Chapitre 9 Flashcards
Composé de l’ammoniac
NH3
La réaction peut-elle se faire en milieu physiologique et pk ?
Non, car l’É d’activation est tellement élevé qu’il lui faut des catalyseurs de certaines bactéries (enzymes)
Quelle proportion de la fixation de l’azote se fait en diazotrophie
90%
Quelles sont les conditions d’oxygène de la diazotrophie
Nécessite conditions anaérobiques strictes
La diazotrophie consomme combien d’ATP
16+
La diazotrophie nécessite quels agents
Réducteur fort : Ferredoxine/flavodoxine
Pourquoi la diazotrophie a besoin de Gnégatif
Pour acheminer les électrons de la partie réductase à dinitrogenase
Il y a deux sortes de bactéries qui fixent l’azote, lesquelles
les bactéries anaérobiques du sol
les bactéries aérobiques en symbiose avec les plantes:prennent sucre des plantes et leurs donnent l’azote et donne aussi du NH3 au sol.
Comment les bactéries aérobies font pour décomposer le N2
Ils utilisent le glucose comme énergie, et produisent du NH3 (ammoniac)
Comment se fait la fixation industrielle de l’azote
-Consomme 2% de l’énergie produite par l’homme
-Température entre 300 et 500 degrés Celsius
-300 atm
La fixation industrielle produit cb de tonnes de NH3 par année
100 millions
Qui a découvert la fixation industrielle
Fritz Haber
Quelles étaient les engrais organiques avant Fritz Haber
Fumier
Guano
Salpetre
Qu’est-ce que les zones mortes
Zones ou il y a eu tellement d’engrais que les algues ont poussé d’une manière disproportionné, ce qui empêche les autres organismes d’y vivre dû à leur grande consommation en oxygène
Quelles sont les 5 étapes du cycle de l’azote
1-Fixation
2-Nitrification
3-Dénitrification
4- Assimilation
5- Ammonification
En quoi consiste la fixation de l’azote
N2 à NH3
En quoi consiste la nitrification
NH3 à NO2- (nitrites) à NO3- (nitrates)
En quoi consiste la dénitrification
NO3- et NO2- à N2
En quoi consiste l’assimilation
NO3- à NO2- à NH3 à NH3 dans des molécules organiques implique l’attachement de l’azote à un atome de carbone (organification0
quelles sont les deux types de plantes
1) en symbiose: utilisent l’ammonium des bactéries
2) pas en symbiose : assimile les nitrites et nitrates du sol.
En quoi consiste l’ammonification
c’est la production d’ammonium à partir de matière organique en décomposition faite par les bactéries et les champignons
Comment le NO3- est réduit en NO2
Avec le nitrate réductase et NAD(P)H
Comment le NO2 est réduit en NH3
Avec le nitrite réductase et NAD(P)H
Qui est l’agent réducteur et le cofacteur dans l’assimilation
Le NAD(P)H est l’agent réducteur
Le moyibdénum est le cofacteur
De quelle manière l’ammoniac peut être organifié
Avec la formation du glutamate et de la glutamine
De quelle autre manière l’ammoniac peut être organifié
Le carbamoyl-phosphate** et asparagine peuvent aussi contribuer au pool d’azote organique.
Les composés organiques font quoi ensuite ?
