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BEM I > Cours 2 Principe d'enzymologie > Flashcards

Cours 2 Principe d'enzymologie Flashcards

1
Q

V ou F

Innombrables rx biochimiques différentes d’un organisme vivant sont presque toutes sous la dépendance de catalyseurs biologiques

A

V

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Q

V ou F

Les enzymes ne diffèrent pas beaucoup des catalyseurs chimiques classiques

A

F

4 points majeurs soit

  1. vitesse de rx sont plus grandes
  2. condition de rx sont plus douces
  3. spécificité de rx plus grande
  4. existe plusieurs possibilités de régulation
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Q

Les enzymes diffèrent des catalyseurs chimiques classiques sur plusieurs points importans, élaborez

A
  1. vitesse de rx sont plus grandes : amplifications de l’ordre de 10^6 à 10^12 par rapport aux rx SANS catalyseurs sont communes
  2. condition de rx sont plus douces : temperature inférieire à 100* C, pression atmosphérique, pH proche de la neutralité
  3. spécificité de rx plus grande : exemple synthse ou digestion de polypeptides
  4. existe plusieurs possibilités de régulation : variation d’activités catalytiques en réponse aux concentrations de substances autres que leurs substrat et produits.
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4
Q

Comment est-il possible de réguler les enzymes

A

contrôle allostérique

modification covalente des enzymes et variation des quantités d’enzymes synthétitées

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5
Q

V ou F

Enzyme a une spécificité pour le substrat

A

V

EX: enzyme de glycolyse peuvent distinguer des sucres stéréoisomères

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6
Q

Qu’est ce qui permet la liaison de substrat aux enzymes?

A

Complémentarité géométrique

forces non covalentes (forces VDW, interactions électrostatiques, liaison H, interaction hydrphobes)

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7
Q

V ou F

Complexe enzyme-substrat montre une complémentarité géométrique et physique afin de créer le phénomène ‘‘clé-serrure’’

A

V

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8
Q

V ou F

Enzymes ne sont pas spécifiques pour catallyser leurs rx mais le sonst pour se lier à des substrats chiraux

A

F

Spécifique pour les deux!

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9
Q

De ouè vient la capacité de stéréospécificité des enzymes

A

En fait, ça vient du fait que les enzymes en raison de leur chiralité inhérente, forment des sites actifs asymétriques

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10
Q

V ou F

Protéines sont formées uniquement d’acides aminés de forme L

A

F

Pas seulement L

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11
Q

V ou F

Enzymes ont une stéréospécificité absolue dans la rx q’ils catalysent

A

V

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12
Q

V ou F

Enzyme n’est pas en mesure de permettre une distinction prochirale

A

F

PEUT PERMETTRE LA DISTINCTION PROCHIRALE

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13
Q

Definir distinction prochirale

A

1 seule configuration possible avec 1 enzyme et substrat

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14
Q

V ou F

Les groupements fonctionnels des enzymes peuvent facilement participer à des rx acide-vase, établir certaines formes de liaisons covalentes transitoires ainsi que des interactions enre charges

A

V

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15
Q

Definir cofacteur

A

petite molécule qui agit comme les ‘‘dents chimiques’’ des enzymes

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16
Q

V ou F

Sans la présence de cofacteurs, les enzymes ont toujours la capacité et l’efficacité de catalyser des rx d’oxydo-réductionet rx de transfert de groupes

A

F

Sans cofacteur, pas aussi bonni efficace

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17
Q

V ou F

Cofacteurs peuvent etres des ions metalliques (Zn2+, Mg2+) ou des molécules organiques appelées coenzymes

A

V

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18
Q

V ou F

Certains cofacteurs (NAD+) ne s’associent que transitoirement à une molécules d’enzyme donnée.

