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BCM-1531 > Chapitre 12 > Flashcards

Chapitre 12 Flashcards

1
Q

Inhibiteurs du centre peptidyltransferase

A

Chloramphenicol et Linezolid

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Q

Comment fonctionne des inhibiteurs du centre peptidyltransferase

A

Elle se place sur l’ARNt au site A et empêche la liaison du peptide de l’ARNt au site P vers celui en site A

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3
Q

C’est qui l’inhibiteur de l’élongation dans la traduction

A

Puromycine

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4
Q

Quelle est la caractéristique de la puromycine

A

Elle ressemble à un ARNt donc il peut se placer dans le site A et terminer prématurément la traduction

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5
Q

Que fait la chloramphénicol

A

S’attache à 50S
Inhibe la formation de lien peptidique

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6
Q

Que font les macrolides, clindamycines & streptogramins

A

bloque le tunnel de sortie de la polypeptide sur 50S et empêche l’élongation

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7
Q

Que font les Tetracyclines

A

Se lie à 30S et interagit avec la liaison entre l’ARNm et le complexe ribosomal

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8
Q

Que font les Aminoglycosides

A

Se lie à 30S et cause la mauvaise lecture de l’ARNm. Interagit avec 30S, 50S et l’ARNm

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9
Q

Qu’est-ce qu’une molécule d’ADN recombinant

A

Molécule d’ADN crée en laboratoire à partir de plusieurs sources

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10
Q

Quelles sont les différentes parties du clonage

A

-Préparation du vecteur
-Préparation de l’ADN à insérer
-Réalisation d’un recombinant : ligation
-Incorporation à l’hôte: transformation

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11
Q

ADN recombinant vs ADN recombiné

A

ADN recombiner est introduit dans un autre organisme

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12
Q

Quelles sont les utilités du clonage

A

Produire des prot pour le traitement d’une maladie génétique ou pour des vaccins

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13
Q

Les plasmides ont-ils besoin de quelquechose d’autre pour faire la réplication

A

Non

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14
Q

Quelles sont les caractéristiques des plasmides

A

Taille réduite
Peuvent accepter jusqu’à 10kb d’ADN exogène
Confère résistance à 1 ou + antibiotiques = marqueur de sélection

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15
Q

C’est quoi les marqueurs de selection

A

Les gènes que l’on va utiliser pour savoir si la bactérie a accepté le vecteur plasmidique

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16
Q

Comment fait-on pour insérer des fragments d’ADN dans le vecteur

A

Enzymes de restriction

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17
Q

Quelle est la différence entre une coupure cohésive et franche

A

Franche = coupe de manière égale
Cohésive = coupe de manière à que ce soit complementaire

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18
Q

Les enzymes de restriction coupe pour cb dans des régions de cb de nucleotides

A

entre 4 et 12

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19
Q

De quoi sont constitués les enzymes de restriction

A

Protéine homodimérique et chaque s-u reconnait un des 2 brins d’ADN

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20
Q

Quelle est la caractéristique des sites de restriction

A

Ce sont des palindromes

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21
Q

Que permet la ligase

A

Lie de façon covalence 2 molécules d’ADN pour en faire une seule

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22
Q

Que fait la ligase dans la réaction elle-même

A

Transforme 2 ATP en 2 AMP + 2PPi pour briser les liaisons P et OH et créer des liaisons entre les brins

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23
Q

Que permettent entre-autre les ligase

A

Réplication et Réparation

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24
Q

Qu’est-ce qu’un polylinker

A

Gène de résistance à un antibiotique comme marqueur de sélection
Origine de réplication
rep E
Régulateurs de réplication
Taille de 6,5 kb

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25
Q

À quoi servent les régulateurs de réplication sop A et B

A

À maintenir un faible nombre de copies pour le polylinker

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26
Q

Comment on introduit un ADN recombinant dans un procaryote

A

Par transformation : L’ADN est introduit dans les bactéries qui sont traitées par choc thermique/électrique

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27
Q

Qu’est-ce qu’une bactérie compétente

A

Quand elle est capable de recevoir un vecteur plasmidique

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28
Q

D’ou vient l’insuline

A

De l’ADN recombinant et est le 1er a avoir été fait grâce à ca

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29
Q

Quelles sont les 3 types de banques d’ADN

A

Banque génomique
Banque de cDNA
Banque d’expression

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30
Q

Qu’est-ce que la banque génomique

A

-Couvre l’ensemble du génome

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31
Q

À quoi sert une banque génomique

A

Clonage facilite manipulation de vecteur et leur multiplication ainsi que leur conservation à long terme
-Permet d’isoler des gènes d’intérêt/définir cartographie du génome

