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🧪Biochimie > Chimie Routine (RT) > Flashcards

Chimie Routine (RT) Flashcards

1
Q

Acidose:

A

Augmentation de l’acidité du sang (diminution des bicarbonates).

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2
Q

Advanced glycation end products:

A

Protéines qui ont été irréversiblement modifiées par l’attachement de glucose.

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3
Q

Carbohydrates:

A

Molécule composé de 3 éléments: C, H, O.

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4
Q

Cétones:

A

Composé organique dont l’un des carbones porte un groupement carbonyle.

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5
Q

Cétose:

A

Accumulation de corps cétoniques dans le sang.

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6
Q

Diabète gestationnel:

A

Lorsque l’intolérene au glucose est découverte pour la première fois durant la grossesse.

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7
Q

Diabète mellitus:

A

Augmentation du glucose dans le sang, causé généralement par un manque absolue ou relatif d’insuline­.

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8
Q

Diabétogène:

A

Ce qui peut aggraver ou provoquer le diabète.

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9
Q

Disaccharides:

A

Deux sucres liés par une liaison glycosidique.

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10
Q

Glucosurie:

A

Présence de sucre dans les urines.

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11
Q

Glycogène:

A

Utilisé pour stocker de l’énergie et permet de libérer rapidement du glucose.

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12
Q

Glycogenèse:

A

Transformation de glucose en glycogène.

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13
Q

Glycogénolyse:

A

Transformation du glycogène en glucose.

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14
Q

Glycolyse:

A

Transformation du glucose en acide pyruvique

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15
Q

Glyconéogenèse:

A

Transformation de produits non glucide en glucose.

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16
Q

Hydrolyse:

A

Décomp;osition d’une substance par l’eau.

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17
Q

Hémoglobine glyquée:

A

Valeur permettant de déterminer la concentration de glucose dans le sang sur trois mois.

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18
Q

Microalbuminurie:

A

Petite concentration d’albumine dans les urines.

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19
Q

Polydipsie:

A

Augmentation de l’absorption des liquides et est caractérisé par une soif excessif.

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20
Q

Polyurie:

A

Symptomes ou une maladie caractérisée par des urines abondantes.

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21
Q

Seuil rénal:

A

Montant sérique où que dépasse la capacité de réabsorption rénal. Le surplus est donc déversé dans l’urine.

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22
Q

Quels sont les valeurs critiques du glucose:

A

< 2.2 mmol/L

> 38.9 mmol/L

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23
Q

Quels sont les valeurs normales de glucose ac:

A

3.6-6.0 mmol/L

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24
Q

Quels fonctions principales compose les glucides:

A
  1. carbonyle
    • aldéhyde: le carbonyle est placé au bout (au carbone 1)
    • cétone: le carbonyle est placé ailleurs
  2. alcool
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25
Q

Quel est le carbohydrate plus simple:

A

Glycol aldéhyde

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26
Q

Quel est l’aldose le plus simple:

A

Glycéraldéhyde

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27
Q

Quel est le cétose le plus simple:

A

Dihydroxyacétone

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28
Q

Dessin du D-glucose:

A
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29
Q

De quelle facon peut-on distinguer la forme isomère D ou L chez les carbohydrates:

A

Se réfère à la position du groupement OH sur l’atome de carbone voisin du carbone CH2OH. D = droite, L = gauche

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30
Q

Quelle forme isomère se retrouve chez les humains:

A

L (gauche)

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31
Q

Quels sont les deux monosaccharides principaux qui sont des aldéhydes:

A
  1. D-glucose
  2. D-galactose
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32
Q

Quel est le monosaccharide principale qui est une cétone:

A

D-fructose

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33
Q

Quelles sont les pourcentages des formes circulantes de glucose:

A
  • forme alpha: 36%
  • forme bêta: 64%
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34
Q

Nommez les trois disaccharides principaux et nommez les monosaccharides qu’ils contiennent:

A
  1. Maltose (glucose + glucose)
  2. Lactose (glucose + galactose)
  3. Sucrose (glucose + fructose)
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35
Q

Lequel des disaccharides n’est pas réducteur:

A

Sucrose car il n’y a pas de groupements aldéhydes ou cétones de libres.

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36
Q

Quels sont les sucres réducteurs:

A
  1. maltose
  2. lactose
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37
Q

Quels sont les substances non glucides réducteurs:

A
  1. cr;éatine
  2. acide urique
  3. acide ascorbique
  4. acide oxalique
  5. glutathion
  6. salycilate
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38
Q

Qu’est ce qui forme l’amidon:

A
  1. amylose 20%: lien alpha 1-4
  2. amylopectine 80%: lien alpha 1-4 et liens alpha 1-6
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39
Q

Pourquoi que les humains ne peuvent pas digérer la cellulose:

A

La cellulose ont des liens bêta 1-4 et ne peut pas être hydrolysé par l’alpha amylase.

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40
Q

Pourquoi que les méthodes d’oxydoréduction ne sont pas spécifiques pour le glucose:

A

Car tous les sucres réducteurs et de nombreuses substances non glucidiques (glutathion, créatine, acide urique, acide ascorbique et médicaments) peuvent réduire l’ion cuivrique.

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41
Q

Quel serait le meilleur choix pour l’analyse de glucose entre méthode d’oxydoréduction par Folin-Wu ou Nelson-Somogyi:

A

Nelson-Somogyi car le glutathion, l’acide urique et une partie de la créatinine sont entrainés dans le précipité et la méthode peut être considéré comme parfaitement exacte.

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42
Q

Pourquoi on n’utilise plus l’O-toluidine pour le dosage de glucose:

A
  1. Car il est carcinogène
  2. elle est peu applicable à l’automation à cause de la nature corrosive de l’acide acétique
  3. au lieu on utilise le MBTH ou ABTH
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43
Q

On utilise l’enzyme glucose oxydase dans la méthode glucose-oxydase. D’où provient cette enzyme et quel est le produit:

A
  • L’enzyme provient d’Aspergillus niger
  • Le produit est l’acide D-gluconique et H2O
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44
Q

Nommez deux enzymes et leur fonction et leur produit dans la méthode de Glucose-oxydase photométrique:

A
  1. peroxydase: réduit le peroxyde formé en H2O et un accepteur d’oxygène est oxydé en produit coloré.
  2. Mutarotase: transforme l’alpha glucose en bêta glucose
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45
Q

Dans la méthode glucose-oxydase, la peroxydase est utilisée dans la seconde réaction. Cette enzyme n’est pas spécifique. Plusieurs substances peuvent entrer en jeu de façon compétitive pour réduire le peroxyde. Quelles sont ces substances et comment affectent-elles les résultats:

A

En entrant en compétition avec le chromogène, elles réduisent la formation de couleur et le résultat du glucose peut être inférieur au taux réel (environ 0.3mmol/L).

