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Bio cell > Chapitre 5 - Le réticulum endoplasmique > Flashcards

Chapitre 5 - Le réticulum endoplasmique Flashcards

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1
Q

Pourquoi était-il impossible d’observer le réticulum endoplasmique avant 1945 ?

A

Car il n’y avait pas de microscope électronique (Noyau, mitochondries, vacuole, cytoplasme) ni d’ultracentrifugation (fraction)

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Q

Qu’est-ce que des microsome ? et quand ont-ils été découverts ?

A

Les microsomes sont des artéfacts du réticulum endoplasmique observé au MET en 1956

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Q

Pourquoi est-ce que le RER est très développé près des plasmocytes ?

A

Puisque ceux-ci sont des producteurs d’anticorps (protéine)

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4
Q

Qu’est-ce qui fait en sorte que le RER est rugueux ?

A

Les ribosomes a sa surface

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5
Q

Qu’est-ce qu’un polysome/polyribosomes ?

A

Un regroupement de ribosomes permettant de faire plusieurs copies de la même ARNm. Plusieurs ribosomes peuvent traduire sur le même brin d’ARN en même temps.

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6
Q

Quelle est la définition du RE ?

A

Réseau de saccules et de tubules membranaires qui
portent ou non des ribosomes sur la face cytosolique
de leur membrane.

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7
Q

Le RE occupe quel % du volume cellulaire ?

A

10%

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8
Q

Le RE occupe quel % de la surface totale d’une cellule ?

A

50%

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9
Q

Pourquoi ne peut-on pas voir le RE au microscope photonique ?

A

Le RE est trop petit, on ne peut pas voir de membrane au photonique

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10
Q

Que veut dire une continué directe de la cellule ?

A

Circulation libre, pas besoin de vésicule. Par exemple le cytosol est en continué direct avec le noyau grâce aux pores nucléaires

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11
Q

Que veut dire une continué indirecte de la cellule ?

A

Des vésicules sont requises afin d’intégrer la membrane ou un organite quelconque.

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12
Q

Décrire les étape d’une vésicule de sécrétion

A

Bourgeonnement, détachement, vésicule, fusion, rejette

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13
Q

Quelle est la forme du RER, du REL et du RET

A
  • RER : saccule ou citerne
  • REL : tubule
  • RET : saccule
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14
Q

Donner la fonction du RER, REL et RET

A
  • RER : synthèse des protéines
  • REL : synthèse lipides
  • RET : formation de vésicules de transition
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15
Q
  • Vrai ou faux, le REL et le RER sont en continuité ?

* Des protéines du REG ne sont pas observées dans le REL ?

A
  • Vrai

* Vrai (20 protéines)

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16
Q

Quel est la forme d’un ribosome lorsqu’il n’est pas en train de traduire ?

A

Les deux sous-unités sont détachées

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17
Q

Quels sont les taux de sédimentation des ribosomes procaryote et eucaryote ?

A
  • Procaryote : 70S (30 + 50)

* Eucaryote : 80S (40 + 60)

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18
Q

De quoi sont formés les ribosomes ?

A

De protéines et d’ARN ribosomique

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19
Q

Qu’est-ce qu’une incorporation post-traductionnelle ?

A

Une protéine entre dans l’organite désirée APRÈS avoir été synthétisé dans le cytosol

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20
Q

Qu’est-ce qu’une incorporation co-traductionnelle ?

A

Une protéine entre dans l’organite désirée DURANT sa synthèse dans le cytosol. Ex : les ribosomes du RER synthétisent les protéines à l’intérieur du RE. Celles-ci sont ensuite sécrétées par vésicules

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21
Q

De quoi est formé le PSIT (peptide signal d’initiation du transfert) ?

A

15 à 60 acides aminés donc au moins 8 non polaires en son centre

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22
Q

Par quoi est formé le PSIT ?

A

Un ribosomes

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23
Q

Décrire la synthèse d’une protéine destiné à la lumière du RE.

A

1) La traduction d’un polypeptide est commencée dans le cytosol puis un PSIT est produit.
2) La PRS (particule de reconnaissance du signal) se lie au ribosome et PSIT puis la traduction est arrêtée
3) La PRS se lie à son recepteur, sur la membrane du RE
4) L’hydrolyse du GTP sur la PRS et sur le récepteur membranaire de la PRS libère le PSIT qui s’attache sur le complexe de translocation (dans la membrane hydrophobe-hydrophobe) et ouvre son pore (le bouchon se déplace).
5) La traduction se continue dans la lumière du RE

24
Q

De quoi est constituée la PRS (particule de reconnaissance du signal) ? et décrire sa forme.

A
  • D’un ARN et de 6 protéines formant.
  • Il y a une poche riche en méthionine qui se fixe au PSIT, puis un domaine qui cause la pause de la traduction en se liant dans le haut du ribosome.
25
Q

Pour quelles raisons le translocateur peut-il s’ouvrir ?