A

V

Dans ce cas, agit comme cosubstrat

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19
Q

V ou F

D’autres cofacteurs peuvent être associés en PERMANENCE avec la partie protéique de l’enzyme par liaisons covalentes et ces cofacteurs sont appelés groupements prostétiques

A

V

ex : noyau hème dans l’hémaglobine

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20
Q

V ou F

Puisque les coenzymes sont modifiés chimiquement, ils doivent revenir à leur état initial afin que le cycle catalytique soit assuré

A

V

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21
Q

V ou F

Une fois une enzyme attachée, si elle quitte le site, une autre ne peut prendre sa place

A

F

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22
Q

Qu’est ce qu’est l’holoenzyme

A

complexe emzyme-cofacteur catalytiquement actif

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23
Q

V ou F

De nombreux organismes sont incapables de synthétiser certaines parties
des cofacteurs indispensables. Par conséquent ces molecules doivent être
fournies dans le régime alimentaire qu’on appelle des vitamines

A

V

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24
Q

V ou F

Des carences en vitamines ne provoquent rien de grave chez l’homme

A

F

provoquent des maladies

25
Q

V ou F

Nicotinamide peut etre synthetisé à partir de la tryptophane

A

V

26
Q

Comment se fait la régulation de l’activité enzymtique

A

2 manières :

  1. Contrôle de la disponibilté en enzyme : La quantité d’une enzyme donnée dans une cellule dépend à la fois de la vitesse de sa synthèse et celle de sa dégradation.
  2. Contrôle de l’activité enzymatique : L’activité catalytique d’une enzyme peut être régulée directement par des modifications conformationnelles ou structurales.
27
Q

V ou F

La vitesse d’une réaction enzymatique est directement proportionelle à la
concentration de son complexe enzyme-substrat qui, à son tour, dépend de la concentration en enzyme et en substrat et de l’affinité de liaison au substrat

A

V

28
Q

V ou F

L’affinité de liaison du substrat à l’enzyme peut de la même manière être
modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant
(positivement ou négativement) ainsi l’activité catalytique de l’enzyme.

A

V

phénomène appelé régulation allostérique

29
Q

Definir régulation allostérique

A

L’affinité de liaison du substrat à l’enzyme peut de la même manière être
modulée par la liaison de petites molécules effectrices, modifiant
(positivement ou négativement) ainsi l’activité catalytique de l’enzyme.

30
Q

Definir cinétique

A

La cinétique est l’étude des vitesses des réactions chimiques. Elle permet
d’expliquer un mécanisme réactionnel, c’est-à-dire de décrire en détail les
différentes étapes d’un processus et l’ordre dans lequel elles se déroulent.

31
Q

V ou F

La vitesse d’une réaction et ses variations en fonctions de différentes
conditions sont directement liées à la voie suivie par la réaction.

A

V

32
Q

Definir cinétique enzymatique

A

branche de la cinétique chmique. Par conséquence, elle obéit ax memes lois

33
Q

Pourquoi est-ce que la cinétique enzymatique est d’une importance capitale en biochimique

A

études de cinétique nous permettent de déterminer les affinités de liaison àl’enzyme des sustrats et des inhibiteurs

34
Q

Comment faisons nous opur déterminer les affinités de liaisons à l’enzyme des substrat et des inhibiteurs

A

Par l’étude de cinétique enzymatique

35
Q

V ou F

La caractérisation des rx élémentaires qui constituent le processur gobal d’une rx revient à en décrire le mécanisme réactionnel

A

V

36
Q

V ou F

À température constante, les vitesses des réactions élémentaires varient en fonction de la concentration de substrats de façon simple

A

V

37
Q

Comment est défini l’ordre de la rx

A

par la somme des exposants (a+b+c…+z)

38
Q

Comment est calculé l’ordre de la rx lors d’une rx élémentaire

A

l’ordre de la réaction correspond à sa molécularité, c’est-à-dire au nombre de molécules qui doivent entrer en collision simultanément.

39
Q

Considérant la figure présentée, definir ce qu’est l’état de transition

A

Pour que le nouveau produit B-C puisse se former, l’atome C doit s’approcher de la molécules diatomique A-B de sorte qu’un complexe à poitentiel énergétique élevé (instable), A…B…C, puisse se former

Ce complexe est appelé l’état de transition ouè la liaison covalente A-B est sur le point d’être rompue et la liaison B-C est sur le point de se former

40
Q

Sur quoi agit l’enzyme invertase?