  1. acide urique
  2. bilirubine
  3. créatinine
  4. glutathion (un peu)
  5. acide ascorbique (beaucoup)
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46
Q

Quelle méthode, hexokinase, oxydase ou déshydrogénase est la plus spécifique pour le glucose:

A

Hexokinase, les enzymes sont plus spécifiques pour le substrat glucose. Il n’y a pas de substances interférentes.

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47
Q

Comment stable est le glucose dans le sang après la collecte de l’échantillon:

A

1 heure en cause de l’action glycolytique des GR et GB.

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48
Q

Comment peut-on améliorer la stabilité de l’échantillon pour les déterminations de glucose:

A
  1. ajouter un inhibiteur de la glycolyse
  2. si on sépare le plasma, le glucose est stable pour 8 heures
  3. anticoagulant de fluorure d’oxalate
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49
Q

A quel âge on voit la glycémie augmentée:

A
  • le taux adulte seulement après quelques semaines
  • augmente après 50 et 65 ans
  • La valeur peut atteintre 10 mmol/L
  • raison: il y a moins d’insuline, le pancréas vient lâche
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50
Q

Quel sont les valeurs normales pour le glucose dans le sérum et plasma:

A

3.6-6.0 mmol/L

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51
Q

Quels sont les valeurs normales de glucose dans le LCR:

A

60% plus bas que le glucose plasmatique

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52
Q

Quels sont les valeurs normales de glucose dans le sang entier:

A

15% plus bas que le glucose plasmatique.

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53
Q

Quels sont les critères de diagnostiques selon ADA pour la diabète:

A
  1. symptomes et glucose plasmatique au hasard >=11.1 mmol/L
  2. glucose plasmatique à jeun: >= 7.0 mmol/L
  3. glucose plasmatique deux heures après HGPO >= 11.1

Doit répondre a deux critères à deux différents temps.

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54
Q

Quels sont les attendues cliniques de l’hypoglycémie de l’adulte:

A
  1. une glycémie à jeun inférieure à 3.3 mmol/L ou une glycémie inférieur à 2.8 mmol/L 2-3 heures après un repas mixte
  2. la présence de symptomes
  3. une réponse immédiate à une administration orale ou intraveineuse de glucose
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55
Q

Hypoglycémie de l’enfance:

A

Un nouveau né qui présente:

  1. trémulations
  2. apnée
  3. irritabilité
  4. hypotonie
  5. tachypnée
  6. convulsions
  7. comateux
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56
Q

Quels sont les trois corps cétoniques avec leur pourcentages:

A
  1. ß-OH butyrate: 78%
  2. acétoacétate: 20%
  3. acétone: 2%
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57
Q

Quel cétone réagit avec quelle analyse:

A
  1. ß-OH butyrate: autre
  2. acétoacétate: test Gerhardt (chlorure ferrique)
  3. acétone: test Gerhardt + nitroprusside
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58
Q

Quelle est la signification clinique de la présence de cétoneds augemtnés dans le sang et la présence des cétones dans l’urine:

A
  • diminution d’abosrption des carbohydrates tels que les jeunes, diètes non balancés, vomissements fréquents
  • diminution de l’utilisation des carbohydrates tels que la diabète mellitus
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59
Q

Exemples des situations que le niveau de lactate et pyruvate augmente dans le sang:

A
  • exercice
  • hypoxie: chocs, décompensation cardiaque, désordre hématologique, insuffisance pulmonaire
  • métaboliques: diabète mellitus, néoplasie, maladie hépatique
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60
Q

Overview de la voie d’Ebden-Meyerhoff:

A
  1. transformation du glucose en glucose-6-phosphate: glucokinase (et hexokinase)
  2. transformation du glucose-6-phosphate en glucose: glucose-6-phosphatase
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61
Q

Quel est le rôle de la glycolyse (voie d’Embden-Meyerhoff):

A

Oxydation du glucose par une série de réactions, en pyruvate (glycolyse aérobie) ou lactate (glycolyse anaérobie), avec production d’énergie sous forme d’ATP.

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62
Q

Rôle du cycle de Krebs:

A

Voie commune et finale de l’oxydation des glucides, lipides et protéines par oxydation complète de l’acétyl-CoA en CO2, H2O avec production d’énergie sous forme d’ATP.

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63
Q

Qu’est ce qui transforme la proinsuline à l’insuline:

A

Peptide C

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64
Q

Raisons pourquoi on évalue l’insuline:

A
  1. évaulation de patient souffrant d’hypoglycémie à jeun
  2. faire la différence entre les patients qui ont la diabète mellitus qui doivent être traités par l’insuline et ceux qui peuvent être controlé par une diète
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65
Q

Quels sont les méthodes possibles de dosage du glucose:

A
  1. cuivre
  2. hexokinase
  3. gluycose-oxydase
  4. O-toluidine
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66
Q

Quelle est la méthode de référence de dosage de glucose:

A

Hexokinase

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67
Q

Quelle est la méthode de routine du dosage de glucose:

A

Glucose-oxydase

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68
Q

Quels sont les différents tests de tolérance au glucose:

A
  1. test par voie orale
  2. test de tolérance par voie intraveineuse
  3. dosage du glucose postprandial
  4. test de tolérance à l’insuline
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69
Q

Montant de glucose normalement:

A
  1. taux de glucose absorbé et augmente rapidement dans le sang
  2. insuline augmente donc le glucose sanguin diminue en bas de la glycémie après 1.5-2 heures
  3. revient à la normale après 3 heures
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70
Q

Qu’est ce qu’est le principe du dosage du glucose posprandial:

A
  • patient prend un lunch de 100g de carbohydrates
  • glucose dosé 2 heures après
  • ne doit pas excéder 7.8 mmol/L
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71
Q

Quel est le test du dosage qualitatif pour les sucres réducteurs dans l’urine:

A

Test de Bénédict qui utilise des tablettes de sulfate de cuivre

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72
Q

Quels sont les conditions spécifiques pour le spécimen au dosage du lactate ou pyruvate:

A
  1. il faut enlever le garrot dès que l’aiguille est enfoncer
  2. le sang diot être transporté au laboratoire sur glace
  3. on doit le verser immédiatement dans un tube contenant un agent précipitant les protéines froid
  4. centrifuger au froid
  5. le surnageant est stable à 4oC pour 8 jours
  6. Sinon, lactate augmente de 20% en 3 minutes et 70% en 30 minutes
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73
Q

Comment changer mg/dL en mmol/L

A

mg/dL X 0.0555

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74
Q

Quel est le rôle de la voie des pentoses:

A

La production de NADPH + H+, utilisé lors de la biosynthèse des acides gras, du cholestérol et pour la réduction du glutathion,

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75
Q

Valeurs normales de protéines totales:

A

60-80 g/L

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76
Q

Valeurs normales d’albumine:

A

35-50 g/L

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77
Q

Valeurs normales du rapport A/G`:

A

1.1-1.9

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78
Q

quel pourcentage des protéines totales sont des albumines:

A

55%

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79
Q

Où les protéines sont-ils fabriqués:

A

Dans le foie, sauf les Ig qui est fabriqué par les plasmocytes.

