cour 2 Flashcards
Comment le lien peptidique se forme?
Entre le O- du premier acide aminé et deux des H de l’amine du deuxième acide aminé. Ceci fera une réaction de condensation et résultera en la formation d’une molécule d’eau. Le carbone de la fonction COO- du premier AA et l’azote du deuxième.
Dans quel sens fait-on la nomenclature d’un polypeptide ?
De l’extrémité N terminale à l’extrémité C terminale.
Qu’est-ce qu’un lien peptidique atypique ?
Un lien peptidique qui implique la chaîne latérale d’un AA. Le lien peptidique ne se fera donc pas avec le carbone alpha mais avec le carboxyle du carbone gamma .
Q’est-ce que le glutathion ?
C’est un antioxydant qui joue des roles très important dans la cellule. C’est un tripeptide constitué des AA Glu, Cys , Gly mais ou le lien peptidique entre le Glu et le Cys se fait par le carboxyle du carbone alpha. Il comporte donc un lien atypique.
Quel conformation autour du lien peptidique est favorisée?
Trans. À part pour la proline pour laquelle les conformations cis et trans ont la même énergie ou on retrouvera 50/50.
Quel atome d’un lien peptidique sert de rotule entre deux plans peptidiques voisins ?
le CⱭ
l’angle Ψ(psi) permet des rotations de 360 degrés autour de quels atomes?
Φ(phi): entre N et CⱭ
l’angle Φ(phi) permet des rotations de 360 degrés autour de quels atomes?
Ψ(psi): entre CⱭ et C du =O
Un AA à des angles autour de la liaison N-CⱭ fixes. Lequels et pourquoi?
La proline à cause du cycle de la chaîne latérale.
Que peut-on remarquer à partir du graphique de Ramachandran?
Les paires d’angles (phi et psy) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les AA d’une protéine donnée. À partir de cela, nous pouvons déterminer quelles paires d’angles donneront lieu à quelle conformationb secondaire.
Les hélices peuvent être left ou right handed. Laquelle apparait le plus souvent et comment trouver le sens avec nos mains?
L’hélice la plus fréquente est la right handed car elle occasionne moins d’encombrement stérique.
Pour trouver le sens, mettre le pouce vers le bas et les doigts montreront la direction
L’hélice right handed présentent quels degrés d’angles phi et psi?
-60° et -50°
Comment se forme l’hélice Ɑ?
Par des liaisons H entre le grp aminé et le gré carboxyle de l’AA n-4
Quels AA sont défavorables à la formation de l’hélice Ɑ et pourquoi?
Gly:faibles contraintes psi et phi du à l’absence de caine latérale; très flexible.
Pro: fortes contraintes phi et psi (surtout phi) donc très rigide ce qui fait une distorsion au niveau de l’hélice et pas de H disponible lors d’une lien peptidique pour faire pont H
Ces AA vont donc souvent être aux extrémités de l’hélice
L’orsqu’on a une hélice alpha environ combien d’AA sont engagées pour former cmb de tours d’hélice6
environs 36 AA pour 10 tours d’hélice
Lors d’un feuillet plissé β quelles interactions maintiennet cette forme ?
Des ponts H entre les amine et les grp ncarboxyle des AA
Pour les feuillets β, quelle disposition la rend plus stables? et pourquoi?
Lorsque les feuillets sont disposés antiparallèlement . En effet, la distance des ponts H sera alors ponts courte les rendant alors plus stables.
Pour un feuillet β, qu’advient-il des chaînes latérales ?
Elles sont projetés alternativement au dessus et en dessous du plan du feuillet.
Quelles est le nombre de segments avec lesquels sont généralement formés les feuillets β et combien ces derniers possèdent d’AA?
de 2 à 15 segments chacun comportant en moyenne 6 AA.
Quels AA favorisent l’hélice Ɑ?
Ala, Glu, Leu et Met
La fibrine de la soie est surtout constitué de quels AA. Quelle propriété lui confére ces AA et pourquoi.
Quelle est la disposition de ses segments ?
Elle est surtout constitué d’AA avec de petites chaînes latérales (ala et gly)
Ceci lui confère la propriétéd’être inextansible dans une direction mais soupole dans l’autre.
Antiparallèles
Quels autres structures secondaire omis les feuillets β et les hélices Ɑ existant. (2)
Les solénoïdes et les boucles. Les boucles relient les structures secondaires mais sont de forme et de longueur variable.
De quoi dépendant les repliments de la structure tertiaire ?
-liaisons H
-liaisons électrostatiques
-effet hydrophobe
-liaisons covalentes S-S
Comment est caractériséle tonneau Ɑ/β?
Nomme un exemple de cette molécule
Par des feuillets plissés bêta paralléles reliés un à l’autres par une hélice alpha
ex: triosephosphate isomérase (8 de chaque)
Comment est caractérisé le motif à doigt de zinc?
Par une hélice alpha avec un atome de zinc.
C’est une caractéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN
Qu’est-ce qu’un domaine?
Une région d’une protéine ayant une fonction spécifique comme de l’activité enzymatique et/ou des sites de liaison pour d’autres molécules.
