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BIOQUÍMICA. > Capítulo 20. > Flashcards

Capítulo 20. Flashcards

Pinches pasar.

1
Q

Primera fase del catabolismo de aa’s

A

Eliminación de grupos a-amino con la formación de amoniaco y a-cetoácidos.

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2
Q

Segunda fase del catabolismo de aa’s.

A

Conversión de esqueletos carbonados de los a-cetoácidos en intermediarios de las vías metabólicas productoras de energía.

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3
Q

¿Cuáles 3 fuentes abastecen el “conjunto de aa’s?

A

1) Degradación de proteínas endógenas.
2) aa’s derivados de proteínas exógenas.
3) De aa’s no esenciales sintetizados de intermediarios del metabolismo.

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4
Q

¿A partir de cuáles 3 rutas se se agota el “conjunto de aa’s?

A

1) Síntesis de proteínas.
2) Consumo de aa’s como precursores de móleculas que contienen nitrógeno.
3) Conversión de aa’s a glucosa, glucógeno, ac grasos y cuerpos cetónicos.

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5
Q

Recambio proteico

A

Hidrólisis y resíntesis de 300-400g de proteíncas x día

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6
Q

Principales 2 sistemas enzimáticos para la degradación de proteínas.

A

Sistema de ubiquitina y sistema de enzimas degradadoras

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7
Q

Sistema de ubiquitina-proteosoma

A

Depentdiente de ATP citosólico.
Unión isopeptídica del grupo a-carboxilo de la glicina C-terminal del grupo e-amino de una lisina.
Una cadena poliUb (4Ub) será reconocida por un proteasoma.

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8
Q

E1

A

Enzima activadora de la Ub que se transferirá a E2.

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9
Q

E2

A

Enzima de conjugación.

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10
Q

E3

A

Es una ligasa.

Identifica la proeína que se va a degradar e interactua con Ub-E2.

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11
Q

aa’s N-terminales desestabilizantes.

A

Arginina y Alanina acetilada

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12
Q

aa estabilizante.

A

Serina.

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13
Q

Proteínas ricas en secuencias PEST

A

(Prolina, glutamato, serina, y treonina).

se ubiquitinan y degradan rapidamente, vidas medias cortas.

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14
Q

Nitrógeno en la dieta

A

70-100 g/día

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15
Q

¿En qué condiciones la tripsina degrada a una proteína?

A

Cuando el grupo carbonilo del enlace peptídico está formado por arginina o lisina.

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16
Q

Liberación de zimógenos está mediada por la secrecion de…

A

CKK

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17
Q

función de la ENTEROPEPTIDASA

A

conversión de zimógeno a TRIPSINA (por eliminación de un hexapéptido N-terminal del tripsinógeno)

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18
Q

¿Cuál es el activador común de todos los zimógenos pancreáticos?

A

TRIPSINA

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19
Q

Enzima presente en la superficie luminal de los enterocitos

A

Aminopeptidasa

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20
Q

aa’s libres son captados en los enterocitos por medio de…

A

SLC de la membrana apical

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21
Q

Dipeptidos y tripéptidos son transportados al interior de los enterocitos por medio de…

A

PepT1

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22
Q

El hídagado no metaboliza que tipo de aa’s y ¿hacia donde los envía?

A

aa’s de cadena ramificada, los envía al músculo a través de la sangre.

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23
Q

Cistinuria.

A

Defecto en el sistema de la captación de cistina y de os aa’s dibásicos (ornitina, arginina y lisina).

24
Q

Enfermedad de Hartnup

A

Defectos en la captación de triptófano.

25
Q

¿La presencia de qué grupo protege a los aa’s contra la degradación oxidativa?

A

grupo a-amino.

26
Q

Transaminasas / aminotransferasas.

A

Transferencia de grupos amino de un esqueleto carbonado a otro.

27
Q

¿Cómo se forma el glutamato?

A

el a-cetoglutarato acepta grupos aminos de varios aa’s por medio de una transaminasa.

28
Q

todos los aa’s participan en la transaminación, excepto…

A

lisina y treonina, pierden su grupo a-amino por desaminación.

29
Q

ALT

A

Cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino de alanina al a-cetoglutararo, lo que produce, PIRUVATO y GLUTAMATO

30
Q

AST

A

Transfiere grupos amino del glutamato al oaa para formrar ASPARTATO.

31
Q

Coenzima para las transaminasas.

A

Fosfato de piridoxal (derivado de vB6), al unirse un grupo amino a la parte piridoxal de este forma, FOSFATO DE PIRIDOXAMINA.

32
Q

¿En qué consiste la desaminación oxidativa?

A

Liberación de un grupo amino como amoniaco libre y proporciona a-cetoácidos

33
Q

Reacción de la GLUTAMATO DESHIDROGENASA (GDH)

A

Desaminación del glutamato —> amoniaco + a-cetoglutarato

34
Q

Coenzimas de la GDH

A

NAD (en desaminación oxidativa) y NADPH (en la aminación reductora)

35
Q

Reguladores alostéricos de la GDH

A

Trifosfato de guanosina (inhibe), difosfato de guanosina (activa)

36
Q

Reacción de la D-AMINOÁCIDO OXIDASA (DAO)

A

D-aa’s —> a-vetoácidos, amoniaco y h2o2.

Glicina —> Glioxilato.

37
Q

D-serina.

A

Modula a los receptores de glutamato tipo N-metil-D-aspartato (NMDA)

38
Q

Incremento de DAO

A

Incremento en la vulnerabilidad de la esquizofrenia.

39
Q

Enzimas que se encuentran en el veneno de la víbora

A

L-aminoácido oxidasas

40
Q

GLUTAMINA SINTETASA

A

Amoniaco + glutamato —> Glutamina

41
Q

GLUTAMINASA

A

Glutamina —> glutamato + amoniaco

42
Q

¿De donde provienen los nitrógenos de la molécula de úrea?

A

amoniaco y aspartato

43
Q

¿en donde se llevan a cabo las reacciones del ciclo de la urea?

A

las primeras 2 en la matriz mitocondrial y el resto en el citosol

44
Q

CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA I (CPS I)

A

c de HCO3 + n de amoniaco + 2 ATP’s —> Carbamoil fosfato.

45
Q

Qué requiere la CPS I

A

N-acetilglutamato (NAG)

46
Q

CPS II

A

Biosíntesis de pirimidinas.

47
Q

ORNITINA TRANSCARBAMILASA (OTC)

A

porción carbamoilo + ornitina —> CITRULINA

48
Q

ARGININOSUCCINATO SINTETASA

A

citrulina + aspartato —> argininosuccinato.

49
Q

ARGININOSUCCINATO LIASA

A

argininosuccinato —> arginina + fumarato

50
Q

ARGINASA-I

A

arginina —> ornitina + urea.

Exclusiva del hígado

51
Q

ARGINASA II

A

Presente en los riñones controla la disponibilidad de arginina para la síntesis de óxido nítrico

52
Q

UREASA BACTERIANA

A

Urea —> CO2 + amoniaco

53
Q

N-ACETILGLUTAMATO SINTASA (NAGS)

A

aCoA + glutamato —> NAG (activador de CPS I)

54
Q

Fuente más importante de amoniaco

A

aa’s

55
Q

Mecanismo principal de eliminación de amoniaco en el cerebro

A

GLUTAMINA SINTETASA

56
Q

Niveles normales de amoniaco en la sangre

A

5-35 umol/L

57
Q

Niveles de amoniaco en la sangre en enfermedad hepática

A

> 1000umol/L

BIOQUÍMICA. (5 decks)

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