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80
Q

Quels sont les 8 fonctions des protéines:

A
  1. les enzymes catalysent presque toutes les réactions chimiques de la cellule. Elles augmentent les vitesses de réaction chimiques au moin un million de fois.
  2. les immunoglobulines défendent l’organisme contre les infections bactériennes et virales en se fixant sur ces substances étrangères.
  3. beaucoup de petites molécules et d’ions sont transportés par des protéines spécifiques. Ils servent souvent de réservoir à leur utilisation et libération.
  4. hormones, comme l’insulien, sont des hormones protéiques régularisent le métabolisme
  5. protéines structurales maintiennent la charpente mécanique des animaux. Le collagène permet une forte résistance élastique de la peau.
  6. protéines forment les apolipoprotéines qui solubilisent les lipides
  7. protéines forment des facteurs de la coagulation qui affectent l’hémostase
  8. responsable pour la pression osmotique du plasma (albumines)
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81
Q

Strucutre du Gly:

A

Glycine

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82
Q

Structure de Ala:

A

Alanine

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83
Q

Structure de Phe:

A

Phénylalanine

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84
Q

Structure de Tyr:

A

Tyrosine

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85
Q

Structure de Asp:

A

Acide aspartique

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86
Q

Structure de Glu:

A

Acide glutamique

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87
Q

Quel est l’acide aminé qui n’est pas asymétrique:

A

Glycine

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88
Q

Amphipatique ou amphotère:

A

Quand une molécule se comporte à la fois comme un acide faible et une base faible.

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89
Q

Ampholyte:

A

Ion dipolaire (net charge = 0)

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90
Q

Zwitterions:

A

Ancienne appellation des ampholytes.

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91
Q

Point isoélectrique:

A

Le pH où la charge est neutre.

  • si le pH < pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés positivement
  • si le pH > pI, les acides aminés, protéines et tissus sont chargés négativement
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92
Q

Quels sont les trois acides aminés qui peuvent absorber dans l’UV:

A

A longueur d’onde 280nm

  1. tryptophane
  2. tyrosine
  3. phénylalanine
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93
Q

Combien d’acides aminés contient un oligopeptide:

A

Moins de 5

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94
Q

Combien d’acides aminés contient un polypeptide:

A

6-30

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95
Q

Combien d’acides aminés contient une protéine:

A

Plus que 40

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96
Q

Quels sont les 4 structures d’une protéine:

A
  1. primaire: séquence des acides aminés (liaison peptidique)
  2. secondaire:
    • hélice alpha: liaisons hydrogènes
    • structure plissée: liaisons hydrogènes entre deux hélices
  3. tertiaire: repliement de la chaine avec plusieurs différentes liaisons
  4. quaternaire: plusieurs chaines protéiques sont associés par des ponts disulfures
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97
Q

Quels sont les cinq fractions principales des protéines totales:

A
  1. gamma
  2. bêta
  3. alpha 2
  4. alpha 1
  5. albumine
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98
Q

La teneur en azote dans une protéine quelconque est:

A

16%

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99
Q

Quelle est la variation des valeurs sériques totales si le patient est debout durant la prise de sang:

A

Augmente de 5g/L

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100
Q

Nommez deux causes d’une hypoprotéinémie:

A
  1. un défaut de synthèse de protéines: malnutrition prolongée et malabsorption
  2. une perte excessive de protéines: syndrome néphrotique et brulure
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101
Q

Nommez deux causes de hyperprotéinémies:

A
  1. hémoconcentration: déshydratation et stase trop prolongée durant la prise de sang
  2. synthèse excessive d’immunoglobulines: myélome multiple et arthrite rhumatoide
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102
Q

Quel est le tampon d’électrophorèse utilisé:

A

Barbital à pH 8.6

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103
Q

Réaction d’inflammation:

A

Réponse de l’organisme à une agression tissulaire. Tout en empêchant la propagation de l’aggression, elle vise à faire cicatriser le tissu blessé le plus rapidement possible.

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104
Q

Quels sont les 5 causes de l’atteinte tissulaire:

A
  1. infectieuse
  2. immunitaire
  3. tumorale
  4. traumatique
  5. nécrose tissulaire chimique ou physique
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105
Q

Quels sont les 10 protéines impliquées dans une réaction inflammatoire:

A
  1. protéine C-réactive
  2. sérum amyloide A protéine
  3. alpha1-antichymotrypsine
  4. alpha1-glycoprotéine acide
  5. alpha1-antitrypsine
  6. haptoglobine
  7. fibrinogène
  8. C3
  9. C4
  10. céruloplasmine
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106
Q

Quels sont les 4 catégories de fonction des protéines de la réaction ifnlammatoire:

A
  1. 1e catégorie: protéines chargés de neutraliser les protéases
  2. 2e catégorie: protéines neutralisent les produits de déchets toxiques
  3. 3e catégorie: responsables des effets biologiques de la réaction inflammatoire
  4. 4e catégorie: protéines responsables de la cicatrisation
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107
Q

Quel est le rôle du CRP:

A
  • Il apparait dans le plasma 6 heures après l’agression
  • il augmente et diminue le plus rapide des marqueurs
  • présent lors d’infections, d’arthrite rhumatismal
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108
Q

Rôle du alpha glycoprotéines acides:

A
  • glycoprotéine sérique la plus riche en glucide
  • elle inactive la cathepsine, l’héparine et intervient dans l’agrégation plaquettaire
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109
Q

Quel est le rôle de l’alpha1-antitrypsine:

A

Principal inhibiteur des protéases du sérum et des diverses sécrétions de l’organisme.

