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Salma-BCM1531 FINAL > Chapitre 9 > Flashcards

Chapitre 9 Flashcards

1
Q

Composé de l’ammoniac

A

NH3

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Q

La réaction peut-elle se faire en milieu physiologique et pk ?

A

Non, car l’É d’activation est tellement élevé qu’il lui faut des catalyseurs de certaines bactéries (enzymes)

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3
Q

Quelle proportion de la fixation de l’azote se fait en diazotrophie

A

90%

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4
Q

Quelles sont les conditions d’oxygène de la diazotrophie

A

Nécessite conditions anaérobiques strictes

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5
Q

La diazotrophie consomme combien d’ATP

A

16+

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6
Q

La diazotrophie nécessite quels agents

A

Réducteur fort : Ferredoxine/flavodoxine

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7
Q

Pourquoi la diazotrophie a besoin de Gnégatif

A

Pour acheminer les électrons de la partie réductase à dinitrogenase

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8
Q

Il y a deux sortes de bactéries qui fixent l’azote, lesquelles

A

les bactéries anaérobiques du sol
les bactéries aérobiques en symbiose avec les plantes:prennent sucre des plantes et leurs donnent l’azote et donne aussi du NH3 au sol.

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9
Q

Comment les bactéries aérobies font pour décomposer le N2

A

Ils utilisent le glucose comme énergie, et produisent du NH3 (ammoniac)

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10
Q

Comment se fait la fixation industrielle de l’azote

A

-Consomme 2% de l’énergie produite par l’homme
-Température entre 300 et 500 degrés Celsius
-300 atm

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11
Q

La fixation industrielle produit cb de tonnes de NH3 par année

A

100 millions

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12
Q

Qui a découvert la fixation industrielle

A

Fritz Haber

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13
Q

Quelles étaient les engrais organiques avant Fritz Haber

A

Fumier
Guano
Salpetre

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14
Q

Qu’est-ce que les zones mortes

A

Zones ou il y a eu tellement d’engrais que les algues ont poussé d’une manière disproportionné, ce qui empêche les autres organismes d’y vivre dû à leur grande consommation en oxygène

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15
Q

Quelles sont les 5 étapes du cycle de l’azote

A

1-Fixation
2-Nitrification
3-Dénitrification
4- Assimilation
5- Ammonification

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16
Q

En quoi consiste la fixation de l’azote

A

N2 à NH3

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17
Q

En quoi consiste la nitrification

A

NH3 à NO2- (nitrites) à NO3- (nitrates)

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18
Q

En quoi consiste la dénitrification

A

NO3- et NO2- à N2

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19
Q

En quoi consiste l’assimilation

A

NO3- à NO2- à NH3 à NH3 dans des molécules organiques implique l’attachement de l’azote à un atome de carbone (organification0

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20
Q

quelles sont les deux types de plantes

A

1) en symbiose: utilisent l’ammonium des bactéries
2) pas en symbiose : assimile les nitrites et nitrates du sol.

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21
Q

En quoi consiste l’ammonification

A

c’est la production d’ammonium à partir de matière organique en décomposition faite par les bactéries et les champignons

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22
Q

Comment le NO3- est réduit en NO2

A

Avec le nitrate réductase et NAD(P)H

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23
Q

Comment le NO2 est réduit en NH3

A

Avec le nitrite réductase et NAD(P)H

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24
Q

Qui est l’agent réducteur et le cofacteur dans l’assimilation

A

Le NAD(P)H est l’agent réducteur
Le moyibdénum est le cofacteur

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25
Q

De quelle manière l’ammoniac peut être organifié

A

Avec la formation du glutamate et de la glutamine

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26
Q

De quelle autre manière l’ammoniac peut être organifié

A

Le carbamoyl-phosphate** et asparagine peuvent aussi contribuer au pool d’azote organique.

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27
Q

Les composés organiques font quoi ensuite ?

