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Protéines Examen 2 > Chapitre 3 > Flashcards

Chapitre 3 Flashcards

1
Q

3 types de protéines

A

Protéines fibreuses
Protéines globulaires
Protéines membranaires

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2
Q

Pourquoi les protéines fibreuses n’ont pas beaucoup de rensignements à propos de leur structure?

A

Elles sont difficiles à cristalliser donc on ne peut pas faire de cristallographie à rayons X

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3
Q

2 fonctions des protéines fibreuses

A
  • Matériel structural

- Fonctions motrices (protéines musculaires et ciliées)

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4
Q

Les protéines fibreuses permettent de formuler quels structures?

A

Structures secondaires (Hélice a et feuillets B)

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Q

5 caractéristiques des protéines fibreuses

A
  • Orientation parallèele à un axe
  • Longues fibres ou grands feuillets
  • Séquences répétitives au niveau de la structure primaire
  • Bonne résistance mécanique
  • Faible solubilité dans l’eau
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6
Q

La kératine a est surtout formée de quoi?

A

hélices a

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7
Q

On retrouve la kératine ou?

A

Cheveux, cornes, ongles, plumes

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8
Q

Deux types de kératine

A

Kératine a : mammifères (extensibles)

Kératine B : oiseaux et reptiles (rigides)

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9
Q

Chaque chaine de kératine contient quoi? Ils sont importants pour quoi?

A

-Un domaine central hélicoidal de type a
-Domaines terminaux globulaires non-hélicaux variables selon le type de kératine et le tissu.
IMP pour l’assemblage des filaments de kératine

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10
Q

L’unité de base de kératine a est l’intéraction entre:

A

1 kératine de type I (acidique)
1 kératine de type II (basique)
Deux chaines parallèles?

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11
Q

Plus en détail de la structure de la kératine

A

2 dimères forment un tétramère
2 tétramères s’associent
Les tétramères sont compactés hélicoidalement

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12
Q

Un filament de kératine contient combien de dimères?

A

16

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13
Q

La structure de kératine est stabilisée par quoi?

A 
Interactions hydrophobes
Forces de Van der Waals
Ponts d'hydrogène
Liens ioniques
Ponts disulfures
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14
Q

Deux maladies héréditaires au niveau de la kératine, et causent quoi?

A

Epidmermolyse bulleuse simplex - EBS: Anomalies de séquence - cellules basales (arrêt de la synthèse)
Hyperkétarose épidermolytique - EHK: Anomalies de séquence - cellules superbasales (mise en marche de la synthèse)
Causent ampoules à cause de la rupture de l’épiderme en raison des tensions mécaniques

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15
Q

Quelle est la protéines la plus abondante du corps humain?

A

Le collagène

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16
Q

Les types de collagène

A

Type I, II, III, IV

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17
Q

Collagène: rigide ou extensible?

A

Rigide

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18
Q

Collagène se retrouve ou?

A

Tissus conjonctifs, os, dents, vaisseaux sanguins

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19
Q

Collagène I

A

Plus commun

2 chaines identiques + 1 chaine différente (os, tendons et peau)

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20
Q

Collagène II

A

3 chaines identiques (cartilage)

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21
Q

Collagène III

A

3 chaines identiques (vaisseaux sanguins)

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22
Q

Structure du collagène + acides aminés

A

3D
Beaucoup de glycine et proline
Lys et Pro modifiés (hydroxylysine, hydroxyproline)

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23
Q

Séquence commun chez le collagène

A

Gly-X-Y-Gly-X-Y-Gly
X: souvent proline
Y: Hydroxyproline ou Hydroxylysine

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24
Q

Forte teneur en Gly, Pro et Hyp permet quoi (dans la structure du collagène)?

A

Triple hélice plus étirée que l’hélice a normal (3.3 résidus/tour vs. 3.6 pour hélice a)

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25
Q

C’est quoi le tropocollagène?

A

unité structurale de base (à partir du collagène)

Formé de 3 chaines de collagène entrelacées

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26
Q

Caractéristiques de la triple hélice

A

Les résidus Gly sont en face ou au contact du centre encombré
La glycine occupe une position spécifique
Les ponts H stabilisent la structure

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27
Q

Le collagène est synthétisé ou?