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110
Q

Quel est le rôle de l’alpha2-macroglobuline:

A
  • Joue un rôle dans la réaction inflammatoire
  • inhibe les protéases
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111
Q

Quel est le rôle de la fibrinogène:

A

Lors de la coagulation, il forme la fibrine pour former un caillot.

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112
Q

Protéines Bence-Jones:

A

Protéines se retrouvant dans l’urine, présents dans les myélome multiples et macroglobulinémie de Waldenstrom.

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113
Q

Quel est la méthode de référence des protéines sériques:

A

Kjeldahl

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114
Q

Certaines conditions doivent être respectées dans le choix du colorant pour l’albumine:

A
  1. le colorant ne doit se lier qu’à l’albumine et il doit lier 100% de toutes les molécules d’albumine
  2. la couleur du colorant lié doit être différente de celle du colorant seul
  3. la liaison colorant-albumine ne doit pas être affectée par de petites variations de pH et de la force ionique
  4. la concentration d’albumin peut être mesurée en présence d’un excès de colorant
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115
Q

Quels sont les produits formés suite à l’hydroglyse complète des protéines humaines:

A

acides aminés

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116
Q

L’unité de base des protéines est laquelle:

A

Azote

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117
Q

Les acides aminés sont liés une à l’autre dans les protéines par quelle liaison:

A

Liaison peptidique

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118
Q

Les acides aminés peuvent se comporter comme des acides ou des bases. ce sont des:

A

Ampholyte

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119
Q

Les protéines peuvent être classées en deux sortes de protéines:

A
  1. simple
  2. conjugué
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120
Q

La fraction non protéique d’une protéine se nomme:

A

Groupement prosthétique

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121
Q

L’albumine est insoluble dans quelle sorte de solution de sel:

A

Saturés

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122
Q

Comment se nomme le pH auquel la charge d’une protéine est nulle:

A

Point isoélectrique

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123
Q

La teneur en azote moyenne des protéines est laquelle:

A

16%

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124
Q

Tous les acides aminés peuvent être dosés colorimétriquement par quoi:

A

Ninhydrine

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125
Q

Les sels des métaux lourds précipitent les protéines par formation de:

A

Sels métalliques insolubles.

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126
Q

La liaison principale responsable de la structure secondaire est laquelle:

A

Liaison hydrogène

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127
Q

c’est la forme de glycine à son point isoélectrique:

A

Ampholyte

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128
Q

Quel réactif utilise le principe de la diminution de la constante diélectrique pour précipiter les protéines et est utilisé pour fractionner les protéines sériques:

A

Éthanol

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129
Q

Dans la méthode de dosage des protéines par Biuret, le sulfate de ________ donne avec des liaisons _________ une coloration _________.

A
  1. Cuivre
  2. peptidiques
  3. violacé
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130
Q

Une protéine en solutikon dans un tampon dont le pH est supérieur à son piont isoélectrique, migre vers _____________ car elle est sous forme _______.

A
  1. l’anode
  2. d’anion
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131
Q

Une protéine est dénaturée si sa structure _________ et __________ sont désorganisées:

A
  1. secondaire
  2. tertiaire
132
Q

Les protéines chargées négativement, précipitent sous forme de sel de zinc, ceci est la méthode de déprotéinisation de:

A

Somogyi

133
Q

Un acide aminé est essentiel s’il ne peut pas être _________ et il doit être apporté par _____________:

A
  1. synthétisé
  2. alimentation
134
Q

Une protéine migrera vers le pôle positif ou négatif si on change le:

A

pH

135
Q

Le lien impliqué dans la structure primaire est lequel:

A

Lien peptidiques

136
Q

Comment se fait le catabolisme des protéines:

A

Ils sont captés par les cellules endothéliales des capillaires et par les phagocytes mononucl;éaires où elles sont catabolisées.

137
Q

Quels sont les deux causes générales dans le changement des protéines sériques totale:

A
  1. le changement du volume d’eau plasmatique
  2. le changement dans la quantité d’une en plusieurs protéines spécifiques au plasma
138
Q

Quels sont les causes d’hypoprotéinémie:

A
  1. hémodilution
  2. perte
    • excrétion dans l’urine chez les maladies rénales
    • fuite dans le tractus gastrointestinal dans l’inflammation du système gastrointestinale
    • perte de dans dans les blessures ouvertes ou saignement interne
  3. diminution d’apport
    • déficience en protéines dans la diète
    • malabsorption intestinale
  4. diminution de synthèse
    • maladie du foie
    • déficiences congénitale marquée en immunoglobulines
  5. catabolisme accéléré:
    • brulures
    • trauma
    • cancer
    • infection
139
Q

Quels sont les causes d’hyperprotéinémie:

A
  1. hémoconcentration: stase prolongée
  2. augmentation des globulines
    • réaction inflammatoire
    • infection
    • néoplasie monoclonale
    • myélome multiple
    • Macroglobulinémie de Waldenstrom
140
Q

Quels sont les causes d’hypoalbuminémie:

A
  1. insuffisance de synthèse
  2. maladies du foie
  3. pertes gastro-intestinaux
  4. pertes cutanées
  5. pertes dans l’urine chez les maladies rénales
141
Q

Quels sont les conséquences de l’hypoalbuminémie:

A
  1. débalancement de la distribution des liquides (formation d’oedème)
  2. fonction de transport. La moitié du calcium est lié à l’albumine et l’hypoalbuminémie est accompagné d’hypocalcémie.
142
Q
A

Électrophorèse normale

  1. gamma globuline
  2. bêta globuline
  3. alpha2 globuline
  4. alpha1 globuline
  5. albumine
143
Q
A

Cirrhose

144
Q
A

Myélome multiple

145
Q
A

Hypogammaglobulinémie

146
Q
A

Inflammation aigue ou destructive

147
Q
A

Inflammation chronique

148
Q
A

Myélome multiple

149
Q
A

Syndrome néphrotique

150
Q

Pourquoi alpha2 et bêta augmente lors d’un syndrome néphrotique:

A

Ils sont trop gros pour passer dans l’urine. Tout les fractions augmentent mais eux ne peuvent pas se faire éliminer.

151
Q

Test de Guthrie:

A

Test pour confirmer la phénylcétonurie

La bactérie Bacillus subtilis est ajouté à une gélose, un inhibiteur de croissance, le spécimen de sang ou urine. Si la bactérie peut croitre, le test est positif pour la phénylcétonurie.

152
Q

Tests de couleur sur l’urine:

A
  1. bleu-vert foncé: phénylcétonurie
  2. rouge cerise: cystine
153
Q

Apolipoprotéine:

A

Protéine chargé de transporter des molécules hydrophobes dans le sang.

