chapitre 11 Flashcards
Nommez trois sources d’azote biologiquement utilisable dans l’environnement.
La fixation de l’azote par les bactéries diazotrophes.
* Les éclairs et les radiations ionisantes.
* Les procédés industriels - Introduction via les engrais en agriculture.
La fixation de l’azote est un processus coûteux, bien que favorable (∆G négatif). Expliquez comment cela est possible?
La fixation d’une seule molécule de N2 demande l’hydrolyse d’au moins 16 ATP. Cependant, la réduction de l’azote en ammoniaque est un processus exergonique (- 33 kJ/mole).
C’est la stabilité de la triple liaison entre les deux atomes d’azote qui explique cette situation. La fixation de l’azote requiert donc une énergie d’activation extrêmement grande, de sorte que dans des conditions normales N2 est pratiquement inerte chimiquement.L’hydrolyse de l’ATP n’est pas nécessaire pour rendre thermodynamiquement favorable la réduction de l’azote, mais elle est nécessaire pour réduire la hauteur des barrières d’énergie d’activation, rendant ainsi le processus cinétiquement possible.
Pourquoi est-ce une bonne pratique agricole d’ensemencer un champ avec de la luzerne à des intervalles de quelques années?
Les bactéries des nodules fixent d’énormes quantités d’azote (des centaines de fois plus que leurs cousines vivant libres dans le sol). Dans les faits, la quantité d’azote produite surpasse les besoins de la plante et l’excès d’ammoniaque produit est secrété dans le sol, contribuant ainsi à enrichir le sol en azote assimilable. C’est pourquoi la rotation des cultures avec des plantes légumineuses (trèfle, alfalfa et le petit pois) est une pratique bénéfique en agriculture. Elle permet de maintenir dans le sol un certain niveau d’azote sous une forme biologiquement utilisable.
Quelle est la fonction de cette protéine dans les nodules racinaires?
Le complexe de la nitrogénase est extrêmement sensible à l’O2. La leghémoglobine (comme l’hémoglobine et la myoglobine) est une protéine fixatrice d’O2. La leghémoglobine fixe tout l’O2 qui entre dans le nodule et le donne à la cytochrome oxydase de la chaîne respiratoire de la bactérie. De cette manière, l’O2 ne peut pas interférer avec la fixation d’azote.
Quelles autres stratégies utilisent les bactéries diazotrophes non symbiotiques pour remplir la même fonction?
ixer l’azote en anaérobie : Certains diazotrophes ne vivent qu’en absence d’O2 ou répriment la synthèse de la nitrogénase quand l’O2 est présent.
Spécialisation d’une partie des cellules : Chez les cyanobactéries, la fixation de N2 a lieu dans un nombre restreint de cellules spécialisées, les hétérocystes, qui limitent la diffusion de l’O2.
Découplage partiel du transport d’e- de la synthèse d’ATP : D’autres découplent partiellement le transfert d’électrons de la synthèse d’ATP ce qui permet de consommer l’O2 aussitôt qu’il pénètre dans la cellule.
Quels sont les 2 points d’entrée de l’azote réduit chez les plantes et les bactéries?
Deux acides aminés, le glutamate et la glutamine, constituent le point d’entrée principal de l’azote réduit.
* La glutamine est produite par amination du glutamate par la glutamine synthétase. La
glutamine fournit ensuite l’atome d’azote, par l’intermédiaire son groupement amide,
lors de la biosynthèse de toute une série de composés importants.
* Le glutamate est produit par la glutamate synthase (absente des animaux). Le glutamate fournit le groupement -amine de la plupart des acides aminés, au cours
d’une réaction de transamination.
Comment le glutamate est-il formé chez les animaux?
Le glutamate est principalement formé par transamination de l’α-cétoglutarate lors du catabolisme des acides aminés.
Quelles sont les sources d’acides aminés pour le catabolisme?
Les acides aminés sont obtenus :
a) De la dégradation des protéines de l’alimentation
b) Du recyclage normal des protéines (protein turnover)
c) De la dégradation des protéines musculaires durant un jeune ou dans le cas de
diabète.
Quatre acides aminés ont des fonctions particulières dans le métabolisme de l’azote. Nommez :
L’alanine, l’aspartate, le glutamate et la glutamine.
