cour 2 Flashcards
Comment le lien peptidique se forme?
Entre le O- du premier acide aminé et deux des H de l’amine du deuxième acide aminé. Ceci fera une réaction de condensation et résultera en la formation d’une molécule d’eau. Le carbone de la fonction COO- du premier AA et l’azote du deuxième.
Dans quel sens fait-on la nomenclature d’un polypeptide ?
De l’extrémité N terminale à l’extrémité C terminale.
Qu’est-ce qu’un lien peptidique atypique ?
Un lien peptidique qui implique la chaîne latérale d’un AA. Le lien peptidique ne se fera donc pas avec le carbone alpha mais avec le carboxyle du carbone gamma .
Q’est-ce que le glutathion ?
C’est un antioxydant qui joue des roles très important dans la cellule. C’est un tripeptide constitué des AA Glu, Cys , Gly mais ou le lien peptidique entre le Glu et le Cys se fait par le carboxyle du carbone alpha. Il comporte donc un lien atypique.
Quel conformation autour du lien peptidique est favorisée?
Trans. À part pour la proline pour laquelle les conformations cis et trans ont la même énergie ou on retrouvera 50/50.
Quel atome d’un lien peptidique sert de rotule entre deux plans peptidiques voisins ?
le CⱭ
l’angle Ψ(psi) permet des rotations de 360 degrés autour de quels atomes?
Φ(phi): entre N et CⱭ
l’angle Φ(phi) permet des rotations de 360 degrés autour de quels atomes?
Ψ(psi): entre CⱭ et C du =O
Un AA à des angles autour de la liaison N-CⱭ fixes. Lequels et pourquoi?
La proline à cause du cycle de la chaîne latérale.
Que peut-on remarquer à partir du graphique de Ramachandran?
Les paires d’angles (phi et psy) qui ne causent pas d’encombrement stérique et qui sont permis pour les AA d’une protéine donnée. À partir de cela, nous pouvons déterminer quelles paires d’angles donneront lieu à quelle conformationb secondaire.
Les hélices peuvent être left ou right handed. Laquelle apparait le plus souvent et comment trouver le sens avec nos mains?
L’hélice la plus fréquente est la right handed car elle occasionne moins d’encombrement stérique.
Pour trouver le sens, mettre le pouce vers le bas et les doigts montreront la direction
L’hélice right handed présentent quels degrés d’angles phi et psi?
-60° et -50°
Comment se forme l’hélice Ɑ?
Par des liaisons H entre le grp aminé et le gré carboxyle de l’AA n-4
Quels AA sont défavorables à la formation de l’hélice Ɑ et pourquoi?
Gly:faibles contraintes psi et phi du à l’absence de caine latérale; très flexible.
Pro: fortes contraintes phi et psi (surtout phi) donc très rigide ce qui fait une distorsion au niveau de l’hélice et pas de H disponible lors d’une lien peptidique pour faire pont H
Ces AA vont donc souvent être aux extrémités de l’hélice
L’orsqu’on a une hélice alpha environ combien d’AA sont engagées pour former cmb de tours d’hélice6
environs 36 AA pour 10 tours d’hélice
Lors d’un feuillet plissé β quelles interactions maintiennet cette forme ?
Des ponts H entre les amine et les grp ncarboxyle des AA
Pour les feuillets β, quelle disposition la rend plus stables? et pourquoi?
Lorsque les feuillets sont disposés antiparallèlement . En effet, la distance des ponts H sera alors ponts courte les rendant alors plus stables.
Pour un feuillet β, qu’advient-il des chaînes latérales ?
Elles sont projetés alternativement au dessus et en dessous du plan du feuillet.
Quelles est le nombre de segments avec lesquels sont généralement formés les feuillets β et combien ces derniers possèdent d’AA?
de 2 à 15 segments chacun comportant en moyenne 6 AA.
Quels AA favorisent l’hélice Ɑ?
Ala, Glu, Leu et Met
La fibrine de la soie est surtout constitué de quels AA. Quelle propriété lui confére ces AA et pourquoi.
Quelle est la disposition de ses segments ?
Elle est surtout constitué d’AA avec de petites chaînes latérales (ala et gly)
Ceci lui confère la propriétéd’être inextansible dans une direction mais soupole dans l’autre.
Antiparallèles
Quels autres structures secondaire omis les feuillets β et les hélices Ɑ existant. (2)
Les solénoïdes et les boucles. Les boucles relient les structures secondaires mais sont de forme et de longueur variable.
De quoi dépendant les repliments de la structure tertiaire ?
-liaisons H
-liaisons électrostatiques
-effet hydrophobe
-liaisons covalentes S-S
Comment est caractériséle tonneau Ɑ/β?
Nomme un exemple de cette molécule
Par des feuillets plissés bêta paralléles reliés un à l’autres par une hélice alpha
ex: triosephosphate isomérase (8 de chaque)
Comment est caractérisé le motif à doigt de zinc?
Par une hélice alpha avec un atome de zinc.
C’est une caractéristique des protéines de liaison à l’ADN ou l’ARN
Qu’est-ce qu’un domaine?
Une région d’une protéine ayant une fonction spécifique comme de l’activité enzymatique et/ou des sites de liaison pour d’autres molécules.
Nomme 3 exemples de domaines protéiques ( indice: ils sont tous dans la protéine pyruvate kinase!)
-liaison de l’ATP
-Liaison au substrat
-un domaine régulateur de l’activité
Quel type de domaine est essentielle au repliement de la protéine?
Les domaines hydrophobes. En effet, ils ont la principale force de stabilisation de la structure protéique. Ces domaines sont maintenus à l’intérieur de la protéine ce qui rend le dépliment de cette dernière énergétiquement défavorable
Quelle est la particularité des résidus cysrtéines?
Ils peuvent former des ponts disulfures (covalents) à l’intérieurs d’un même polypeptides ou entre des polypeptides. Ce processus se fait par une oxydation des groupes SH. Cette réaction est réversible.
Ceux-ci sont nécessaires à la formation et/ou stabilisation de la structure 3D de certaines protéines.
Qu’est-ce qu’une dénaturation.
Une modification (bris) de la structure 3D d’une protéine du à des conditions de pH, de concentration saline ou de températures inadéquates qui inactive la protéine.
Généralement réversible