Nomme 3 exemples de domaines protéiques ( indice: ils sont tous dans la protéine pyruvate kinase!)
-liaison de l’ATP
-Liaison au substrat
-un domaine régulateur de l’activité
Quel type de domaine est essentielle au repliement de la protéine?
Les domaines hydrophobes. En effet, ils ont la principale force de stabilisation de la structure protéique. Ces domaines sont maintenus à l’intérieur de la protéine ce qui rend le dépliment de cette dernière énergétiquement défavorable
Quelle est la particularité des résidus cysrtéines?
Ils peuvent former des ponts disulfures (covalents) à l’intérieurs d’un même polypeptides ou entre des polypeptides. Ce processus se fait par une oxydation des groupes SH. Cette réaction est réversible.
Ceux-ci sont nécessaires à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines.
Qu’est-ce qu’une dénaturation.
Une modification (bris) de la structure 3D d’une protéine du à des conditions de pH, de concentration saline ou de températures inadéquates qui inactive la protéine.
Généralement réversible
Que font les chaperonnes moléculaires
Elles assurent le bon repliement des protéines
Si une molécule est mal repliée, que va-t-il se passer?
Il y aura d’abord liaison de l’ubiquitine qui jouera un role “d’étiquette” pour signaler au protéasome qui assurera la dégradation de la protéine
Comment on appelle la structure quaternaire d’une protéine avec 2 polypeptides différents?
Hétérodimaires. 2 fois le même polypeptides serait alors nommé homodimaires
Qu’est-ce qu’un photomètre?
la sous-unité de base d’une protéine sous forme quaternaire
Qu’est-ce que la kréatine kinase?
Une protéine à structure quaternaire variable. C’est une enzyme impliquée dans génération de molécule énergétique qu’on trouve dans les muscles et autres tissus. Lors du bris du tissus, celle-ci y est relâché dans le sang. C’est dailleurs en voyant si elle est présente qu’on peut diagnostiquer un infractus lors d’une douleur à la poitrine.
On retrouve la kréatine kinase sous 3 formes dans 3 types de tissus/muscles. Quelle forme correspond à quelle tissus/muscle?
MM=muscles squelettiques
MB=muscles cardiaques
BB= tube digestif et structures cérébrales
Certaines maladies sont associées à des défaut de conformation des protéines. Par exemple, dans le cas de plusieurs maladie neurodégénératives sont retrouvées des dépots amyloïdes d’agrégats de protéines mal repliées. Quelle est la propriété commune au protéines de ces maladies?
La possibilité de former des feuillets bêta qui s’empilent pour former des structures fibreuses indestructibles par les protéases cellulaires.
Quel est la cause de l’anémie falciforme?
C’est une mutation de l’hémoglobine qui génère une substitution en position 6 de Glu par Val. Cela cause un changement structurale qui forme un polymère d’hémoglobine.
Note: ce gène procure une résistance à la malaria
La relation anticorp-antigène est un exemple de quelle propriété ?
La complémentarité moléculaire. En effet, les protéines forment des structures qui intéragissent entres elles spécifiquement.
Il existe 5 types de modifications covalentes sur les protéines. Lesqueles sont-ils?
-Acétylation(CH3–C=O)
-Phosphorylation(survient sur AA qui finit OH)
-Hydroxylation(OH)
-Méthylation(CH3)
-Carboxylation(COO-)
Est-il possible d’ajouter un autre type de macromolécule à une protéine?
Oui, on peut ajouter un sucre ou un lipide
Quels sont les 6 typoes de fonctions différentes pour une protéine?
-Régulation (on/off)
-Structure
-Enzyme(catalysation)
-Transport
-Signalisation
-Mouvement
Quels sont les 3 types de fibres du cytosquelette?
-microfilaments
-filaments intermédiaire
-Microtubules
De quel côté du filament d’actine les onomères d’actine s’aditionnent le plus vite?
du côté positif
Pourquoi les microtubules sont moins flexible que les microfilaments?
Parce qu’ils sont en forme de tube
Comment parvient t-on a avoir un polymère de tubuline?
C’est un addition de dimère de tubuline(alpha+beta) qui se fait par l’hydrolyse d’une molécule de GTP.
Comment parvient-on à obtenir un tube à partir de dimère de tubuline?
l’adition de ces dimères donne lieu à un protofilaments. Éventuellement, plusieurs protofilaments vont s’aligner ensemble ce qui donnera un tube
Donne un rôle des microtubules
Ils servent au transport des chromosomes lors de la division cellulaire
Quelle est la principale différence entre les microfilaments/microtubules et les filaments intermédiaires?
Les filaments intermédiaires n’ont besoin d’aucun nucléotide pour leur assemblage( ni ATP ni GTP).
Que sont les protéines moteurs?
Des protéines qui ont la capavité de changer de conformation par l’hydrolyse de l’ATP ou de l’ADP pour se déplacer linéairement en suivant des structures comme la myosine ou les ADN polymérase pâr exemple
La myosine correspond à quel type de structure ( primaire,…)
Tertiaire
La myosine peut se diviser en trois parties. Lesquelles sont-elles?
