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BCM1016 > Chapitre 7-Métabolisme des acides aminés > Flashcards

Chapitre 7-Métabolisme des acides aminés Flashcards

1
Q

AA essentiels?

A

lysine, leucine, isoleucine, thréonine, tryptophane, valine

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2
Q

Deux AA sont indispensables en période de croissance?

A

arginine et histidine

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3
Q

« protéases qui brisent les liaisons peptidiques
d‘AA spécifiques au sein même de la molécule » (c à d des AA non
terminaux)

A

endopeptidases

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4
Q

« protéases capables de briser les liaisons
peptidiques de l’extrémité carboxy terminal ( ou
amino terminale ( d’une protéine »

A

exopeptidases

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5
Q

« Réaction d’échange réversible d’une fonction amine (NH3+) primaire entre un acide aminé et un acide α cétonique A a C »

A

La transamination

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6
Q

« Réaction menant à la
formation des acides a cétoniques A a C et d’un coenzyme réduit avec libération de l’ion ammonium
NH 4 par élimination du
groupement amine d’un AA »

A

La désamination oxydative

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7
Q

«cycle métabolique entre le foie et le muscle
permettant à la fois l’élimination de
l’ammoniaque au niveau des muscles et de
transformer en glucose les acides aminés libérés,
sous forme d’alanine, par le muscle »

A

Le cycle de l’alanine glucose,

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8
Q 
« voie métabolique
qui permet d’éliminer de
l’organisme les excès d’azote d’origine endogène ou
exogène par détoxication de
l’ammoniaque (NH 4 sous
forme d’urée »
A

Le cycle de l’urée

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9
Q

Quels enzymes font la digestion des acides aminés dans l’estomac?

A

HCl et pepsine

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10
Q

Quelles sont les enzymes pancréatiques qui font la digestion des AA?

A

Trypsine, chymotrypsine et élastase (endopeptidases)

Carboxypeptidase A et B (exopeptidase)

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11
Q

Quels enzymes font la digestion des acides aminés dans l’intestin grêle?

A

Enzymes de la bordure en brosse dans l cytoplasme des entérocytes (aminopeptidases)
diapo 21

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12
Q

Comment les AA sont-ils absorbés dans la circulation sanguine?

A

Absorption par les entérocytes par des canaux protéiques (transport actif?) ; soit utiliser par la cellule ou libéré dans la circulation sanguine.

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13
Q

Quel est le produit de la transamination? Quel enzyme catalyse cette réaction?

A
  • L’acide alpha-cétonique

- Transaminase

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14
Q

Chez les mammifères, où ce déroule le cycle de l’urée?

A

Dans le foie

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15
Q

Quels transporteurs le cycle de l’urée requiert entre la matrice mitochondriale et le cytosol pour fonctionner?

A

Le translocase glutamate-aspartate

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16
Q

Où se déroule les étapes 1 et 2 du cycle de l’urée?

A

Dans la mitochondries

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17
Q

Où se déroule les étapes 3 à 5 du cycle de l’urée?

A

Dans le cytosol

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18
Q

Quels enzymes en général catalysent la désamination oxydative à des fins énergétiques? Quels sont les produits de la réaction?

A

-Réactions catalysées par des
aminoacides oxydases (glutamate déshydrogénase entres autres) activées selon les besoins en énergie
-acides alpha-cétoniques et
ion ammonium (NH4) ; acides alpha-cétoniques peuvent alors être transformés en énergie

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19
Q

Quels enzymes catalyse la synthèse de la glutamine à partie du glutamate?

A

Glutamine synthétase

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20
Q

À quoi sert la synthèse de la glutamine?

A

Le transport non-toxique de l’azote des tissus vers le foie et les reins

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21
Q

Une fois au foie et aux reins, dans quelle réaction la glutamine est-elle impliquée? Quels sont les produits et quelles sont leurs sorts?

A

Réaction de désamidation par la glutaminase
-Produits = glutamate + NH3 (sous forme de NH4+ ammoniaque dans l’urine)
Foie = L’ammoniaque va ensuite entrer dans le cycle de l’urée pour former de l’urée
Reins = ammoniaque éliminé dans l’urine

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22
Q

Quel est le sort de l’ammoniac?

A

Transformée en urée par le cycle de l’urée, qui sera éliminée dans les urines

23
Q

« molécule organique possédant un squelette carboné
(ou chaîne latéral, R) et deux groupements chimiques une amine (NH2
et un acide carboxylique (COOH )»

A

Acide aminé (AA)

24
Q

Toutes les protéines sont

synthétisées à partir de cb d’AA élémentaires?