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32
Q

C’est quoi banque cDNA

A

ARNm qui ont fait de la rétrotranscription pour redevenir de l’ADN

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33
Q

C’est quoi banque d’expression

A

Banque dont le vecteur porte des signaux transcriptionnels ce qui permet à n’importe quelle vecteur avec un marqueur de sélection cloné de produire un ARNm et ensuite protéine

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34
Q

Quelle est la particularité de la banque d’ADNc

A

Elle est spécifique à un tissu

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35
Q

Qu’est-ce qui permet la rétrotranscription dans l’ARNm

A

Oligonucléotide complémentaire à la

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36
Q

Comment le VIH se réplique

A

Par retro-transcription

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37
Q

Qui a découvert PCR

A

Kary Mullis

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38
Q

Qu’est-ce qu’une prot recombinante

A

Une prot faite à partir d’un ADN recombinant

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39
Q

Qu’est-ce qu’a fondé Genetech

A

Facteur 8 de la coagulation dans l’hémophilie A

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40
Q

Comment les prot recombiantntes doivent être utiles (conditions)

A

Elles doivent garder leur activité
Empecher leur immunogénicité chez l’homme

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41
Q

Quelle est la chose la plus importante à choisir quand on veut utiliser une protéine recombinant

A

L’organisme d’expression le mieux adapté

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42
Q

Les meilleurs organismes hôtes pour les prot recombinantes sont

A
  1. bactérie
  2. insecte
  3. levure
  4. cellules de mammifères
  5. plantes et animaux et transgéniques
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43
Q

Cb de g/L d’insuline E. coli modifié peut produire

A

1g/L

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44
Q

Quelle est le problème des levures lors de l’utilisation de protéines recombinantes

A

Glycolsylation des protéines est complètement différente de l’être humain donc elles peuvent être immunogène pour l’humain

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45
Q

Quelle est le problème des cellules d’insectes pour la production de prot recombinantes

A

Milieu de culture couteux
Glycolisation différente des êtres humains

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46
Q

Quelle est le problème des cellules d’insectes pour la production de prot recombinantes

A

Croissance cellulaire lente
Cultures peuvent être contaminés par des bactéries ou des champignons. Produit peut être contaminé par virus qui infectent humain

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47
Q

Quand est-ce que le premier enzyme OGM a été produit

A

1988 (NOVO, Lipolase

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48
Q

Que veut dire GRAS

A

Generally Recognized as Safe

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49
Q

Grâce à quoi est fait le fromage

A

Chymosine recombinante

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50
Q

Quand est-ce que la FDA a approuvé la chymosine recombinante

A

1990

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51
Q

Qu’est-ce qu’un OGM

A

microorganisme/plante/animal dont le patrimoine génétique a été modifié par génie génétique pour attribuer/enlever des traits désirables/indésirables

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52
Q

Y’a-t-il eu un brevet pour les OGM et comment ?

A

Diamond vs Chakrabarty
Chakrabarty modifie pseudomas pour avoir un métabolisme d’huile.

Pseudomas modifié pouvait métaboliser 66% des hydrocarbures d’un déversement de pétrole

Chakrabarty voulait brevet, demande a dit non, Chakrabarty a fait appel, cour des douanes et brevets a dit oui, Diamond voulait pas, donc c’est allé jusqu’en cour suprême qui a dit oui

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53
Q

Quelle bactérie est utilisé pour produire des plantes transgéniques

A

Agrobacterium tumefaciens

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54
Q

Quelle est la production de vaccins de l’usine de vaccins medicago

A

40 à 50 millions

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55
Q

Quelle est le fonctionnement de la pomme arctic

A

Agrobactérium a un plasmide avec un vecteur Ti, le vecteur Ti est inséré de manière virale dans la cellule de la pomme.

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56
Q

Connaissons nous les effets a long terme des plantes transgéniques sur la santé humaine et l’environnement

A

Non

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57
Q

Que permet le mais Bt

A

Production de toxine Bt qui tue les insectes sauf les papillons*

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58
Q

Quelles types de gènes sont utilisés souvent comme marqueur de sélection

A

Résistance aux antibiotiques

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59
Q

Si une bactérie devient résistante aux antibiotiques, sa progéniture le sera-t-elle ?