A

Transformés en acide aminés via les aminotransférases
En purines
Pyrimidines
Sucres
Lipides aminés

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28
Q

Les 3 réactions principales permettant l’organification de l’ammoniac

A

Glutamine synthétase
Glutamate synthase
Glutamate déshydrogénase

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29
Q

qui fait la Glutamine synthétase

A

Tous les organismes

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30
Q

Qui fait la glutamate synthétase

A

Procaryotes et plantes

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31
Q

qui fait glutamate déshydrogénase

A

tout le monde

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32
Q

Qu’est-ce qui inhibe la glutamine synthétase

A

La glufosinate

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33
Q

Glutamine synthétase sert à quoi chez les mammifères

A

Neutralisation des ions NH3 toxiques

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34
Q

Vers ou est transporté l’ammoniac

A

Vers le foie et les reins

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35
Q

La réaction de la glutamine synthétase est réversible ou irréversible

A

Irréversible

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36
Q

Quelle est la différence entre glutamine synthase et synthétase

A

Synthase n’utilise pas ATP
Synthétase utilise ATP

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37
Q

Comment se fait la glutamate synthase

A

Glutamine + a-cétoglutarate + NADPH + H+ = 2 glutamates + NADP+

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38
Q

Comment se fait le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase

A

1- Rétro-inhibition par les 9 produits de fin de réaction (inhibition par feedback)
2-Adénylation qui permet modification covalente (+AMP)
3-Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme

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39
Q

Combien de sous-unités possèdent la glutamine synthétase

A

12, chacune avec un centre actif et des sites de liaison pour les régulateurs feedback

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40
Q

Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamine

A

AMP
Tryptophane
Histidine
Glucosamine-6-phosphate
Carbomoyl-phosphate
CTP

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41
Q

Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamate

A

Alanine
Glycine
Sérine

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42
Q

Que faut-il pour faire une inhibition complète de la glutamine synthétase

A

La présence des 9 régulateurs

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43
Q

L’inhibition de la glutamine synthétase dépend de quoi

A

Elle est cumulative selon le nombre d’inhibiteurs

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44
Q

Quelle est la caractéristique des phénomènes d’innhibition de la glutamine synthétase

A

Elle se fait extrêmement rapidement (moins de 1 ms)

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45
Q

Que fait l’adénylation (modification covalence) sur la glutamine synthétase

A

Elle rend la glutamine synthétase + sensible à l’inhibition

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46
Q

Qui s’occupe de l’adénylation

A

L’adényl transférase

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47
Q

Qui s’occupe de la déadénylation

A

L’adényl transférase

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48
Q

Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine augmente

A

Adénylation (inactivation)

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49
Q

Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine descend

A

La déadénylation (activation)

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50
Q

La réaction de la glutamate déshydrogénase est-elle réversible ou irréversible

A

Réversible (alpha cetoglutarate à glutamate)

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51
Q

Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les plantes/bactéries

A

Vers la droite (synthèse de glutamate)

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52
Q

Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les animaux

A

Vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination + récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée)

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53
Q

Quelle est l’agent utilisé pour la glutamate déshydrogénase

A

Le NAD ou le NADP dépendemment des tissus/organismes

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54
Q

Combien existe-t-il de GLUD

A

2 chez certains organismes

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55
Q

Comment est contrôlé la réaction de GLUD

A

Par la concentration des réactifs

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56
Q

Quand est-ce que le GLUD fonctionne

A

Quand les concentrations d’ammoniac sont bcp trop élevées

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57
Q

Pk le GS-GOGAT est privilégié

A

Pcq Km pour ammoniac est + faible pour la GS (glutamine synthétase)

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58
Q

C’est quoi la balance azotée

A

Apports en azote (a. am. et prot.) - Perte en azote (rénales/fécales)

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59
Q

Exemple de balance azotée positive

A

Croissance, grossesse, récupération, post-jeûne

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60
Q

Exemple de balance azotée négative

A

Jeûne, vieillissement, maladies (ex. : cancer)

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61
Q

Comment calcule-t-on l’azote ingéré

A

À partir du contenu en protéines de la diète

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62
Q

Comment calcule-t-on l’azote excrété

A

Quantité d’urée présente dans l’urine

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63
Q

Y’a-t-il un moyen de stocker les produits azotés

A

Non, il faut un apport essentiel pour compenser les pertes

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64
Q

Que se passe-t-il si les pertes de produits azotés dépassent les gains

A

Dégradation des protéines

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65
Q

Quelle est le besoin en protéines pour un adulte

A

0,8g/kg

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66
Q

Beaucoup de vitamines, choline, carnitine, etc. doivent provenir d’ou ?

A

De la diète

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67
Q

Qualité de la diète entre volaille, viande et plantes

A

Viande, ensuite volaille et en dernier plante

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68
Q

Quelle est la différence entre la viande, la volaille et les plantes dans la qualité de la diète

A

Les plantes manquent au moins d’un acide aminé essentiel, de vitamines et de la choline

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69
Q

La pellagre est du a quoi ?

