compartiments de la cellules Flashcards
Quels sont les organites d’une cellule et leur fonction?
- Appareil de golgi : modifie et distribue les proteines venant du RE
- Réticulum endoplasmique lisse et rugueux : contient 50% des membranes et produit les lipides Ca2+
- Cytosol : site de synthèse et dégradation des proteines, métabolisme intermédiaire
- Peroxysomes : compartiment vésiculaire contenant des enzymes utilisé dans les réactions d’oxydation
- Noyau : génome, synthèse d’ADN et d’ARN
- Lysosomes : enzymes digestives qui dégradent les organites morts et matériel de l’extérieur intégré par endocytose
- Exosomes : vésicules remplit de particule membranaire (déversement de mico-vésicule)
- Mitochondries : production d’ATP
- Endosomes : compartiment vésiculaire contenant le matériel ingéré par endocytose en route vers les lysosomes ou et les exosomes
Quel est l’origine des organites au cours de l’évolution?
- Les anciennes cellules eucaryotes ne possédait pas de membrane solide, ce qui leurs a permis d’ingéré d’autres procaryotes et ainsi faire un transfert de gêne.
- Ensuite par pincement et invagination de la membrane, les chromosomes fut progressivement protégé par une membrane qui s’est formée.
- L’ingestion d’une bactérie aérobique a permis à la cellule d’avaler un promitochondrion, ce qui a permis de former de multiples mitochondries
- Ces mitochondries ont alors fourni de l’énergie à la cellule qui a pu développer des systèmes de membranes plus élaborés.
quel est la relation topologique entre les compartiements de la voie sécrétoire et la voie de l’endocytose?
- Ils sont topologiquement équivalents à l’extérieur de la cellule, c’est-à-dire que c’est la seule façon de sortir de celle-ci
- Golgi, RE, endosome, lysosomes sont de la même famille, c’est-à-dire qu’ils communiquent entre eux pour sortir de la cellule, par des vésicules de transport qui bourgeonnent d’un organite et fusionnent à un autre
quels sont les grandes familles de compartiments intracellulaires?
1.Le noyau et le cytosol, communiquent par les
pores nucléaires (« gates »).
2. Organites de la voie sécrétoire et endocytaire
– RE, Golgi, endosomes, lysosomes, vésicules de
transport, exosomes (vésicules).
3. Les mitochondries, peroxisomes (transporteurs)
4. Les plastes (plantes)
quel est la fonction des signaux de tri?
• Signaux de tri : apporter la protéine a sa destination. Ils sont contenu dans la séquence de AA
** la plupart des protéines n’en possède pas et reste dans le cytosol.
quel est la fonction des séquences de signale?
• Séquençage de signal : élimine les signaux de tri en N-terminal
quel est ;a fonction des patch de signal?
• Patch de signal : multiple séquences de AA répartis sur la protéine imposant une structure 3D à la protéine. Ils ne sont pas éliminés
quels sont les 3 mécanismes par lesquels les proteines se déplacent?
- Transport par système de vanne (entre le noyau et le cytosol)
- Transport transmembranaire : par des translocateurs protéiques (ex : cytosol mitochondrie)
- Transport vésiculaire : par des vésicules de transport membranaire
comment les organites se réplique?
- Lors de la division, la cellule doit dupliquer ses organites.
- Les organites grandissent par incorporation de nouvelles molécules
- Puis se divisent et se répartissent entre les 2 cellules filles.
- La cellule ne peut pas synthétiser de nouvelles membranes sans un gabarit
qu’est ce que le complexe de pore nucléaire et sa composition?
• Composé de 30 sortes de proteines ou nucléoporines. Disposées selon une symétrie octogonale
• Anneau transmembranaire : traverse la membrane et ancre les complexes de pores nucleaires à l’enveloppe
• Proteines d’échaffaudage : structure en anneau pour stabiliser la courbure de la membrane.
• Nucléporines du canal : tapisse le pore
• Des fibrilles dépassent les complexes par les deux faces : sur la face nucléaire, ils ont une courbure pour former une cage
• Chaque complexe à un ou plusieurs petits canaux remplit d’eau laissant le passage des petites molécules par diffusion passive. (Cette diffusion est possible, car le centre du CPN possède une structure fibrillaire enchevêtrée qui
bloque le passage aux grosses molécules)
quel est le fonctionnement des NLS
1- Courte séquence riches en AA chargés positivement (lys et arg)
2- Les signaux peuvent être n’importe où sur la séquence ou sur une seule sous-unité d’un complexe multimérique
3- Le transport débute lorsque la molécule lie les fibrilles émanant du complexe de pores nucléaires pour ensuite procéder vers le centre du complexe.
** les protéines sont repliées lors du transport par les pores!!!!!
quel est le fonctionnement des récepteurs de transport nucléaire?