A

Fibroblastes
Ostéoblastes
Chondroblastes

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28
Q

9 étapes de la synthèse du collagène

A

1) Gènes pro-chaines transcrits (ADN en ARNm)
2) ARNm traduits sur RER : pré-propeptide
3) Hydroxylation de proline et lysine : RER
4) Glycosylation: RER et Golgi
5-6) Assemblage en procollagène (3 chaines) : Golgi
7) Sécrétion: matrice extracellulaire
8) Clivage en N et C terminaux: tropocollagène
9) Fibres de collagène et pontage (cross-linking)

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29
Q

Le pontage est imporant pour quoi?

A

Au niveau de la cornée

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30
Q

CXL : ?

A

Traitement pour le kératone et l’ectasie cornéenne

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31
Q

Collagènes I, II et III forment quoi?

A

Fibrilles à base de molécules de tropocollagène échelonnés

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32
Q

Zones claires et Zones sombres du collagène

A

Alternance de zones claires et sombres

Les zones sombres correspondent à l’espace entre molécules de tropocollagène

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33
Q

Maladies du collagène

A

Syndrome d’Ehlers-Danlos
Scorbut
Ostéogénèse imperfecta

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34
Q

Syndrome d’Ehlers-Danlos

A

Enzyme: manque de lysyl hydroxylase ou procollagène peptidase
Mutation de séquence de collagènes I, II et III

Symptômes: doigts et orteils flexibles, cicatrisation anormale, faiblesse musculaire, vaisseaux sanguins fragiles, articulations hypermobiles, peau extensible

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35
Q

Scorbut

A

Carence en vitamine C
Diminution de proline hydroxylase et donc de hydroxyproline
Symptômes: Lésions de la peau, déformation du visage, perte des dents

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36
Q

Ostéogénèse imperfecta

A

Os fragile
Décoloration du scléra
Mutation d’un des gènes pour former le collagène, donc perte de la structure d’hélice

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37
Q

L’élastine se trouve ou?

A

Poumons et vaisseaux sanguins

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38
Q

Acides aminés dans l’élastine

A
  • 1/3 Gly, 1/3 (Ala + Val), riche en Pro et Lys

- Peu de Hyp, Hyl et AA polaires.

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39
Q

Élastine est syntétisée comment?

A

sous forme de tropoélastine

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40
Q

Formation de résidus allysine?

A

Lysyl et tropoélactine désaminés par lysyl oxidase

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41
Q

Desmosine?

A

3 allysines et 1 lysine

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42
Q

a-antitrypsine dans la dégradation de l’élastine

A
  • Inhibe l’élastase (enzyme qui dégrade l’élastine) dans les neutrophiles
  • Recouvre poumons pour empêcher la dégradation de l’élastine.
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43
Q

Défience de a-antitrypsine = ?

A

emphysèmes pulmonaires

substitue lysine pour glutamine

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44
Q

Comment a-antitrypsine peut inhiber l’élastase?

A

Besoin d’un résidu methionine pour se fixer à l’élastase.

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45
Q

Fumer cause quoi?

A

l’oxydation et l’inactivation du résidu méthionine et rend le a-antitrypsine impuissante à neutraliser l’élastase.

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46
Q

Soie de l’araignée (caractéristiques)

A
  • Léger, élasique et résistant
  • Protéines sécrétés par glandes abdominales (6 types de protéines et 1 substance qui sert de colle)
  • Séquences répétitives (peu de proline)
  • Feuillets B
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47
Q

Soie de l’araignée (Utilisations)

A

Textiles
Reconstruction ligamentaire
Régénération des nerfs

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48
Q

Caractéristiques des protéines globulaires

A 
Compactes et sphériques
Hydrosolubles
Surtout des enzymes et protéines de transport
Hélices a et feuillets B
Pas de séquences répétitives
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49
Q

Quelle est la protéines globulaire par excellence? Pourquoi?

A 
Hémoglobine:
1e masse molaire découverte
1e caractérisé par ultracentrifugation
1e a avoir été associée une fonction
1e a démontrer qu'une mutation ponctuelle provoque le changement d'un AA
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50
Q

Structure du Hb

A

Hétérotétramère

2 ss-unités a et 2 ss-unités B (parenté avec la Mb)

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51
Q

Différences en Mb et Hb (structure)

A

Types de chaines: 1 (Mb), 2 (Hb)
Nbre de chaines: 1 (Mb), 4 (Hb)
Nbre de résidus: 153 (Mb), 144 a et 146 B (Hb)

52
Q

Hème: formé par quoi?

