Cinétique enzymatique

Question 1

Six classes enzymes :L.OL.I.T.H

Answer 1

Oxydo-réductases : catalysent le transfert d’électron d’un donneur vers un accepteur

u Transférases : catalysent le transfert d’un groupement d’atomes entre deux substrats

u Hydrolases : catalysent la rupture d’une liaison par fixation d’une molécule d’eau u Lyases : catalysent la rupture de liaisons autres que l’hydrolyse

u Isomérases : catalysent le déplacement de groupe à l’intérieur d’une même molécule

u Ligases : catalysent la condensation de 2 molécules avec consommation d’énergie sous forme d’ATP

Question 2

KM =

Answer 2

concentration de sustrat pour laquelle la vitesse d’une réaction enzymatique atteint la moitié de sa Vmax

u Unité mol/

Question 3

Relation Affinite et KM :

Answer 3

Plus une enzyme est affine pour son substrat, plus la concentration nécessaire en substrat pour atteindre une vitesse maximale est faible

Question 4

LA vitesse maximale (Vmax ) est la capacité

Answer 4

d’une enzyme à accélérer une réaction

u Elle est décrit par la relation de Michaelis Menten

u V= Vmax * [S ] / (Km + [S ] )

Question 5

La représentation double inverse ou de Linweaver et Burk permet d’utiliser l’équation de Michaelis Menten pour retrouver

Answer 5

les valeurs de Km et de Vmax

Equation de Michaelis Menten :

0) Vi = (Vmax * [S]) / (KM+ [S])
1) Inversion : 1/Vi = (KM + [S]) / (Vmax * [S])
2) Dénominateur commun : 1/Vi = (KM / (Vmax * [S])) + ([S] / (Vmax * [S]))
3) Simplification : 1/Vi = ((KM / Vmax) * (1/ [S])) + (1 / Vmax )

Question 6

LES INHIBITEURS

u Définition :

Answer 6

petites molécules ou ions qui empêchent l’activité catalytique des enzymes

Question 7

3 types d’ihnibitions :

Answer 7

Inhibition COMPETITIVE
Inhibition NON compétitive
Inhibition INcompétitive

Question 8

Comment faire la différence entre ces 3 formes d’inhibition ?

Answer 8

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