Chapitre 8 - introduction au métabolisme Flashcards
Parmi les processus métaboliques suivants, lequel peut se produire sans un apport net d’énergie provenant d’un autre processus?
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O.
acides aminés → protéine
6 CO2 + 6 H2O → C6H12O6 + 6 O2.
glucose + fructose → saccharose
ADP + Pi → ATP + H2O
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O.
Si une solution enzymatique est saturée de substrat, la façon la plus efficace d’augmenter le rendement de la réaction serait:
d’ajouter du substrat.
d’ajouter davantage d’enzyme.
de chauffer la solution à 90 °C.
d’ajouter un inhibiteur allostérique.
d’ajouter un inhibiteur non compétitif.
d’ajouter davantage d’enzyme.
Certaines bactéries ont un métabolisme actif dans les sources hydrothermales:
parce que leurs enzymes possèdent des températures optimales élevées.
parce qu’elles sont capables de maintenir une température interne plus basse que celle de l’eau environnante.
parce que la température élevée rend inutile la catalyse.
parce que leurs enzymes sont complètement insensibles aux variations de température.
parce qu’elles utilisent d’autres molécules que les protéines comme catalyseurs principaux.
parce que leurs enzymes possèdent des températures optimales élevées.
La respiration cellulaire est un exemple:
de bioénergétique.
de voie catabolique.
d’énergie libre.
d’entropie.
de voie anabolique.
de voie catabolique.
La molécule la plus directement impliquée dans le transfert d’énergie à l’intérieur des cellules est:
l’ATP.
le CH4.
le NH3.
l’O2.
le CO2.
ATP
On décrit les enzymes comme des agents catalyseurs, ce qui signifie qu’elles:
élèvent la barrière d’énergie de sorte que les molécules ne se dégraderont pas spontanément.
fournissent l’énergie d’activation aux réactions qu’elles facilitent.
sont des protéines.
peuvent rendre exergonique une réaction endergonique.
modifient la vitesse d’une réaction sans être consommées.
modifient la vitesse d’une réaction sans être consommées.
Qu’est-ce qui explique le mieux la spécificité des substrats?
Les enzymes de réactions spécifiques, par exemple les hydrolases, s’agglomèrent en s’enroulant autour des molécules les plus nombreuses du substrat.
La taille des molécules et des sites actifs varie; seules les molécules ayant la bonne taille peuvent s’emboîter dans un site donné.
Une compatibilité polaire: les sites actifs contiennent des atomes électronégatifs, et les substrats tendent à porter des charges partielles positives.
Le terme «spécificité» renvoie à l’action de l’enzyme, par exemple l’hydrolyse; relativement peu de molécules peuvent subir une hydrolyse.
Il y a une compatibilité précise entre le site actif d’une enzyme et la molécule du substrat.
Il y a une compatibilité précise entre le site actif d’une enzyme et la molécule du substrat.
Si une enzyme voit sa structure tertiaire modifiée:
son substrat risque de ne plus pouvoir s’emboîter adéquatement dans son site actif.
son substrat formera une liaison covalente avec la mauvaise partie de la molécule.
son hélice sera étirée.
le produit de la réaction sera une molécule différente.
un de ses polypeptides manquera peut-être.
son substrat risque de ne plus pouvoir s’emboîter adéquatement dans son site actif.
Parmi les énoncés suivants concernant les enzymes, lequel est vrai?
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en rendant la réaction plus exergonique.
Les enzymes rendent la vitesse d’une réaction indépendante des concentrations des substrats.
Les enzymes changent le point d’équilibre des réactions qu’elles catalysent.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en diminuant la vitesse des réactions inverses.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en abaissant la barrière d’énergie d’activation.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en abaissant la barrière d’énergie d’activation.
Quand vous avez une forte fièvre, quelle conséquence grave cette élévation de la température peut-elle entraîner si elle n’est pas contrôlée?
La liaison de vos enzymes à des substrats inappropriés.
La destruction de la structure primaire de vos enzymes.
La suppression des acides aminés dans les sites actifs de vos enzymes.
La suppression des groupements amine de vos protéines.
La modification de la structure tertiaire de vos enzymes.
La modification de la structure tertiaire de vos enzymes.
Qu’est-ce qui stabilise la conformation active d’une enzyme allostérique?
Un activateur.
Un substrat.
Un inhibiteur non compétitif.
Un produit final.
Un inhibiteur compétitif.
activateur
Laquelle des réactions suivantes est endergonique?
HCl → H+ + Cl–
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O
Glucose + Fructose → Saccharose
ATP → ADP + Pi
Toutes ces réponses sont bonnes.
Glucose + Fructose → Saccharose
La formation du glucose-6-phosphate à partir du glucose est une réaction endergonique. Parmi les réactions ou les voies suivantes, à laquelle est-elle couplée?
À la contraction d’une cellule musculaire.
À la liaison du glucose et du fructose pour obtenir du saccharose.
À l’hydrolyse de l’ATP.
Au transport actif d’un ion phosphate dans la cellule.
À la formation d’ATP à partir d’ADP + Pi.
À l’hydrolyse de l’ATP.
Parmi les énoncés suivants au sujet des enzymes, lequel est faux?
Une enzyme réduit l’énergie d’activation d’une réaction chimique.
Une enzyme est très spécifique du substrat auquel elle se lie.
Les enzymes peuvent servir à accélérer les réactions anaboliques et cataboliques.
Une enzyme est détruite durant la réaction qu’elle catalyse.
La plupart des enzymes sont des protéines.
