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Biologie Moleculaire > Chapitre 8 : La traduction et les protéines > Flashcards

Chapitre 8 : La traduction et les protéines Flashcards

1
Q

Que contient l’ARNm?

A

L’information génétique sous forme de codons ordonnés selon un cadre de lecture précis

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Q

Que fait l’ARNt?

A

Intermédiaire entre le codon et l’acide aminé via son anticodon correspondant

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3
Q

Qu’est-ce qu’un ribosome?

A

Grand complexe riboprotéique (ARN + protéines) catalysant la synthèse des protéines

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4
Q

Vrai ou faux : un ribosome peut distinguer un ARNt correctement chargé d’un ARNt qui aurait lié le mauvais aa

A

Faux

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Q

Est-ce que chaque aminoacyl ARNt synthétase ne peut reconnaître qu’un seul a.a.?

A

Oui

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6
Q

Où sont situés les bons ARNt?

A

Sur le bras accepteur ainsi que sur la boucle de l’anticodon

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7
Q

Vrai ou faux : la plupart des AAS reconnaissent aussi l’anticodon de l’ARNt correspondant?

A

Vrai

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8
Q

Une fois que l’AAS a chargé l’a.a. sur l’ARNt, où ce dernier est relâché?

A

Dans le cytoplasme

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9
Q

Qu’effectue le ribosome?

A

La sélection du bon a.a.-ARNt en fonction du codon lu sur l’ARNm

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10
Q

Que fait le PTC et où est-il contenu?

A

Il est responsable de la formation des liaisons peptidiques et il est contenu dans la grande sous-unité

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11
Q

Que fait le DC et où est-il contenu?

A

C’est dans lui que les ARNt chargés lisent ou “décodent” les codons de l’ARNm et il est contenu dans la petite sous-unité

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12
Q

Où commencer la traduction?

A

Le ribosome décode toujours l’ARnm de 5’ vers 3’
Selon le nucléotide sur lequel on débute la traduction, 3 cadres de lectures sont possibles, mais un seul fournit la bonne séquence protéique

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13
Q

Sur quel codon la traduction est presque toujours initiée?

A

Sur un codon AUG (méthionine)

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14
Q

Vrai ou faux : Chez un procaryote, un ribosome peut aussi s’attacher au milieu de l’ARNm?

A

Vrai

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15
Q

Chez un procaryote, que fait la séquence conservée RBS?

A

Elle est présente en 5’ du codon AUG et la séquence RBS-AUG détermine le cadre de lecture et le début de la protéine

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16
Q

Chez les procaryotes, à quel ARNr RBS est-il complémentaire? Que donne leur appariement?

A

Il est complémentaire à 16S (dans la petite sous-unité) et leur appariement positionne l’AUG sur le ribosome pour accueillir le premier ARNt

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17
Q

Chez les eucaryotes, comment se passe la reconnaissance du codon initiateur eucaryote?

A

La petite sous-unité liée à un Met-ARNt “avance” sur l’ARNm (5’ vers 3’) jusqu’au premier AUG
Suite à l’appariement codon-anticodon, la petite sous-unité s’arrête et la grande sous-unité vient la rejoindre

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18
Q

Pourquoi le système de reconnaissance du codon initiateur eucaryote ne fonctionnerait pas chez les procaryotes?

A

Car les procaryotes ont des opérons dans leur ARNm

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19
Q

Que peut-il se passer si les nucléotides encadrant le AUG s’éloignent trop du “consensus”?

A

Il peut arriver que le premier AUg soit ignoré en faveur d’un 2e ou 3e AUG

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20
Q

Quelle est la séquence consensus optimale pour la reconnaissance du codon initiateur?

A

CRCCaugG

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21
Q

Pourquoi la protéine CAT est plus petite que preCAT?

A

Car la séquence avant CAT n’existe pas donc la protéine a perdu 1 ou 2 domaines

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22
Q

Quels sont les 4 sites sur le ribosome et que font-ils?

A

1) Site de liaison à l’ARNm
2) Site P : retient l’ARNt qui porte la chaîne d’a.a. en élongation
3) Site A : retient l’ARNt qui porte le prochain a.a.
4) Site S : Sortie, plus petit, sans place pour a.a.

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23
Q

Quelles sont les 3 étapes de l’initiation de la traduction?

A

1) Trouver le cadre de lecture
2) Liaison de l’ARNt-Met de départ
3) Association des deux sous-unités du ribosome

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24
Q

Quelles sont les 3 étapes de l’élongation?

A

1) Liaison des ARNt au site A
2) Formation du lien peptidique
3) Translocation du ribosome

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25
Q

Quelle est l’étape de la terminaison?