A

Le manque de tryptophan et de vitamine B3

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70
Q

Pourquoi les Amérindiens ne souffraient pas de la pellagre

A

Ils plongeaient le mais dans une solution alcaline et la faisait cuire, ce qui fragilisait le péricarpe et alors rendait la vitamine B3 assimilable.

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71
Q

Comment s’appelle le processus fragilisant le péricarpe du mais

A

La nixtamalisation

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72
Q

Quelle est la différence entre Kwashiorkor et Marasme

A

Kwashiorkor = Carence en protéines
Marasme = Carence énergétique (calories)

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73
Q

Quand est-ce qu’arrive le Kwashiorkor

A

Quand il y a un sevrage brutal en protéine dû au fait que l’enfant ne boit plus le lait maternel et que la diète “adulte” n’a pas les apports en protéines nécessaires.

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74
Q

Que permet la transamination

A

La redistribution des groupes aminés pour synthétiser différents acides aminés à partir d’acides alpha-cétoniques correspondants

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75
Q

La transamination est irréversible ?

A

Non

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76
Q

Quelle est la coenzyme utilisé pour la transamination

A

Pyridoxal-phosphate (dérivé de la vitamine B6)

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77
Q

Expliquer les 3 réactions qui mènent à la transamination

A
78
Q

quels acides aminés sont métabolisés par déshydrogénases

A

thréonine, proline, lysine

79
Q

Les acides aminés sont synthétisés par les intermédiaires de quelles voies ?

A

Ceux de la glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses

80
Q

D’ou vient les groupements amino des acides aminés

A

Du glutamate et de la glutamine

81
Q

Les êtres humains peuvent-ils synthétiser tous les acides aminés ?

A

Non, les etres humains ne peuvent synthetiser que certains des 20 aa (10 non essentielles) et 10 autres essentielles qu on doit obtenir par la diete

82
Q

Combien d’acides aminés essentiels y a t-il ?

A

10

83
Q

L’arginine est un acide aminé essentiel ?

A

Oui, même s’il peut être synthétisé par les cellules des mammifères, mais pas assez pour que cela rencontre les besoins de l’organisme

84
Q

La méthionine est un acide aminé essentiel ?

A

Oui, mais il en faut pour faire tyrosine, cystéine et phénylalanine

85
Q

Différence entre essentiel et non-essentiel

A

Essentiel : Doit venir de la diète
Non-essentiel : Peut être synthétisé

86
Q

C’est quoi les acides aminés essentiels

A

MET LEU dans la VAL LYSe ILE PHE TR(Y)op d’HIS T(HR)oire

87
Q

Quelle est le précurseur du glutamate dans la transamination

A

L’aspartate + alpha-cétoglutarate

88
Q

Quelle est le précurseur de l’aspartate

A

Glutamate + oxaloacétate

89
Q

Quelle est le précurseur de l’asparagine

A

Aspartate

90
Q

Quelle est le précurseur de la glutamate

A

Glutamine + ATP + GS

91
Q

Source de la sérine

A

3-Phosphoglycérate, 3-phosphohydroxypyruvate, 3-Phosphosérine

92
Q

Précurseur de la glycine

A

Sérine, elle aussi précurseur de cystéine

93
Q

À quoi sert le tétrahydropholate (Biosynthese de glycine)

A

À transporter des unités à 1 carbone

94
Q

quelles sont les trois de THF du plus réduit au plus oxydés

A

méthylène THF
méthenyl THF
Formyl THF

95
Q

lA BIOSYNTHESE DE PROLINE A PARTIR DU GLUTAMATE

A

On peut faire la synthese de proline a partir de glutamate en utilisant ATP et NADPH

96
Q

Précurseur de tyrosine

A

Phénylalanine

97
Q

Enzyme qui produit tyrosine

A

Phénylalanine hydroxylase et le cofacteur est le tétrahydrobioptérine

98
Q

C’est quoi le manque de tyrosine

A

La phénylcétonurie

99
Q

La phénylcétonurie consiste à quoi

A

Accumulation des métabolites de la phénylalanine qui sont toxiques pour le cerveau et au manque de tyrosine.