A
  • Anneau hétérocyclique organique à doubles liaisons conjugés dite porphyrine
  • Un atome de fer liant la porphyrine
53
Q

Hème: rôle

A

Fixe l’O2

54
Q

Exemple de molécule qui contient un hème

A

Complexe IV (cytochrome c oxidase) pour la respiration cellulaire

55
Q

Qu’est-ce qui donne la couleur rouge au sang?

A

Hème

56
Q

3 types d’hèmes

A

Hème b: Hb et Mb
Hème a: cytochrome c oxidase
Hème c: dans le cytochrome c

57
Q

Fonctions de la chaine de Mb

A

Former une cavité hydrophobe pour recevoir l’hème
Former une cavité qui facilite la liaison entre l’hème et l’O2
Protèger l’ion ferreux contre l’oxydation par O2
**Agit aussi comme stockage de O2 dans les muscles

58
Q

Composants de la Mb

A

8 hélices a reliés par des boucles
Partie protéique: globine
Groupement prosthétique: hème

59
Q

Hème et myoglobine : Liaisons du Fer?

A

Forme 6 liaisons:
4 avec N de porphyrine
1 avec N de His F8
1 avec O2

60
Q

Hème et myoglobine - résidu His E7?

A

Lie l’O2 par liaison H

Favorise aussi la liaison spécifique de l’oxygène

61
Q

Hème et myoglobine - Fixation de l’O2

A

Oxygénation modifie le complexe Fe(II)-Hème

Changement de couleur violet foncé à rouge

62
Q

Quelles protéines oxydent le Fe(II) en Fe(III)

A

Methémoglobine et Metmyoglobine

63
Q

Mb ne fixe plus O2?

A

retour à Fe(II) - metHb réductase

64
Q

2 formes de Mb

A

désoxymyoglobine: ne fixe pas O2

oxymyoglobine: fixe O2 (relâche O2 quand manque d’O2 dans les muscles)

65
Q

Affinité de Mb avec O2

A

Très haute affinité

P50 : 2 Torr

66
Q

Pression d’O2 normale dans les tissus?

A

20-30 Torr

67
Q

Hémoglobine transporte quoi?

A

O2, CO2, NO (vertébrés sauf notothénoides)

68
Q

Poissons de l’antartique et O2

A

En raison de la haute solubilité de O2 à basses températures, l’O2 est dissout dans le plasma et transporté directement.

69
Q

3 types de Hb

A 
Hb A (normale) a2B2
Hb F (foetale) a2y2
Hb S (anémie falciforme) a2S2
70
Q

L’hème du Hb et Mb sont-ils la même?

A

OUI

71
Q

Hélices dans les sous-unités a de Hb

A

A B C E F G H (7)

72
Q

Hélices dans les sous-unités B de Hb

A

A B C D E F G H (8)

73
Q

Qu’est-ce qui permet la stabilité de Hb

A

les contacts hydrophobes entre chaine a et chaine B (liaisons ioniques et H aussi présentes)

74
Q

Fixation de l’O2 permet le mouvement de quoi? (Hb)

A

Hélice F et les boucles EF et FG

75
Q

2 états structuraux d’Hb

A

État R : oxyhémoglobine - affinité plus grande pour O2

État T: désoxyhémoglobine - affinité mois grande pour O2

76
Q

Phénomène de coopérativité

A

Lorsqu’un O2 se lie à un hème, la liaison d’O2 sur les autres hèmes devient plus facile.

77
Q

Qu’est-ce qui facilite la coopérativité?(Hb)

A

Passage d’état T à état R : mouvement de hélice F, bris des liens, rotation des sous-unités

78
Q

Courbe de liaison Hb pour O2

A

P50 = 26 Torr, proche de la pression normale des tissus, à cause de l’interaction coopérative des 4 sites pour le O2

79
Q

Transport du Co2 par Hb

A

CO2 passe dans le globules rouges, se fixe à Hb, est amené aux poumons et est transformé en HCO3 + H

80
Q

Effet de Bohr

A

Une diminution de pH = Hb relargue l’O2

Moins d’affinité quand augmentation de pCO2 ou diminution de pH

81
Q

Exemples de modulateurs de l’affinité du Hb

A

2,3-biphosphoglycérate: diminue affinité (lie aux chaines et favorise état T)
Hb foetale: affinité pour O2 élevée, facilite le transfert d’O2 et Hb A de la mère et du foetus (affinité moindre pour le 2,3-biP

82
Q

Maladies associées à un défaut de Hb (hémoglobinopathies)

