinité de l’enzyme pour son substrat et/ou modifier l’efficacité de l’enzyme elle-même.

48
Q

Enzymes allostériques vont souvent catalyser l’étape … d’une voie métabolique

A

Limitante

49
Q

Effecteur inhibiteur vs effecteur activateur

A

L’effecteur inhibiteur change la forme du site actif pour empêcher la réaction, et c’est le contraire pour l’effecteur activateur.

50
Q

Qu’est-ce que la régulation par modification covalente ?

A

Addition ou soustraction d’un grpt phosphate. Se fait sur un résidu d’AA spécifique sur l’enzyme. Une des régulations les + imp dans les processus biologiques.

Synonymes: phosphorylation

51
Q

Acteurs de la phosphorylations ?

A

Les kinases utilisent l’ATP comme donneur de phosphate et les phosphatases hydrolysent la liaison phosphate

52
Q

Définition oxydoréductases

A

Catalysent transfert d’électron d’une molécule vers une autre.

53
Q

Définition transférases

A

Transfèrent des grpt fonctionnels spécifiques d’une molécule à une autre.

54
Q

Définition hydrolases

A

Catalysent l’hydrolyse de différents types de composés.

55
Q

Définition Lyases

A

Catalysent la rupture de liaisons chimiques autrement qu’en hydrolysant ou en oxydant.

Forment habituellement une nouvelle double liaison.

56
Q

Définition ligases

A

Catalysent la liaison de 2 molécules par de nouvelles liaisons covalente (Réparation).
Nécessite de l’ATP

57
Q

Définition métabolisme

A

Processus par lequel les systèmes vivants vont utiliser l’énergie libre pour différentes fonctions biologiques.

58
Q

Métabolisme humain?

A

Chimiohétérotrophe aérobie.

  • Chimiotrophe: É provenant de l’oxydation
  • Hétérotrophe: Source de carbone provenant de matière organique
  • Aérobie: oxygène comme accepteur d’électrons
59
Q

Les substrat, produits intermédiaires et finaux sont appelés

A

Métabolites

60
Q

Catabolisme vs anabolisme

A

Dégradation des molécules (exergonique) vs synthèse de molécules (endergonique)

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