154
Q

Lipoprotéine:

A

Grand complexe qui transporte massivement les lipides dans tout l’organisme.

155
Q

Saponification:

A

Opération par laquelle une substance grasse se convertit en savon.

156
Q

Rancissement:

A

Oxydation des acides gras en acide butyrique et radicaux peroxydes.

157
Q

Lipide:

A

Substance qui est insoluble dans l’eau mais soluble dans des solvants organiques.

158
Q

6 fonctions des lipides:

A
  1. ils contribuent à la structure des membranes cellulaires
  2. ce sont des formes de réserve et de transport des métabolites énergétiques
  3. ils jouent un rôle de protection thermique et mécanique chez un grand nombre d’organismes
  4. ils jouent un rôle dan le SNC
  5. ils participent à la reconnaissance des cellules, à la spécificité d’espèces et à l’immunité cellulaire
  6. quleques substances classés parmi les lipides sont douées d’une intense activité biologique (vitamine, hormones…)
159
Q

Acide gras saturé:

A

Pas de liens doubles

160
Q

Acide gras insaturé trans:

A

Un lien double, en forme de chaise

161
Q

Acide gras polyinsaturée trans:

A

Plusieurs liens doubles, en forme de chaise.

162
Q

Acide gras insaturé cis:

A

Un lien double, en forme de bateau.

163
Q

Nommez 3 acides gras essentiels:

A
  1. Linoléique
  2. Linolénique
  3. arachidonique
164
Q

Quelle est la différence entre une graisse et une huile:

A
  • graisse: pas de liaisons doubles donc le point de fusion est très haut
  • huile: a des liaisons doubles le point de fusion diminue
165
Q

Différence entre un triglycéride homogène et hétérogène:

A
  • homogène: trois acides gras identiques
  • hétérogène: si les trois acides gras ne sont pas identiques
166
Q

Nom pour cholestérol:

A

Cyclopentaneoperhydrophénanthrène

167
Q

Structure du cyclopentanoperhydrophénanthrène:

A
  1. le cycle ABC représente le noyau phénanthrène
  2. le terme perhydro signifie que la chaine (cycle) est saturé
  3. le cycle D représente le cyclopentane
168
Q

Le cyclopentanoperhydrophénanthrène contient combien de carbones:

A

17

169
Q

Identifier les sites réactifs sur la molécule de cholestérol:

A
  • delta5-cholestène-3ß-ol
  • le site réactif sont au C3 (fonction alcool) et C5 (lien double)
  • masse moléculaire: 386 g/mol
170
Q

Nommez les composés qui dérivent des stérols:

A
  1. hormones stéroidiennes
  2. acides biliaires
  3. vitamine D
171
Q

Quels sont les molécules qui composent les phospholipides:

A
  1. glycérol
  2. acides gras
  3. acide phosphorique
  4. composé azoté
172
Q

Quels sont les deux esters phospholipidiques:

A
  1. lécithines: surfactant pulmonaire, constituant du cerveau
  2. céphaline: coagulation sanguine, constituant du cerveau
173
Q

Quels sont les 4 types de sphingolipides:

A
  1. sphingomyéline: attaché à la choline
  2. glycolipides: sucre
  3. sulphatide: soufre
  4. ganglioside: acide sialique
174
Q

Quels sont les 4 maladies d’entreposage des sphingolipides:

A
  1. maladie de Fabry
  2. maladie de Sandhoff
  3. Maladie de Gaucher
  4. maladie de Krabbe
175
Q

Qu’est ce qu’une prostaglandine:

A

Acides gras à 20 carbones qui contiennent un cycle de 5 carbones.

176
Q

Quels sont les rôles des prostaglandines:

A
  1. stimulation de la contraction des msucles lisses y compris celui de l’utérus
  2. vasodilatation et régulation du flux dsanguin dans certains organes
  3. favorise l’agrégation des plaquettes de sang
  4. stimulation de la réaction inflammatoire
177
Q

Nommez en odre croissant de densité les lipoprotéines:

A
  1. chylomicrons
  2. VLDL
  3. IDL
  4. LDL
  5. HDL
  6. albumine et acides gras
178
Q

Quel est le déplacement des lipoprotéines sur électrophorèse:

A
  1. origine
  2. bêta (LDL)
  3. pré bêta (VLDL et IDL)
  4. alpha (HDL)
179
Q

Dans quelle lipide ya til plus de chylomicrons:

A

Triglycérides

180
Q

Dans quel lipide ya til plus de VLDL:

A

Triglycérids

181
Q

Dans quelle lipide ya til plus d’IDL:

A

Triglycérides

182
Q

Dans quelle lipide ya til plus de LDL:

A

Triglycérides

183
Q

Dans quelle lipide ya til plus de HDL:

A

Apolipoprotéines

184
Q

Quel est le rôle principal de chaque lipoprotéine:

A
  1. chylomicrons: transport des triglycérides exogènes aux tissus adipeux
  2. VLDL préß: Transport des triglycérides endogènes aux tissus adipeux
  3. LDL préß: produit de catabolisation de VLDL
  4. LDL: transport le cholestérol endogène du foie aux tissus périphériques
  5. HDL: transporte le choolestérol des tissus périphériques au foie pour catabolisme
185
Q

Quels sont les deux sources de lipides sériques:

A
  1. endogène
  2. exogène
186
Q

Quel est le processus de digestion qui prend place dans la bouche et l’estomac:

A
  1. bouche: la lipase linguale transforme 30% des trig en acides gras et monoglycérides
  2. estomac: le HCl inhibe la lipaser linguale dans l’estomac
187
Q

Micelles:

A
  • sert à émulsionner les graisses
  • formé de sels biliaires et lipides qui vient du cholestérol
  • agit dans le duodénum
  • produit des goutellettes de graisse
188
Q

Comment se fait l’absorption des lipides:

A
  • La lipase dans les intestins reconvertis les acides gras et le glycérol en trig dans la muqueuse intestinale avant d’entrer dans la circulation lymphatique sous forme de chylomicrons.
  • la présence d’acides gras et acides aminés stimule la production dans le duodénum de cholécystokinine qui agit sur la production et sécrétion d’enzymes pancréatiques et évacuation biliaire
  • les sels biliaires sont essentiels à l’abosrption en solubilisant les acides gras
189
Q

Quelle est la destination des lipides absorbés:

A

Une partie aux tissus adipeux, le reste au foie.