A

Oui

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60
Q

Quelle a été le premier animal transgénique

A

Souris qui produisait plus de HGH

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61
Q

Quelles sont les deux opérations de la transgénèse

A

Addition et remplacement de gènes

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62
Q

Ces opérations de transgénèse sont utilisés sur qui

A

Principalement souris, remplacement de gènes commencent seulement à être mises en oeuvre chez d’autres espèces

63
Q

De quelle manière l’ADN peut être introduit

A

Spermatozoide
Vecteurs retroviraux
Vecteurs lentiviraux
Microinjection

64
Q

Comment les vecteurs viraux sont réprimés

A

Par la méthylation de l’ARN viral

65
Q

Peut-on prédire le site d’intégration et le nombre de copies du transgène intégrées

A

Non

66
Q

Comment les cellules souches peuvent avoir un contenu génétiquement modifié

A

Grâce à des techniques précises de recombinaison homologue

67
Q

D’ou sont obtenus les cellules multipotentes

A

Blastocytes (ES)
fœtus (EG)

68
Q

Le transfert de gènes via les cellules ES servent à quoi ?

A

Inactiver des gènes chez la souris

69
Q

Comment le transfert de gène via cellules ES marche ?

A

Les cells ES modifiées sont injectées dans la cavité d’un blastocyte et participent à la naissance d’une souris chimère

70
Q

C’est quoi Glo Fish

A

Poisson transgénique qui exprime protéines fluorescentes

71
Q

Comment se fait la création de poissons transgéniques

A

Par micro-injection dans l’oeuf

72
Q

Quand est-ce que le séquence de l’ADN a été terminé

A

En 2001(3 milliards de pb = 700Mb)

73
Q

combien de gène codent pr cb de protéine

A

20 310 pour 100k prot

74
Q

Cb de %age du génome code pour des protéines

A

Moins de 2%

75
Q

Quelle est le %age du génome de l’ADN qui se répète

A

50%
LINE 20%
SINE 13% (Alu 10%)
LTR rétrotransposons 8%
ADN transposons 3%

76
Q

Qu’est-ce qu’un SNV/SNP

A

Partie du génome ou le type de nucléotide peut différer d’une personne à l’autre

77
Q

Que permettent les SNP

A

De déterminer des r.gions du génome qui peuvent être importantes dans le développement d’une maladie

78
Q

De quoi est constitué le génome du chien

A

2,4 gigabases (20k gènes)
3 millions de SNP entre chien et loup ciblées par la domestication du chien

79
Q

Pk le gène du chien peut être sélectionné

A

A des gènes qui aident à digérer l’amidon: 7,4 milliards de copies de gène pour amylase, une nouvelle copie du gène pour la maltase qui est plus active

80
Q

Que permet la méthode de Sanger

A

De trouver une séquence dans l’ADN en y ajoutant des ddNTP qui n’ont pas de 3’OH, ce qui va arrêter leur élongation. En marquant chaque type de ddNTP nous seront capables de reconnaitre l’identité du nucléotide ou la synthèse d’ADN s’est arrêtée

81
Q

Dans le séquencage ou se trouve le plus grand nombre de réactions de synthèse

A

Dans le tube

82
Q

Il existe bcp de quoi et comment

A

Il existe statistiquement bcp de chaines de toutes les tailles et de fragments de mm tailles

83
Q

Ou commencent ces chaines sur l’ADN

A

ADN matrice toute au même endroit

84
Q

Concrètement comment la méthode de Sanger

A

ddNTP s’ajoute à l’ADN pendant la polymérisation, ce qui l’arrête. On fait ça plusieurs fois et ensuite on l’envoie dans l’électrophorèse pour mesurer la longueur et poids de chaque molécule d’ADN traité et de là, avoir un certain ordre

85
Q

Qu’est-ce qu’une dégénerescence génétique

A

Plusieurs codons qui codent pour un seul acide aminé

86
Q

Un codon produit cb d’acide aminé

A

1

87
Q

Comment on appelle plusieurs codons spécifique à un seul acide aminé

A

Codons synonymes

88
Q

Cb y’a-t-il de codons

A

64, dont 61 pour les acides aminés

89
Q

Quelles codons sont des codons de terminaison

A

UAA, UGA, UAG

90
Q

C’est quoi un cadre de lecture

A

Point de départ potentiel d’une suite de codons

91
Q

Qu’est-ce que le cadre de lecture ouvert

A

Partie du cadre de lecture ou il y a potentiel d’encoder une protéine et ou il n’y a pas de terminaison

