Catabolisme des acides gras et acides aminés Flashcards

(27 cards)

1
Q

Quels sont les avantages et les inconvénients de stocker des substrats énergétiques sous forme de lipides (TRIG).

A

+ :
Chaine carbonée (Haut potentiel énergétique)
Insolubilité permet un stockage efficace
N’augmente pas l’osmolarité de la cellule

  • :
    Doivent être émulsionnés
    Nécessite des transporteur dans le sang
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Q

Expliquer les étapes (8) du processus de digestion des lipides (TRIG)

A
  1. Sels biliaires émulsionnement les TAG dans l’intestin
  2. Lipases intestinales dégradent TAG => 2AG + MAG
  3. AG + MAG absorbés par muceuse intestinale. Réassemblage des TAG
  4. Condensation TAG en chylomicron (cholestérol + protéine + gras)
  5. Transport vers les tissus (système lymphatique et sang)
  6. Adrénaline/Glucagon => adipocytes => AMPc => Lipases actives => dégrade les TAG en AG
  7. AG diffusent dans le sang et entre les protéines
  8. Oxydation du glycérol
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3
Q

Quelle est le rôle des lipoprotéines?

A

Transport des gras et du cholestérol dans le système circulatoire (sang)

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4
Q

Quel sont les différents types de lipoprotéines?

A

Chylomicron
VLDL
IDL
LDL
HDL

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5
Q

Expliquer la mobilisation et le transport intercellulaire des acides gras sous contrôle hormonal.

A

Adrénaline et le glucagon déclenche la formation AMPc dans les adipocytes.
Génère activation des lipases intracellulaire qui hydrolysent les TAG et libèrent les AG.
AG diffusent dans le sang à l’aide de l’albumine plasmique
AG se dissocient et sont transportés dans les cellules par des transporteurs spécifiques

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6
Q

L’oxydation des acides gras dans la mitochondrie implique la formation d’acyl-CoA dans le cytosol pour pouvoir faire rentrer les acides gras dans la mitochondrie. Expliquer la réaction nécessaire à la formation des acyl-CoA.

A

Cytosol : Réaction catalysée par l’acyl-CoA synthétase couplée à la formation de phosphate inorganique (Inorganic phosphatase)

AG => Acyl-adénylate => Acyl-CoA

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7
Q

AG de > 14C, l’entrée dans la mitochondrie implique la navette carnitine. Expliquer les processus d’entrée dans la mitochondrie par les actions des carnitines acyl-transférase 1 et 2.

A

1 :
Membrane externe mitochondrie
Formation d’acyl-carnitine
-> CoA est libéré dans le cytosol
Pore : Passage de l’acyl-carnitine jusqu’à la membrane interne

2 :
Membrane interne
Reformation d’acyl-CoA
-> Diffusion facilitée vers la matrice (antiport) : carnitine sort acyl-carnitine entre

Dans la matrice : Libération de la carnitine et reformation d’acyl-CoA

2 pools de CoA

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8
Q

Quelles sont les 4 étapes de la Beta-oxydation?

A
  1. Oxydation (acyl-CoA DH)
    - Réduction du FAD en FADH2
    - Introduction d’une double liaison
  2. Hydratation (enoyl-CoA hydratase)
    - Modification de la configuration du carbone beta
  3. Oxydation (B-hydroxyacyl-CoA DH)
    - Réduction de NAD en NADH
    - Introduction d’un 2ème carboxyl
    => Permet d’affaiblir la liaison entre Calpha et Cbeta
  4. Thiolyse (acyl-CoA acetyltransférase ou thiolase)
    - Coupure de la liaison affaiblie
    - Libération d’un nouveau acyl-CoA
    - Libération de l’acétyl-CoA
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9
Q

Quel est le bilan énergétique pour l’oxydation d’un acide gras à 22 carbones?

A

Nécessite 10 passages pour oxyder les 22 C en 11 acétyl-CoA.

acétyl-CoA => 11
NADH => 10 * 2,5 = 25ATP
FADH2 => 10 * 1,5 = 15ATP

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10
Q

Expliquer le mécanisme de gestion des AG insaturés (doubles liaisons). Quelles enzymes sont impliquées?

A

Monoinsaturés : Nécessite une enzyme supplémentaire => Isomérase
- transforme les liens cis en trans
- le lien trans est oxydé normalement

Polyinsaturés : 2 enzymes
Isomérase + Réductase

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11
Q

Quelle est l’importance de la configuration cis-trans?

A

Le type de liaison influence la structure de l’acide gras et la manière dont il est métabolisé.

Les liaisons cis perturbe le stockage, la digestion et le métabolisme des AG

Les enzymes de la B-oxydation travaillent mieux sur des trans que des cis

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12
Q

Régulation des acides gras : Quelles enzymes sont régulées et comment?