1- Pour initier l’importation nucléaire, les NLS doivent d’abord être
reconnus par les récepteurs d’importation nucléaire
2- Ce sont des protéines cytosoliques solubles qui lient les NLS et des protéines du CPN → parmi lesquelles certaines forment les fibrilles du CPN et s’étendent jusque dans le cytosol
3- Des groupes de protéines avec des NLS différents lient des récepteurs différents
4- Les récepteurs utilisent parfois des protéines adaptatrices qui forment un pont entre le récepteur et la NLS de la protéine à transporter
5- C’est récepteurs lient des protéines du CNP avec une répétition de Phe-Gly
6- À l’intérieur du noyau, les récepteurs larguent le cargo et retournent
au cytosol
Quel est le fonctionnement du système GTPase??
• Importation dans le noyau
1- Le récepteur d’importation lie la protéine que nous voulons relarguer dans le noyau
2- Ran-GTP (GDP échangé pour du GTP par GEF) lie le récepteur d’importation à leur arriver dans le noyau, causant le relargage.
3- Étant lié au récepteur, le Ran-GTP sort et GAP hydrolyse le GTP pour former du GDP et ainsi dissocier le Ran-GDP
4- Le récepteur pour donc lié une nouvelle protéiné.
• Exportation dans le noyau :
1- Le récepteur dans le noyau qui est lié au Ran-GTP (échanger par du GTP par GEF) lie aussi une protéine qui est pour l’exportation
2- Arrivé dans le cytosol, GAP hydrolyse le GTP et la protéine est exportée.
comment le transport entre le cytosol et le noyau peuvent etre régule?
- Par le contrôle à la machinerie de transport (NF-AT et NF-kB avec l’inhibiteur IKB)
- Régulation du cholestérol
- Bourgeonnement de l’enveloppe nucléaire
quel est le fonctionnement des proteine TOM et TIM?
1- De l’ATP est nécessaire pour libérer les protéines précurseurs des chaperonnes
2- La séquence signale est reconnue par TOM et la protéine est amené dans le canal de translocation
3- La protéine est transloqué à travers TIM23 à l’aide du gradient d’é et traverse ainsi les deux membranes
4- La protéine rentre ensuite dans la matrice (à l’aide de Hsp70 mito, a raison de son affinité pour les protéines natives, ce qui nécessite de l’ATP) ou reste dans la membrane interne
quels est la fonction des porines et de la proteine SAM?
1- La protéine traverse la membrane externe grâce à TOM
2- Ensuite, le complexe SAM intègre la protéine DANS la membrane externe pour qu’elle forme une porine.
• Les porines permettent le passage des ions et des métabolites à
travers la membrane externe
quels sont les mécanisme ou les proteine sont intégré dans la membrane??
1- TIM 23
2- OXA
3- TIM 22
quels sont les mécanisme ou les proteine sont intégré dans l’espace intermembranaire?
1- Oxydation par Mia 40
2- Dans l’espace intermembranaire
quel est la composition et la fonction des peroxysomes?
- Membrane simple, pas de ribosome ni d’ADN
- Recoit des proteine du RE et du cytosol
- Site majeure de l’utilisation O2
- Contiennent différente enzymes oxydatives : catalase, urate oxydase
- Les enzymes utilisent O2 pour éliminer l’hydrogène de substrat qui peut etre toxique pour la cellule
- H2O2 utilisé par la catalase pour éliminer des molécules toxiques
quel est le mécanisme d’importation des proteines dans les peroxysomes?
• La séquence Ser-Lys-Leu = signal d’import
• 23 peroxines) participent à l’importation des protéines sous forme repliée
• Un complexe - Pex5 (récepteur) + cargo) s’insère dans la
membrane au niveau de protéines d’amarrage (Peroxines)
• Formation d’un pore membranaire au travers duquel le cargo est
libéré dans la matrice
• Le récepteur (Pex5) est ubiquitiné et recyclé au cytosol
quel est le modele pour la prolifération des peroxysomes?
• Pour qu’il puisse proliférer, le peroxysome doit grossir :
1- Des protéines qui ont d’abord passé par le RE et intégré dans des vésicules spécialisé pour aller se fusionner aux peroxysomes
2- Importation des protéines par leur propre système d’importation
Quels sont les différences entre les RE lisse et rugeux?
• Rugeux :
1- Possède des ribosomes pour la synthèse protéique
2- Dans transport cotraductionnel, le ribosome est attaché à la membrane du RE→Une des extrémités de la protéine est transloquée dans le RE→Le reste du peptide continue à être synthétisé
3- Le RE rugueux forme des piles orientées de cisternes aplaties
• Lisse :
1- Dépourvue de ribosomes
2- Rare
3- Le RE lisse est relié aux cisternes
qu’est-ce qu’un microsome?