A

Mutation qualitatif : mutation au niveau des chaines (anémie falciforme)
Mutation quantitatif: production inégale de chaines (thalassémie)

83
Q

Anémie falciforme

A
  • Présence de Hb S
  • Mutation du aa 6 (Glu pour Val)
  • Fréquente: Afrique, Inde, Méditérranée
  • Hétérozygotes PROTÉGÉS, homozygotes AFFECTÉS
  • Les fibres de desoxys HbS sont stabilisées par interactions entre Val B6: expose une région hydrophobe, provoque cristallisation et diminue capacité à fixer O2
84
Q

Traitement de Anémie falciforme

A

traite avec hydroxyurée: stimule synthèse d’Hb F et compense la mutation de la chaine B

85
Q

Thalassémies

A

Synthèse déficiente de la chaine a : thalassémies de type alpha (4 chaines B et faible affinité pour O2)
Synthèse déficiente de la chaine B: thalassémies de type béta (agrégats insolubles de chaines alpha, globules rouges immatures, anémie)

86
Q

Définition de Hb artificielles

A

Dérivés d’Hb, alternative aux transfusionsm greffage de groupements chimiques sur Hb

87
Q

Structure des membranes cellulaires

A
  • Entoure la cellule et définit ses limites, maintient les différences entre le cytoplasme et l’extracellulaire.
  • Double couche de lipides + protéines par liaisons non-covalentes
88
Q

Exemples de lipides (à la membrane cellulaire)

A

Cholestérol : dans les deux couches
Phosphatidylcholine et sphingomyéline : neutre, côté extracellulaire
Phosphatidyléthanolamine, Phosphatidylsérine et Phosphatidylinositol : chargés - , côté cytosolique.

89
Q

Trois classes de protéines membranaires

A

Protéines intrinsèques
Protéines extrinsèques
Protéines ancrées dans la membrane par des lipides.

90
Q

Acides aminés dans les protéines intrinsèques

A

AA hydrophobes: ancrent la protéine dans la bicouche
AA polaires: à l’extérieur de la bicouche ou forment des canaux ioniques.
LEUR EXTRACTION de la bicouche nécessite des détergents (SDS, Triton X-100)

91
Q

3 caractéristiques des protéines intrinsèques

A
  • Fortement liées à la bicouche lipidique
  • Contiennent des segments transmembranaires (chaine en hélice a ou feuillet B)
  • Fonctionnent des deux côtés de la bicouche
92
Q

Protéines ancrées dans la membrane - 2 sortes?

A
  • Protéines ancrées dans le feuillet externe : moins nombreuses, accroché grâce au glycolipide
  • Protéines ancrées dans le feuillet interne: par un acide gras.
93
Q

Protéines extrinsèques - liaisons faibles avec quoi?

A

Têtes polaires des phospholipides

Portions hydrophiles des protéines intrinsèques

94
Q

Deux caractéristiques des protéines extrinsèques

A

Facilement isolées à forte [] de sel et soluble en solution aqueuse.

95
Q

Fonctions des protéines membranaires

A

Adhésion cellulaire (lectines, sélectines, cadhérines)
Ancrage du cytosquelette (spectrine)
Transport
Complexes enzymatiques et conversion d’énergie
Récepteurs

96
Q

Adhésion cellulaire et ancrage par quoi?

A

Les jonction étanches, jonctions d’adhérence, jonctions de type gapm desmosomes et hemidesmosomes

97
Q

Fonctions des jonctions étanches

A

Isoler l’intérieur de la cellule de l’extérieur

98
Q

Jonctions d’étanches: formés de quoi?

A

Claudine et Occludine

99
Q

Claudine

A

possède un domaine PDZ qui fixe l’actine au cytosquelette

100
Q

Occludine

A

possède 9 domaines protéiques (5 intracellulaires et 4 transmembranaires)

101
Q

Jonctions d’adhérences: formés de quoi?

A

Cadhérines et sont associés aux microfilaments d’actine

102
Q

Fonctions des jonctions d’adhérences

A

Permet la fixation intracellulaire et la relation entre cellules par l’intermédiaire des filaments d’actine.

103
Q

Fonctions des desmosomes

A
  • augmente résistance aux tensions et aux étirements

- permet la fixation entre cellules

104
Q

Fonctions des hemidesmosomes

A
  • augmente résistance aux tensions et aux étirements

- permet la fixation de la cellule épithéliale à la lame basale

105
Q

Desmosomes et hemidesmosomes: formés de quoi?

