Chapitre 9 Flashcards

1
Q

Pourquoi on ne peut pas utiliser l’azote tel quel?

A

Molécule d’azote est très stable à cause d’une triple liaison entre les 2 atomes

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2
Q

En quelle substance faut-il le convertir pour pouvoir l’utiliser?

A

Ammoniac

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3
Q

Vrai ou faux : la réaction de réduction de l’azote pour le convertir en ammoniac peut se faire en conditions physiologiques?

A

Faux : il faut un catalyseur spécial présent slm dans certaines bactéries

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4
Q

Comment se nomme la réaction de conversion de N2 (l’azote) en NH3 (l’ammoniac)

A

Fixation de l’azote

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Q

Comment les enzymes nitrogénase provenant des bactéries réduit l’azote?

A

En utilisant un système de transport des e-

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6
Q

La nitrogénase utilise quels transporteurs d’e-?

A

Centres Fe-S et Fe-Mo (molybdène)

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7
Q

La nitrogénase fonctionne en aérobie ou anaérobie?

A

Anaérobie stricte

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8
Q

Pour la fixation de l’azote on a besoin d’agents réducteurs forts, quels sont-ils?

A

Ferredoxine ou flavodoxine

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9
Q

Pour quelle raison de l’énergie est requise dans la fixation de l’azote?

A

Pour acheminer les enzymes de la partie réductase à la partie dinitrogénase de la nitrogénase

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10
Q

Quels sont les deux types de bactéries capables de fixer l’azote?

A

1- Bactéries anaérobiques du sol

2- Bactéries aérobiques en symbiose avec les plantes

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11
Q

Comment les bactéries en symbiose fixent l’azote?

A

En prenant le sucre des plantes et en leur redonnant de l’azote

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12
Q

Comment les plantes protègent les bactéries en symbiose de l’O2?

A

À travers legHb

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13
Q

Quelles sont les 5 étapes du cycle de l’azote?

A
1- Fixation
2- Nitrification
3- Dénitrification
4- Assimilation 
5- Ammonification
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14
Q

Quel est l’effet de la fixation de l’azote pour les êtres vivants?

A

Rend l’ammoniac dispo pour les êtres vivants

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15
Q

Définition nitrification

A
  • Réaction d’oxydation faite par les bactéries

- Permet de transformer l’azote en nitrite et en nitrate

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16
Q

Définition dénitrification

A
  • Permet de réduire le nitrite et le nitrate en azote
17
Q

Définition assimilation

A
  • Processus effectué par les plantes et autres microorganismes
  • Permet de transformer les nitrates du sol en nitrites (nitrate réductase) et les nitrites en ammoniac (nitrite réductase)
18
Q

Définition organification

A

Lors de l’incorporation de l’ammoniac à une molécule organique, son azote se lie à un atome de C.

19
Q

2 types de plantes dans le cycle de l’azote

A

1- Plantes en symbiose qui utilisent l’ammonium des bactéries
2- Plantes pas en symbiose qui utilisent les nitrites et les nitrates du sol

20
Q

Définition de l’ammonification

A

Transformation des matières organiques en décomposition en ammonium par les bactéries et les champignons

21
Q

Quelle est source d’azote la plus importante pour les plantes?

A

Nitrate

22
Q

Pour l’assimilation :
1- Qui est l’agent réducteur?
2- Qui est le cofacteur?

A

1- NADPH

2- Molybdène

23
Q

Quelles sont les 2 réactions les + IMP. pour l’organification de l’ammoniac? Et qui a un rôle mineur dans cette réaction (2)?

A
  • Formation de glutamine et formation de glutamate

- Asparagine et carbamoyl-phosphate

24
Q

3 réactions d’organification les + IMP.

A

1- Glutamine synthétase (tt organismes) = la + IMP.
2- Glutamate synthase (procaryotes + plantes)
3- Glutamate déshydrogénase (tt organismes)

25
Q

Rôle glufosinate

A

Inhiber la glutamine synthétase

26
Q

Rôle glutamine synthétase (GS) chez les humains

A

Neutraliser ou éliminer l’azote

27
Q

Rôle glutamate synthase (GOGAT)

A

Assurer disponibilité du glutamate pour la glutamine synthétase

28
Q

Différence entre synthase et synthétase

A
  • Synthétase = utilise ATP

- Synthase = utilise pas ATP

29
Q

3 mécanismes de régulation de la glutamine synthétase pour l’organification de l’azote chez les bactéries

A
  • Rétro-inhibition par les produits de fin de réaction
  • Modification covalente par adénylation (ajoute AMP)
  • Réguler expression génique de l’enzyme
30
Q

Qui fait la rétro-inhibition

A

Composés azotés (tryptophane, histidine, glucosamine-6-phosphate, carbamoyl phosphate, CTP, AMP, alanine, glycine et sérine) pour indiquer à l’enzyme si les besoins d’azote ont été comblés

31
Q

Quel est l’effet de l’adénylation sur glutamine synthétase

A
  • La rend plus sensible aux inhibiteurs allostériques
  • Lie l’activité de l’enzyme aux niveaux de glutamine à l’aide de l’adénylyl transférase qui permet de catalyser l’adénylation et la déadénylation
32
Q

Qu’est-ce qui est requis pour une inhibition complète?

A
  • Présence des 9 régulateurs allostériques : tryptophane, histidine, sérine, glycine, alanine, glucosamine-6-P, carbamoyl phosphate, CTP et AMP
33
Q

Quel effet ont:

  • Adénylation
  • Déadénylation
A
  • Inactive la GS, donc inactive la production de glutamine

- Active la GS, donc la production de glutamine