• Fragment de RE qui forment de petites vésicules
expliquez l’hypothèse du signal
• Selon cette hypothèse, une séquence signal en N-terminal dirige la protéine vers le RE, puis est coupée par une
signal-peptidase située dans le RE qui coupe la séquence
• Lorsque la séquence signal émerge du ribosome, elle est dirigée sur le RE, sur un translocateur qui forme un pore à travers lequel le polypeptide est transloqué
expliquer le mécanisme des molécules SRP
1- La SRP s’enroule autour de la protéine une des extrémités se lie à la séquence signal tandis que l’autre bloque le site de liaison au facteur d’élongation
2- Arrêt de la synthèse protéique donne le temps au ribosome de fixer le RE avant de terminer la synthèse et que la protéine soit libéré dans le cytosol
3- Le complexe protéine-SRP se lie au récepteur SRP
4- La protéine de translocation insère la protéine dans la membrane
5- Libération de la SRP du récepteur
6- Transfert du peptide à travers la membrane (grâce à la séquence signal)
quel est le role du pore aqueux?
• Permet la translocation de la protéine dans le RE pendant sa formation
quel est la différence entre les ribosomes libres, liés et les polyribosomes?
- Lié à la membrane : sont attachés a la membrane du RE rugueux, font les protéines qui passe par le RE
- Libre : font toutes les protéines qui ne passe pas par le RE
- Polyribosomes : plusieurs ribosomes sur une molécule ARN
de quelles facon peuvent s’intégrer les proteines a la membrane?
• Sous forme d’une simple ou de plusieurs hélice a, ou d’un feuillet enroulé sur lui-même
• Exposées d’un seul côté encrées dans le feuillet cytosolique par une hélice a
• Liaison covalente avec 1 chaine lipidique du feuillet cytosolique synthétisées
dans le cytosol puis ancrées à la membrane par différents types de liaison
• Ancre GPI: liaison covalente avec un phosphatidylinositol (via oligosaccharide)
quel est le mécanisme de translocation des proteines solubles?
Les SRP lient la séquence signal qui permet de se lier au récepteur et ainsi ouvrir le pore. Ensuite, une peptidase vient couper la séquence signal et ainsi libérer
• la protéine. Le pore se referme et s’ouvre latéralement pour laisser échapper la séquence signal dans la membrane ou elle sera dégradée.
quel est le mécanisme de translocation des proteines a un seul domaine?
- la séquence signal initie la translocationqui s’arrête au niveau d’un
signal d’arrêt du transfert (un segment hydrophobe)
2-Ce signal d’arrêt ancre la protéine dans la membrane après que la
séquence signal ait été libérée du translocateur et coupée!!
3-La séquence d’arrêt est transférée dans la membrane par la vanne
latérale et y reste sous forme d’un seul segment en hélice a qui
traverse la membrane
quel est le mécanisme de translocation des proteines plusieurs domaines?
1- Une séquence signal interne sert de signal de début transfert et initie la translocation
2- Jusqu’à ce qu’une séquence de fin de transfert soit atteinte
3- Dans une protéine à double passage, le peptide est alors libéré dans la membrane
4- une 2e séquence de début de transfert réinitialise la translocation du peptide jusqu’à la prochaine séquence suivante de fin de transfert.
quels est la fonction des signaux de rétention?
• Séquence de 4 amino acides dans son C-terminal dans les protéines qui permet de la retenir
comment se fais la glycosilation des proteines?
• Transfert en bloc d’un précurseur oligosaccharide préformé
• Maintenu en place dans la membrane par le dolichol, un complexe lipidique
• Transféré sur le NH de la chaîne latérale d’une Asn → liaison N-osidique ou lié à l’Asn
• Catalysé par une oligosaccharyl transférase située sur RE côté lumière
• Plusieurs protéines nécessitent une N-glycosylation pour se replier correctement dans le RE
• 2 chaperonnes du RE, calnexine et calretriculine, se lient sur les
sucres des protéines qui ne contiennent qu’un seul glucose terminal et qui ne sont pas complètement repliées, les retenant ainsi au RE
• Avec l’élimination du dernier glucose (glucosidase), la protéine se
dissocie des chaperonnes et peut quitter le RE
comment les oligosaccharides servent de marqueurs lors de l’état de repliement?
• Les oligosaccharides liés à l’Asn facilitent cette distinction en mesurant le temps passé par une
protéine dans le RE
Le lent élagage d’un mannose sur l’oligosaccharide par une mannosidase
crée une nouvelle structure reconnue par l’appareil de rétrotranslocation.
Les protéines qui se replient et sortent du RE plus vite que l’action de la mannosidase échappent à la dégradation
