chp8 enzymes Flashcards
what are enzymes
= βιολογικοί καταλύτες, κυρίως πρωτεΐνες αλλά όχι αποκλειστικά
what are the 2 main characteristics of enzymes + how they got it
- καταλυτική ισχύς
- εξειδίκευση due to the active site (ενεργό κέντρο)
ΤΙ ΑΚΡΙΒΩΣ ΚΑΝΟΥΝ ΤΑ ΕΝΖΥΜΑ;
- Τα ένζυμα καταλύουν αντιδράσεις με το να σταθεροποιούν τις μεταβατικές καταστάσεις = enzyme-substrate complex, τις υψηλότερες ενεργειακά στερεοδιατάξεις στις πορείες των αντιδράσεων
- each enzyme stabilizes a specific transition state, which causes a specific reaction.
give 2 eg of an enzyme used in the body
1) η απλή αντίδραση ενυδάτωσης διοξειδίου του άνθρακα που
είδαμε στα ερυθρά αιμοσφαίρια, καταλύεται από το ένζυμο ανθρακική ανυδράση
2) Πρωτεολυτικά ένζυμα in vivo causes the διάσπαση πεπτιδικού δεσμού into its carboxylic + amine group
what are the αντιδρώντα στις ενζυμικές αντιδράσεις
υποστρώματα
what is the specificity of the enzyme caused by
στην ακριβή αλληλεπίδραση υποστρώματος και ενζύμου, η οποία με τη σειρά της οφείλεται στην τρισδιάστατη δομή του ενζύμου
name the 3 types of enzyme shapes + describe
- ριβοένζυμα = από RNA
- Απλές σφαιροπρωτείνες = αποτελούνται μόνο από αμινοξέα
- Ολοένζυμα = αποτελούνται από ένα πρωτεϊνικό τμήμα (αποένζυμο) και από ένα μη πρωτεϊνικό τμήμα (συμπαράγοντας)
what are the Συμπαράγοντες made of exactly
- μέταλλα ή
- μικρά οργανικά μόρια = συνένζυμα
and either one can also have vitamins with it
what can the συνένζυμα be also called
Αν τα συνένζυμα είναι σφιχτά προσδεδεμένα στο αποένζυμο
λέγονται προσθετικές ομάδες
what’s the role of Συμπαράγοντες
= μικρά μόρια που εκτελούν αντιδράσεις που δεν μπορούν
να πραγματοποιηθούν από τα 20 αμινοξέα
what is an ολοένζυμο
= Aποένζυμο + συμπαράγοντας
ΓΙΑΤΙ Η ΑΒΙΤΑΜΙΝΩΣΗ ΠΡΟΚΑΛΕΙ ΠΡΟΒΛΗΜΑΤΑ ΣΤΟΝ ΜΕΤΑΒΟΛΙΣΜΟ ΕΝΟΣ ΑΝΘΡΩΠΟΥ;
- Το μεταβολισμός χωρίζεται στον aναβολισμό και καταβολισμό - βιταμίνες είναι τμήματα συνενζύμων που είναι απαραίτητα για να λειτουργήσει τέλειο το ολοένζυμο —> άρα τις αντιδράσεις του μεταβολισμού δεν δουλεύουν χωρίς βιταμίνες για αυτό την αβιταμίνωση προκαλεί προβλήματα στο μεταβολισμό.
briefly explain how enzymes work to produce the product
χρησιμοποιώντας ολόκληρο το απόθεμα των ενδομοριακών
τους δυνάμεων, φέρνουν μαζί τα υποστρώματα σε έναν άριστο
προσανατολισμό, που είναι η προετοιμασία για τον σχηματισμό και τη διάσπαση χημικών δεσμών (they use the intramolecular forces they bring the substrates together to either break or from new bonds)
what is the Βασική λειτουργία έμβιων οργανισμών
μετατρέπουν μια μορφή ενέργειας σε άλλη
how can we explain enzymes function using thermodynamics
Τα ένζυμα αυξάνουν την ταχύτητα των χημικών αντιδράσεων, αλλά οι ιδιότητες της αντίδρασης, το κατά πόσο μπορεί να λάβει χώρα και οι συγκεντρώσεις αντιδρώντων και προϊόντων, όταν η αντίδραση βρίσκεται σε ισορροπία, εξαρτώνται από τη διαφορά ενέργειας, μεταξύ των αντιδρώντων και των προϊόντων.
This is measured in ελεύθερη ενέργεια G = ενέργειας που είναι ικανή να εκτελέσει έργο
what are the 2 concepts of thermodynamics that apply for the enzymes role + which concept does the enzyme affect
- Τη διαφορά της ελεύθερης ενέργειας ΔG μεταξύ των
αντιδρώντων και των προϊόντων (προσδιορίζει το κατά πόσο η αντίδραση θα γίνει αυθόρμητα) - Την ενέργεια που απαιτείται για να αρχίσει η μετατροπή των αντιδρώντων σε προϊόντα (προσδιορίζει την ταχύτητα της αντίδρασης)
—> Τα ένζυμα επηρεάζουν μόνο the 2nd
how to determine if a reaction is catabolic
Αν μια αντίδραση είναι καταβολική = είναι εξώθερμη = G -ve
αλλά πάλι θα είναι εξώθερμη, παρόλο που κάποιος σημεία μπορεί να είναι ενδόθερμη.