Transformés en acide aminés via les aminotransférases
En purines
Pyrimidines
Sucres
Lipides aminés
Les 3 réactions principales permettant l’organification de l’ammoniac
Glutamine synthétase
Glutamate synthase
Glutamate déshydrogénase
qui fait la Glutamine synthétase
Tous les organismes
Qui fait la glutamate synthétase
Procaryotes et plantes
qui fait glutamate déshydrogénase
tout le monde
Qu’est-ce qui inhibe la glutamine synthétase
La glufosinate
Glutamine synthétase sert à quoi chez les mammifères
Neutralisation des ions NH3 toxiques
Vers ou est transporté l’ammoniac
Vers le foie et les reins
La réaction de la glutamine synthétase est réversible ou irréversible
Irréversible
Quelle est la différence entre glutamine synthase et synthétase
Synthase n’utilise pas ATP
Synthétase utilise ATP
Comment se fait la glutamate synthase
Glutamine + a-cétoglutarate + NADPH + H+ = 2 glutamates + NADP+
Comment se fait le contrôle de l’activité de la glutamine synthétase
1- Rétro-inhibition par les 9 produits de fin de réaction (inhibition par feedback)
2-Adénylation qui permet modification covalente (+AMP)
3-Contrôle génétique de l’expression de l’enzyme
Combien de sous-unités possèdent la glutamine synthétase
12, chacune avec un centre actif et des sites de liaison pour les régulateurs feedback
Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamine
AMP
Tryptophane
Histidine
Glucosamine-6-phosphate
Carbomoyl-phosphate
CTP
Quelles sont les inhibiteurs issus de la glutamate
Alanine
Glycine
Sérine
Que faut-il pour faire une inhibition complète de la glutamine synthétase
La présence des 9 régulateurs
L’inhibition de la glutamine synthétase dépend de quoi
Elle est cumulative selon le nombre d’inhibiteurs
Quelle est la caractéristique des phénomènes d’innhibition de la glutamine synthétase
Elle se fait extrêmement rapidement (moins de 1 ms)
Que fait l’adénylation (modification covalence) sur la glutamine synthétase
Elle rend la glutamine synthétase + sensible à l’inhibition
Qui s’occupe de l’adénylation
L’adényl transférase
Qui s’occupe de la déadénylation
L’adényl transférase
Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine augmente
Adénylation (inactivation)
Qu’arrive-t-il quand le niveau de glutamine descend
La déadénylation (activation)
La réaction de la glutamate déshydrogénase est-elle réversible ou irréversible
Réversible (alpha cetoglutarate à glutamate)
Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les plantes/bactéries
Vers la droite (synthèse de glutamate)
Dans quelle sens se fait la réaction de glutamate déshydrogénase chez les animaux
Vers la gauche (formation d’ammoniac pour l’élimination + récupération de l’énergie contenue dans la chaîne carbonée)
Quelle est l’agent utilisé pour la glutamate déshydrogénase
Le NAD ou le NADP dépendemment des tissus/organismes
Combien existe-t-il de GLUD
2 chez certains organismes
Comment est contrôlé la réaction de GLUD
Par la concentration des réactifs
Quand est-ce que le GLUD fonctionne
Quand les concentrations d’ammoniac sont bcp trop élevées
Pk le GS-GOGAT est privilégié
Pcq Km pour ammoniac est + faible pour la GS (glutamine synthétase)
C’est quoi la balance azotée
Apports en azote (a. am. et prot.) - Perte en azote (rénales/fécales)
Exemple de balance azotée positive
Croissance, grossesse, récupération, post-jeûne
Exemple de balance azotée négative
Jeûne, vieillissement, maladies (ex. : cancer)
Comment calcule-t-on l’azote ingéré
À partir du contenu en protéines de la diète
Comment calcule-t-on l’azote excrété
Quantité d’urée présente dans l’urine
Y’a-t-il un moyen de stocker les produits azotés
Non, il faut un apport essentiel pour compenser les pertes
Que se passe-t-il si les pertes de produits azotés dépassent les gains
Dégradation des protéines
Quelle est le besoin en protéines pour un adulte
0,8g/kg
Beaucoup de vitamines, choline, carnitine, etc. doivent provenir d’ou ?
De la diète
Qualité de la diète entre volaille, viande et plantes
Viande, ensuite volaille et en dernier plante
Quelle est la différence entre la viande, la volaille et les plantes dans la qualité de la diète
Les plantes manquent au moins d’un acide aminé essentiel, de vitamines et de la choline
La pellagre est du a quoi ?