190
Q

Quel type d’hyperlipidémie est associé avec une déficience en apo E:

A

Type III

191
Q

Quel type d’hyperlipidémie est associé avec un infarctus du myocarde dans la jeune enfance:

A

IIa

192
Q

Quelle est la différence entre lipoprotéinémie primaire et secondaire:

A
  • primaire: génétique
  • secondaire: due à la diète, utilisation d’alcool ou de drogues, anomalies hormonales, infectieuses ou maligne
193
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hyperthyroidie:

A

diminue

194
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec une thérapie estrogène:

A

Augmente

195
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec une grossesse:

A

augmente

196
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:

A

augmente

197
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec une hépatite:

A

augmente

198
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec un syndrome néprhotique:

A

augmente fortement (LDL ne peut pas passer dans l’urine)

199
Q

Comment le niveau de cholestérol varie avec la diabète mellitus:

A

augmente

200
Q

Qu’est ce qu’est les terpènes:

A

Vitamine A, E, K

201
Q

Solubilité des acides gras:

A

Ils possèdent une chaine hydrophobe et un groupement carboxylique hydrophile. Lorsque le nombre de carbones dépasse 10, ces acides gras deviennent insolubles dans l’eau.

202
Q

Pouquoi on ne peut pas synthétiser linoléique, linolénique et arachidonique:

A

L’humain ne possède pas le système enzymatique nécessaire pour créer une double liaison entre lae carbone 10 et le méthyle terminal.

203
Q

Le cholestérol chez l’homme provient de deux sources:

A
  1. 40% provient de l’alimentation
  2. 60% synthèse endogène
204
Q

Comment se fait la synthnèse du cholestérol:

A
  1. acétyl CoA
  2. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA
  3. ß-hydroxyméthylglutaryl-CoA réductase
  4. squalène
  5. cholestérol

6.

205
Q

Spécimen pour dosage du cholestérol:

A

Doit se faire rapidement ou le spécimen doit être refroidi à 4oc ou congelé à -70oC

206
Q

Comment se fait le catabolisme des acides gras:

A
  1. acides gras ont leur chaine raccourcit de 2 atomes de carbone à la fois par ß-oxydation jusqu’à ce qu’il ne reste que des chaines de deux carbones
  2. ces chaines de deux carbones (acétyle) se forme avec l’enzyme CoA pour former acétyle CoA
  3. L’acétyl CoA entre dans le cycle de Krebs pour former de l’énergie
207
Q

Quel est le rôle de l’apoprotéine E:

A

Récepteur membranaire

208
Q

Quel est le rôle de l’aop CII:

A

Activateur de LPL

209
Q

Que comprend le bilan lipidique:

A
  1. aspect du sérum
    • cholestérol: ne modifie pas l’aspect
    • triglycérides (chylomicrons, VLDL, IDL) aspect laiteux
    • chylomicrons: collet crémeux après réfrigération
  2. cholestérolémie
  3. triglycéridémie
  4. cholestérol HDL
  5. cholestérol LDL
210
Q

Le plasma commence à avoir un aspect trouble à partir de quel valeur de triglycérides:

A

4.0 mmol/L

211
Q

Le plasma commence a avoir un aspect de crème de tomate a partir de quel valeur de triglycérides:

A

> 20 mmol/L

212
Q

Formule de Friedwald:

A

LDL (mmol/L) = Chol total - (HDL + trig/2.2)

213
Q

Valeur du cholestérol total:

A

< 5.20 mmol/L

214
Q

Valeur triglycérides:

A

< 2.3 mmol/L

215
Q

Valeur HDL:

A

> 0.9 mmol/L

216
Q

Valeur LDL:

A

< 3.5 mmol/L

217
Q

Valeur rapport cholestérol total/HDL:

A

< 4.0

218
Q

Quand ne peut on pas calculer la valeur du LDL:

A

Lorsque la valeur des triglycérides dépasse 4.52 mmol/L

219
Q

Quels sont les types d’hyperlipoprotéinémie les plus communs:

A
  1. IIb
  2. IV
220
Q

Quel colorant utilise-on pour l’électrophorèse des lipoprotéines:

A

Oil red O ou Sudan

221
Q

Le profil enzymatique cardiaque comprend quel enzyme:

A
  1. AST
  2. CK
  3. LD
222
Q

Le profil enzymatique du foie comprend quels enzymes:

A
  1. ALT
  2. AST
  3. ALP
  4. GGT
  5. LD
223
Q

Le profil enzymatique du muscle squelettique comprend quel enzyme:

A
  1. LD
  2. CK
224
Q

Le profil enzymatique du pancréas comprend quels enzymes:

A
  1. AMS
  2. LPS
225
Q

Isoenzymes:

A

Protéines qui catalysent la même réaction biochimique mais ont des propriétés physio-chimiques différentes.

226
Q

Holoenzyme:

A

Holoenzyme (actif) = apoenzyme (non actif) + cofacteur

227
Q

Quels sont les deux types de substrat:

A
  1. Koshland: adaptation induite
  2. Fisher: clé et serrure
228
Q

Comment calculer la cinétique enzymatique:

A
  1. calculer le change en abs/minute
  2. corriger pour le facteur de diluant et volume de sérum
  3. utilise a (€) absorptivité molaire pour convertir les abs en umol

Facteur correction = VT/VS*€

c=vitesse X FC

229
Q

Cinétique chimique

A

A: ordre 1

B: ordre O

C: ordre 1

230
Q

Michaelis-Menton

A

A: ordre 1

B: ordre O

231
Q

Quel est la concentartion du substrat pour atteindre l’ordre zéro selon la courbe de Michaelis-Menten:

A

Plus grand que 99 Km

232
Q

Quel enzyme reste le plus longtemps dans le sang après une pancréatite aigue:

A

Lipase

233
Q

Quel enzyme requiert un anion univalent pour être actif:

A

Alpha-amylase

234
Q

Quel spécimen est utilisé pour mesurer trypsine:

A

Liquide duodénal aspiré

235
Q

Alcaline phsophatase augmente

GGT normal:

A

Ostéite déformans

236
Q

Quel enzyme augmente le plus haut durant une hépatite aigue:

A

ALT

237
Q

Quel anticoagulant est acceptable pour le dosage d’alcaline phosphatase:

A

Héparine

238
Q

Quel est le paneau pathologique hépatobiliaire:

A
  1. ALP
  2. GGT
  3. NTP
239
Q

Quelle est la courbe de Linewaver-Burk:

A

transformation de la courbe de Michealis en une équation qui donne une droite.

240
Q

Quel est le pH optimal pour l’activité enzymatique:

A

7-8

241
Q

Comment on choisist un tampon:

A

On choisist un tampon dont le pKa est voisin a +-1 unité pH du pH choisi pour le dosage.

