Chapitre 1 - Enzymes Flashcards
Qu’est-ce qu’une protéine?
- Polymère d’acides aminés reliés par des liaisons peptidiques
- Possède structure primaire, secondaire, tertiaire et quelques fois quaternaire
Expliquez brièvement les quatre niveaux de structure d’une protéine
Primaire : ordre dans lequel les aa d’une protéine sont liés entre eux (acides aminés bout à bout)
Secondaire : organisation dans l’espace des aa (arrangements réguliers et répétitifs comme les hélices alpha ou les feuillets plissés bêta ou arrangements sans régularité)
Tertiaire : repliement complet d’une protéine dans l’espace (forme unique), aa éloignés peuvent être adjacents
Quaternaire : association des chaînes polypeptidiques (identiques ou différentes) –> protéine fonctionnelle
Quel type de protéine n’a pas de structure quaternaire?
Protéines manométriques (une chaîne polypeptidique)
Importance de la structure tridimensionnelle
Protéine est fonctionnelle seulement si son arrangement dans l’espace est adéquat
Arrangement dépend de :
- la séquence d’aa, chacun ayant une chaîne latérale spécifique
- du milieu dans lequel baigne la protéine
Qu’est-ce qui peut changer la conformation tridimensionnelle d’une protéine?
- Changement d’un aa
- Modificiation du pH
Qu’est-ce qu’une enzyme?
- Protéine
- Chez les organismes vivants
- Pouvoir catalytique
Expliquez le mécanisme d’action d’un biocatalyseur
Substance qui accélère la vitesse d’une réaction chimique en abaissant l’énergie d’activation nécesaire pour transformer le substrat en produit
Où sont localisées les chaînes latérales des acides aminés?
Dans le site catalytique de l’enzyme
Qu’est-ce qui forme des liaisons avec les molcéules de substrats?
Chaînes latérales
Liaisons enzyme-substrats
Imposent des tensions, pressions et échanges électroniques aux molécules de substrats, favorisant leur transformation en produits
Différence entre enzyme simple, holoenzyme et apoenzyme
Enzyme simple : uniquement des acides aminés (protéine fait son travail seul sans petit copain)
Holoenzyme : apoenzyme + cofacteur, enzyme qui nécessite la présence d’un(de) cofacteur(s) pour accomplir la catalyse.
Apoenzyme : partie protéique de l’holoenzyme
Cofacteur
Ion métallique ou molécule organique relativement simple qui est plus ou moins liée au site actif de l’enzyme et participe à la réaction
D’où proviennent la plupart des coenzymes?
Vitamines ou modification de vitamines
Exemples de coenzymes dérivés de vitamines du complexe B
NAD+, NADP+, dérivés de la vitamine niacine - vitamine B3
FAD, FMN, dérivés de la vitamine riboflavine - vitamine B2
Vitesse initiale (constante)
Vitesse quand il n’y a pas encore assez de produit pour qu’ils retournent en substrat
Vrai ou faux
Vitesse initiale = vitesse maximale
Pas nécessairement.
S’il n’y a pas assez de substrat, seulement une fraction des molécules d’enzymes ont accès aux molécules de substrats
Quels sont les effets d’une variation de la concentration du substrat sur la vitesse initiale de réaction dans des conditions où la concentration en enzyme est constante?
À faible concentration : vitesse initiale presque directement proportionnelle à la concentration de substrat car trop de molécules d’enzymes sont libres de substrat
À forte concentration : la vitesse initiale est maximale, car toutes les molcéules d’enzymes sont saturées de substrat
Que signifie Vmax?
Vitesse initiale mesurée quand toutes les molcéules d’enzymes ont saturées par des molécules de substrat
Quels sont les effets d’une variation de al concentration de l’enzyme sur la vitesse (initiale) de réaction dans des cnditions où la concentration en substrat est très élevée?
Tant et aussi longtemps que la quantité de substrat est saturante, plus il y aura d’enzyme, plus la Vmax sera élevée (et directement proportionnelle à la quantité d’enzyme)
Par quel moyen mesure-t-on la quantité d’enzyme en circulation?
La mesure de l’activité enzymatique (et non la concentration/le nombre de molécules d’enzymes)
Quels sont les effets d’une variation du pH et de la température du milieu dans lequel agit une enzyme?
Plus les valeurs de pH et/ou de température s’éloignent des valeurs optimales, plus l’activité enzymatique diminue (U inversé)
Par quels moyens les cellules et l’organisme lui-même contrôlent certaines réactions enzymatiques afin d’adapter leurs besoins métaboliques à leur environnement?
