Chapitre 4.2 : les peptides et les protéines Flashcards
Définition structure primaire
Ordre d’enchainement des résidu d’aa, de façon linéaire dans la chaine polypeptydique
Liaison mise en jeu dans la structure primaire
Liaison covalente entre aa => liaison peptidique
Définition liaison peptidique
Une liaison peptidique est une liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l’acide aminé suivant dans la chaîne peptidique.
Définition Structure secondaire
1er niveau de repliment de certaine portion de la chaine peptidique selon des motif particulier (hélice alpha, hélice beta, coude…)
Liaison mise en jeu dans la structure secondaire
Liaison hydrogène entre la fonction NH d’une liaison peptidique aa et liaison CO d’une liaison pep d’un autre aa éloigné
Définition structure tertiaire
Repliement de structure 2nd
dans l’espace impliquant des résidus d’aa éloigner
Liaison mise en jeu dans la structure tertiaire
Liaison Faible: hydrogène, Van der Waals, hydrophobe, hydrophile)
Liaison covalante: pont disulfure
Les structure mise en jeu dans ces liaison sont les radicaux R
Définition structure Quaternaire
Ne concerne que les protéine contenant plusieurs SU (monomère/ protomère)
Liaison mise en jeu dans la structure Quaternaire
Essentiellement liaison faible (pont disulfure pour Ac)
On peut classer les protéine en fonction de leurs conformation, quel sont ces conformation?
¤Protéine Fibreuse (filamenteuse)
¤Protéine Globuleuse
Remarque: La structure et la fonction d’une protéine sont toujours étroitement liées
Particularité des protéine filamenteuse?
¤ insoluble dans l’eau
¤ rôle essentiellement structurale (ex: cytosquelette)
¤ en général des association mécaniquement résistante
¤structure secondaire très organisé: d’un seul type sur une seul molécule (ex 90% feuillet B)
PAS VRAIMENT D’ACTIVITE BIO
Particularité des protéine globulaire?
¤ sphérique et soluble en général
¤noyau hydrophobe et surface hydrophile
¤ replis dans la structure => site de reconnaissance (interaction spé)
¤plusieurs type de structure secondaire (50% de la prot est parfois désorganiser)
ACTIVITE BIO
Définition de la dénaturation des protéine
Désorganisation de la structure 3D (2nd a quaternaire) des édifice protéique sans rupture des liaison peptidique (rupture que liaison faible, conservation structure primaire)
Comment est la dénaturation ?
Réversible ou irréversible
Les étapes de la dénaturation ?
1ère étape: rupture des liaison faible (et pont disulfure) => la prot est déployer, => cette phase est réversible
étapes 2: passage brutale de l’état déployer à un état dénaturé par établissement de LIAISON NON SPE (mauvais rappariement des pont ss) => cette phase est irreversible)
Conséquence de la dénaturation pour la protéine ?
¤perte propriété bio
¤ diminution solubilité (due au modification de la structure avec groupement polaire/apolaire
PRÉCIPITATION des prot dans certain cas avec la dénaturation
¤ augmentation de la sensibilité aux attaque enzymatique (lié à l’exposition du site cible des enzyme)
¤Augmente la digestibilité (plus digeste ex: viande)
Comment faire précipiter les protéine?
par dénaturation ou sans dénaturation (avec variation C sels)
Définition agent dénaturant
Tous agent physique et chimique qui agissent sur les liaison responsable de la structure spatial des prot
Agent dénaturant : T°, liaison rompue et conséquence?
au dela de 40-50C° => structure secondaire à quaternaire)
conséquence: Dénaturation irréversible
Agent dénaturant : radiation UV et ionisante conséquence?
dénaturation irréversible
Agent dénaturant : Chaotrophique liaison rompue et conséquence?
liaison H
Réversible
Agent dénaturant : B-marcaptoéthanol liaison rompue et conséquence?
rupture pont ss
réversible
Agent dénaturant : sels neutre liaison rompue et conséquence?
perturbation de liaison ionique
Réversible
Agent dénaturant : solvant organique liaison rompue et conséquence?
liaison hydrophobe
Irréversible
Agent dénaturant : pH extremes liaison rompue et conséquence?
perturbation de liaison ionique
irréversible
Comment éviter la dénaturation au labo?
travaille au froid
éviter agitation
éviter variation pH
Comment favoriser la dénaturation et à quoi cela sert?
défécation (=> précipitation) des prot par des sels de métaux lourds ou acide fort
sert a éliminer les prot ou empêcher leur activité bio
Forme des protéine?
prot solide (abs eau) son sous forme cristalliser et donne une solution visqueuse et trouble
Solubilité des peptide
soluble dans solution faiblement saline
solubilité prot fibreuse
insoluble
solubilité prot globulaire
soluble (mais masse molaire élever donne solution aqueuse)
Solubilité générale des protéine
puisque composer de residue d’aa différent, elle on toute une solubiliter spécifique qui va dépendre : du pH, du solvant, de la force ionique, et de la T°
Remarque: solvant eau physiologique (PAS DISTILLÉE)