A

Balance entre synthèse et B-oxydation des acides gras

Synthèse :
Glycémie (insuline/glucagon)
Insuline active ACC
Glucagon inactive ACC

ACC active génère du malonyl-CoA à partir de acétyl-CoA de la glycolyse

Accumulation de malonyl-CoA inhibe la carnitine acyl-transférase 1 et empêche l’entrée d’AG dans la mitochondrie

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13
Q

Quel sont les deux destinations des acétyl-CoA produit lors de la beta-oxydation?

A

Cycle de Krebs et corps cétoniques

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14
Q

Quels sont les corps cétoniques issue de l’oxydation des AG? Cb d’acétyl-CoA contiennent-ils? et exemples de tissus?

A

Acétone : non-métabolisable, exhalé

Acétoacétate et
B-hydroxybutyrate :
Transportés dans le sang vers tissus non-hépatiques
- Reconvertit en acétyl-CoA
- Oxydé par le cycle de Krebs

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15
Q

Quel est le lien entre la synthèse de corps cétoniques et une glycémie faible?

A

Glycémie faible (peu de glucose dans le sang) :

> Néoglucogénèse ++
Lipolyse ++ => générer de l’acétyl-CoA à partir des acides gras

> Accumulation d’acétyl-CoA dans le foie
Cycle de Krebs peu actif comme l’oxaloacétate est mobilisée pour la néoglucogénèse.
» L’excès d’acétyl-CoA est dirigé vers la cétogenèse (production de corps cétonique)

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16
Q

Quel est le rôle de la synthèse de corps cétonique dans le métabolisme?

A

À glycémie faible, la production de corps cétoniques permet de maintenir l’apport d’énergie aux tissus essentiels du cerveau, du cœur et des muscles.

17
Q

Dans quelles situations cherche-t-on à oxyder des acides aminés?

A

> Surplus en protéine

> Jeûne prolongé ou carence en glucide (défi = maintenir sa glycémie)

> Exercice physique intense et prolongé

> Diabète non contrôlé

> Stress métabolique et traumatique

> Oxydation des AA non-synthétisés

18
Q

Qu’est-ce qu’implique l’oxydation des acides aminés?

A

Séparation de l’amine (NH4+) et du squelette carboné (alpha-céto acide)

> amine est éliminé par l’urée

> squelette carboné est utilisé pour produire des intermédiaires du cycle de Krebs et néoglucogénèse

19
Q

Quelles sont les deux voies enzymatiques pour gérer les amines résiduelles?

A

Transamination :
Amine transféré sur l’alpha-cétoglutarate (aminotransférase)
-> formation d’un acide cétonique et glutamate

Désamination :
Glutamate déplacé vers les mitochondries
Glutamate DH
=> production de NADPH
=> Reforme de alpha-cétoglutarate

20
Q

Quels sont les rôles centraux du alpha-cétoglutarate et du glutamate dans la transamination et la désamination?

A

alpha-cétoglutarate est l’accepteur universel d’amine et le glutamate est le donneur universel d’amine

21
Q

Quelles sont les deux voies de transport sanguin des amines?

A

Cycle Glucose-Alanine :
Amine transféré du glutamate au pyruvate catalysé par l’alanine aminotransférase => Alanine
Coût de la glycolyse transféré au foie

Transport sanguin via glutamine : Amine transféré au glutamate => glutamine
Requiert ATP
Dans le foie, libération de l’amine par la glutaminase pour aller dans le cycle de l’urée

22
Q

Décrire les évènements principaux du cycle de l’urée. Réactions et Molécules produites

A

Préliminaire dans la mitochondrie => Formation de Carbamoyl phosphate

4 étapes dans le cytosol :
Carbamoyl phosphate + ornithine = citrulline

Citrulline + Aspartate = Argininosuccinate

Clivage de l’Argininosuccinate en Fumarate et Arginine

Clivage de l’Arginine en Urée et Ornithine

23
Q

Quel est le lien entre le cycle de l’urée et le cycle de Krebs?

A

Fumarate et Aspartate

24
Q

Quel est le coût métabolique du cycle de l’urée et comment est-il diminué?

25
Expliquer la régulation allostérique du cycle de l'urée.
Arginine est abondant lorsque le catabolisme des protéines est en marche => stimule la formation de N-acétylglutamate N-acétylglutamate => Active la Carbamoyl phosphate synthase
26
Le squelette carboné (a-kéto acids) est utilisé pour la production d’énergie. Savoir distinguer les acides aminés glycogéniques et cétogéniques? Connaître les cinq acides aminés qui sont les deux à la fois.
Glycogéniques : Contribue à la production de glucose et glycogène Cétogéniques : Production de corps cétoniques Les deux : Tryptophane Phénylalanine Tyrosine Thréonine Isoleucine
27
Connaître les origines (sources) des acétyl-CoA?