En affectant la quantité d’enzyme et/ou en modifiant l’activité de certaines enzymes
Comment nomme-t-on le
mécanisme qui augmente la synthèse de molécules d’une enzyme donnée et celui qui la diminue ?
Induction
Répression
Est-ce que tous les types d’enzymes sont sujets au contrôle par induction/répression?
NON
Enzymes constitutives : synthèse constante, activité indépendante de la présence de substrat ou non
Quels sont les mécanismes qui contrôlent l’efficacité catalytique des enzymes?
Allostérie
Modification covalente
Qu’est-ce qu’une enzyme allostérique?
Enzyme de régulation dont l’activité est contrôlé par des molécules modulatrices effectives qui interagissent avec l’enzyme de façon réversible non covalence
Les enzymes allostériques subissent une modification de leur structure lorsqu’elle s’associent avec…
- Molécules de substrat
- Molécules d’effecteurs positifs
- Molécules d’effecteurs négatifs
Modification covalente
Mécanisme de tout ou rien
Modification d’une chaîne latérale d’un acide aminé et addition par exemple d’un groupement phosphate fortement acide pourrait se répercuter sur l’activité enzymatique en provoquant un remaniement des liaisons
Les enzymes sont-elles toutes susceptibles à un de ces deux
mécanismes de contrôle (allostérie et modification covalente)?
Non. La majorité des enzymes ne sont pas contrôlées.
Adaptation rapide (mécanismes)
Allostérie et MC (moindre)
Adaptation à long terme
Indution et répression (augmentation ou diminution du taux de synthèse)
Inhibiteur compétitif
Fait compétition au substrat pour se lier au site acitf, substance dont al structure chimique ressemble à celle du substrat
Come si l’enzyme avait moins d’affinité pour son substrat
Effet d’un inhibiteur compétitif sur la Vmax
Inchangée, il faut seulement plus de molécules de substrat pour l’atteindre
Inhibiteur non compétitif
Se fixe de façon irréversible sur l’enzyme pour modifier sa structure ou empêcher le substrat de s’y fixer
Effet se trauit par une diminution d’enzymes actives
Effet des inhibiteurs non compétitifs sur la Vmax
Vmax diminue, car plusieurs molécules d’enzymes sont détruites, ce qui respecte la proportionnalité entre la concentration en enzymes actives et la Vmax
Est-ce qu’un inhibiteur non compétitif peut agir à un autre site qu’au site acitf?
Oui, il peut s’attacher à l’enzyme, modifier sa structure tertiaire et ainsi affecter indirectement la structure du site actif et donc l’activité de l’enzyme.
Il peut aussi agir sur le site actid de l’enzyme et avoir une grande spécificité pour le site acitf.
Vrai ou faux
Lorsque l’inhibiteur non compétitif irréversible n’est pas lié au site actif, mais lié à l’enzyme, les effets secondaires sont plus importants?
Vrai
Où est déversé le suc pancréatique et que contient-il principalement?
Duodénum
Contient :
- Enzymes digestives synthétisées par le pancréas exocrine
- Bicarbonate de sodium et de potassium chargé de la neutralisation de l’acide provenant de l’estomac
Quelles sont les principales enzymes du suc pancréatique?
Protéines (hydrolyse liaisons peptidiques): trypsine, chymotrupsine, élastase, carboxypeptidase A, carboxypeptidase B
Triacylglycérols (acide gras et 2-acylglycérol) : lipase
Amidon : amylase (hydrolyse des liaison a (1–>4)
Sous quelle forme retrouve-t-on les enzymes protéolytiques dans le suc pancréatique ?
Sous forme de proenzymes pour empêcher l’autodigestion du pancréas qui réalise la synthèse d’enzymes potentiellement dangereuses
Où et comment les enzymes sont-elles activées?
Dans l’intestin
pH optimal pour les enzymes protéolytiques d’origine pancréatique vs estomac
7,5-8,5 pour la trypsine et la carboxypeptidase et de 10,0 pour l’élastase
1-2 pour la pepsine
Quelles sont les principales enzymes chargées de la digestion des glucides (autre que l’amylase)?
- Saccharase
- Lactase
Où sont synthétisées les enzymes saccharose et lactées et où agissent-elles?
Synthétisées par les cellules intestinales et font partie des protéines de la membrane cytoplasmique de ces cellules (membrane recouvrant les microvillosités de la bordure en brosse des entérocytes)
Acitivité enzymatique des trois sous-unités de la saccharase
- Activité saccharasique
- Activité isomaltasique
- Activité maltasique
