Capítulo 20. Flashcards

Pinches pasar.

1
Q

Primera fase del catabolismo de aa’s

A

Eliminación de grupos a-amino con la formación de amoniaco y a-cetoácidos.

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2
Q

Segunda fase del catabolismo de aa’s.

A

Conversión de esqueletos carbonados de los a-cetoácidos en intermediarios de las vías metabólicas productoras de energía.

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3
Q

¿Cuáles 3 fuentes abastecen el “conjunto de aa’s?

A

1) Degradación de proteínas endógenas.
2) aa’s derivados de proteínas exógenas.
3) De aa’s no esenciales sintetizados de intermediarios del metabolismo.

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4
Q

¿A partir de cuáles 3 rutas se se agota el “conjunto de aa’s?

A

1) Síntesis de proteínas.
2) Consumo de aa’s como precursores de móleculas que contienen nitrógeno.
3) Conversión de aa’s a glucosa, glucógeno, ac grasos y cuerpos cetónicos.

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5
Q

Recambio proteico

A

Hidrólisis y resíntesis de 300-400g de proteíncas x día

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6
Q

Principales 2 sistemas enzimáticos para la degradación de proteínas.

A

Sistema de ubiquitina y sistema de enzimas degradadoras

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7
Q

Sistema de ubiquitina-proteosoma

A

Depentdiente de ATP citosólico.
Unión isopeptídica del grupo a-carboxilo de la glicina C-terminal del grupo e-amino de una lisina.
Una cadena poliUb (4Ub) será reconocida por un proteasoma.

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8
Q

E1

A

Enzima activadora de la Ub que se transferirá a E2.

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9
Q

E2

A

Enzima de conjugación.

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10
Q

E3

A

Es una ligasa.

Identifica la proeína que se va a degradar e interactua con Ub-E2.

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11
Q

aa’s N-terminales desestabilizantes.

A

Arginina y Alanina acetilada

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12
Q

aa estabilizante.

A

Serina.

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13
Q

Proteínas ricas en secuencias PEST

A

(Prolina, glutamato, serina, y treonina).

se ubiquitinan y degradan rapidamente, vidas medias cortas.

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14
Q

Nitrógeno en la dieta

A

70-100 g/día

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15
Q

¿En qué condiciones la tripsina degrada a una proteína?

A

Cuando el grupo carbonilo del enlace peptídico está formado por arginina o lisina.

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16
Q

Liberación de zimógenos está mediada por la secrecion de…

A

CKK

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17
Q

función de la ENTEROPEPTIDASA

A

conversión de zimógeno a TRIPSINA (por eliminación de un hexapéptido N-terminal del tripsinógeno)

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18
Q

¿Cuál es el activador común de todos los zimógenos pancreáticos?

A

TRIPSINA

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19
Q

Enzima presente en la superficie luminal de los enterocitos

A

Aminopeptidasa

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20
Q

aa’s libres son captados en los enterocitos por medio de…

A

SLC de la membrana apical

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21
Q

Dipeptidos y tripéptidos son transportados al interior de los enterocitos por medio de…

A

PepT1

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22
Q

El hídagado no metaboliza que tipo de aa’s y ¿hacia donde los envía?

A

aa’s de cadena ramificada, los envía al músculo a través de la sangre.

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23
Q

Cistinuria.

A

Defecto en el sistema de la captación de cistina y de os aa’s dibásicos (ornitina, arginina y lisina).

24
Q

Enfermedad de Hartnup

A

Defectos en la captación de triptófano.

25
¿La presencia de qué grupo protege a los aa's contra la degradación oxidativa?
grupo a-amino.
26
Transaminasas / aminotransferasas.
Transferencia de grupos amino de un esqueleto carbonado a otro.
27
¿Cómo se forma el glutamato?
el a-cetoglutarato acepta grupos aminos de varios aa's por medio de una transaminasa.
28
todos los aa's participan en la transaminación, excepto...
lisina y treonina, pierden su grupo a-amino por desaminación.
29
ALT
Cataliza la reacción de transferencia de un grupo amino de alanina al a-cetoglutararo, lo que produce, PIRUVATO y GLUTAMATO
30
AST
Transfiere grupos amino del glutamato al oaa para formrar ASPARTATO.
31
Coenzima para las transaminasas.
Fosfato de piridoxal (derivado de vB6), al unirse un grupo amino a la parte piridoxal de este forma, FOSFATO DE PIRIDOXAMINA.
32
¿En qué consiste la desaminación oxidativa?
Liberación de un grupo amino como amoniaco libre y proporciona a-cetoácidos
33
Reacción de la GLUTAMATO DESHIDROGENASA (GDH)
Desaminación del glutamato ---> amoniaco + a-cetoglutarato
34
Coenzimas de la GDH
NAD (en desaminación oxidativa) y NADPH (en la aminación reductora)
35
Reguladores alostéricos de la GDH
Trifosfato de guanosina (inhibe), difosfato de guanosina (activa)
36
Reacción de la D-AMINOÁCIDO OXIDASA (DAO)
D-aa's ---> a-vetoácidos, amoniaco y h2o2. | Glicina ---> Glioxilato.
37
D-serina.
Modula a los receptores de glutamato tipo N-metil-D-aspartato (NMDA)
38
Incremento de DAO
Incremento en la vulnerabilidad de la esquizofrenia.
39
Enzimas que se encuentran en el veneno de la víbora
L-aminoácido oxidasas
40
GLUTAMINA SINTETASA
Amoniaco + glutamato ---> Glutamina
41
GLUTAMINASA
Glutamina ---> glutamato + amoniaco
42
¿De donde provienen los nitrógenos de la molécula de úrea?
amoniaco y aspartato
43
¿en donde se llevan a cabo las reacciones del ciclo de la urea?
las primeras 2 en la matriz mitocondrial y el resto en el citosol
44
CARBAMOIL FOSFATO SINTETASA I (CPS I)
c de HCO3 + n de amoniaco + 2 ATP's ---> Carbamoil fosfato.
45
Qué requiere la CPS I
N-acetilglutamato (NAG)
46
CPS II
Biosíntesis de pirimidinas.
47
ORNITINA TRANSCARBAMILASA (OTC)
porción carbamoilo + ornitina ---> CITRULINA
48
ARGININOSUCCINATO SINTETASA
citrulina + aspartato ---> argininosuccinato.
49
ARGININOSUCCINATO LIASA
argininosuccinato ---> arginina + fumarato
50
ARGINASA-I
arginina ---> ornitina + urea. | Exclusiva del hígado
51
ARGINASA II
Presente en los riñones controla la disponibilidad de arginina para la síntesis de óxido nítrico
52
UREASA BACTERIANA
Urea ---> CO2 + amoniaco
53
N-ACETILGLUTAMATO SINTASA (NAGS)
aCoA + glutamato ---> NAG (activador de CPS I)
54
Fuente más importante de amoniaco
aa's
55
Mecanismo principal de eliminación de amoniaco en el cerebro
GLUTAMINA SINTETASA
56
Niveles normales de amoniaco en la sangre
5-35 umol/L
57
Niveles de amoniaco en la sangre en enfermedad hepática
>1000umol/L