A
  • Pour laisser entrer une protéine du cytosol vers la lumière du RE (bouchon qui obstrue normalement)
  • Pour libérer le peptide signal dans la bicouche de phospholipides.
26
Q

Quel est le rôle de la peptidase du signal ?

A

La peptidase du signal excise le PSIT, libérant la protéine mature dans la lumière du RE. Elle dégrade aussi le PSIT pour ne pas avoir d’accumulation dans la membrane du RE.

27
Q

À quoi sert le bouchon du complexe translocateur ?

A

Empêcher le calcium de sortir du RE et ainsi provoquer une réponse cellulaire non-désirée.

28
Q

Décrire la synthèse d’une protéine enchâssée dans la membrane du RER (avec PSIT externe)

A

1) La synthèse d’un polypeptide est commencée dans le cytosol et celui-ci possiède un PSIT à son extrémité NH2.
2) Le PSIT et le polypeptide entre dans le translocateur protéique sur la membrane du RE et la synthèse continue.
3) Une séquence d’arrêt du transfert (SAT) formée d’acides aminés hydrophobe reste bloqué au niveau de la membrane dans le translocateur. Le transfert arrête, mais la synthèse continue à l’extérieur
4) La peptidase du signal clive le PSIT et le translocateur s’ouvre pour libérer le PSIT et le polypeptide.
5) La synthèse de la protéine est terminée, donc l’extrémité NH2 reste dans la lumère du RE alors que l’extrémité COOH reste du côté cytosolique

29
Q

Lors de la synthèse d’une protéine enchâssée dont le PSIT est interne, qu’est-ce que détermine quelle extrémité sera luminale et l’autre cytosolique ?

A
  • NH2 luminale : regroupement d’acides aminés chargé positivement du côté opposé à l’extrémité NH2 (donc entre PSIT et bout COOH)
  • COOH luminale : regroupement d’acides aminés chargé positivement du côté de l’extrémité NH2 (Donc entre PSIT et bout NH2)

Les charges positives ne vont jamais traverser la membrane du RE

30
Q

Vrai ou faux : lorsque le PSIT est interne, il ne se fait jamais cliver

A

Vrai

31
Q

Vrai ou faux : une protéine peut avoir plusieurs PSIT ?

A

Vrai, la protéine peut être enchâssée plusieurs fois dans la membrane grâce à plusieurs PSIT et plusieurs signal d’arrêt.

32
Q

Où seront acheminées les protéine ancrées au feuillet luminal du RE grâce au GPI (glycosyl-Phosphatidyl-Inositol, un glycolipide) ?

A

À la membrane plasmique, du côté extracellulaire.

Puisqu’il y a une continuité directe de la lumière du RE à l’extérieur de la cellule

33
Q

Est-ce que les protéines ancrées au feuillet cytosolique de la membrane plasmique (ancre d’acides gras) transitent par le REG ?

A

Non, ce sont des protéines synthétisées dans le cytosol et auxquelles on lie une chaîne d’acide gras.

34
Q

Qu’est-ce que la glycolysation ?

A

Ajout d’un oligosaccharide sur une protéine ?

35
Q

Quelles sont les deux types de glycolysation ?

A
  • Liaison O-glycosidique (golgi) : oligosaccharide lié à une sérine ou thréonine
  • Liaison N-glycosidique (RE) : oligosaccharide lié à une asparagine. Plus fréquente que O
36
Q

Quel est le mécanisme de glycolysation de l’asparagine ?

A

1) Synthèse de l’oligosaccharide sur le dolichol
2) Transfert de l’oligosaccharide par l’oligosaccharyl transférase, du dolichol à l’asparagine.
3) La glucosidase 1 coupe 2 des 3 derniers glucoses. Et la glucosidase 2 coupe le 3e glucose.

37
Q

Où se déroule la glycolysation d’une protéine ?

A

Dans la lumière du RE

38
Q

Quelles sont les deux conditions pour effectuer une glycolysation sur une protéine ?

A

NH2 – Asparagine + Tout acide aminés (sauf proline) + sérine ou thréonine – COOH

39
Q

Vrai ou faux : le RE peut aussi servir pour la détoxification et au métabolisme des lipides ?

A

Vrai : détox de drogue liposoluble et synthèse cholestérol/phopspholipide

40
Q

Nommer les endroits où se déroule la synthèse du cholestérol.

A

Au début : cytosol car molécules et enzymes hydrophiles
Par la suite : membrane du REL car molécule de plus en plus hydrophobe. Catalysées par des enzyme enchâssée dans la membrane du RE.

41
Q

Où se déroule la synthèse des phospholipides ?

A

Dans la membrane cytosolique du REL

42
Q

Lors de la synthèse de phospholipide, la membrane du RE est déséquilibrée. Quel est le type de déséquilibre et comment atteint-on l’équilibre ?