A

20 AA

25
Q

Quel pourcentage de l’énergie par jour est produite par les AA? Comment peut-on qualifier son rôle énergétique?

A

10%

Rôle secondaire, mais non négligeable

26
Q

Différences entre les AA et les lipides/glucide?

A
  • AA ne peuvent pas être mis en réserve

- constituant chimique caractéristique des protéines = fonction amine (NH2)

27
Q

Quel est la différence entre un amine et un amide?

A 
Amine = NH3
Amide = NH2 + cétone (asparagine et glutamine en ont)
28
Q

Besoin nutritionnel quotidien des AA? G par kg de poids corporel?

A

52 g/j, homme moyen de 65 kg

–0 8 g/kg de poids corporel

29
Q

Rôle essentiel du HCl? et celui de l’acidité de l’estomac sur la pepsine?

A
  • essentiel pour faire baisser le pH de l’estomac à pH 2 3

- transformer le pepsinogène en pepsine

30
Q

Quels AA cible la pepsine? Quels sont ses produits?

A
  • Hydrolyse principalement le côté carboxylique de la Leu, la Phe et la Tyr dans un peptide
  • Produit un nombre limité de dipeptides et d’AA libres
31
Q

Vrai ou faux? Les endopeptidases seules peuvent briser les peptides en monomères.

A

Faux, les endopeptidases ne peuvent pas briser des peptides en monomères, la digestion complète des protéines exige l’action des
endopeptidases et des exopeptidases

32
Q

Quel est l’interaction entre les exopeptidases et endopeptidases?
(diapo 20)

A

Il travaille de concert, une voie dépend de l’autre pour son fonctionnement ; ls endopeptidases fournissent les substrats pour les exopeptidases

33
Q

En clinique, le bilan azoté permet..

Que représente un BA positif? négatif?

A

D’évaluer l’équilibre entre l’apport en azote (protéines du régime alimentaire) et l’azote excrété par l’urine (urée) et les matières fécales

BA positif (phénomène de synthèse sont plus importants que les phénomènes de dégradation) : un gain protéique net

BA négatif (perte d’azote dépasse les apports) : une diminution de la masse protéique

34
Q

principale hormone qui active la protéosynthèse dans les muscles en période postprandiale? Quelles sont les autres qui sont impliquées aussi?

A

Principale : insuline

autres : la GH, l’IGF 1, les androgènes et la thyroxine

35
Q

Quelles hormones inhibent la protéosynthèse? Que font-ils en parallèle?

A

-les glucocorticoïdes (stress et déficit énergétique)
-En parallèle, les glucocorticoïdes augmentent la libération d‘AA par le
muscle et favorisent la gluconéogenèse hépatique

36
Q

Le catabolisme des protéines a lieu dans trois situations physiologiques, lesquels?
(diapo 28)

A 
1-Au cours de la dégradation
naturelle des protéines
corporelles (muscles)
2-Lorsque l’apport de la
diète en AA excède les
besoins de l’organisme
3-Au cours du jeûne
37
Q

Quelles réactions enzymatiques impliquent le catabolisme des AA?

A

-Des transaminations
–Des désaminations (Oxydatives et non oxydatives)
–La désamidation
–La décarboxylation

38
Q

Étapes du catabolisme des AA des tissus extra-hépatiques ( intestins, cerveau, os, peau, poumons, etc?)

A
  1. Enlèvement du groupement amine NH 3 +(désamidation et/ou désamination)
  2. Transport des groupements amines NH 3 des AA vers les tissus excréteurs (foie et reins) sous forme de glutamine ou d’alanine
  3. Enlèvement du groupement amine NH 3 avec synthèse d’urée (au foie ou d’ammoniaque NH 4 + ( dans les reins
  4. Élimination de l’urée ou d’ammoniaque NH 4 dans les urines
  5. Élimination irréversible par décarboxylation ou utilisation du squelette
    hydrocarboné des acides a cétoniques restants dans le cycle de Krebs ou
    recyclage dans les voies anaboliques de l’organisme
39
Q

Le catabolisme hépatique des acides a cétoniques, formés après enlèvement du groupement amine NH 3 conduit à des produits finaux
différents suivant les circonstances physiologiques, lesquels?

A
  1. Des AA non essentiels synthétisés par des processus d’amination ou transamination
  2. Des intermédiaires énergétiques pyruvate, acétyl CoA en période active
  3. Des acides gras et des triacylglycérols de réserve (en période de repos)
  4. Du glucose ( et des corps cétoniques (au
    cours du jeûne)
40
Q

Coenzyme de la réaction de transamination?