92
Q

Cb d’acide aminé a une protéine chez l’être humain

A

375 (1125 nt)

93
Q

Que fait un décalage de lecture

A

Addition/perte de 1 ou 2 nt

94
Q

Expliquer les différents types de mutation dans la traduction

A

Silencieuse : Base muté de l’anti-codon ne change pas l’acide aminé produit

Faux-sens: Base muté change l’acide aminé produit

Continuation : Anticodon qui codait pour STOP a été muté en un acide aminé donc la traduction continue

Non-sens : Anticodon qui code pour un acide aminé a été muté en codon qui code STOP, donc la traduction s’arrête

95
Q

Cb y’a-t-il d’espèces ARNt

A

20 MINIMUM (1 pour chaque un acide aminé)

96
Q

Quelle est la séquence de la tige acceptrice en 5’-3’

A

CCA

97
Q

Quelles sont les composants d’un ARNt

A

Tige acceptrice
Lobe TYC
Lobe variable 3-21 nt
Lobe D (résidus dihydro-uridine)

98
Q

Qu’est-ce que le Wobble pairing

A

La flexibilité de conformation de la position 5’ de l’anticodon

99
Q

Comment le wobble pairing peut être appelé

A

Position de flottement

100
Q

Que permet le wobble pairing

A

Désamination en position 5’ de l’anticodon pour donner une inosine

101
Q

Que permet la présence d’inosine en 5’ de l’anticodon

A

Exemple : Si ARNtAla porte IGC de se lier à 3 codons spécifiant l’alanine (GCA, GCC et GCU) parce que I peut se lier à C, U et A

102
Q

Comment appelle-t-on les ARNt qui possède le même acide aminé mais pas le même anticodon

A

Des ARNt isoaccepteurs

103
Q

Comment l’acide aminé se lie au ARNt

A

Covalence par l’aminoacyl-ARNt synthétase

104
Q

Comment appelle-t-on les molécules d’aminoacyl-ARNt

A

ARNt activées

105
Q

Il existe cb d’aminoacyl-ARNt synthétase

A

Minimum 20 (1 pour chaque acide aminé pcq une synthétase peut reconnaitre plusieurs ARNt isoaccepteurs)

106
Q

L’aminoacyl-ARNt synthétase utilise comment l’ATP

A

La transforme en AMP

107
Q

Quelles sont les interactions observées dans la synthèse d’aminoacyl-ARNt

A

-Intéractions avec anticodon + Face concave de molécule d’ARNt + site d’aminoacylation

108
Q

Quelles sont les 2 étapes de la synthèse de l’aminoacyl-ARNt

A

1- Formation d’un intermédiaire réactionnel (aminoacyl adénylate) : Acide aminé + ATP = Aminoacyl-adénylate + PPi
2- Aminoacyl-adénylate + ARNt = Aminoacyl-ARNt + AMP

109
Q

Quelles sont les unités ribosomales des procaryotes

A

30S (ARNr 16S vaut 1.5 kb) et 50S = 70S

110
Q

Quelles sont les unités ribosomales des eucaryotes

A

60s et 40S = 80S

111
Q

Comment appelle-t-on les sous-unités de 40S

A

S-u Svedberg

112
Q

Les ribosomes sont quoi

A

Des ribonucleoproteines

113
Q

De quelle manière est composé un ribosome

A

2/3 d’ARNr
1/3 de protéines

114
Q

ARNr 23S a cb de kb

A

2.9

115
Q

ARNr 5S a cb de nt

A

120nt

116
Q

Ou se place ARNt chargé qui porte la chaine naissante

A

Directement dans P

117
Q

Que veut dire site P et site A

A

Site peptidyle
Site aminoacyle

118
Q

Quelle est la matrice de la synthèse protéique

A

L’ARNm

119
Q

Qui bouge pendant l’élongation, le ribosome ou l’ARNm ?

A

Le ribosome

120
Q

Que faut-il pour démarrer la synthèse protéique

A

Assemblage d’un complexe d’initiation au départ du cadre de lecture

121
Q

Quelle est le rôle de la réaction d’initiation

A

Bon codon d’initiation et bon cadre doivent être choisis

122
Q

La traduction se fait dans quelle sens

A

5’-3’

123
Q

La synthèse de la protéine commence sur quelle extrémité ?

