Ch. 08 - Métabolisme Cellulaire Flashcards
définition métabolisme
somme de réaction biochimiques d’un organisme pour maintenir vie
importance du métabolisme parmi les caractéristiques du vivant
Permet transformer molécules en énergie pour construire/ réparer tissus et se défendre
catabolisme
briser poly en mono
dégradation par hydrolyse
libère atp
besoin h2o
anabolisme
former poly à partir de mono
synthèse par déshydratation
libère h2o
besoin ATP
principaux polymères et monomères impliqués dans voies métaboliques
Protéines= AA
ADN/ARN= nucléotides
Polysaccharides= monosaccharides= glucose
Lipides= glycérol / acides gras
quelles sont les 3 grandes étapes du cycle de l’ATP (structure)
- Synthèse ATP
2.Hydrolyse ATP
3.Régénération ATP
explique le cycle de l’ATP
1.Synthèse ATP :
*produit dans mitochondries via respiration cellulaire (glycolyse, cycle de l’acide citrique et phosphorylation oxydative).
2.Hydrolyse ATP :
*Quand ATP utilisé comme source d’énergie= il est hydrolysé (réaction avec de l’eau), ce qui libère un groupe phosphate et forme ADP (Adénosine Diphosphate) et un phosphate inorganique (Pi).
*hydrolyse libère de l’énergie, utilisée pour des processus comme les transports actifs, la contraction musculaire, et la synthèse de molécules.
3.Régénération ATP :
*L’ADP et le phosphate sont ensuite recombinés pour reformer de l’ATP via des processus comme la phosphorylation dans les mitochondries
explique l’utilité de l’ATP dans les transports actifs vs passifs
*actif : besoin ATP pour déplacer des substances contre leur gradient de concentration (ex. : pompe sodium-potassium).
*passif : N’a pas besoin d’ATP (ex. : diffusion, osmose).
explique l’utilité de l’ATP dans réaction anabolisme
Utilisation de l’ATP pour construire des molécules complexes à partir de plus simples (ex. : synthèse des protéines, des acides nucléiques, etc.).
explique l’utilité de l’ATP dans le Mouvement cellulaire
Permet le transport intracellulaire de vésicules via des protéines motrices comme kinésine
quels sont les 3 modes de régulation
allostérie, coopérativité, rétro-inhibition
explique l’allostérie
enzymes structure quaternaire, 1 site 3D, pour stabiliser enzyme dans une forme active ou inactive de façon transitoire
explique la coopérativité
enzyme stabilisée par le substrat dans le site actif, affinités des autres sites augmente si un 1er site est comblé
explique la rétro-inhibition
ralentir/ fermer voie métabolique grâce au produit final qui inhibe étape précédente
quels sont les 5 facteurs qui affectant l’activité enzymatique
*Concentration substrat
*Concentration d’enzymes
*Cofacteurs (inorganique) et coenzymes (organique et non protéique)
*Conditions physo-chimqiues
*Inhibiteurs enzymatiques
explique l’effet de la concentration en substrat sur l’activité enzymatique et courbes
l’augmentation de la [substrat] augmente vitesse réaction jusqu’au pt de saturation de l’enzyme (sur un plateau, tous les sites actifs sont saturés et donc substrat en excès)
explique l’effet de la concentration d’enzymes sur l’activité enzymatique
plus ya d’enzymes, plus la vitesse de réaction est grande, jusqu’à ce que le substrat devienne limitant
explique l’effet des cofacteurs et coenzymes sur l’activité enzymatique
site actif plus efficace, activité enzymes augmente
explique l’effet de la température sur l’activité enzymatique
températures élevées dénaturent enzymes mais si juste correct alors l’augmentation de l’énergie cin peut favoriser les rencontres entre substrat et enzyme
explique l’effet du pH sur l’activité enzymatique
ph extrêmes dénaturent enzymes
explique l’effet de la salinité sur l’activité enzymatique
salinité extrêmes dénaturent enzyme
explique l’effet des inhibiteurs enzymatiques sur l’activité enzymatique et sur les courbes
-inhibiteurs diminuent productivité d’une enzyme
-inhibiteur non compétitif courbe la plus basse (moins d’activité enzymatique), maximum très bas
-inhibiteur compétitif plus bas que normal mais même maximum
explique la complémentarité ES
Enzymes spécifiques à leur substrat (comme clé dans serrure) (complémentarité structurelle 3D)
explique l’importance de la complémentarité ES
garantit que l’enzyme ne catalyse que des réactions spécifiques, ce qui rend les processus biologiques efficaces et contrôlés et abaisser énergie activation
c’est quoi un inhibiteur compétitif
molécules qui imitent le substrat et bloquent l’accès au site actif
c’est quoi un inhibiteur non compétitif
molécules qui se lient à l’enzyme qqpart loin du site actif et baisse activité enzymatique, plus efficace si on veut diminuer activité enz.
c’est quoi un cofacteur
une molécule inorganique (ions)
c’est quoi un coenzyme
molécule organique et non protéique (vitamine)
quels sont les 3 éléments qui font qu’une enzyme est complète
-apoenzyme (protéine)
-coenzyme (partie non protéique)
-cofacteur
quelles sont les types de liaisons à l’apoenzyme pour le coenzyme
fortes et permanentes
quelles sont les types de liaisons à l’apoenzyme pour le cofacteur
faibles et réversibles