Quatre acides aminés ont des fonctions particulières dans le métabolisme de l’azote. Leur précurseur respectif est
Alanine : pyruvate
ii. Asparate : oxaloacétate
iii. Glutamate et glutamine : α-cétoglutarate
uatre acides aminés ont des fonctions particulières dans le métabolisme de l’azote. Nommez :Leur rôle particulier dans le métabolisme de l’azote
Alanine : Transporteur des groupes amines du muscle vers le foie.
ii. Aspartate : Source d’azote dans le cycle de l’urée.
iii. Glutamate: Donneur de groupement amine lors des réactions de biosynthèse des composés azotés. Transporteur des groupements amines dans la mitochondrie pour la désamination.
iv. Glutamine: Donneur de groupement amine lors des réactions de biosynthèse des composés azotés. Transporteur des groupes amines des tissus extra hépatiques vers la mitochondrie du foie pour la désamination.
Dans quels types de réactions retrouve-t-on le cofacteur PLP?
Transamination, décarboxylation et racémisation.
Les protéines sont dénaturées par l’acide de l’estomac. Pourquoi cette dénaturation en fait-elle de meilleurs substrats pour la protéolyse?
Le pH du suc gastrique provoque le dépliement des protéines globulaires rendant ainsi les liens peptidiques internes accessibles aux enzymes protéolytiques (protéases). Si la structure tridimensionnelle d’une protéine est maintenue, de nombreuses liaisons peptidiques ne sont pas accessibles aux enzymes protéolytiques.
Donnez la définition de zymogène. Quel est l’avantage de produire les enzymes digestives sous cette forme?
n zymogène est la forme inactive d’une enzyme dont l’activation se fait par coupure protéolytique (modification covalente irréversible, BCM-1001 : Cahier d’accompagnement Module 6).
Les protéases et peptidases sont produites sous forme de zymogène par les glandes gastriques et le pancréas avant d’être sécrétées dans l’estomac et le petit intestin. Si elles étaient produites sous forme active, elles attaqueraient les glandes et le tissu pancréatique, alors que les muqueuses gastriques et intestinales nous protègent contre l’action de ces enzymes.
Comment la plupart des acides aminés sont-ils désaminés?
La plupart des acides aminés sont désaminés via une réaction de transamination qui transfère leur groupement aminé à l’α-cétoglutarate pour former du glutamate. Les groupes aminés du glutamate sont ensuite utilisés pour la synthèse de molécules azotées ou convertis en ions ammonium par désamination oxydative du glutamate catalysée par la glutamate déshydrogénase.
Les groupements amines sont transportés du muscle au foie sous forme d’alanine. Quelle est la séquence de réaction menant de l’alanine à la production d’un ion ammonium?
Dans le cytosol des cellules hépatiques, le groupement amine de l’alanine est
transféré à l’α-cétoglutarate par une transaminase ce qui forme du glutamate et du
pyruvate.
* Le glutamate est transporté dans la mitochondrie pour être désaminé par la glutamate
déshydrogénase ce qui produit du NH4+.
Les groupements amines sont transportés du muscle au foie sous forme d’alanine. Quelle est la séquence de réaction menant de l’alanine à la production d’un ion ammonium?
Dans le cytosol des cellules hépatiques, le groupement amine de l’alanine est
transféré à l’α-cétoglutarate par une transaminase ce qui forme du glutamate et du
pyruvate.
* Le glutamate est transporté dans la mitochondrie pour être désaminé par la glutamate
déshydrogénase ce qui produit du NH4+.
Un autre acide aminé peut servir au transport des groupements α-amines provenant des tissus extrahépatiques. Quel est cet acide aminé? Quelle enzyme catalyse sa formation? Comment le groupement amine de ce transporteur est-il transformé en ion ammonium dans le foie?
Les groupements amines des tissus périphériques sont transportés sous forme de glutamine. La glutamine est formée par la condensation d’un ion ammonium et d’un glutamate catalysée par la glutamine synthétase. Dans les mitochondries du foie, la glutamine est désaminée par une glutaminase pour former du glutamate et libérer un ion ammonium.