A

Le sucrose

41
Q

Que propose l’équation Michaelis-Menten

A

Il a proposé que la réaction globale comporte deux réactions élémentaires,
d’abord la formation d’un complexe entre le substrat et l’enzyme, qui
ensuite se décompose pour donner les produits de l’enzyme

VITESSE D’UNE RX ENZYMATIQUE DÉPEND DONC DE LA CONCENTRATION EN SUBSTRAT (S) ET DE L’ENZYME (E)

QUAND LA CONCENTRATION DE (S) N’EST PAS LIMITANTE, VITESSE = K2(ES)

42
Q

V ou F

La vitesse d’une réaction enzymatique dépend donc de la concentration en
substrat [S] et de l’enzyme [E]

A

V

43
Q

V ou F

Quand la [S] n’est pas limitante, vitesse = k2[ES]

A

V

44
Q

Comment est obtenue la vitesse maximale d’une rx (Vmax)

A

obtenue pour des fortes concentrations en substrat, lorsque l’enzyme est saturée, c’est-à-dire, quand elle se trouve complètement sous la forme ES.

45
Q

Quelle methode est plus précise pour déterminer les valeurs de Vmax et de Km

A

Hans lineweaver et Dean Burk

cette methode utilise les inverses de l’equation de Michaelis-Menten

46
Q

Definir inhibiteur des rx enzymatiques

A

De nombreuses substances modifient l’activité d’une enzyme. Les
substances qui diminuent l’activité d’une enzyme

47
Q

V ou F

Inhibition enzymatique est à la base de l’action pharmacologique de plusieurs médicaments

A

V

48
Q

3 grands mécanismes d’inhibition enzymatique, nommez les

A

inhibition compétitive
inhibition incompétitive
inhibition non compétitive

49
Q

V ou F

En ce qui concerne l’inhibition COMPÉTITIVE, le plus souvent la substance etre en compétition directement avec un substrat pour un site de liaison enzymatique (site actif). Elle est irréversible

A

F

réversible OU irréversible

50
Q

V ou F

Dans le cas d’une inhibition COMPÉTITIVE, elle peut être surmontée en augmentant la concentration des substrat

A

V

51
Q

Expliquez mecanisme inhibition compétitive (liaison au site actif)

A
52
Q

Expliquez mecanisme inhibition compétitive (liaison à un site allostérique A)

A
53
Q

Expliquez mecanisme inhibition compétitive (liaison à un site allostérique B)

A
54
Q

Caractéristiques d’une inhibition COMPÉTITIVE

A

Km augmente en fonction de la concentrationde l’inhibiteur COMPÉTITIF (Km déplacé vers la droite)

Vmax de l’enzyme NE CHANGE PAS en présence d’un inhibiteur

55
Q

Caractéristiques d’une inhibition NON COMPÉTITIVE

A

Vmax diminue en fonction de la concentration d’inhibiteur NON COMPÉTITIF

Km de l’enzyme ne change pas en présence d’une inhibiteur NON COMPÉTITIF (pure)

Parfois un inhibiteur NON COMPÉTITIF eu aussi DIMINUER la liaison du substrat au site actif. Dans ce cas particulier, l’inhibition est appelée '’inhibition mixte’‘(compétitif ET non compétitif) ouè le Vmax est diminué en présence d’inhibiteur et le Km est augmenté

56
Q

Decrire inhibition NON COMPÉTITIVE

A

l’inhibiteur se lie, de manière réversible, à un site allostérique (autre que le site actif) de l’enzyme. Un inhibiteur non compétitif pure a pour effet de diminuer le Vmax de l’enzyme, sans affecter le Km. Si l’inhibiteur non compétitif diminue également l’affinité du substrat pour l’enzyme, l’inhibition est appelée inhibition mixte où le Vmax est diminué et le Km est augmenté.

57
Q

Decrire inhibition INCOMPÉTITIVE

A

Dans l’inhibition incompétitive, l’inhibiteur se lie directement au complexe enzyme-substrat, sans pouvoir se fixer à l’enzyme libre. Un inhibiteur incompétitif modifie l’activité catalytique de l’enzyme—le Vmax est donc diminué en présence d’un inhibiteur incompétitif. Un inhibiteur incompétitif n’affecte pas l’affinité de liaison du substrat à l’enzyme. Toutefois, la liaison de l’inhibiteur incompétitif provoque un déplacement de l’équilibre favorisant la formation de plus de complex ES. Ceci a pour effet de diminuer le Km apparent

58
Q

Quelle est l’influence du pH sur la vitesse initiale de rx catalysé

A

BEM I (8 decks)

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