Chapitre 4.2 : les peptides et les protéines

Question 1

Définition structure primaire

Answer 1

Ordre d’enchainement des résidu d’aa, de façon linéaire dans la chaine polypeptydique

Question 2

Liaison mise en jeu dans la structure primaire

Answer 2

Liaison covalente entre aa => liaison peptidique

Question 3

Définition liaison peptidique

Answer 3

Une liaison peptidique est une liaison covalente qui s’établit entre la fonction carboxyle portée par le carbone α d’un acide aminé et la fonction amine portée par le carbone α de l’acide aminé suivant dans la chaîne peptidique.

Question 4

Définition Structure secondaire

Answer 4

1er niveau de repliment de certaine portion de la chaine peptidique selon des motif particulier (hélice alpha, hélice beta, coude…)

Question 5

Liaison mise en jeu dans la structure secondaire

Answer 5

Liaison hydrogène entre la fonction NH d’une liaison peptidique aa et liaison CO d’une liaison pep d’un autre aa éloigné

Question 6

Définition structure tertiaire

Answer 6

Repliement de structure 2nd

dans l’espace impliquant des résidus d’aa éloigner

Question 7

Liaison mise en jeu dans la structure tertiaire

Answer 7

Liaison Faible: hydrogène, Van der Waals, hydrophobe, hydrophile)
Liaison covalante: pont disulfure
Les structure mise en jeu dans ces liaison sont les radicaux R

Question 8

Définition structure Quaternaire

Answer 8

Ne concerne que les protéine contenant plusieurs SU (monomère/ protomère)

Question 9

Liaison mise en jeu dans la structure Quaternaire

Answer 9

Essentiellement liaison faible (pont disulfure pour Ac)

Question 10

On peut classer les protéine en fonction de leurs conformation, quel sont ces conformation?

Answer 10

¤Protéine Fibreuse (filamenteuse)
¤Protéine Globuleuse
Remarque: La structure et la fonction d’une protéine sont toujours étroitement liées

Question 11

Particularité des protéine filamenteuse?

Answer 11

¤ insoluble dans l’eau
¤ rôle essentiellement structurale (ex: cytosquelette)
¤ en général des association mécaniquement résistante
¤structure secondaire très organisé: d’un seul type sur une seul molécule (ex 90% feuillet B)
PAS VRAIMENT D’ACTIVITE BIO

Question 12

Particularité des protéine globulaire?

Answer 12

¤ sphérique et soluble en général
¤noyau hydrophobe et surface hydrophile
¤ replis dans la structure => site de reconnaissance (interaction spé)
¤plusieurs type de structure secondaire (50% de la prot est parfois désorganiser)
ACTIVITE BIO

Question 13

Définition de la dénaturation des protéine

Answer 13

Désorganisation de la structure 3D (2nd a quaternaire) des édifice protéique sans rupture des liaison peptidique (rupture que liaison faible, conservation structure primaire)

Question 14

Comment est la dénaturation ?

Answer 14

Réversible ou irréversible

Question 15

Les étapes de la dénaturation ?

Answer 15

1ère étape: rupture des liaison faible (et pont disulfure) => la prot est déployer, => cette phase est réversible
étapes 2: passage brutale de l’état déployer à un état dénaturé par établissement de LIAISON NON SPE (mauvais rappariement des pont ss) => cette phase est irreversible)

Question 16

Conséquence de la dénaturation pour la protéine ?

Answer 16

¤perte propriété bio
¤ diminution solubilité (due au modification de la structure avec groupement polaire/apolaire
PRÉCIPITATION des prot dans certain cas avec la dénaturation
¤ augmentation de la sensibilité aux attaque enzymatique (lié à l’exposition du site cible des enzyme)
¤Augmente la digestibilité (plus digeste ex: viande)

Question 17

Comment faire précipiter les protéine?

Answer 17

par dénaturation ou sans dénaturation (avec variation C sels)

Question 18

Définition agent dénaturant

Answer 18

Tous agent physique et chimique qui agissent sur les liaison responsable de la structure spatial des prot

Question 19

Agent dénaturant : T°, liaison rompue et conséquence?

Answer 19

au dela de 40-50C° => structure secondaire à quaternaire)

conséquence: Dénaturation irréversible

Question 20

Agent dénaturant : radiation UV et ionisante conséquence?

Answer 20

dénaturation irréversible

Question 21

Agent dénaturant : Chaotrophique liaison rompue et conséquence?

Answer 21

liaison H

Réversible

Question 22

Agent dénaturant : B-marcaptoéthanol liaison rompue et conséquence?

Answer 22

rupture pont ss

réversible

Question 23

Agent dénaturant : sels neutre liaison rompue et conséquence?

Answer 23

perturbation de liaison ionique

Réversible

Question 24

Agent dénaturant : solvant organique liaison rompue et conséquence?

Answer 24

liaison hydrophobe

Irréversible

Question 25

Agent dénaturant : pH extremes liaison rompue et conséquence?

Answer 25

perturbation de liaison ionique

irréversible

Question 26

Comment éviter la dénaturation au labo?

Answer 26

travaille au froid
éviter agitation
éviter variation pH

Question 27

Comment favoriser la dénaturation et à quoi cela sert?

Answer 27

défécation (=> précipitation) des prot par des sels de métaux lourds ou acide fort
sert a éliminer les prot ou empêcher leur activité bio

Question 28

Forme des protéine?

Answer 28

prot solide (abs eau) son sous forme cristalliser et donne une solution visqueuse et trouble

Question 29

Solubilité des peptide

Answer 29

soluble dans solution faiblement saline

Question 30

solubilité prot fibreuse

Answer 30

insoluble

Question 31

solubilité prot globulaire

Answer 31

soluble (mais masse molaire élever donne solution aqueuse)

Question 32

Solubilité générale des protéine

Answer 32

puisque composer de residue d’aa différent, elle on toute une solubiliter spécifique qui va dépendre : du pH, du solvant, de la force ionique, et de la T°
Remarque: solvant eau physiologique (PAS DISTILLÉE)