A

1) Codon-stop en position A

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26
Q

À quels niveaux sont les différences entre le mécanisme de traduction procaryote et celui eucaryote (2)?

A

1) Au niveau des facteurs protéiques utilisés

2) Au niveau des séquences reconnues sur l’ARNm

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27
Q

Chez les procaryotes, pourquoi la traduction est co-transcriptionnelle?

A

Car les ribosomes et l’ADn sont dans le même compartiment cellulaire

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28
Q

Chez les eucaryotes, quelles sont les protéines (3) liant les structures en 5’ (coiffe) et 3’ (queue polA) de l’ARNm mature qui parvient au cytoplasme et quelles sont leur fonction?

A

1) eIF4E : Reconnaît la coiffe en 5’
2) PABP1 : reconnaît la queue polyA
3) eLF4G : reconnaît les 2 protéines liées à l’ARNm donc fait l’ARNm en boucle

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29
Q

Chez les eucaryotes, que permet la conformation circulaire obtenue grâce aux 3 protéines liant 5’ et 3’?

A

ça accélère la traduction en mettant à proximité les sites d’initiation et de terminaison favorisant la circulation des ribosomes

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30
Q

Chez les eucaryotes, pourquoi le modèle en boucle fermée est réfuté?

A

Car certaines études lient plutôt cette conformation à des états de stress cellulaire ou à une inhibition de la traduction

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31
Q

Chez les eucaryotes, comment est formé le complexe de préinitiation?

A

Quand la petite sous-unité (40S) du ribosome se lie aux facteurs d’initiation (elF1, elF3 et elF1A) et au complexe tertiaire (elF2-GTP et Met-ARNt)

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32
Q

Chez les eucaryotes, que se passe-t-il quand le complexe de préinitiation est formé?

A

Il peut ensuite se lier aux facteurs d’initiation présents sur l’ARNm (elF4E-G-A-B)

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33
Q

Chez les eucaryotes, que possède le facteur elF4A?

A

Une activité hélicase capable de défaire les structures secondaires de l’ARNm et permet au complexe préinitiateur de “scanner” l’ARNm à la recherche du codon AUG

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34
Q

Chez les eucaryotes, que se passe-t-il quand le complexe de préinitiation a reconnu le codon initiateur?

A

Le GTP associé à alF2 est hydrolysé en GDP, ce qui immobilise le complxe au site d’initiation et la grande sous-unité ribosomale (60S) associée au alF6 vient alors compléter le ribosome, ce qui requiert l’hydrolyse d’un autre GTP, cette fois associé à elF5

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35
Q

Chez les eucaryotes, l’ARNt chargé de la méthionine initiatrice est associé à quoi?

A

Au site P du ribosome

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36
Q

Vrai ou faux : l’élongation de la chaîne peptidique ne commence pas une fois que le ribosome est formé au site d’initiation sur l’ARNm?

A

Faux

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37
Q

De quels facteurs dépend l’élongation?

A

Les facteurs d’élongation (EF)

38
Q

Quelles sont les étapes clés du processus d’élongation (3)?

A

1) L’entrée des ARNt-aminoacyls successifs
2) La formation du lien peptidique
3) La translocation du ribosome, un codon à la fois

39
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, à quel facteur d’élongation le ribosome est associé quand l’ARNt chargé de son a.a. arrive et à quel site du ribosome ce dernier s’attache-t-il?

A

Le facteur EF1α⋅GTP et l’ARNt-aminoacyl s’attache au site A du ribosome

40
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, si l’anticodon de l’aRNt s’apparie au codon de l’ARNm, que se passe-t-il?

A

Le GTP de de EF1α est hydrolysé en GDP. L’hydrolyse du GTP entraîne un changement conformationnel du ribosome qui positionne l’extrémité 3’ (aa) de l’ARNt en A proche de celui en P sur le ribosome et ça permet de faire la liaison peptidique entre l’a.a. et la chaîne naissante

41
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, si l’anticodon de l’aRNt ne s’apparie pas au codon de l’ARNm, que se passe-t-il?

A

Si le codon et anticodon ne correspondent pas, l’hydrolyse n’a pas lieu et l’ARNt-aa diffuse pour laisser le site libre

42
Q

Chez les eucaryotes, une fois les a.a. à proximité l’un de l’autre avec les ARNt en position P et A sur le ribosome, que se passe-t-il?

A

La formation de la liaison peptidique est catalysé par l’ARNr 28S

43
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, que se passe-t-il avec la chaîne peptidique naissante?

A

Elle transfère de l’ARNt en position P vers de l’ARNt en position A

44
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, que se passe-t-il quand le ribosome fait une translocation à l’intérieur de lui-même?