A

Le pyridoxal phosphate (PLP), transporteur intermédiaire de la fonction amine

41
Q

Étapes (2) de la transamination? (diapo 35)

A

• Étape 1
Le complexe enzyme PLP se charge du groupement amine de l’AA donneur (ou
AA 1 et se transforme en pyridoxamine phosphate ( après libération du
premier produit, l’AαC 1
• Étape 2
Le complexe enzyme PAP donne son groupement amine à l’AαC accepteur (ou AαC 2 substrat qui se transforme en AA (ou AA 2

42
Q

Fonction de la GPT (glutamate-pyruvate transaminase)?

diapo 36

A

Transamination ; synthèse d’alanine

  • muscle : pyruvate + glutamate vers alanine + alpha-cetoglutarate
  • foie : alanine + alpha-ceto vers pyruvate + glutamate
  • Utilise l’intermédiaire pyridoxal phosphate
43
Q

Deux fonctions du cycle de l’alanine-glucose?

A 
1) Maintien de l'homéostasie glucidique
musculaire
– L’ Ala transporté au foie est désaminé
par transamination pour produire du
glucose à partir du pyruvate par la voie
de la gluconéogenèse hépatique
2) Élimination de la potentielle toxicité du NH4+ sanguin

diapo 57

44
Q

Enzyme qui clive le groupement amine issu des bactéries dans l’intestin? Dans quel segment de l’intestin l’absorption s’effectue-t-elle?

A

uréase

segment iléal de l’intestin grêle

45
Q

origine (3) des 2 atomes d’azote éliminés dans l’urine? Origine du carbone de l’urée?

A
  1. Du NH 4 tissulaire transporté par Glu
  2. Ala (cycle de la glutamine et cycle de l’alanine glucose),
  3. De l’aspartate formé dans le foie par transamination de l’ oxaloacétate
    CO 2 libéré par le métabolisme oxydatif hépatique
46
Q

1ere réaction du cycle de l’urée? activateur de la réaction? (diapo 65)

A

formation de carbamyl-phosphate à partir de bicarbonate et d’ammoniaque

activateur = N-acetyl-Glutamate

47
Q

dernière réaction du cycle de l’urée? inhibiteur?

A

synthèse d’urée à partir d’arginine par l’enzyme arginase

inhibiteur = ornitine

48
Q

Après les étapes de transamination et de désamination, chaque A alpha cétonique peut avoir 4 destinées au niveau hépatique

A

a) En cas d’excès en AA libres
1. Il peut être irréversiblement détruit après décarboxylation
2. Il peut être transformé en intermédiaire métabolique du glucose, des corps cétoniques ou des lipides
3. Il peut être oxydé dans le cycle de Krebs pour fournir de l’énergie (aux cellules hépatiques)
b) En cas des besoins ponctuels ou de carence en AA libres
4. Il peut être ré aminé  synthèse d’AA non essentiels
– AA identique ou un autre après modification

diapo 72

49
Q

En cas de carence énergétique ou au cours du jeûne le foie peut transformer les A alpha C en intermédiaires métaboliques qui peuvent être convertis :

A

–En glucose par gluconéogenèse (à partir du pyruvate ou l’ oxaloacétate
–En corps cétoniques par cétogenèse (à partir de l’acétyl CoA)
–Glucose et corps cétoniques  libérés par le foie - captés par les tissus extra hépatiques afin de combler leurs besoins énergétiques
diapo 74

50
Q

Caractère glucogène des AA

AA glucogènes?
AA cétogènes?

A
  • AA glucogènes = directement transformés en pyruvate, en alpha CG, en fumarate, en succinyl CoA ou en oxaloacétate
  • AA cétogènes directement transformés en acétyl CoA ou en acétoacétyl CoA
51
Q

V ou F

Puisque la plupart des AA sont glucogènes, leur participation à la cétogenèse et la lipogenèse est très modeste

A

Vrai

52
Q

Le plus important des AA glucogène est..

A

Alanine

53
Q

Dans la ré-amination des AA, les transaminases et la GDH jouent un rôle très important, car..

A

Glu = principal donneur du groupe NH 2 qui peut être transféré aux AAC pour former les AA correspondants
par des réactions de transamination

54
Q

Fonctions de la GOT (glutamate-oxaloacetate transaminase)?

A

Dans le foie, utilise l’ oxaloacétate (acide oxaloacétique), l’ A a C accepteur, comme substrat pour produire de l’aspartate

BCM1016 (3 decks)

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