Le manque de tryptophan et de vitamine B3
Pourquoi les Amérindiens ne souffraient pas de la pellagre
Ils plongeaient le mais dans une solution alcaline et la faisait cuire, ce qui fragilisait le péricarpe et alors rendait la vitamine B3 assimilable.
Comment s’appelle le processus fragilisant le péricarpe du mais
La nixtamalisation
Quelle est la différence entre Kwashiorkor et Marasme
Kwashiorkor = Carence en protéines
Marasme = Carence énergétique (calories)
Quand est-ce qu’arrive le Kwashiorkor
Quand il y a un sevrage brutal en protéine dû au fait que l’enfant ne boit plus le lait maternel et que la diète “adulte” n’a pas les apports en protéines nécessaires.
Que permet la transamination
La redistribution des groupes aminés pour synthétiser différents acides aminés à partir d’acides alpha-cétoniques correspondants
La transamination est irréversible ?
Non
Quelle est la coenzyme utilisé pour la transamination
Pyridoxal-phosphate (dérivé de la vitamine B6)
Expliquer les 3 réactions qui mènent à la transamination
quels acides aminés sont métabolisés par déshydrogénases
thréonine, proline, lysine
Les acides aminés sont synthétisés par les intermédiaires de quelles voies ?
Ceux de la glycolyse, le cycle de Krebs et la voie des pentoses
D’ou vient les groupements amino des acides aminés
Du glutamate et de la glutamine
Les êtres humains peuvent-ils synthétiser tous les acides aminés ?
Non, les etres humains ne peuvent synthetiser que certains des 20 aa (10 non essentielles) et 10 autres essentielles qu on doit obtenir par la diete
Combien d’acides aminés essentiels y a t-il ?
10
L’arginine est un acide aminé essentiel ?
Oui, même s’il peut être synthétisé par les cellules des mammifères, mais pas assez pour que cela rencontre les besoins de l’organisme
La méthionine est un acide aminé essentiel ?
Oui, mais il en faut pour faire tyrosine, cystéine et phénylalanine
Différence entre essentiel et non-essentiel
Essentiel : Doit venir de la diète
Non-essentiel : Peut être synthétisé
C’est quoi les acides aminés essentiels
MET LEU dans la VAL LYSe ILE PHE TR(Y)op d’HIS T(HR)oire
Quelle est le précurseur du glutamate dans la transamination
L’aspartate + alpha-cétoglutarate
Quelle est le précurseur de l’aspartate
Glutamate + oxaloacétate
Quelle est le précurseur de l’asparagine
Aspartate
Quelle est le précurseur de la glutamate
Glutamine + ATP + GS
Source de la sérine
3-Phosphoglycérate, 3-phosphohydroxypyruvate, 3-Phosphosérine
Précurseur de la glycine
Sérine, elle aussi précurseur de cystéine
À quoi sert le tétrahydropholate (Biosynthese de glycine)
À transporter des unités à 1 carbone
quelles sont les trois de THF du plus réduit au plus oxydés
méthylène THF
méthenyl THF
Formyl THF
lA BIOSYNTHESE DE PROLINE A PARTIR DU GLUTAMATE
On peut faire la synthese de proline a partir de glutamate en utilisant ATP et NADPH
Précurseur de tyrosine
Phénylalanine
Enzyme qui produit tyrosine
Phénylalanine hydroxylase et le cofacteur est le tétrahydrobioptérine
C’est quoi le manque de tyrosine
La phénylcétonurie
La phénylcétonurie consiste à quoi
Accumulation des métabolites de la phénylalanine qui sont toxiques pour le cerveau et au manque de tyrosine.