A

les ARNt et l’ARNm glissent vers la gauche d’une position. Le facteur EF2 aide au mouvement et il hydrolyse un GT

45
Q

Chez les eucaryotes, lors de l’élongation, que se passe-t-il pour le second ARNt après la translocation du ribosome?

A

IL se retrouve en position P et le site A est libre pour accepter l’ARNt portant l’a.a. suivant
L’ARNt en E va quitter le ribosome

46
Q

Lors de l’élongation, qu’est-ce que le mouvement Ratchet?

A

La petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grosse sous-unité et il n’y a pas de retour en arrière possible

47
Q

Lors de l’élongation, que se passe-t-il lorsque la petite sous-unité tourne-glisse légèrement sur la grosse sous-unité?

A

Le bras 3’ d’un ARNt peut occuper le site E sur la grosse sous-unité et son anticodon le site P de la petite sous-unité

48
Q

De quoi est composé la petite sous-unité?

A

D’un corps et d’une tête (jonction anticodon-codon) qui tournent l’un par rapport à l’autre (2e mouv. Ratchet)

49
Q

Comment se font majoritairement les mouvements à l’intérieur du ribosome?

A

En pliant/tirant les ARNr (flexibles)

50
Q

Quels sont les 4 étapes de la translocation du ribosome?

A

1) État hybride (A/P et P/E) la petite sous unité tourne par rapport à la grosse
2) EF2-GTP stabilise les ARNt-ARNm de l’hybride et bloque le mouvement opposé
3) EF2-hydrolyse et la tête de la petite sous-unité tourne sur le corps
4) EF2-GDP part et la petite sous-unité tourne dans le sens contraire

51
Q

Qu’est-ce que L1-stalk et que fait-il?

A

C’est un bras de la grosse sous-unité qui accompagne le mouvement de l’ARNt du P vers le E, il donne un appuie et aide à préserver le cadre de lecture

52
Q

EF-G-GTP a une préférence pour quoi?

A

Un ribosome hybride

53
Q

Que fait la pointe de Ef-G lors de la translocation du ribosome?

A

Elle s’insère dans le site A au niveau de la jonction anticodon-codon, cette interférence mécanique aide à déplacer le tout durant la rotation de la tête/corps

54
Q

Vrai ou faux : les sites de liaisons entre les ribosomes et les ARNm/ARNt ne sont pas dynamiques?

A

Faux

55
Q

Pourquoi les ARNr changent continuellement de conformation?

A

Pour lier, accompagner et relâcher les ARNt

56
Q

Quand est-ce que les courbures et les articulations des ARNr sont surtout prononcés?

A

Durant le mouvement de la tête de la petite sous-unité et le mouvement du bras L1 de la grosse sous-unité

57
Q

Quels sont les deux facteurs de terminaison et que font-ils?

A

1) eRF1 : Sa forme ressemble à un ARNt normal et s’adapte à la position A du ribosome lorsqu’il est positionné à un codon stop sur l’ARNm
2) eRF3 : GTPase qui agit avec eRF1 pour rompre le lien ester entre l’ARNt situé en P et la chaîne peptidique qu’il porte et ainsi la libérer. La réaction nécessite l’hydrolyse du GTP

58
Q

Lors du cycle des ARNt, qu’est-ce qui fait la formation du lien ester entre ARNt et son a.a.?

A

AAS

59
Q

Lors du cycle des ARNt, quelles sont les deux façons de séparer de l’ARNt et son a.a.?

A

1) Arrêt de la traduction (besoin de facteur eRF1 et eRF3)

2) Les ribosomes le fait en faisant les liaisons peptidiques (par l’élongation)

60
Q

Lors de la terminaison, que fait ABCE1?

A

Elle permet de mieux positionner le eRF1 si le détachement de l’ARNt n’est pas réussi du premier coup
Elle hydrolyse l’ATP et conjointement avec eRF1 défait le ribosome

61
Q

Quels sont les 2 a.a. qui sont indirectement codés par le code génétique (a.a. non standards)?

A

1) Sélenocystéine

2) Pyrrolysine

62
Q

Comment se fait l’incorporation des a.a. non standards?

A

De manière co-traductionnelle via des codons stop en présence de séquences d’insertion

63
Q

Qu’est-ce qui reconnait la formation de tie-boucle par les séquences d’insertion et que fait-elle?

A

La machinerie enzymatique et elle détourne la terminaison pour l’incorporation des a.a. non standards

64
Q

Lorsqu’on converti un stop en a.a. non standard, quels facteurs veut-on éviter?

A

eRF1 et eRF3 car il faut arrêter le ribosome pour faire les changements nécessaires

65
Q

Comment passe-t-on d’un codon stop à la sélenocystéine (sec)?