242
Q

Les enzymes sont des _____ organiques:

A

Catalyseurs

243
Q

Au cours de la réaction, l’enzyme reste:

A

Inchangée

244
Q

Nommer 7 facteurs qui affectent la catalyse enzymatique:

A
  1. température
  2. pH
  3. tampon
  4. substrat
  5. temps d’action
  6. inhibiteurs
  7. cofacteurs
245
Q

Un groupement prosthétique est un coenzyme qui est:

A

Fortement lié

246
Q

Qu’est ce qui est généralement un composé non protéique, organique:

A

Coenzyme

247
Q

Qu’est ce qui est généralement un composé inorganique:

A

Activateur

248
Q

Généralement les isoenzymes _______ mais catalysent ____________:

A
  1. Différent dans leur structure
  2. même réaction
249
Q

Une enzyme qui catalyse seulement le D-stéréoisomère d’un composé sans agir sur le L-stéréoisomère est:

A

Stéréo spécifique

250
Q

Les enzymes sont synthétisées à partir _______ liés entre eux par ___________:

A
  1. Acides aminés
  2. liens peptidiques
251
Q

La synthèse d’un enzyme en réponse à un changement nutritionnel de l’environnement est appelé:

A

Induction

252
Q

La répression dans la synthèse d’une enzyme est causée par ____________ de la voie métabolique:

A

Produit final

253
Q

A l’exception notable des enzymes de la coagulation, la plupart des enzymes d’importance clinique sont __________:

A

Intracellulaire

254
Q

Les enzymes qui ont un rôle dans la circulation:

A

Enzymes spécifiques au plasma

255
Q

Nommez 3 causes possibles pour une augmentation du taux d’enzymes dans le sang:

A
  1. nécrose cellulaire ou dommage cellulaire
  2. proliférationc ellulaire ou croissance tumorale
  3. augmentation de libération par augmentation de la synthèse
256
Q

La concentration des enzymes sériques __________ directement mesurée:

A

n’est pas

257
Q

Comme catalyseur, les enzymes accélèrent la vitesse d’une réaction en abaissant:

A

Énergie d’activation

258
Q

Nommer trois types de liaisons impliquées lorsque l’enzyme lie le substrat:

A
  1. liaisons hydrogène
  2. liaisons ioniques
  3. forces Van der Waals
259
Q

Le nombre d’acides aminés dans la liaison de l’enzyme avec le substrat est:

A

Petit

260
Q

La vitesse maximum d’une enzyme est atteinte lorsque tous les sites actifs de l’enzyme sont:

A

Saturés

261
Q

Une réaction est d’ordre un lorsque la vitesse de l’enzyme est ___________ que la Km de la réaction:

A

Proportionnelle

262
Q

Dans une cinétique d,Ordre un, la concentration en substrat est ___________ de la Km de la réaction:

A

Plus basse

263
Q

Dans une citénique d’ordre zéro, la concentration en substrat est ___________ que la Km de la réaction:

A

Plus haute

264
Q

Quand une enzyme qui catalyse une réaction, a une cinétique d’ordre zéro, la vitesse de la réaction est:

A

Constante

265
Q

Lors du dosage des enzymes au laboratoire, il faut toujours que la réaction soit faite dans des conditions de cinétique:

A

Ordre zéro

266
Q

Si une enzyme a une haute affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:

A

Km bas

267
Q

Si une enzyme a une basse affinité pour le substrat, le Km est tu haut ou bas:

A

Km élevé

268
Q

Le rôle du cofacteur est de ___________ à l’enzyme et ________ son activité catalytique:

A
  1. se lier
  2. augmenter
269
Q

En général, l’augmentatiopn de 10 degré _____________ l’activité enzymatique par un facteur de ___________:

A
  1. augmente
  2. deux
270
Q

L’activité enzymatique est la __________ à laquelle l’enzyme catalyse une réaction, dont des conditions spécifiques:

A

vitesse

271
Q

Un excès de substrat peut éliminer l’effet de l’inhibition:

A

compétitive

272
Q

Les unités enzymatiques sont généralement définies comme activité enzymatique par unité de __________ des spécimens:

A

Volume

273
Q

Nommer 6 classes d’enzymes:

A
  1. oxydoréductase
  2. transférase
  3. hydrolase
  4. lyase
  5. isomérase
  6. ligase
274
Q

Les oxydoréductases catalysent des réacitons:

A

oxydation

275
Q

Nommer les deux plus communs coenzymes des oxydoréductases:

A
  1. NAD
  2. NADP
276
Q

Les transférases catalysent le transfert d’un ___________ d’un __________ à un ____________:

A
  1. groupement chimique
  2. donneur
  3. accepteur
277
Q

Les hydrolases utilisent toutes _________ pour couper les liaisons chimiques:

A

eau

278
Q

Quels sont les anciens noms de l’AST:

A
  1. SGOT
  2. GOT
279
Q

Quels sont les anciens noms pour ALT:

A
  1. SGPT
  2. GPT
280
Q

Est ce que aLT ou AST est plus spécifique aux maladies hépatiques:

A

ALT

281
Q

Quels indice peut nous donner le rapport ALT/AST:

A
  • Si plus petit que 1: infarctus du myocarde
  • si plus grand que 1: maladie hépatique
282
Q

Spécimens nécessaire au dosage AST et ALTP:

A
  • hémolyse est non valable
  • héparine, EDTA, citrate et oxalate sont acceptables
  • stable à 4oC 1-3m jours
  • -20 pour 2 semaines
  • ALT ne doit pas être congelé
283
Q

Spécimen nécessaire au dosage d’ALP:

A
  1. sérum: non hémolysé ou plasma héparinisé (pas EDTA en cause du magnésium)
  2. doser immédiatement car l’activité augmente durant l’entreposage
284
Q

Qu’est ce qu’est les phosphatases (ALP, ACP) utilisent comme cofacteur:

A

Magnésium

285
Q

Quels seraient les résultats d’un ictère par obstruction biliaire:

A
  • phosphatase alcaline: très élevé
  • bilirubine conjugée: très élevé
286
Q

Différents isoenzymes de la CK:

A
  1. CKBB: cerveau, CK1
  2. CKMB: coeur, CK2
  3. CKMM: muscles, CK3
287
Q

Quel est l’activateur obligatoire au CK:

A

Magnésium

Calcium, Zinc, cuivre est inhibiteur

288
Q

Spécimen nécessaire au dosage du CK:

A
  • doit être entreposé dans la noirceur
  • stable pour 4h à la température de la pièce
  • stable pour 7 jours à 4oC
  • stable pour 1 mois à -20oC
  • hémolyse sévère donne des valeurs faussement augmenté
289
Q

Spécimen nécessaire au dosage du LD:

A
  1. hémolyse augmente les niveaux
  2. réfrigération dénénère LD
  3. stable à la température de la pièce pour 24 heures
290
Q

Quelle est la réaction du LD:

A

lactate + NAD ———-> pyruvate + NADH

LD

291
Q

Quels sont les isoenzymes du LD:

A
  1. LD1: coeur
  2. LD2: rein
  3. LD3: poumon
  4. LD4: foie, muscles
  5. LD5: foie, muscles
292
Q

LD flip:

A

Infarctus du myocarde

293
Q

Quel est le nouveau profil cardiaque:

A
  1. myoglobine
  2. CKMB
  3. troponine I ou T
294
Q

Quand peut on exclure l’infarctus du myocarde:

A

Si le niveau de myoglobine est encore normal après 8 heures après le début des symptomes.

295
Q

Avantages du dosage de la myoglbine:

A

Plus sensible que CK et CKMB durant les premières heures.

Mias il diminue à l’heure 10 et clairée par les reins en 24 heures.

296
Q

Quels sont les facteurs qui contribuent à élever le risque d’infarctus du myocarde:

A
  1. âge
  2. antécérents familiaux
  3. sexe masculin
  4. taux de cholestérol élevé
  5. hypertension
  6. diabète
  7. obésité
  8. tabagisme
297
Q

Pancréatite aigue:

A

Destruction du pancréas et des organes environnants

298
Q

Pancréatite chronique:

A

Destruction progressive des cellules du pancréas.

299
Q

Quels sont les causes de pancréatite chronique:

A
  1. alcoolisme aigu ou chronique
  2. traumatisme, toxines, médicaments
  3. 10% des cas ont une cause inconnue
300
Q

Signe de fibrose kystique:

A
  1. chlorure dans la sueur > 50 mmol/L
  2. diminution bicarbonate
  3. stéatorrhée
  4. trypsine dans les selles: négatif
301
Q

Quel est le rôle de l’amylase:

A

Il hydrolyse des carbohydrates constitu.és d’unités alphaD-glucose liée par des carbones 1 et 4.

302
Q

Quel activateur est requis pour le dosage de l’amylase:

A

Ca et Cl

303
Q

principe du réactif sec-Kodak:

A

Couche de la cassette:

  1. introduit l’échantillon
  2. diffusion de l’échantillon
  3. émulsion des réactifs
  4. élimine les protéines ou autres interférents
  5. développe la coloration

Principe: réflectance

304
Q

L’hépatocyte à 4 fonctions principales:

A
  1. synthèse de la bile (rôle excréteur)
  2. entreposage
  3. biotransformation
  4. synthèse des constituants du sang
305
Q

Quels sont les 3 causes de la Jaunisse:

A
  1. préhépatique
    • augmentation de la destruction des globules rouges
    • augmentation de l’urobilinogène
    • selles foncés
  2. hépatique
    • cirrhose alcoolique
    • virus
  3. posthépatique
    • obstruction des voies biliaires
    • pierres
    • cancer tête pancréas
    • diminution de l’urobilinogène
    • selles clair
306
Q

Valeur normal de la bilirubine totale:

A

0-18 umol/L

307
Q

La jaunisse apparait a quelle valeur de bilirubine:

A

34-50 umol/L

308
Q

Quels sont les rôles du foie:

A
  1. synthèse de la bile
  2. entreposage
  3. biotransformation
  4. synthèse des constituants du sang
309
Q

Profil hépatique:

A
  1. bilirubine totale (si augmenté, doit faire la bili directe, indirecte et delta)
  2. enzymes hépatiques: AST, ALT, GGT, ALP
  3. protéines totales
  4. albumines
  5. ammoniac
  6. urée
  7. acide biliaire
  8. coagulation

4 premiers sont le basic

310
Q

Différence entre les enzymes hépatiques:

A
  • AST, ALT: parenchyme hépatique
  • GGT, ALP: fonction excrétoire
311
Q

Quels sont les synonymes de la bilirubine libre:

A
  1. insoluble
  2. non conjuguée
  3. indirecte
312
Q

Quels sont les synonymes de la bilirubine conjuguée:

A
  1. directe
  2. soluble
  3. lié
313
Q

quel est le maximum bilirubine tolérable chez un nouveau-né:

A

345 umol/L

314
Q

Quels valeurs de bilirubine pour avoir le kernicterus:

A

250 umol/L

315
Q

Quelle est l’absorbance de la bilirubine:

A
  1. adulte: 540 nm
  2. bébé: 454 nm
316
Q

spécimen nécessaire au dosage de la bilirubine:

A
  • sensible à la lumière
  • analysé entre 2-3 heures
  • sérum stable au fridge pour une semaine
  • sérum stable congelé pour trois mois
317
Q

Hémoglobine delta:

A

Présent durant les pathologies hépatiques graves

318
Q

Quelle est la circulation entérohépathique des acides biliaires:

A
  1. formés dans le foie et vont dans la vésicule biliaire
  2. sous l,action de la cholecystokinine, la vésicule se contracte et libère la bile dans l’intestin
  3. les acides biliaires sont réabsorbés dans l’intestin à 95% et véhiculés dans le sang
319
Q

Quels sont les meilleur test des acides biliaires pour évaluer la fonction du foie:

A
  1. 2 heures pc car il devrait pas en avoir ac.
  2. gamma-GT
320
Q

Quels sont les 4 acides biliaires primaires:

A
  1. acide cholique (vient du cholestérol)
  2. acide chénodésoxycholique (vient du cholestérol)
  3. acide taurocholique (vient de l’acide cholique)
  4. acide glycocholique (vient de l’acide cholique)
321
Q

Quels sont les acides biliaires secondairs:

A
  1. acide cholique —>acide désoxycholique
  2. acide chénodésoxycholique —-> acide lithocholique

Ils sont formés dans les intestins par les bactéries

322
Q

AST vs ALT dans les maladies hépatiques:

A
  • au début: AST>ALT
  • plus tard: AST
  • AST est surtout situé dans les mitochondries
  • ALT est surtout situé dans le cytosol
323
Q

Qu’est ce que le cycle de Krebs-Henseilt:

A

Mécanisme de l’uréogenèse, cycle de l’urée.

324
Q

Quel est le principal produit du catabolisme des protéines:

A

Urée

325
Q
A

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