C’est quoi les chiffres
les nucléotides ofrment des éléments de uqoi
ADN, ARN, plusieurs régulateurs allostréques, 2e messagers cellulaires et composées énergétiques
C’est quoi de Novo
Formation de nucléotides à partir de composés très simples comme aa et sucres
C’est quoi récupération
Quand les acides nucléiques sont dégradés, il y a récupération des bases azotés
les deux voies ont besoin de quoi
pentose phosphate
Le phosphorybosyl pyrophosphate est le précurseur de quoi
des ntds
il est formé a partir de quoi
a partir du ribose par phosphorylation ATP dépendant et l’enzyme est PRPP Synthetase
Par quoi est inhibé la PRPP
Purines et pyrimidine
Mais quand nous avons besoin de le faire, quelle voie pensez vous est la préférée?
récupération
De quoi a besoin de Novo
PRPP
Bases azotés
Acides aminés
Unités
Monocarbonés
De quoi a besoin Récupération
PRPP
Bases azotés
Quelle est la voie de Biosynthèse préféré
La récupération
Purine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP
IMP
11 étapes
6 ATP
Pyrimidine utilise quoi pour faire AMP/GMP et combien d’étapes et d’ATP
UMP
6 étapes
2 ATP
De quoi est fait l’IMP:AMP+GMP
Glutamine,
Aspartate,
Glycine,
bicarbonates +
groupements formyles +
Ribose-5-phosphate activé
À quoi servent les formyl-tétrahydrofolate
Donneurs d’unité à un atome de carbone
De quoi est fait l’UMP:
Ribose-5-phosphate activé
Glutamine
Aspartate
Bicarbonate
Que fait CTP synthétase
UTP en CTP
Gln à Glu
La synthese de purine se fait ou
au cytosol ou toutes les enzymes sont organisées dans un complexe connu comme le purinosome
la synthese de pyrimidine se fait ou
au cytosol et à la mitochondrie et a besoin de la chaîne de transport des électrons.
Purine vs Pyrimidine
Base se met quand au PRPP ?
Purines : sur PRPP
Pyrimidines : Avant ou après conjuguation
Qui a 1) DGQ et qui a 2) DQ
1) Purine et 2) pyrimidine
Qui a FTH et HCO3-
Qui a HCO3-
Purine
Pyrimidine
Purine a cb d’ATP
Pyrimidine a cb d’ATP
6 ATP
2 ATP
Grâce à quoi l’adénine devient de l’amp
Grâce à l’enzyme APRT et le substrat PRPP
Grâce à quoi la guanine devient du GMP
HGPRT
L’hypoxantine est convertit en quoi grâce à quoi
HGPRT
Convertit en IMP
Que crée la déficience en HGPRT
Syndrome neurologique Lesch-Nihan
qu est ce qui convertit les ribonucleotides en desoxyribonucleotides
ribonucléotides réductases
quelle source cette réaction utilise t elle
NADPH
Comment s effectue la regulation allostérique
dATP (-), ATP (+) (domaine d’activité) et par dATP, dGTP et dTTP ( domaine de spécificité)
2-Deoxyribose et Ribose sont à qui ?