A

Par la modification d’une sérine associée à un ARNtsec (en plusieurs étapes)
Nécessite la présence de facteurs d’élongation spécialisés pour reconnaître le SECIS et le Sec-ARNtsec

66
Q

Comment passe-t-on d’un codon stop à la pyrrolysine (pyl)?

A

Pyl est retrouvé comme a.a. libre dans la cellule et n’a pas besoin de facteur d’élongation particulier
La cellule a besoin des gènes codant pour l’ARNt et les enzymes de synthèse de la pyl
Le codon stop est lu pyl en présence de la séquence PYLIS dans les environs

67
Q

Lors du repliement d’une protéine (modifications post-traductionnelles), que font les chaperonnes moléculaires?

A

elles aident les protéines (mais c’est les protéines qui font le plus gros du travail) en stabilisant les protéines partiellement repliées, prévenant leur agrégation et leur dégradation (la majorité des protéines sont repliées par ce mécanisme)

68
Q

Lors du repliement d’une protéine (modifications post-traductionnelles), que font les chaperonines

A

Elles font tout le travail en facilitant directement le repliement des protéines

69
Q

Quelles sont les chaperonines moléculaires?

A

Hsp70

70
Q

Quelles sont les 2 étapes du mécanisme des chaperonnes moléculaires?

A

1) Lorsque liée à l’ATP, Hsp70 adopte une configuration ouverte, exposant une poche hydrophobe capable de lier les régions hydrophobes de protéines dépliées
2) L’hydrolyse de l’ATP referme la structure de Hsp70, ce qui aide le repliement de la protéine et la liaison de Hsp7- à une nouvelle molécule d’ATP libère la protéine

71
Q

Qu’est-ce que TriC?

A

La chaperonine eucaryote

72
Q

Qu’est-ce que GroEL?

A

Elle est la chaperonine dans les mitochondries, les chloroplastes et les bactéries

73
Q

Durant le repliement d’une protéine, que font les polypeptides partiellement ou incorrectement repliés?

A

Elles pénètrent à l’intérieur du cylindre de la chaperonine où des interactions hydrophobes surviennent avec les parois internes du complexe

74
Q

Lors du repliement d’une protéine, que fait l’hydolyse des ATP?

A

ça permet le changement de conformation de GroEL et de la protéine

75
Q

Quels sont les 2 compartiments de GroEL qui travaillent en même temps pour plier une protéine?

A

Cis et Trans

76
Q

Les modifications post-traductionnelles ont un effet sur quoi (3)?

A

L’activité biologique, la stabilité (durée de vie) et la localisation intracellulaire

77
Q

Que font les modifications des extrémités?

A

Stabilité ou encrage à la membrane

78
Q

Que font les modification des chaînes latérales?

A

Effets variables

79
Q

Que fait la glycosylation?

A

Protéines de la membrane plasmique ou sécrétés

80
Q

Que fait le clivage?

A

Précurseurs plus longs

81
Q

Que fait l’ubiquitination?

A

Dégradation

82
Q

Quelle est la modification post-traductionnelle la plus commune et que fait-elle?

A

L’acétylation N-terminale du premier a.a. de la chaîne peptidique et elle accroît la stabilité de la protéine

83
Q

Que fait l’ajout de lipide au bout ou près de l’extrémité (modification post-traductionnelle)?

A

Ancre la protéine à la membrane (permet d’insérer la protéine dans la membrane de façon temporaire)

84
Q

Quelle est l’idée des modifications des chaînes latérales?

A

On ajoute des groupements fonctionnels donc peut interagir avec des nouvelles protéines ou avoir de nouvelles fonctions

85
Q

Lors de la glycosylation, pourquoi un ajout de sucres à des résidus Asn, Ser et Thr est important?

A

Pour les protéines sécrétées et les protéines de la surface cellulaire

86
Q

Quels sont les 5 buts de la glycosylation?

A

1) Ciblage : moyen de signaler le lieu d’appartenance de la protéine lors du tri dans le trans-golgi
2) Augmente la solubilité (aide au repliement)
3) Couche protectrice : résistance aux protéases
4) Adhérence intercellulaire et au substrat
5) Signalisation intercellulaire

87
Q

Lors du clivage des pro-protéines, que font les endopeptidases?

A

Ils clivent les protéines produites sous forme de précurseurs plus longs afin de libérer leur parties actives

88
Q

Qu’est-ce que l’ubiquitination?

A

L’ajout d’une petite protéine (ubiquitine) à la chaîne latérale d’un résidu Lys à l’intérieur d’une autre protéine

89
Q

De quels enzymes dépend l’ubiquitination (3)?

A

1) Enzyme d’activation E1
2) Enzyme de transfert E2
3) Ligase E3

90
Q

Quel est le rôle de l’ubiquitination?

A

Acheminer les protéines cytosoliques vers le protéasome pour leur dégradation

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