100
Q

C’est quoi les chiffres

A
101
Q

les nucléotides ofrment des éléments de uqoi

A

ADN, ARN, plusieurs régulateurs allostréques, 2e messagers cellulaires et composées énergétiques

102
Q

C’est quoi de Novo

A

Formation de nucléotides à partir de composés très simples comme aa et sucres

103
Q

C’est quoi récupération

A

Quand les acides nucléiques sont dégradés, il y a récupération des bases azotés

104
Q

les deux voies ont besoin de quoi

A

pentose phosphate

105
Q

Le phosphorybosyl pyrophosphate est le précurseur de quoi

A

des ntds

106
Q

il est formé a partir de quoi

A

a partir du ribose par phosphorylation ATP dépendant et l’enzyme est PRPP Synthetase

107
Q

Par quoi est inhibé la PRPP

A

Purines et pyrimidine

108
Q

Mais quand nous avons besoin de le faire, quelle voie pensez vous est la préférée?

A

récupération

109
Q

De quoi a besoin de Novo

A

PRPP
Bases azotés
Acides aminés
Unités
Monocarbonés

110
Q

De quoi a besoin Récupération

A

PRPP
Bases azotés

111
Q

Quelle est la voie de Biosynthèse préféré

A

La récupération

112
Q

Purine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP

A

IMP
11 étapes
6 ATP

113
Q

Pyrimidine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP

A

UMP
6 étapes
2 ATP

114
Q

De quoi est fait l’IMP:AMP+GMP

A

Glutamine,
Aspartate,
Glycine,
bicarbonates +
groupements formyles +
Ribose-5-phosphate activé

115
Q

À quoi servent les formyl-tétrahydrofolate

A

Donneurs d’unité à un atome de carbone

116
Q

De quoi est fait l’UMP:

A

Ribose-5-phosphate activé
Glutamine
Aspartate
Bicarbonate

117
Q

Que fait CTP synthétase

A

UTP en CTP
Gln à Glu

118
Q

La synthese de purine se fait ou

A

au cytosol ou toutes les enzymes sont organisées dans un complexe connu comme le purinosome

119
Q

la synthese de pyrimidine se fait ou

A

au cytosol et à la mitochondrie et a besoin de la chaîne de transport des électrons.

120
Q

Purine vs Pyrimidine
Base se met quand au PRPP ?

A

Purines : sur PRPP
Pyrimidines : Avant ou après conjuguation

121
Q

Qui a 1) DGQ et qui a 2) DQ

A

1) Purine et 2) pyrimidine

122
Q

Qui a FTH et HCO3-
Qui a HCO3-

A

Purine
Pyrimidine

123
Q

Purine a cb d’ATP
Pyrimidine a cb d’ATP

A

6 ATP
2 ATP

124
Q

Grâce à quoi l’adénine devient de l’amp

A

Grâce à l’enzyme APRT et le substrat PRPP

125
Q

Grâce à quoi la guanine devient du GMP

A

HGPRT

126
Q

L’hypoxantine est convertit en quoi grâce à quoi

A

HGPRT
Convertit en IMP

127
Q

Que crée la déficience en HGPRT

A

Syndrome neurologique Lesch-Nihan

128
Q

qu est ce qui convertit les ribonucleotides en desoxyribonucleotides

A

ribonucléotides réductases

129
Q

quelle source cette réaction utilise t elle

A

NADPH

130
Q

Comment s effectue la regulation allostérique

A

dATP (-), ATP (+) (domaine d’activité) et par dATP, dGTP et dTTP ( domaine de spécificité)

131
Q

2-Deoxyribose et Ribose sont à qui ?

A

ADN : 2-déoxyribose
ARN : Ribose

132
Q

C’est quoi R1 dans le tétramère heterodimérique (structure de ribonucléotide réductase)

A

Site actif et deux sites allostériques

133
Q

C’est quoi R2 :

A

Cofacteur métallique et radical Tyr requis pour l’activité catalytique

134
Q

Quelles sont les substrats de la ribonucléotides diphosphate réductase

A

ADP, GDP, CDP et UDP

135
Q

Comment est produit la thymidine

A

Par méthylation

136
Q

la thymidine se fait a partir d UMP par quelle enzyme

A

Thymidylate synthase
(méthylation de dUMP pour devenir dTMP)

137
Q

quelle la source d’unités à un carbone

A

le méthylene THF

138
Q

Que permet la méthotrexate

A

Inhibition de la DHDFR (dihydrofolate réductase )

