Chapitre 8 - introduction au métabolisme Flashcards
Parmi les processus métaboliques suivants, lequel peut se produire sans un apport net d’énergie provenant d’un autre processus?
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O.
acides aminés → protéine
6 CO2 + 6 H2O → C6H12O6 + 6 O2.
glucose + fructose → saccharose
ADP + Pi → ATP + H2O
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O.
Si une solution enzymatique est saturée de substrat, la façon la plus efficace d’augmenter le rendement de la réaction serait:
d’ajouter du substrat.
d’ajouter davantage d’enzyme.
de chauffer la solution à 90 °C.
d’ajouter un inhibiteur allostérique.
d’ajouter un inhibiteur non compétitif.
d’ajouter davantage d’enzyme.
Certaines bactéries ont un métabolisme actif dans les sources hydrothermales:
parce que leurs enzymes possèdent des températures optimales élevées.
parce qu’elles sont capables de maintenir une température interne plus basse que celle de l’eau environnante.
parce que la température élevée rend inutile la catalyse.
parce que leurs enzymes sont complètement insensibles aux variations de température.
parce qu’elles utilisent d’autres molécules que les protéines comme catalyseurs principaux.
parce que leurs enzymes possèdent des températures optimales élevées.
La respiration cellulaire est un exemple:
de bioénergétique.
de voie catabolique.
d’énergie libre.
d’entropie.
de voie anabolique.
de voie catabolique.
La molécule la plus directement impliquée dans le transfert d’énergie à l’intérieur des cellules est:
l’ATP.
le CH4.
le NH3.
l’O2.
le CO2.
ATP
On décrit les enzymes comme des agents catalyseurs, ce qui signifie qu’elles:
élèvent la barrière d’énergie de sorte que les molécules ne se dégraderont pas spontanément.
fournissent l’énergie d’activation aux réactions qu’elles facilitent.
sont des protéines.
peuvent rendre exergonique une réaction endergonique.
modifient la vitesse d’une réaction sans être consommées.
modifient la vitesse d’une réaction sans être consommées.
Qu’est-ce qui explique le mieux la spécificité des substrats?
Les enzymes de réactions spécifiques, par exemple les hydrolases, s’agglomèrent en s’enroulant autour des molécules les plus nombreuses du substrat.
La taille des molécules et des sites actifs varie; seules les molécules ayant la bonne taille peuvent s’emboîter dans un site donné.
Une compatibilité polaire: les sites actifs contiennent des atomes électronégatifs, et les substrats tendent à porter des charges partielles positives.
Le terme «spécificité» renvoie à l’action de l’enzyme, par exemple l’hydrolyse; relativement peu de molécules peuvent subir une hydrolyse.
Il y a une compatibilité précise entre le site actif d’une enzyme et la molécule du substrat.
Il y a une compatibilité précise entre le site actif d’une enzyme et la molécule du substrat.
Si une enzyme voit sa structure tertiaire modifiée:
son substrat risque de ne plus pouvoir s’emboîter adéquatement dans son site actif.
son substrat formera une liaison covalente avec la mauvaise partie de la molécule.
son hélice sera étirée.
le produit de la réaction sera une molécule différente.
un de ses polypeptides manquera peut-être.
son substrat risque de ne plus pouvoir s’emboîter adéquatement dans son site actif.
Parmi les énoncés suivants concernant les enzymes, lequel est vrai?
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en rendant la réaction plus exergonique.
Les enzymes rendent la vitesse d’une réaction indépendante des concentrations des substrats.
Les enzymes changent le point d’équilibre des réactions qu’elles catalysent.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en diminuant la vitesse des réactions inverses.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en abaissant la barrière d’énergie d’activation.
Les enzymes augmentent la vitesse des réactions en abaissant la barrière d’énergie d’activation.
Quand vous avez une forte fièvre, quelle conséquence grave cette élévation de la température peut-elle entraîner si elle n’est pas contrôlée?
La liaison de vos enzymes à des substrats inappropriés.
La destruction de la structure primaire de vos enzymes.
La suppression des acides aminés dans les sites actifs de vos enzymes.
La suppression des groupements amine de vos protéines.
La modification de la structure tertiaire de vos enzymes.
La modification de la structure tertiaire de vos enzymes.
Qu’est-ce qui stabilise la conformation active d’une enzyme allostérique?
Un activateur.
Un substrat.
Un inhibiteur non compétitif.
Un produit final.
Un inhibiteur compétitif.
activateur
Laquelle des réactions suivantes est endergonique?
HCl → H+ + Cl–
C6H12O6 + 6 O2 → 6 CO2 + 6 H2O
Glucose + Fructose → Saccharose
ATP → ADP + Pi
Toutes ces réponses sont bonnes.
Glucose + Fructose → Saccharose
La formation du glucose-6-phosphate à partir du glucose est une réaction endergonique. Parmi les réactions ou les voies suivantes, à laquelle est-elle couplée?
À la contraction d’une cellule musculaire.
À la liaison du glucose et du fructose pour obtenir du saccharose.
À l’hydrolyse de l’ATP.
Au transport actif d’un ion phosphate dans la cellule.
À la formation d’ATP à partir d’ADP + Pi.
À l’hydrolyse de l’ATP.
Parmi les énoncés suivants au sujet des enzymes, lequel est faux?
Une enzyme réduit l’énergie d’activation d’une réaction chimique.
Une enzyme est très spécifique du substrat auquel elle se lie.
Les enzymes peuvent servir à accélérer les réactions anaboliques et cataboliques.
Une enzyme est détruite durant la réaction qu’elle catalyse.
La plupart des enzymes sont des protéines.
Une enzyme est détruite durant la réaction qu’elle catalyse.
Parmi les énoncés suivants au sujet du site actif d’une enzyme, lequel est vrai?
Le site actif est une structure rigide dont la forme ne subit jamais de modification.
Le site actif peut ressembler à une fente ou à une pochette creusée à la surface d’une protéine et dans laquelle doit se placer le substrat avant d’entrer en réaction.
Il est rare que des coenzymes soient présentes dans le site actif d’une enzyme.
Le site actif fait en sorte que la réaction a lieu dans les mêmes conditions environnementales qu’en l’absence de l’enzyme.
Les changements de température n’ont pas d’effet sur la structure du site actif.
Le site actif peut ressembler à une fente ou à une pochette creusée à la surface d’une protéine et dans laquelle doit se placer le substrat avant d’entrer en réaction.