A
  • Déséquilibre au niveau du NOMBRE de phospholipide. Beaucoup plus du côté cytosolique.
  • Des scramblases catalysent le transfert des phospholipides vers la membrane luminale. Il n’y a pas de spécificité de transfert.
43
Q

Lors de l’ajout de phospholipide par exocytose dans la membrane plasmique, un déséquilibre se crée. Quel est le type de déséquilibre et comment atteint-on l’équilibre ?

A
  • Déséquilibre au niveau de l’asymétrie des phospholipides. Certain type de lipides se retrouvent à la surface extracellulaire, au lieu de la surface cytosolique et vice et versa.
  • Des translocases de phospholipide (ou flippase) ATPase flip les phospholipide de façon spécifique afin de retrouver l’asymétrie de la membrane.
44
Q

Pourquoi le glycocalyx est-il toujours du côté extracellulaire ?

A

Car il est synthétisé dans la lumière du RE qui est en continuité direct avec le côté extracellulaire. Même chose pour les protéines ancrées par une GPI

45
Q

Comment la concentration de calcium est-elle régulée dans la cellule ?

A
  • Par le RE : pompe à Ca ATPase
  • Mitochondrie : contient des granule de calcium dans sa matrice
  • Molécule de liaison de calcium dans le cytoplasme
  • Pompe Ca ATPase vers le milieu extracellulaire ET antiport Na/Ca
46
Q

Quelle est la condition de sortie d’une protéine vers milieu extra cellulaire ?

A

Son repliement correct

47
Q

Expliquer le mode de fonctionnement des protéines de repliement chaperons HSP 70.

A

Grâce à l’hydrolyse de l’ATP, les molécules HSP70 se lient aux regions hydrophobes d’une protéine en cours de synthèse afin de masquer les régions hydrophobes pour éviter les agrégats avec elle-même ou d’autres protéines. Ainsi, elles aident les protéines à bien se replier. Il y a hydrolyse de nouvelles molécules d’ATP pour le détachement des HSP70

48
Q

Lorsqu’une protéine est mal replié APRÈS l’action des HSP70, que se passe-t-il ?

A

Les HSP60 entrent en jeu

49
Q

Expliquer le mode de fonctionnement des protéines de repliement chaperons HSP 60.

A

Ce sont des tonneaux protéiques qui reçoivent les protéines mal repliées APRÈS leur synthèse. Les protéines mal repliées entrent dans le tonneau et les zones hydrophobes se lient aux parois internes du tonneau. Il y a alors hydrolyse d’ATP, ce qui change la conformation du tonneau et ajoute un ‘‘bouchon’’. La changement de conformation permet de tirer sur la protéine pour défaire les liaisons incorrectes et pour bien la replier. Il y a hydrolyse d’ATP pour ouvrir le bouchon et libérer la protéine.

50
Q

Si même après l’action des HDP60, une protéine n’est toujours pas bien repliée, que se passe-t-il ?

A

Pour ne pas conserver les protéines non-fonctionnelles, elles seront dégradées grâce au protéasomes.

51
Q

Où sont situées les HSP70 ?

A

On en retrouve dans le cytosol, le RE, les mitochondries et les chloroplastes.

52
Q

Expliquer l’action du protéasome

A

Les protéines mal repliées sortent du RE en passant par le complexe de translocation. Un N-glycanase viendra couper l’oligosaccharide pour recupération. La protéine sera ubiquitiner (pour signaler la destruction), puis le protéasome coupera la protéine en acides aminés qui seront réutilisés.

53
Q

Expliquer le contrôle de qualité des protéines dans le RE.

A

La protéine est glycosylée, puis la La glucosidase I coupent 2 des 3 glucoses. La lectine (calnexine besoin de Ca2+) permet de retenir la protéine dans le RE grâce au 3e glucose pour lui donner le temps d’adopter sa structure 3D. La glucosidase 2 libère la protéine en coupant le dernier glucose. On vérifie si la protéine est correctement repliée. Si oui elle peut sortir, si non on rajoute un glucose et le cycle recommence.

54
Q

Comment se nomme les protéines de recouvrement pour la formation de vésicules de transport dans le RE ?

A

COP II (coatomère)

55
Q

Expliquer le principe du recouvrement pour la formation de vésicule de transport du RE.

A

Une molécule de facteur d’échange guanine-nucléotide membranaire reconnait une molécule SAR1-GDP (protéine G), qui change le GDP par un GTP. Cela cause un changement de conformation de la molécule SAR1-GTP, qui expose un enchaînement d’acides aminés hydrophobes qui s’intègre à la membrane du RE. Les COP II vont ensuite reconnaître cela et former la vésicule en créant une tension.

56
Q

Dire les locations de chacune des molécules de recouvrement COP I, COP II et clathrine

A
  • COP I : golgi (la protéine G se nomme ARF au lieu de SAR)
  • COP II : RE vers golgi
  • Clathrine : membrane plasmique, endosome
57
Q

Qu’ont en particulier les protéines résidente du RE ?

A
  • Protéine soluble (luminale) : séquence KDEL Lys-Asp-Glu-Leu à l’extrémité COOH
  • Protéine membranaire : séquence KKXX cytolsique

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