-Tête
-cou
-queue
Comment fonctionne la myosine?
-liaison de l’ATP change conformation et détache la tête de la myosine
-L’hydrolyse de l’ATP génère un nouveau changement de conformation qui fait tourner la région cou-tête. LAfinité pour l’actine est forte. Lorsqu’ils se lient à nouveau, cette liaiason se fait sur un site plus éloigné qu’au départ
-Cette liaison cause la libération du grp phosphore et de l’ADP. La myosine reprend donc sa forme initiale
-En reprenant sa conformation, la myosine génère un mouvement le long de l’actinie(levier)
Explique la complimentarité protéine-ligand.
Un ligand est un composé chimique ayant certaines affinités chimique avec une protéine bien précise. Entre, ils pouront se liés avec diverses interactions( ponts H, liaisons ioniques, hydrophobes) non-covalences. Cette liaison aura pour effet de changer la conformation de la protéine et, par conséquent, sa fonction. Cette liaison est réversible.
Quelle est la principal point commun entre la myoglobine et l’hémoglobine?
Ces deux protéines comportent des groupements pouvant assurer la liaison à une molécule d’O2 ( grp hème).
Qu’est-ce qu’un groupement prosthétique?
Un élément d’une protéine essentiel à sa fonction qui n’est pas constitué d’AA et dont sa synthèse est indépendante à celle de la protéine.
L’hème est constituée de …(2)
-protoporphyrine IX (2 grp hydrophobe et 2 ioniques et polaires)
-atome de fer
L’atome de fer est tenu en place par 5 axes de coordination. Lesquels son-ils? Un sixième axe sert à quoi?
- 4 avec le N de la protoporphyrine
-1 avce le notyau de l’histidine-93
Un 6e sert à la liaison possible à l’oxygène
Pourquoi le CO est-il dangeureux?
Car son affinité avec la myoglobine et l’hémoglobine est beaucoup plus importante qu’avec l’O2. Ce composé prend donc la place sur le grp hème à la place de l’O2.
Une molécule d’hémoglobine est composé de combien de sous unités différents ?
-2 alpha
-2 bêta
(1 hème / sous-unité)
Combien de sous-unités de d’hémoglobine existe-t-il en tout?
-6
Notre sang comporte quelle sorte d’hémoglobine?
HbA/HbA2
Lorsque les bébés sont dans le ventre de leur mère, ils n’ont pas la même hémoglobine. Que se passe-t-il?
De 0 à 3 mois, ils ont HbE qui permet une meilleure facilité d’échange d’O2 avec la mère. Ensuite, elle est remplacée par HbF qui persiste jusqu’à environ 6 mois postnatal. Celle-ci est ensuite graduellement remplacée par HbA/Hba2.
Quelles sont les principales différences entre la myoglobine et l’hémoglobine?(3)
-myoglobine:transport d’O2 dans le muscle vs hémoglobine: transport O2 dans les éthryocytes
-myoglobine: 1 polypeptide (tertiaire) vs hémoglobine: 4 sous unités (quaternaire)
-1 hème vs 1 hème/sous unité
À quoi ressemble la courbe d’oxygénation de la myoglobine et pourquoi?
À une hyperbole. Une faible concentration d’O2 se lie facilement à la myoglobine mais plus cette concentration est élevée, plus c’est difficile de s’y lier.
À quoi ressemble la courbe d’oxygénation de l’hémoglobine et pourquoi?
Elle est sigmoïde (forme de S). en effet, la liaison des premiers O2 va faire augmenter l’affinité des sites de liaison d’O2 restants.
L’affinité de l’hémoglobine et la myoglobine pour l’O2 est-elle la même?
Non, la myoglobine a une plus grande affinité pour cette molécule. Cette différence d’affinité permet au O2 de se diriger vers les tissus quand le sang passe proche.
C’est quoi l’effet allostérique?
Quand un ligand induit une changement de conformation à la protéine ce qui change son affinité pour un autre ligand à un autre site.
C’est quoi la coopération positive?
Favorise un oxygénation complète à haute PO2 dans les poumons et une désoxégynation à faible pO2 dans les capillaires des tissus
Quel est l’effet du BPG pour l’hémoglobine?
Il se lie dans la cavité centrale de l’Hb où il diminue son affinité pour O2. Ce composé est donc un effecteur allostérique car il permet le relargage de l’O2 à faible pression.
Qu’est-ce qui permet le transfert d’O2 maternel via le placenta?
L’incapacité pour le BPG de s’y lier donc HbF a une affinité plus forte pour O2 à faible pO2.
Qu’arrive t-il au BPG si pO2 augmente?
Il est déplacé et l’affinité augmente.
C’est quoi l’effet Bhor?
En augmentant le pH, on favorise la réaction vers oxyHb et en le diminuant vers désoxyHb
Quelle est la durée de vie des globules rouges ?
120 jours
Comment est recyclé un groupement hème?
oxydé en bilirubine(pigment jaune) et éliminé par les voies biliaires
Que se passe t-il si la bilirubine ne peut pas être bien éliminée?
accumulation dans le sang–> jaunisse
