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BIO-Cell examen 2 > Contrôle qualité des protéines > Flashcards

Contrôle qualité des protéines Flashcards

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1
Q

Quelle est l’état ultime d’une protéine si elle n’est pas géré par les systèmes de contrôle de qualité ?

A

LA formation d’agrégats toxiques

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2
Q

Quel est le rôle du système de contrôle de la qualité des protéines au niveau de la vie de la cellule ?

A

Le système de contrôle des protéines a un rôle dans plusieurs évènements différents dans la vie d’une cellule. (cycle cellulaire, différenciation, etc…)

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Q

Vrai ou faux
Les Hsp sont présentes dans certains types de cellule seulement

A

Faux, elles sont ubiquitaires

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4
Q

Quels sont les rôles de protection des Hsp (4)

A
  • contrôle la renaturation des protéines lors de leur synthèse
  • Empêche la dénaturation des protéines causé par le stress
  • Solubilise les agrégats toxiques

-Cofacteurs pour la dégradation de protéines brisées

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Q

Quel est le rôle de régulation des Hsp

A

Cofacteur de dégradation de protéine du cycle cellulaire et de la différenciation

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6
Q

Vrai ou faux
Les Hsp sont toutes induites par le stress

A

Faux, certaines sont stress-induced alors que d’autres sont constitutives

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7
Q

Quels sont les deux types de Hsp concernant leur relation à l’ATP

A

Il y a des Hsp-ATPase et des Hsp non-ATPase

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8
Q

Comment sont activer les stress-induced Hsp

A

Le régulateur transcriptionnel HSF-1, normalement séquestré au noyau va, dans un situation de stress, transloquer au noyau et activer la transcription des Hsp

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9
Q

Où sont situé les Hsp 70 dans la cellule

A

-Noyau
-cytoplasme
-membrane

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10
Q

Quelles sont les fonctions des protéines de la famille des Hsp70 (5)

A
  • Transport de protéines au travers des membranes
  • Renaturation des protéines
  • Solubilisation des agrégats (avec Hsp100)
  • Repliement des protéines pendant la synthèse
    -Présentation des protéines au protéasome
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11
Q

Dans le cycle Hsp70, quelle protéine catalyse l’hydrolyse de l’ATP ET présente le substrat à Hsp70

A

Hsp40

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12
Q

La protéine est-elle renaturé après un seul tour du cycle ?

A

Non, ça prend plusieurs cycle

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13
Q

Qu’induit l’hydrolyse de l’ATP

A

Un changement de conformation de Hsp70 qui séquestre le substrat

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14
Q

Quel autre protéine que Hsp40 Hsp70 a t’elle besoin

A

Des Nucleotides exchange factors (NEFs)

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15
Q

Quelle autre Hsp est impliquée dans la solubilisation des agrégats avec Hsp70

A

Hsp100

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16
Q

Quel est le rôle de hsp70 dans la solubilisation des agrégats

A

Elle extrait la protéine du moton et la transfère dans Hsp100

17
Q

Quelle structure de Hsp100 est importante pour solubiliser les agrégats

A

Le canal central: la protéine est dépliée en passant dedans.

18
Q

hsp70 a t’elle des substrats spécifiques ?

A

Non

19
Q

Hsp90 a t’elle des substrats spécifiques ?

A

Oui, les récepteurs des hormones stéroïdiennes

20
Q

Combien de domaine Hsp90 possède t’elle

A

3

21
Q

Quel sont les deux conformations de Hsp90

A

Ouvert et fermé

22
Q

Qu’est-ce qui fait passer hsp90 de ouvert à fermer

A

la liaison de l’ATP

23
Q

Qu’est ce qui fait passer hsp90 de fermé a ouvert

A

L’hydrolyse de l’ATP

24
Q

Comment les inhibiteurs des hsp90 fonctionnent t’ils comme agent anti-cancer ?

A

Ils bloquent le cycle de Hsp90, ce qui fait que le récepteur hormonal est dégradé au protéasome

25
Q

Quel est le rôle du système UPS

A

La dégradation des protéines que les chaperonnes n’ont pas été capable de renaturer

26
Q

Quel est le rôle des chaperonnes dans le système UPS

A

Elle présente la protéine à dégrader aux enzymes d’ubiquitinylation

27
Q

Quels sont les trois enzymes responsables de l’uniquitinylation

A

E1, E2, et E3

28
Q

Quelle enzyme parmi les trois lie le substrat

A

E3

29
Q

Quelle enzyme apporte l’ubiquitine au complexe

A

E1

30
Q

Sur quoi E1 met il l’ubiquitine

A

sur E2

31
Q

Quelle enzyme transfert l’ubiquitine de E2 au substrat

A

E3

32
Q

Le substrat est-il poly ou mono- ubiquitinyler

A

polyubiquitinyler

33
Q

Vrai ou faux
L’ubiquitinylation est réversible

A

Vrai,
les DUBs peuvent enlever les ubiquitines

34
Q

Comment les inhibiteurs du système UPS agisse t’il comme anticancer ?

A

L’inhibition du complexe provoque une accumulation de protéines dénaturé dans la cellule, ce qui est toxique

35
Q

Pourquoi les inhibiteurs du système UPS sont-ils sécuritaires d’utilisation vis à vis les cellules saines

A

Comme l’expression de protéines est grandement stimulée chez les cellules cancéreuses, elles sont beaucoup plus sensible aux inhibiteurs de l’UPS que les cellules saines

BIO-Cell examen 2 (8 decks)

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