Chap. 17 Flashcards

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1
Q

Les deux étapes de la synthèse des protéines

A

-transcription
-traduction

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Q

La transcription

A

-L’ADN est transformé en arn messager (copie de l’adn ou recette d’assemblage)

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Q

Arn polymérase II

A

-crée l’arn méssager
- se lie a l’ADN au niveau d’une séquence appelé PROMOTEUR

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4
Q

Promoteur

A
  • niveau d’une séquence adn ou se lie arn
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5
Q

Facteurs de transcription

A

-protéines qui permet au polymérase II d’initier la synthèse

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6
Q

Brin matrice

A

Brin d’ADN qui sert de modèle

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7
Q

Brin codant

A

-brin opposé (arn messager)

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8
Q

La dernière étape de la transcription

A

Terminaison

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9
Q

Maturation

A

Modification avant de prévenir aux ribosomes
- ajout de la coiffe 5’
-queue poly-A

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10
Q

Ajout de la coiffe 5’

A

-guanine modifiée
-aide l’arn a sortir du noyau pour se lier a un ribosome

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11
Q

Queue poly-A

A

-longue séquence d’adénine(sur extrémité 3’)
-protège arn contre la dégradation par des enzymes

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12
Q

Épissage

A

Enlève certaine portion non-codante
-garde exons
-élimine introns

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13
Q

Exons

A

Partie codante de l’arn messager

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14
Q

Introns

A

-Partie non-codante arn messager
-détermine rien donc on l’enlève

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15
Q

La traduction

A

But: faire un polypeptide a partir de l’arn messager

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16
Q

Les ribosomes

A

-soit libre ou attacher a un réticulée endoplasmique rugueux
-Il sont capable de lire l’arn messager(trois nucléotides a la fois)

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17
Q

Condon

A

-groupe de trois nucléotides
-chaque combinaison de nucléotides correspond a un acide aminé différents

18
Q

polypeptide

A

Chaîne de plusieurs acides aminés

19
Q

Étapes de la traduction

A

-initiation
-élongation
-terminaison

20
Q

Initiation

A

-les sous-unités ribosomalea s’assemblent à un arn

21
Q

Élongation

A

Le ribosome avant le long de l’arn messager tout en créant un polymère d’acides aminés

22
Q

Terminaison

A

-présence d’un codon arrêt
-cause le détachement de l’arn messager et de la nouvelle protéine

23
Q

Condon de départ

A

AUG

24
Q

Con d’arret

A

UAA, UAG, et UGA

25
Q

ARN T

A

-porte un acide aminé a une extrémité
-un anti-codon a l’autre extrémité

26
Q

Les sites des ribosomes

A

-site P
-site A
Site E

27
Q

Site A

A

-lieu d’attachement
-Retient L’ARN t
-À pour attachement

28
Q

Site P

A

-fait le lien peptidique
-retient l’arn t qui porte la chaîne polypeptidique en formation

29
Q

Site E

A

-ou se détache l’arn t
-e pour exit

30
Q

Facteur de terminaison

A

-contient pas d’acide aminé
-sert a libérer le dernier arn de transfert
-en ajoutant une molécule d’eau au dernier acide aminé de la chaine
-protéine

31
Q

Qu’est-ce qui est spécialiser dans le repliement des protéines

A

Des protéines du cytoplasme

32
Q

Pourquoi la configuration tridimensionnelle des protéines est importante

A

-parce que si les protéines sont mal plié cela peut causer des mutations

33
Q

Les mutations

A

-modification de la séquence nucléotidique dans l’ADN
-source première de l’apparition de nouveaux gènes

34
Q

Anomalie génétique ou maladie héréditaire

A

Lorsque la mutation a des effets nocifs sur le phénotype d’un organisme

35
Q

Les deux type de mutation

A

-petite échelle
-Grande échelle

36
Q

Catégories de mutation a petites échelle

A

-les substitutions d’une seule paire de nucléotides
Les insertions ou délétions de paire de nucléotides

37
Q

Les substitutions

A

-mutation faux-sens
-mutation silencieuse

38
Q

Mutation silencieuse

A

-Plusieurs combinaisons d’acide aminé possible donc parrait pas

39
Q

Mutation faux-sens

A

-lorsque un acide aminé est remplacé par un autre
-occasionne changement néfaste ou bénéfique
Ex: anémie falciforme

40
Q

Les insertions et les délétions

A

-forme jamais les bons acides aminés
-Crée protéines non-fonctionnelle

41
Q

Les causes des mutations

A

-peuvent s’être corrigées par des systèmes de correction mais sinon mutations
-agents chimiques et physiques qui change l’ADN

42
Q

Exemple d’agent physique et chimique

A

Physique:
-rayons x
-rayons UV
Chimique:
-déforment double hélice,
-modifie bases azotées,
-analogue des nucléotides