Chapitre 2 : Nutriments et biochimie Flashcards
Enzymes
- Elles catalysent les réactions chimiques de chacune de nos cellules
- Accélère la vitesse d’une réaction chimique et se retrouve intacte à la fin de la réaction
- Molécules très spécifique
Site actif
- L’endroit où se déroulera la réaction, les a.a situé sur une région spécifique sont responsable de l’activité catalytique de l’enzyme
- Elle va réagir à grande vitesse avec le substrat pour former le produit
Cofacteur
Substance non protéique inorganique qui aide l’enzyme
ex: fer, cuivre…
Coenzyme
Substance non protéique organique qui aide l’enzyme
ex: vitamine
Glucides
Ils sont composé (C,H,O), ils procure l’énergie à l’organisme et sont classés en 3 groupes: monosaccharide, disaccaride et polysaccharide
Monosaccharides (monomère)
- Le glucose utilisé pour produire de l’énergie
- Le fructose et le galactose sont après la digestion convertie en glucose
- Le ribose et le désoxyribose sont retrouvés dans les acides nucléiques
( ce n’est que sous forme monomère qu’ils pourront être absorbé dans le sang)
Les trois hexoses (glucose, galactose, fructose)
ils possèdent les même atomes en même quantité mais ceux-ci ne sont pas disposé de la même manière, ils sont donc isomères.
Les deux pentoses (désoxyribose et ribose)
Ces deux molécules possèdent les même molécules aux mêmes endroits sauf que l’une d’entre elle a un oxygène de moins soit le désoxyribose
Disaccharides
Deux molécules de monosaccharide qui selon leurs combinaisons peuvent produire : le maltose (malt), lactose (lait) et le saccharose (canne)
Polysaccharide
Longues chaine de glucose, ils se classent selon 2 critères: polysacch. de réserve ou de structure. L’on peut en trouver plusieurs par exemple l’amidon (réserve), le glycogène (réserve) et la cellulose (structure)
Protéines
Principal matériaux structural de base du corps et exercent de nombreuses fonctions vitales. Elles sont composées des atomes (C,H,O,N)
Acides aminées (monomère)
Il en existe 20 dont 8 essentiels, elles diffèrent par la structures atomique de leur groupement R
les proteines
Un polypeptides qui contient plus que de 50 a.a
Proteines fibreuses
- Insoluble dans l’eau donc très stable, idéal pour la structure :
Collagène : + abondante du corps, muscles
Actine et myosine : assure le mouvement, contraction musculaire
Kératine : peau, cheveux
Proteines globulaires
- Solubles dans l’eau, mobile et chimiquement actives, - stables
Enzyme: catalyse les réactions chimique (grosse catégorie)
Hémoglobine : transport de l’oxygène dans le sang
Anticorps: participent à la défense de l’organisme (immunité)
Hormone :messagers chimique circulant dans le sang
Structure des protéines (s. primaire)
La séquence d’a.a forme une chaine polypeptidique, cette structure est le squelette de la molécules
Structure des protéines (s. secondaire)
La chaine primaire forme des spirales (hélice a) et des rubans (feuillets b), elles sont toutes deux possible grâce à des liaisons d’hydrogène.
Structure des protéines (s. tertiaire)
Les hélices et les feuillets se replient et forment une molécules tridimensionnelle maintenue par des liaisons intramoléculaires. Cette structure 3D fait intervenir le group R des a.a. ( détermine la fonction de la protéine)
**Structure des protéines (s. quaternaire)
Deux chaines polypeptidiques ou plus se combinent et forme une protéine complexe (** on ne la retrouve pas chez toute les protéines, mais est essentiel pour certaine ex: hémoglobine)
3 critères d’une protéine
- Le nb d’acide aminés
- La nature/sorte des a.a
- La séquence/ordre des a.a
(ces 3 critères permettent à une protéine d’adopter une forme tridimensionnelle qui lui est unique)
(Tout changement dans la séquence des a.a (dues a une mutation sur l’ADN) affecte la fonction de la protéine. Elle sera moins ou plus du tout fonctionnelle)
Dénaturation des protéines
- Perte de la structure 3D de la protéine
- Certains facteurs chimique ou physique peuvent facilement détruire ces liaisons fragiles. la chaleur ou des variations de ph de la solution dans laquelle elles baignent sont les plus courantes
- les protéines fibreuses sont très stables, mais les protéines globulaires le sont moins donc plus à risque
Effet de la chaleur sur les protéines
La protéine est plus rigide à basse température, elle n’est pas dénaturé, mais peut ne pas être fonctionnelle. Alors qu’à haute température il y a une rupture des interactions intramoléculaires qui cause une dénaturation de la protéine