139
Q

Que fait la DHDFR

A

Empêche Thymidine de devenir Uracile

140
Q

Que produit la dégradation de purines

A

Production de l’acide urique

141
Q

Que produit la dégradation de pyrimidine

A

Beta alanine

142
Q

Qu’est-ce qui permet la dégradation de purine

A

Xanthine oxydase

143
Q

C’est quoi la maladie de goutte

A

Dépot d’acide urique dans les articulation

144
Q

Maladie de goutte a Plus grande incidence chez qui

A

Chez les gens de 20 ans+

145
Q

Quelle est le traitement pour la maladie de goutte

A

Pas manger de viande, pas boire de bière, inhibiteur de la xanthine oxydase comme l’allopurinol

146
Q

Quelles sont les 2 catabolismes des acides aminés

A

1) Élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac)
2) Métabolisme des cétoacides : Récupération de l’énergie; Gluconéogénèse et cétogénèse

147
Q

Que font les bactéries dans le catabolisme des produits azotés

A

Catabolise ammoniac en N2, en NO2- (nitrite), NO3- (nitrate) avec Production d’énergie

148
Q

Que font les organismes supérieurs dans le catabolisme des produits azotés

A

NH3 est éliminé en plusieurs formes :

Animaux aquatiques (AMMONIOTÉLIQUES) : NH3+H2O = NH4OH (hydroxyde d’ammonium ou ammoniac)

URÉOTÉLIQUES (Mammifères et poissons cartilagineux) : En urée

URICOTÉLIQUES (Reptiles terrestres, oiseaux, insectes) : En acide urique

149
Q

Quelles sont les étapes du cycle de l’azote dans l’aquarium

A

1) Ammonium est excrété
2) Nitrosomes bactérias convertissent ammonium en nitrite
3)Nitrobactor convertit nitrite en nitrate
4) Les plantes utilisent le nitrate comme fertilisant

150
Q

Quelle est le taux de réutilisation des acides aminés chez les animaux uréotéliques

A

80%

151
Q

Quelle proportion de NH3 est éliminé dans le rein vs foie

A

20%(urine) vs 80% (foie)

152
Q

Le NH3 est éliminé comment dans le rein

A

Par les urines

153
Q

Le NH3 est éliminé comment dans le foie

A

Via le cycle de l’urée

154
Q

Que se passe-t-il au NH3 produit dans les autres tissus que foie et rein

A

Transportés vers le foie sous forme de glutamine (tissus non-musculaires), et sous forme d’alanine via le cycle alanine/glucose (présent dans les tissus musculaire)

155
Q

l urée peut il etre réutilisé

A

oui en cas d hibernation

156
Q

La glutamine synthétase est ou ?

A

Dans la mitochondrie des tissus non-musculaires, elle convertit le glutamate en glutamine

157
Q

une fois la glutamine dans le foie

A

on utilise glutaminase pour la convertir en ammonium.

158
Q

La glutamate déhydrogénase est ou

A

Dans la mitochondrie des tissus musculaires

159
Q

ou est situé la glutaminase et la glutamate déshydrogénase

A

les deux sont dans les mitochondries

160
Q

Comment se déroule le transport du NH3 vers le foie à partir des tissus musculaires

A

Ammonium en Glutamate, Glutamate en Alanine à partir de Pyruvate, Alanine en Glutamate avec Pyruvate dans le foie. Le pyruvate est recyclé sous forme de glucose et retourne au muscle.

161
Q

Combien d’ATP pour eliminer une mol d’uree( prép +cycle d’urée)

A

4 ATP (2ATP consommé dans l’étape de préparation + 2 liaisons d’un ATP) pour eliminer une mol d urée

162
Q

Expliquer Cycle de l’urée

A
163
Q

Ou se passe la réaction de préparation

A

dans la mitochondrie

164
Q

cette réaction est catalysé par quelle enzyme

A

carbamoyl phosphate synthétase, elle va comjuguer lammoniac et le bicarbonate pour le carbamoyl phosphate. Cela consomme 2 ATP

165
Q

Réaction 1 se fait dans mito: ornithine se conjugue avec quoi pour donner quoi

A

ornithine se conjugue avec carbamoyl phosphate pour donner la citrulline. Cette réaction est catalysée par ornithine transcarboxylase.

166
Q

Ou se passe les trois autres réactions

A

dans le cytosol

167
Q

Une fois que la citrulline entre dans le cytosol, qu est ce qui se passe (réaction 2)

A

elle se conjugue à l’aspartate pour former argininosuccinate par l’enzyme argininosuccinate synthétase (utilise deux liaisons riche en energie).