ADN : 2-déoxyribose
ARN : Ribose
C’est quoi R1 dans le tétramère heterodimérique (structure de ribonucléotide réductase)
Site actif et deux sites allostériques
C’est quoi R2 :
Cofacteur métallique et radical Tyr requis pour l’activité catalytique
Quelles sont les substrats de la ribonucléotides diphosphate réductase
ADP, GDP, CDP et UDP
Comment est produit la thymidine
Par méthylation
la thymidine se fait a partir d UMP par quelle enzyme
Thymidylate synthase
(méthylation de dUMP pour devenir dTMP)
quelle la source d’unités à un carbone
le méthylene THF
Que permet la méthotrexate
Inhibition de la DHDFR (dihydrofolate réductase )
Que fait la DHDFR
Empêche Thymidine de devenir Uracile
Que produit la dégradation de purines
Production de l’acide urique
Que produit la dégradation de pyrimidine
Beta alanine
Qu’est-ce qui permet la dégradation de purine
Xanthine oxydase
C’est quoi la maladie de goutte
Dépot d’acide urique dans les articulation
Maladie de goutte a Plus grande incidence chez qui
Chez les gens de 20 ans+
Quelle est le traitement pour la maladie de goutte
Pas manger de viande, pas boire de bière, inhibiteur de la xanthine oxydase comme l’allopurinol
Quelles sont les 2 catabolismes des acides aminés
1) Élimination de l’azote (renversement des voies de synthèse déjà décrites jusqu’à l’ammoniac)
2) Métabolisme des cétoacides : Récupération de l’énergie; Gluconéogénèse et cétogénèse
Que font les bactéries dans le catabolisme des produits azotés
Catabolise ammoniac en N2, en NO2- (nitrite), NO3- (nitrate) avec Production d’énergie
Que font les organismes supérieurs dans le catabolisme des produits azotés
NH3 est éliminé en plusieurs formes :
Animaux aquatiques (AMMONIOTÉLIQUES) : NH3+H2O = NH4OH (hydroxyde d’ammonium ou ammoniac)
URÉOTÉLIQUES (Mammifères et poissons cartilagineux) : En urée
URICOTÉLIQUES (Reptiles terrestres, oiseaux, insectes) : En acide urique
Quelles sont les étapes du cycle de l’azote dans l’aquarium
1) Ammonium est excrété
2) Nitrosomes bactérias convertissent ammonium en nitrite
3)Nitrobactor convertit nitrite en nitrate
4) Les plantes utilisent le nitrate comme fertilisant
Quelle est le taux de réutilisation des acides aminés chez les animaux uréotéliques
80%
Quelle proportion de NH3 est éliminé dans le rein vs foie
20%(urine) vs 80% (foie)
Le NH3 est éliminé comment dans le rein
Par les urines
Le NH3 est éliminé comment dans le foie
Via le cycle de l’urée
Que se passe-t-il au NH3 produit dans les autres tissus que foie et rein
Transportés vers le foie sous forme de glutamine (tissus non-musculaires), et sous forme d’alanine via le cycle alanine/glucose (présent dans les tissus musculaire)
l urée peut il etre réutilisé
oui en cas d hibernation
La glutamine synthétase est ou ?
Dans la mitochondrie des tissus non-musculaires, elle convertit le glutamate en glutamine
une fois la glutamine dans le foie
on utilise glutaminase pour la convertir en ammonium.
La glutamate déhydrogénase est ou
Dans la mitochondrie des tissus musculaires
ou est situé la glutaminase et la glutamate déshydrogénase
les deux sont dans les mitochondries
Comment se déroule le transport du NH3 vers le foie à partir des tissus musculaires
Ammonium en Glutamate, Glutamate en Alanine à partir de Pyruvate, Alanine en Glutamate avec Pyruvate dans le foie. Le pyruvate est recyclé sous forme de glucose et retourne au muscle.
Combien d’ATP pour eliminer une mol d’uree( prép +cycle d’urée)
4 ATP (2ATP consommé dans l’étape de préparation + 2 liaisons d’un ATP) pour eliminer une mol d urée
Expliquer Cycle de l’urée
Ou se passe la réaction de préparation
dans la mitochondrie
cette réaction est catalysé par quelle enzyme
carbamoyl phosphate synthétase, elle va comjuguer lammoniac et le bicarbonate pour le carbamoyl phosphate. Cela consomme 2 ATP
Réaction 1 se fait dans mito: ornithine se conjugue avec quoi pour donner quoi
ornithine se conjugue avec carbamoyl phosphate pour donner la citrulline. Cette réaction est catalysée par ornithine transcarboxylase.
