Chapitre 8 Flashcards
Définissez l’homéostasie.
Caractéristique d’un système dont les propriétés varient très peu dans le temps
(température, pH, concentration des solutés).
Capacité à maintenir constant l’ensemble des paramètres physico-chimiques de
l’organisme (exemple : glycémie, température, taux de sel dans le sang, etc.) malgré la
variation des paramètres extérieurs.
Les hormones participent à la régulation en contrôlant la quantité d’enzyme ou
l’activité enzymatique?
En fait, les hormones permettent généralement de faire les deux à la fois. Les messagers
cellulaires produits à la suite de la transduction de signal activent aussi bien des facteurs
de transcription (qui agiront sur la quantité d’enzyme) que des kinases qui entraîneront
des modifications covalentes (modification de l’activité enzymatique).
Énumérer quatre mécanismes utilisés par la cellule pour réguler la quantité d’une
enzyme.
La vitesse de synthèse peut être modulée par des facteurs de transcription. Un signal
active un facteur de transcription particulier qui peut alors inactiver ou activer la
transcription de tous les gènes d’un même sentier. Le nombre de molécules d’enzymes
synthétisées dépend également de la stabilité de l’ARN messager transcrit et de la vitesse
à laquelle il est traduit en protéine. La vitesse de dégradation d’une protéine diffère d’une
protéine à l’autre et dépend également des conditions cellulaires.
Énumérer quatre mécanismes utilisés par la cellule pour réguler l’activité
enzymatique.
La cellule peut contrôler la disponibilité des substrats (par la séquestration du substrat ou
le contrôle des transporteurs). Elle peut également réguler l’activité enzymatique par
allostérie (présence d’effecteurs allostériques), par modifications covalentes (souvent par
phosphorylation/déphosphorylation) ou encore par la liaison de l’enzyme à une protéine
régulatrice
Lequel de ces énoncés sur le contrôle de la transcription des gènes est faux?
Pourquoi?
Les gènes codant pour les enzymes d’un même sentier partagent souvent le
même élément de réponse reconnu par le même facteur de transcription.
b. Un facteur de transcription active la transcription de tous les gènes précédés
d’une région spécifique de l’ADN (éléments de réponse).
La transcription des gènes codant pour certains transporteurs peut également être
régulée.
b FAUX. Un facteur de transcription peut activer, mais également
réprimer la transcription d’un gène
La transcription des gènes de quels sentiers est activée en présence d’insuline?
La transcription de plusieurs gènes de la glycolyse, de la voie des pentoses phosphate et
de la synthèse des lipides est activée.
La transcription des gènes de quels sentiers est inhibée en présence d’insuline?
Celle des gènes de la gluconéogenèse.
Vrai ou faux. Expliquer. C’est la Km d’une enzyme qui déterminera la sensibilité de
celle-ci à une variation dans la disponibilité du substrat.
Vrai. La relation entre la Km et la concentration de substrat [S] est importante. Lorsque la
concentration cellulaire des substrats est similaire ou plus faible que la Km (comme c’est
souvent le cas), la vitesse de ces enzymes n’est pas maximale et varie suite à un
changement dans la concentration de ces substrats. Cependant, pour une enzyme dont la
Km est largement inférieur à la concentration physiologique de substrat, la vitesse est déjà
presque maximale et une variation dans la concentration de substrat (dans les limites
physiologiques permises) n’aura pas un effet important sur l’activité de l’enzyme.
Comment appelle-t-on l’équivalent de la Km pour une enzyme allostérique?
k0,5
Les enzymes allostériques existent sous la forme d’un équilibre entre deux formes.
Quelles sont ces formes?
Ces protéines adoptent deux conformations appelées état T (inactif ou presque inactif) et
état R (actif).
L’enzyme A a un coefficient de Hill de 0,5 alors que l’enzyme B a un coefficient de
Hill de 2. Laquelle de ces deux enzymes est la plus sensible à une variation de la
concentration de substrat?
L’enzyme B. Plus le coefficient de Hill est élevé, moins le changement de concentration
doit être important pour que l’activité de l’enzyme passe de 10 à 90 % de la Vmax.
Quelle est la modification covalente la plus fréquente? Comment affecte-t-elle
l’activité enzymatique (positivement ou négativement)? Est-ce que cette
modification est réversible? Quel avantage cela apporte-t-il?
La phosphorylation/déphosphorylation. La modification la plus fréquente est la
phosphorylation/déphosphorylation. L’effet de la phosphorylation varie selon les
protéines : certaines sont activées par la phosphorylation alors que d’autres sont inhibées
par l’ajout d’un groupement phosphate. La réversibilité de la phosphorylation permet à la
cellule de restaurer le niveau d’activité original de l’enzyme lorsque cela est nécessaire.
En général, la phosphorylation est catalysée par une kinase et la déphosphorylation par
une phosphatase.
Quelle est la distinction entre régulation et contrôle métabolique?
Le terme régulation métabolique réfère au mécanisme capable de moduler l’activité
d’une enzyme spécifique via une interaction moléculaire. Il s’agit de mécanisme
permettant de maintenir l’homéostasie au niveau moléculaire, c’est-à-dire de maintenir
un ou des paramètres cellulaires (concentration d’un métabolite, par exemple) à un
niveau constant dans le temps, même si le flot des métabolites dans un sentier est
modifié.
Le terme contrôle métabolique est utilisé lorsqu’un régulateur à un effet direct sur le
flux à travers tout le sentier. Bref, la régulation est une propriété locale influençant
l’activité d’une seule enzyme. Tandis que le contrôle est une propriété locale affectant le
flux dans tout le réseau métabolique.
Quel est l’impact des réactions loin de l’équilibre dans les sentiers métaboliques?
Comment identifie-t-on ces réactions?
Ces enzymes permettent de réguler le flux ainsi que la direction d’un sentier métabolique.
Ils forment les points de contrôle des sentiers.
Il est possible d’identifier les réactions qui sont loin de l’équilibre en comparant le Q et
K´eq. Lorsque Q et K´eq diffèrent de plus de deux ordres de grandeur (plus de 100 fois), la
réaction est considérée comme loin de l’équilibre. On peut également regarder le ∆G,
plus sa valeur est grande, plus la réaction est loin de l’équilibre.
L’AMP est un indicateur de l’état énergétique plus sensible que ne l’est l’ATP.
Pourquoi?
Si on considère un changement de 0,1 mM dans la concentration de ces deux molécules,
le changement relatif (en pourcentage) de la concentration d’AMP est beaucoup plus
grand que celui de l’ATP puisque leur concentration de départ est différente. En général,
la concentration d’ATP est beaucoup plus grande que celle d’AMP (environ 50 fois plus
grande). Puisque la [ATP] intracellulaire (5-10 mM) est beaucoup plus grande que celle
de l’AMP (0,1 mM), une faible variation dans la [AMP] est plus facile à détecter qu’une
variation identique dans la [ATP]
