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Biochimie > Classification des proteines > Flashcards

Classification des proteines Flashcards

1
Q

Classification selon leur fonction, combien + nom

A

7

structurales
transport
motrices
régulatrices 
signalisation
défense et protection 
stockage
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Q

Classification selon leur composition

A

Holoprotéines

Hétéroprotéines

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Q

Holoproteines

A

uniquement d’AA

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4
Q

Hétéroprotéine

A

AA+partie non protéique «groupement prosthétique»

lipide, glc, ions métalliques (hémoglobine=>fer qui fixe l’O2)

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5
Q

Classification en fonction de la forme

A

Globulaires

Fibreuses

Mixte

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6
Q

Globulaires

A

sphérique
solubles(hydrophile) (sauf le coeur hydrophobe)
•pas d’AA répété
Structure tertiaire plus ou moins complexe
•Interactions intermoléculaires FAIBLES ***
-Rome fonctionnel
•Sensibles aux variations de pH/température

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7
Q

Fibreuse

A

•Filamenteux
insolubles
•AA répètes
Structure secondaire = motif dominant (kératine : hélice alpha)
•Interactions intermoléculaires FORTES
•Role structural (charpente)
•Résistante: peu sensible aux variations de pH

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8
Q

Mixtes

A

Globulaires et fibreuse

Myosine

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9
Q

Exemple de protéines fibreuses

A

Collagène
Kératine
Élastine
Fribroïne

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10
Q

Exemples de protéines globulaires

A

Hémoglobine, immunoglobuline, myoglobin, hormones, enzymes

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11
Q

Classification selon leur taille

A

Taille et rôle non liés **

Oligopeptide
Polypeptide
Protéines

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12
Q

Oligopeptide

A

10AA max **

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13
Q

Exemple oligopeptide

A

Aspartame : dipeptide artificiel**
=édulcorant *
TRH (tripeptide)
GNRH décapeptide (FSH LH)

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14
Q

Polypeptide

A

10 a 100 AA

Glucagon 29AA**
hormone hyperglycémiante ** pancréas

Insuline **
hypoglycémiante ** pancréas

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15
Q

Protéines

A

+ 100 AA

titine 30000 (la plus grosse)

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16
Q

Kératine (localisation)

A

Couche cornée = couche externe de l’épiderme

IMPERMÉABILITÉ

Phanère (cheveux, poils, cornes, ongles, griffés..)

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17
Q

kératine (compo)

A

AA hydrophobe

cysteine ++
souffre +++

établissent ponts disulfures
rigidité et résistance
durete augmente avec les ponts du disulfures

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18
Q

2 types de kératine

A

alpha ++ (mammifères)

bêta - (reptiles /oiseaux)

19
Q

Kératine hélice alpha 3 composants

A

domaine centrale en hélice alpha
unite structural de base = superhelice*
association latéral de superhélices

20
Q

Kératine Domaine central en hélice alpha

A

300 AA

Encadre par domaine amino terminal et carboxylique terminal (domaines non hélicoïdales)

21
Q

Kératine unité structural de base = superhelice

A
  • enroulement de 2helices alpha (chacun de pas a droite*)&raquo_space; formation de superhelice de pas GAUCHE !
  • STABILISATIONS PAR INTERACTIONS HYDROPHOBES (faibles) ENTRE LES 2 HÉLICES ALPHA TOUS LES 7AA*
  • heptade)
  • Torsion ds chaque hélice alpha due à la formation de la superhelice
  • Interactions entre les AA 1 et 4 (hydrophobes comme leucines)

•Stabilisation par formation de ponts disulfures

22
Q

Association latérale de superhelice (Kératines alpha) par liaisons..

A
  • covalentes croisées * (cross link)
  • ponts disulfures
  • protofibrilles > filaments intermédiaires > fibres
23
Q

Kératinopathies herediatries (anomalies kératine alpha)

A

Rare

Monilethrix
Épidermolyse bulleuse simple

24
Q

Monilethrix

A

dysplasie du cuir chevelu
>hypotrichose =perte de cheveux

pas de traitement

25
Q

Epidermolyse bulleuse

A

Fragilité cutanée
>formation de bulle par décollement de la peau (spontanée ou traumatisme minime)

pas de traitement

26
Q

Elastine (localisation)

A

•Fibres élastiques

Étirable jusque 150% de sa longueur au repos*
Reprend sa forme de repose après étirement

•Dans les vaisseaux sanguins, coeur, peau, poumons

27
Q

Elastine composition

A

Proteine Très hydrophobe

95% AA a polaires
5% AA polaires (lysine)**

28
Q

Elastine (2AA caractéristique)

A

Desmosine et isodesmosine **

> dérivent de la lysine** par modifications post-traductionnelles (oxydation de Lys par Lysyl-oxydase)

29
Q

Unite de base de l’elastine

A

tropo -elastine*

•pas de structure 2aire déterminée (= prot amorphe)

•Association par des liaison COVALENTES* croisées impliquant des résidus lysine **
>Action de la lysyl-oxydase
>modif de 4Lys pr former la desmosine et isodesmosine

30
Q

Élasticité de l’elastine

A

•Rupture des liaisons faibles lors de l’étirement
>Liaisons covalentes croisées non rompues donc permettent le maintien de la structure

•Exposition des résidus hydrophobes**
>thermodynamiquement instable en environnement aqueux

•Retour spontanée à la structure de départ pour ne plus exposer les résidus hydrophobes

31
Q

Rôle ds le vieillissement de l’élastine

A 
•Renouvellement quasi nul (puberté 
•Stock elastine variable 
•Disparition progressive de l’élastine
>peau mince et ridée **
•Accéléré par  UV
32
Q

Maladie de l’élastine

A

Cutis laxa = peau lache

Défaut qualitatif d’elastine

33
Q

Ol l’agence est une proteine…

A

Fibreuse

34
Q

Collagène majoritaire

A

type I = 90%

35
Q

AA caractéristique du collagène

A

Bcp de glycine
Bcp de Lysine

Hydroxyproline*
Hydroxylysine ***

36
Q

Unité de base du collagène

A

Tropocollagene = superhelice de 3 chaîne hélicoïdales

Dans chaque chaîne : Gly-X-Y (motif répète)

37
Q

Formation des chaînes par..

A

Répulsion stérique et non pas LH !!! donc ce ne sont pas des hélices alpha !!! (Hélice mais pas alpha à cause de la proline)

38
Q

Rôle des LH

A

Stabilité de la superhelice

39
Q

Aggregation latérale des superhelice

A

liaisons covalentes entre hydroxylysine et lysine = reticulation du collagène

= collagène fibrillaire

40
Q

3 collagenopathies

A
  • Fibrose
  • Maladie des os de verre = ostéogenèse imparfaite (génétique)
  • Scorbut (acquise)
41
Q

Origine des collagenopathie

A

Génétique (ostéogenèse) ou acquise (Scorbut)

42
Q

Ostéogenèse imparfaite

A

Très rare

Altération génétique ** au niveau des Mutations du collagène de type I (=plus abondant)

Mutation Gly par AA avec chaîne lat encombrante (ex: proline)

Csq: Fractures spontanées** (ou traumatismes minime), anomalies dentition, yeux «bleutés»(sclérotique), surdité (os oreille moyenne)

43
Q

Scorbut

A

Collagénopathie Acquise

CARENCE EN VIT C** (hypovitaminose C)

Vit C = cofacteur des lysyl et prolyl hydroxylase: dysfonctionnement des hydroxylases**

En recrudescence : malbouffe

Csq: syndrome hémorragique **; anomalie de cicatrisation

Biochimie (2 decks)

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