Une enzyme est détruite durant la réaction qu’elle catalyse.
Parmi les énoncés suivants au sujet du site actif d’une enzyme, lequel est vrai?
Le site actif est une structure rigide dont la forme ne subit jamais de modification.
Le site actif peut ressembler à une fente ou à une pochette creusée à la surface d’une protéine et dans laquelle doit se placer le substrat avant d’entrer en réaction.
Il est rare que des coenzymes soient présentes dans le site actif d’une enzyme.
Le site actif fait en sorte que la réaction a lieu dans les mêmes conditions environnementales qu’en l’absence de l’enzyme.
Les changements de température n’ont pas d’effet sur la structure du site actif.
Le site actif peut ressembler à une fente ou à une pochette creusée à la surface d’une protéine et dans laquelle doit se placer le substrat avant d’entrer en réaction.
Parmi les environnements ou événements suivants, lequel n’a pas d’effet sur la vitesse d’une réaction enzymatique?
Une modification de la concentration de substrat.
Chauffer l’enzyme.
Refroidir l’enzyme.
Une modification du pH.
Aucune de ces réponses n’est la bonne.
Aucune de ces réponses n’est la bonne.
La succinylcholine a une structure presque identique à celle de l’acétylcholine. Si on ajoute de la succinylcholine à un mélange qui contient de l’acétylcholine et l’enzyme qui hydrolyse l’acétylcholine (mais pas la succinylcholine), l’hydrolyse de l’acétylcholine ralentit. Si on ajoute ensuite plus d’acétylcholine, on rétablit la vitesse originale de l’hydrolyse de l’acétylcholine. Lequel des énoncés suivants explique correctement cette observation?
La succinylcholine est un régulateur allostérique de cette enzyme.
La succinylcholine doit être un inhibiteur non compétitif.
La succinylcholine est un inhibiteur compétitif de l’acétylcholine.
Le site actif a la mauvaise configuration, ce qui entraîne l’accumulation de la succinylcholine.
La barrière de l’énergie d’activation est plus élevée dans le cas de l’hydrolyse de la succinylcholine que dans celui de l’acétylcholine.
La succinylcholine est un inhibiteur compétitif de l’acétylcholine.
La liaison d’un inhibiteur allostérique avec une enzyme ralentit la formation de produits par l’enzyme. Parmi les énoncés suivants, lequel explique le mieux la cause de ce ralentissement?
L’inhibiteur allostérique modifie la structure de l’enzyme et empêche ainsi le substrat de se lier au site actif.
L’inhibiteur allostérique abaisse la température du site actif.
L’inhibiteur allostérique se lie au substrat et l’empêche de se lier au site actif.
L’inhibiteur allostérique accentue le changement d’énergie libre de la réaction.
L’inhibiteur allostérique se fixe au site actif et empêche la liaison du substrat.
L’inhibiteur allostérique modifie la structure de l’enzyme et empêche ainsi le substrat de se lier au site actif.
Catalyseur?
Agent chimique qui modifie la vitesse d’une réaction (modifie énergie d’activation) tout en restant inchangé
Substrat?
Réactif sur lequel une enzyme agit
Facteurs qui influencent l’activité enzymatique (7)
- concentration de substrat
- concentration de l’enzyme
- température
- pH
- salinité
- cofacteurs
- coenzyme
Comment la concentration du substrat influence l’activité enzymatique?
Plus la concentration est élevée, plus l’activité enzymatique augmente jusqu’à atteindre un plateau (enzymes sont saturés)
Comment la concentration de l’enzyme influence l’activité enzymatique?
Plus la concentration est élevée, plus l’activité enzymatique augmente jusqu’à atteindre un plateau (manque de substrat)
Comment la température influence l’activité enzymatique?
température augmente = activité enzymatique augmente
température augmente = énergie libre augmente
Jusqu’à atteindre un optimal (au delà de cet optimal, les enzymes sont dénaturés, ce qui modifie les liaisons entre les acides aminés)
*Le froid ne dénature pas les enzymes
Comment le pH influence l’activité enzymatique?
pH optimal = Hausse de l’activité enzymatique
pH extrême = baisse de l’activité enzymatique
(des deux côtés = dénaturation)
Comment la salinité influence l’activité enzymatique?
salinité optimale = Hausse de l’activité enzymatique
salinité extrême = baisse de l’activité enzymatique
Cofacteurs?
Molécule inorganique qui se lie à l’enzyme ou au substrat et qui modifie l’activité enzymatique (Fe, Zn, Cu)
Coenzymes?
substance organique non protéique qui se lie à l’enzyme ou au substrat et qui modifie l’activité enzymatique
Activateurs?
augmente la productivité d’une enzyme
Quand il y a beaucoup de substrat, l’effet de l’inhibiteur:
diminue
augmente
diminue
inhibiteur compétitif?
substance qui réduit la productivité d’une enzyme en s’introduisant dans son site actif à la place du substrat auquel elle ressemble
inhibiteur non compétitif? (ou allostérique)
substance qui entrave les réactions enzymatiques en se liant à une partie de l’enzyme éloignée du site actif (ou allostérique)
Inhibiteurs?
diminue la productivité de l’enzyme
Rétro-inhibition?
Ramener vers les valeurs normales
catabolisme?
libération d’énergie en décomposant des molécules complexes en molécules plus simples
anabolisme?
consomme de l’énergie et permet d’élaborer des molécules complexes à partir de molécules plus simples
mitochondrie change l’ADP en ____ ?
atp