A

Cadhérines et sont associés aux filaments intermédiaires.

106
Q

sous-unités de la spectrine

A

2 a et 2 B

107
Q

Fonctions de la spectrine (3)

A

Essentielles au cytosquelette
Maintient l’intégrité de la membrane
Interactions avec d’autres protéines

108
Q

Types de transport

A 
Transport actif
Transport passif
Uniport : 1 molécule à la fois
Symport: 2 molécules dans le même sens
Antiport: 2 molécules en sens opposés
109
Q

Transport passif (bref)

A

diffusion simple: canal aqueux

diffusion facilitée: transporteur protéique dans le sens du gradient de concentration

110
Q

Transport actif (bref)

A

transporteur protéique contre le gradient de concentration, besoin d’énergie

111
Q

Mécanismes du transport passif

A

Perméabilité sélective

Canaux protéiques

112
Q

Perméabilité sélective - transport passif

A

formation d’un pore avec une ouverture spécifique pour faciliter le passage des molécules selon la taille.

113
Q

Pores dans le transport passif et explication

A

Aquaporine
Protéine tétramérique: chaque monomère est un canal pour H2O
Monomère: 6 hélices a trans. + 5 boucles inter-hélices

114
Q

Qu’est-ce qui fait l’aquaporine un filtre sélective d’eau?

A

Hélices B et E sont hydrophobes, motif Asn-Pro-Ala

115
Q

Canaux protéiques - transport passif

A

Les molécules solubles se lient à des protéines et leur fait changer de conformation pour qu’ils traversent la membrane.
Possèdent un site de liaison spécifique (transporteur saturé = vitesse maximale)

116
Q

Exemple de transporteur (canaux protéiques)

A

SGLUT1

Transpore glucose et sodium à l’intérieur de la cellule (glucose contre gradient, sodium avec gradient)

117
Q

Transport actif - explication

A

Contre le gradient de concentration

Les gradients ioniques sont imp. pour les transports cellulaires.

118
Q

Différentes types de pompes - transport actif

A 
Pompes P
Pompes F (ATP synthases)
Transporteurs ABC (petites molécules)
119
Q

Comment les pompes maintiennent les gradients?

A

les pompes à ions utilisent l’hydrolyse de l’ATP

120
Q

3 sous-unités de la protéine transmembranaire

A

a: liaison des ions et ATP
B glycolysée: repliement, spécificité, stabilité
y: protéine régulatrice (selon le tissu)

121
Q

Dans le sous-unité a de la protéine transmembranaire

A
  • Domaine transmembranaire (hélices M1-M10)

- 3 domaines cytosoliques: N (nt), P (site de phosphorylation), A (site d’hydrolyse)

122
Q

Étape de la pompe Na+/K+

A

1) Na+ se lie sur site spécifique : phosphorylation de la pompe et changement de conformation
2) Na+ sort de la cellule
3) K+ se lie, phosphorylation de la pompe
4) K+ est relargué dans le cytosol, retour à la conformation initiale

123
Q

Courant net de pompe Na+ et K+

A

3Na+ pour 2K+

Contribue au potentiel membranaire (osmolarité : fait entrer Na+ et entrer K+, et maintient gradient de Na+)

124
Q

Caractéristiques des récepteurs

A

Permet la transmission d’un signal de l’extérieur de la cellule vers l’intérieur.
Permet la communication entre cellules
Différentes molécules: hormone, métabolite, antigène

125
Q

Exemple de récepteur (et leur fonctionnement)

A

Insuline:

  • Se fixe sur ss-unités a
  • Dimérisation du récepteur
  • Phosphorylation du récepteur côté cytosolique (6ATP)
  • Phosphorylation du IRD (insulin-receptor-substrate)
  • Réponse cellulaire et fusion des transporteurs de glucose à la membrane pour faire entrer le glucose.
126
Q

Protéines RAS (5 caractéristiques)

A
  • Protéines ancrées sur la face cytosolique (feuillet interne) par des acides gras
  • Superfamille des protéines Ras
  • Associée à des récepteurs et acitivté GTPase
  • Relaie les signaux extracellulaires qui stimule la division cellulaire vers le noyau
  • Activation par phosphorylation
127
Q

Methémoglobinémia

A

Cyanose
Fatigue
Perte de conscience

Protéines Examen 2 (3 decks)

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