168
Q

une fois l’arginosuccinate produite, elle est transforme en deux choses, lesquelles (réaction 3)

A

AS est converti en fumarate (out) et en arginine par la AS lyase

169
Q

une fois l’arginine produite, elle est transformé en quoi (réaction 4)

A

elle est est transforme en uréé et en ornithine par l’arginase

170
Q

ou va l’ornitine

A

va retourner a la mitochondrie en échange de la citulline pour recommencer le cycle.

171
Q

et l uree produit contient combien d azote et va ou

A

urée va dans la circulation pour etre élimine dans l’urine. il contient deux azote (un de CP et l’autre de l’aspartate)

172
Q

Cycle de l’urée et le cycle de Krebs

A

le fumarate produit dans le cycle de l’urée rentre au cycle de Krebs et produit l’OAA. L’OAA par transamination prend le groupe amine du glutamate pour former l’aspartate qui est le donneur du 2e azote pour le cycle et l’alpha cétoglutarate qui est aussi un métabolite du cycle de Krebs.

173
Q

Combien y’a-t-il de réactions dans le foie dans le cycle de l’urée

A

4

174
Q

Combien de N sont éliminés par tour dans le cycle de l’urée

A

2 N

175
Q

Combien de liaison riches en énergie sont consommées par atome d’azote

A

4 liaisons riches, 2 par atome d’azote

176
Q

Comment s’associe le cycle de l’urée avec quelle cycle

A

Il s’associe avec le cycle de l’acide citrique (Krebs) via le fumarate (directe), l’oxaloacétate et l’alpha-cétoglutarate (indirect via aspartate)

177
Q

Quelle molécule joue un rôle clé dans le cycle de l’urée

A

la carbamoyl-phosphate synthétase (CPS)

178
Q

C’est quoi le N-acétylglutamate

A

Activateur allostérique de la CPS

179
Q

Comment le N-Acétylglutamate est synthétisé

A

Glutamate + Acétyl-CoA + NAG Synthase(activé par glutamate et arginine) = HSCoA + N-acétylglutamate

180
Q

Comment le NH3 devient neurotoxique

A

-Augmente le pH sanguin
-Excitotoxicité : Stimulation récepteur NMDA
-Ammoniaque traverse directement barrière hémato-encéphalique = NH3 + a-cétoglutarate + GDH (glutamate déshydrogénase) = glutamate = - de a-cétoglutarate = -oxaloacétate = -cycle de citrate = - d’énergie dans le cerveau (stopper le cycle de krebs)

Glutamate + NH3 = Glutamine = - de glutamate = perte de neurotransmetteur + perte de précurseur de GABA = moins de transmissions nerveuses

181
Q

Qu’arrive-t-il quand il y augmentation du niveau de glutamine qui agit comme une osmolyte (et donc moins de glutamate) dans le cerveau

A

+ Volume des fluides dans les cellules gliales = Oedeme cérébrale (hyperammonémie)

182
Q

qu’est ce que les acides aminés donnent après transamination

A

acides alpha cétonique sauf la lysine et la threonine

183
Q

C’est quoi les acides aminés glucogéniques

A

Produisent pyruvates ou intermédiaires du cycle de krebs et peuvent produire du glucose par neoglucogenese

184
Q

C’est quoi les acides aminés cétogéniques

A

Produisent des corps cétoniques(lysine et leucine)

185
Q

C’est quoi les acides aminés amphiboliques

A

Glucoformateurs et cétogéniques: tyrosine (NE), isoleucine, phenalalyne tryptophane, threonine

186
Q

Quelles sont les acides aminés glucogéniques, amphiboliques et cétoniques

A
187
Q

en présence d’énergie abondante, les aa sont converti en acige gras via l’acetyl coa

A
188
Q

Quelle acide aminé est lié à quelle molécule dans le cycle de l’acide citrique (krebs)

A
189
Q

Comment les AA non essentiels deviennent des nucléotides

A

Avec un donneur d’unité à un atome de carbone

190
Q

En quoi sont dégradés les protéines dans le catabolisme des produits azotés

A

L’azote par le cycle de l’urée
Les chaines carbonées en énergie, gluconéogenèse et Cétogenèse
ou récupération

191
Q

En quoi sont dégradés les acides nucléiques dans le catabolisme des composés azotés

A

Soit ils sont réutilisés pour faire de l’ADN/ARN, soit ils sont dégradés en Acide urique (purine), soit en Beta-alanine (pyrimidines)

192
Q

Le N2 peut être utilisé tel quel ?

A

Non

Salma-BCM1531 FINAL (5 decks)

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