Chapitre 4: Les protéines

Question 1

Qu’est-ce qu’un codon

Answer 1

Triplet de nucléotides désigné par les initiales des noms des trois bases respectives, qui détermine la synthèse cellulaire des acides aminés.

Question 2

Qu’est-ce qu’un cadre de lecture

Answer 2

C’est un mode de regroupement des nucléotides constituant la séquence d’un acide nucléique — ADN et ARN — en triplets consécutifs, qui se succèdent sans interruption ni recouvrement.

Question 3

Qu’est-ce qu’une mutation non-sens

Answer 3

C’est une mutation qui interrompt le cadre de lecture en y introduisant un codon stop

Question 4

Comment sont associés les acides aminés

Answer 4

Par leur bout carboxylique C-terminal au ARN de transfert

Question 5

Décrire la disposition cis d’un lien peptidique

Answer 5

Le carbone alpha se trouve du même côté que le lien peptidique

Question 6

Décrire la disposition trans d’un lien peptidique

Answer 6

Le carbone alpha est de côté opposé au lien peptidique

Question 7

Qu’est-ce qu’un plan amide

Answer 7

Voir dessin PP

Question 8

Quelles sont les quatre niveaux de structure d’une protéine

Answer 8

Primaire
Secondaire
Tertiaire
Quaternaire

Question 9

Définir le niveau de structure primaire d’une protéine

Answer 9

Séquence en acides aminés

Question 10

Définir le niveau de structure secondaire d’une protéine

Answer 10

Repliement immédiat

Question 11

Définir le niveau de structure tertiaire d’une protéine

Answer 11

Repliement de toute la structure (assemblage des structures secondaires)

Question 12

Définir le niveau de structure quaternaire d’une protéine

Answer 12

Association de sous-unités (assemblage des structures tertiaires)

Question 13

Quelles sont les caractéristiques d’une hélice alpha

Answer 13

Angle phi ~57°
Angle psi ~47°
De pas droite
3,6 résidus par tour
Peut-être amphipathique
0,15 nm par résidus = 0,54 nm par tour

Question 14

Quelles sont les caractéristiques d’un feuillet beta

Answer 14

-Angle phi et psi près de la même valeur
-parallèle (-119°, 113°) ou antiparallèle (-139°, 135°)
-Forme un plan ressemblant à un Ruffle (group. R de part et d’autre)
-Ponts hydrogènes latéraux

Question 15

Vrai ou faux: la proline et la glycine sont très fréquentes dans les hélices alpha et les feuillets beta

Answer 15

Faux, ils sont très rarement présents

Question 16

Qu’est-ce qu’un résidus

Answer 16

Un résidus est un acide aminé dans une protéine

Question 17

Vrai ou faux: une protéine se replierait spontanément pour adopter sa structure tertiaire si on lui laissait assez de temps

Answer 17

Vrai

Question 18

Vrai ou faux: la structure finale d’une protéine ne dépend pas de sa séquence/structure primaire

Answer 18

Faux

Question 19

Quand le pH < pK on fait quoi

Answer 19

Ajoute tout les H possible

Question 20

Quand pH > pK on fait quoi

Answer 20

Enlève tous les H possible

Question 21

Quelles sont les différentes façons de stabiliser une structure tertiaire

Answer 21

Liaisons ioniques
Les interactions hydrophobiques
Les ponts disulfures
Force de Van der Waals

Question 22

Vrai ou faux: seulement la cystéine peut faire des ponts sulfure

Answer 22

Vrai

Question 23

Décrire les ponts hydrogène

Answer 23

L’attraction entre un hydrogène lié de facon covalente à un atome électronégatif et un autre atome électronégatif

Question 24

Décrire le force de Van der Waals: London

Answer 24

C’est l’attraction entre des dipôles transitoires. Peut se faire entre toutes les types molécules

Question 25

Décrire la force de Van der Waals: Keesom

Answer 25

C’est l’attraction entre les dipôles permanents. Ressemble à un pont H mais moins fort

Question 26

Qu’est-ce de la dénaturation de protéine

Answer 26

C’est le déroulement, modification ou perte des structures supérieures sans bris de la structure primaire

Question 27

Comment les protéines peuvent être dénaturées

Answer 27

À l’aide de chaleur
Bris des ponts disulfures avec un agent réducteur
Interférence avec les liens hydrophobes à l’aide de détergents ou agents chaotropiques

Question 28

Qu’est-ce qu’un détergent

Answer 28

Molécule amphipathique qui interfère avec les régions hydrophobes

Question 29

Qu’est-ce que la renaturation

Answer 29

C’est le repliement des protéines

Question 30

À quoi servent les protéines chaperons. Nommez des exemples

Answer 30

Aide au repliement adéquat d’une protéine

Hsp70
Hsp60/Hsp10
Hsp90
Nucléoplasmines

Question 31

Qu’est-ce le salting-out

Answer 31

C’est lorsqu’un excès de sel est ajouté à la solution et vient monopoliser les molécules d’eau faisant sortir les protéines de la solution

Question 32

Qu’est-ce que la solubilité

Answer 32

C’est la capacité d’un soluté à se dissoudre dans le solvant pour former une solution homogène

Question 33

Vrai ou faux: À pH bas, l’hémoglobine a une forme tendue avec une grande cavité centrale qui a une faible affinité pour l’O2 mais une très grande pour le CO2 (Déoxyhémoglobine)

Answer 33

Vrai

Question 34

Vrai ou faux: À pH élevé, l’hémoglobine a une forme relaxée et une petite cavité centrale qui a une grande affinité pour le O2 (Oxyhémoglobine)

Answer 34

Vrai

Question 35

Comment on calcule la masse moléculaire d’une protéine

Answer 35

On peut considéré qu’un résidu pèse environ 110 Da

M= 110 Da x nbr de résidus

Question 36

Qu’est-ce que le SDS

Answer 36

C’est la séparation des protéines selon leur masse avec le dodécylsulfate de sodium (SDS) qui est un détergent ionique

Plus la barre est haute dans le gel plus la protéine est lourde

Question 37

Comment on appelle un peptide long

Answer 37

Polypeptide

Question 38

Comment on appelle un peptide court

Answer 38

Oligopeptide