Eg κυτταρική αναπνοή είναι καταβολική αντίδραση και το ΔG είναι αρνητικό, αλλά έχουμε 2 σημεία στη διαδικασία που είναι η αρχή της γλυκόλυσης kαι του Κrebs κύκλου = +ve γιατί έχει κάποια φάση αναβολισμού —> Αλλά δεν μας ενδιαφέρει τα ενδιάμεσα στάδια, άρα γενικά είναι αρνητικό.
do enzymes change the laws of thermodynamics
It can’t so δεν μπορεί να μεταβάλλει την ισορροπία μίας χημικής αντίδρασης.
—> Η τελική ποσότητα του προϊόντος είναι η ίδια, είτε παρουσία
ενζύμου, είτε απουσία ενζύμου BUT χρόνος που θα χρειαστεί η αντίδραση διαφέρει.
—-> so θα φτάσει σε ισορροπία ταχύτερα, αλλά το σημείο της ισορροπίας δεν θα μεταβληθεί.
what does the θέση ισορροπίας represent
της διαφοράς της ελεύθερης ενέργειας μεταξύ των αντιδρώντων και των προϊόντων
does the transition state have more or less energy compared to the reactants and products
έχει υψηλότερη ελεύθερη ενέργεια
what does this symbol indicate ΔG‡
= ελεύθερη ενέργεια ενεργοποίησης (EA) κατά Gibbs, ή απλά ενέργεια ενεργοποίησης
What information does the value of ΔG give + which one is affected by enzymes
- Προσδιορίζει αν η αντίδραση θα είναι η αυθόρμητα ή όχι –> Δεν επηρεάζεται από το ένζυμο.
- Δίνει πληροφορίες για την ταχύτητα μιας αντίδρασης, εξαρτάται από την NRG ενεργοποίηση —> επηρεάζεται από τα ένζυμα
what does a lower EE (EA) cause
περισσότερα μόρια έχουν την απαιτούμενη ενέργεια να φτάσουν στη μεταβατική κατάσταση
how does the lower EE affect the substrates
σχηματίζουν ασταθές και ασθενή δέσμη —> οι δεσμοί που υπήρχαν μεταξύ του υποστρωμάτων χάνουν πιο εύκολα, άρα σημαίνει ότι μειώνουμε την ενέργεια ενεργοποίησης
what’s the general role of catalysts
η σταθεροποίηση της μεταβατικής κατάστασης
Ποια είναι η ένδειξη της ύπαρξης ενζύμου υποστρώματος
Σε σταθερή συγκέντρωση ενζύμου, η ταχύτητα της αντίδρασης
αυξάνεται μέχρι μία μέγιστη τιμή (σημείο κορεσμού).
Whereas non catalysed reactions δεν παρουσιάζουν
αυτό το φαινόμενο του κορεσμού.
name a technique to see the binding of the substrates on the active site of enzymes
Η κρυσταλλογραφία με ακτίνες Χ
what changes when the συμπλόκου ES forms
Τα φασματοσκοπικά χαρακτηριστικά πολλών ενζύμων και
υποστρωμάτων, αλλάζουν με το σχηματισμό του συμπλόκου ES. Οι αλλαγές αυτές είναι ιδιαίτερα έντονες εάν το ένζυμο περιέχει μία
έγχρωμη προσθετική ομάδα
describe the shape of the active site and what bonds form
- μία τρισδιάστατη εσοχή, ή σχισμή
- από ομάδες προερχόμενες από διαφορετικές περιοχές μίας
γραμμικής αλληλουχίας αμινοξέων.
—> Τα κατάλοιπα είναιμακριά το ένα από το άλλο στην αλληλουχία και ίσωςαλληλεπιδρούν πιο ισχυρά από ότι τα παρακείμενα κατάλοιπα στην αλληλουχία των αμινοξέων, τα οποία μπορεί να είναι στερεοχημικά περιορισμένα από το να αλληλεπιδρούν το ένα με το άλλο
what is the job of the remaining aa that don’t take part in the active site
απαρτίζουν ρυθμιστικές περιοχές αλληλεπίδρασης με άλλες πρωτεΐνες, ή δίαυλους για να φέρνουν τα υποστρώματα στα ενεργά κέντρα
what bond types are formed in enzyme-substrate
Τα υποστρώματα προσδένονται στα ένζυμα με πολλαπλές ασθενείς έλξεις:
1. Ηλεκτροστατικές
2. Δεσμοί Η
3. Van der Walls
4. Υδροφοβικές αλληλεπιδράσεις
—> Το ενεργό κέντρο και το υπόστρωμα πρέπει να έχουν συμπληρωματικά σχήματα
Name and describe the 2 mοντέλα πρόσδεσης ενζύμου-υποστρώματος
- Μοντέλο κλειδιού-κλειδαριάς:
το ενεργό κέντρο έχει ένα σχήμα συμπληρωματικό του σχήματος του υποστρώματος - Μοντέλο επαγόμενης προσαρμογής (induced fit model):
το ενεργό κέντρο αλλάζει σχήμα κατά την πρόσδεση του υποστρώματος
Τα ένζυμα ελαττώνουν την ενέργεια ενεργοποίησης, αλλά
από πού προέρχεται η ενέργεια για την ελάττωση της ΕΕ;
Ελεύθερη ενέργεια απελευθερώνεται από τον σχηματισμό ενός μεγάλου αριθμού ασθενών αλληλεπιδράσεων μεταξύ ενζύμου και υποστρώματός του.
Η ελεύθερη ενέργεια που απελευθερώνεται κατά την πρόσδεση ονομάζεται ενέργεια πρόσδεσης
what’s the formula for V (speed)
V=-ΔΑ/Δt (change in substrate over time)
V= ΔP/Δt (change in products over time)
V=k[A] (the speed is directly linked to the substrate conc)