A

Sur l’extrémité aminée

124
Q

ARNt initiateur des eucaryotes vs eubactéries

A

Eubactérie : Utilise formyltransférase pour acquérir un fMet-ARNtfMet

Eucaryote: Met-ARNtiMet

125
Q

Comment se déroule l’initiation de la traduction chez les procaryotes

A
  1. Dissociation des s-u ribosomales
  2. 30S se met sur ARN ensuite fMet-ARNtfMet se met sur AUG
  3. 50S vient sur ARNm grâce à hydrolyse de GTP
126
Q

Qui sont les facteurs d’initiation chez les procaryotes

A

IF-1 : S’attache sur 30S et provoque la dissociation entre les 2 s-u
IF-2 : Prot de liaison au GTP, ramene ARNt initiateur + aide à sa fixation à 30S
IF-3 : Fixe ARNm sur ribosome (empêche 30S de s’associer à 50S)

127
Q

De quoi dépend le choix du codon d’initiation chez les procaryotes

A

De ARNt-fMet et de interaction entre 30S et matrice d’ARNm

128
Q

À quoi s’associe la 30S chez les procaryotes

A

Région riche en purines placé en amont du codon initiateur ARNm

129
Q

Comment s’appelle la séquence à laquelle s’attache 30S

A

Shine-Dalgarno

130
Q

La séquence Shine-Delgarno s’associe à quoi (Quelle ARNr)

A

ARNr 16S du 30S riche en pyrimidines

131
Q

Comment se déroule l’initiation de la traduction chez les eucaryotes

A

40S se fixe à 5’ de ARNm et parcourt de 5’ en 3’ jusqu’à ce qu’elle trouve le codon initiateur (Balayage)
Elle privilègera son attachement à la séquence Kozacs (ACCAUGG)

132
Q

Quelles sont les étapes de l’initiation chez les eucaryotes

A
  1. Dissociation
  2. Assemblage complexe ternaire ARNt-Met et 40S
  3. Complexe ternaire se met sur le 5’ de l’ARNm et balaie
133
Q

Quelles sont les facteurs d’initiation des eucaryotes

A

eIF2
eIF4F

134
Q

De quoi est composé eIF4F

A

eIF4A
eIF4G
eIF4E

135
Q

Que fait eIF2

A

Lie ARNt chargé avec 40S

136
Q

Que fait eIF4F

A

Lie complexe ternaire (40S + ARNt chargé) avec ARNm

137
Q

C’est quoi le microcycle de 3 étapes dans l’élongation

A
  1. Mise en place correcte de l’aminoacyl-ARNt au site A
  2. Formation de liaison peptidique
  3. Translocation (ce qui fait avancer le ribosome)
138
Q

Quand est-ce que l’allongement commence

A

Quand le premier ARNt chargé non initiateur se met sur le site A

139
Q

Par quoi est catalysée l’ajout de ARNt chargé au site A

A

par facteur d’élongation EF-Tu

140
Q

Quelle est la caractéristique de EF-Tu

A

Elle possède un site de liaison pour GTP ce qui lui permet de lier l’aminoacyl-ARNt avec le site A

141
Q

À quoi sert de EF-Ts

A

Aide EF-Tu à échanger GDP en GTP

142
Q

Équivalents de EF-Tu et EF-Ts chez les eucaryotes

A

EF1A
EF1B

143
Q

Dans quelle s-u se trouve l’anticodon

A

30S

144
Q

Dans quelle s-u se trouve les extrémités aminoacylés

A

50S

145
Q

Que y’a-t-il dans l’interface 30S-50S

A

ARNm (site de fixation)

146
Q

Qu’est-ce qui permet le transfert d’un acide aminé à un autre ARNt

A

la peptides transférase

147
Q

Ou se trouve la peptidyl transferase

A

Grande s-u ribosome

148
Q

Que permet EF-G

A

Catalyse la translocation (ribosome se déplace de 5’ en 3’, de 3nt/1 codon)

149
Q

C’est quoi le bilan énergétique de chaque liaison peptidique

A

4 ATP

150
Q

Comment se déroule la terminaison concrètement

A

Codons de terminaison ne sont pas reconnus par les ARNt, mais ils sont reconnus par des prot de relargage

151
Q

Quel facteur de relargage reconnait quelle codon stop

A

RF1
UAA
UAG

RF2
UAA
UGA

152
Q

Que fait RF3

A

Lié à un GTP et rend plus efficace l’action des RF1 et RF2

153
Q

Comment RF3 catalyse les rf1 et rf2

A

BCM-1531 (6 decks)

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