Ou se passe les trois autres réactions
dans le cytosol
Une fois que la citrulline entre dans le cytosol, qu est ce qui se passe (réaction 2)
elle se conjugue à l’aspartate pour former argininosuccinate par l’enzyme argininosuccinate synthétase (utilise deux liaisons riche en energie).
une fois l’arginosuccinate produite, elle est transforme en deux choses, lesquelles (réaction 3)
AS est converti en fumarate (out) et en arginine par la AS lyase
une fois l’arginine produite, elle est transformé en quoi (réaction 4)
elle est est transforme en uréé et en ornithine par l’arginase
ou va l’ornitine
va retourner a la mitochondrie en échange de la citulline pour recommencer le cycle.
et l uree produit contient combien d azote et va ou
urée va dans la circulation pour etre élimine dans l’urine. il contient deux azote (un de CP et l’autre de l’aspartate)
Cycle de l’urée et le cycle de Krebs
le fumarate produit dans le cycle de l’urée rentre au cycle de Krebs et produit l’OAA. L’OAA par transamination prend le groupe amine du glutamate pour former l’aspartate qui est le donneur du 2e azote pour le cycle et l’alpha cétoglutarate qui est aussi un métabolite du cycle de Krebs.
Combien y’a-t-il de réactions dans le foie dans le cycle de l’urée
4
Combien de N sont éliminés par tour dans le cycle de l’urée
2 N
Combien de liaison riches en énergie sont consommées par atome d’azote
4 liaisons riches, 2 par atome d’azote
Comment s’associe le cycle de l’urée avec quelle cycle
Il s’associe avec le cycle de l’acide citrique (Krebs) via le fumarate (directe), l’oxaloacétate et l’alpha-cétoglutarate (indirect via aspartate)
Quelle molécule joue un rôle clé dans le cycle de l’urée
la carbamoyl-phosphate synthétase (CPS)
C’est quoi le N-acétylglutamate
Activateur allostérique de la CPS
Comment le N-Acétylglutamate est synthétisé
Glutamate + Acétyl-CoA + NAG Synthase(activé par glutamate et arginine) = HSCoA + N-acétylglutamate
Comment le NH3 devient neurotoxique
-Augmente le pH sanguin
-Excitotoxicité : Stimulation récepteur NMDA
-Ammoniaque traverse directement barrière hémato-encéphalique = NH3 + a-cétoglutarate + GDH (glutamate déshydrogénase) = glutamate = - de a-cétoglutarate = -oxaloacétate = -cycle de citrate = - d’énergie dans le cerveau (stopper le cycle de krebs)
Glutamate + NH3 = Glutamine = - de glutamate = perte de neurotransmetteur + perte de précurseur de GABA = moins de transmissions nerveuses
Qu’arrive-t-il quand il y augmentation du niveau de glutamine qui agit comme une osmolyte (et donc moins de glutamate) dans le cerveau
+ Volume des fluides dans les cellules gliales = Oedeme cérébrale (hyperammonémie)
qu’est ce que les acides aminés donnent après transamination
acides alpha cétonique sauf la lysine et la threonine
C’est quoi les acides aminés glucogéniques
Produisent pyruvates ou intermédiaires du cycle de krebs et peuvent produire du glucose par neoglucogenese
C’est quoi les acides aminés cétogéniques
Produisent des corps cétoniques(lysine et leucine)
C’est quoi les acides aminés amphiboliques
Glucoformateurs et cétogéniques: tyrosine (NE), isoleucine, phenalalyne tryptophane, threonine
Quelles sont les acides aminés glucogéniques, amphiboliques et cétoniques
en présence d’énergie abondante, les aa sont converti en acige gras via l’acetyl coa
Quelle acide aminé est lié à quelle molécule dans le cycle de l’acide citrique (krebs)
Comment les AA non essentiels deviennent des nucléotides
Avec un donneur d’unité à un atome de carbone
En quoi sont dégradés les protéines dans le catabolisme des produits azotés
L’azote par le cycle de l’urée
Les chaines carbonées en énergie, gluconéogenèse et Cétogenèse
ou récupération
En quoi sont dégradés les acides nucléiques dans le catabolisme des composés azotés
Soit ils sont réutilisés pour faire de l’ADN/ARN, soit ils sont dégradés en Acide urique (purine), soit en Beta-alanine (pyrimidines)
Le N2 peut être utilisé tel quel ?
Non
